Proteine, welche auch als Eiweiße bekannt sind, stellen eine besonders wichtige Stoffgruppe für unseren Körper dar. Sie sorgen nicht nur dafür, dass der Stoffwechsel funktioniert, sondern sind außerdem wichtige Bau- und Betriebsstoffe von Organismen. Sie wirken als Biokatalysatoren (Enzyme) in Stoffwechselreaktionen und sind Grundbausteine der Zellstruktur.
Proteine Aufbau
Proteine bestehen aus Aminosäuren, welche durch chemische Bindungen (Peptidbindungen) miteinander verknüpft sind und lange Ketten bilden. Dabei unterscheidet man in der Regel noch zwischen langkettigen Proteinen und kurzkettigen Peptiden.
Das größte bekannte Protein ist übrigens das Titin. Es besteht aus über 30.000 verknüpften Aminosäuren und ist in Muskelzellen zu finden. Damit Proteine ihre Funktion ausüben können, brauchen sie eine gewisse Größe. Di- und Tripeptide sowie Oligopeptide können zwar auch als Hormone wirken, für eine Enzymfunktion braucht es allerdings mehr als 50 Aminosäuren.
Doch wie sehen Aminosäuren aus? Eine Aminosäure besteht aus einem zentralen Kohlenstoffatom, an das vier unterschiedliche Reste gebunden sind:
- die Aminogruppe,
- die organische Säuregruppe,
- ein Wasserstoffatom,
- und ein variabler organischer Rest.
Aminosäuren unterscheiden sich zwar chemisch, trotzdem haben sie alle dieselbe Grundstruktur.
Die Proteinbiosynthese
Die Neusynthese von Proteinen auf Grundlage des Bauplans, der in der DNA vorhanden ist, wird als Proteinbiosynthese bezeichnet. Hierbei wird im Zellkern zunächst die Information für das Protein abgelesen und in eine messenger-RNA (mRNA) umgeschrieben. Dieser Prozess wird als Transkription bezeichnet.
Die mRNA ist dann dafür zuständig, den Bauplan der Proteine außerhalb des Zellkerns zu transportieren, wo der nächste Schritt an den Ribosomen im Zellplasma stattfindet – die sogenannte Translation. Während der Translation wird die mRNA in die Aminosäuresequenz eines Proteins übersetzt.
Übrigens: Wie lange die Proteinsynthese dauert, in der Aminosäureketten gebildet werden, hängt von der Anzahl der Aminosäuren ab, die zusammen geknüpft werden.
Proteine Struktur
Als Nächstes lernst Du etwas über die Struktur der Proteine, denn von ihr hängt die Wirkungsweise der Proteine ab. Die Struktur der Proteine lässt sich in vier Betrachtungsebenen unterteilen.
Mehr zur Proteinstruktur kannst Du bei den jeweiligen Artikeln nachlesen. Hier folgt jetzt eine kurze Übersicht und Zusammenfassung.
- Die Primärstruktur: Sie ist die Abfolge sämtlicher Aminosäuren des Proteins. Die Aminosäuresequenz ist also die Primärstruktur. Von ihr hängen die charakteristischen Eigenschaften eines Proteins ab.
- Die Sekundärstruktur: Sie bezeichnet die Zusammensetzung der Primärstruktur der Proteine zu einer räumlichen Anordnung durch die Ausbildung von Wasserstoffbrückenbindungen zwischen Peptidbindungen. Typische Strukturen sind die α-Helix und die β-Faltblatt-Strukturen.
- Die Tertiärstruktur: Sie beschreibt die dreidimensionale Anordnung der Polypeptidketten, ausgelöst durch die elektrostatischen Wechselwirkungen zwischen den Aminosäureresten.
- Die Quartärstruktur: Damit die Proteine funktionsfähig sein können, müssen sie sich teilweise zu einem größeren Proteinkomplex zusammen lagern. Das ist die Quartärstruktur. Diese setzt sich aus zwei oder mehr Polypeptidketten zusammen, die auch durch verschiedene Bindungskräfte miteinander verknüpft sind.
Immunglobuline sind unsere Antikörper und ein Beispiel für so einen Proteinkomplex (Quartärstruktur). Sie bestehen aus zwei identischen schweren und zwei identischen leichten Proteinen, die über vier Disulfidbrücken (Verbindungen zweier Schwefelatome) zu einem Antikörper verbunden sind.
Zum besseren Verständnis ist hier der grobe Aufbau eines Antikörpers zu sehen:
Mehr zu den Immunglobulinen erfährst Du später in diesem Artikel.
Abbildung 2: Aufbau eines AntikörperQuelle: wikipedia.de
Arten von Proteinen
Proteine werden in globuläre Proteine und fibrilläre Proteine unterteilt. Sie unterscheiden sich sowohl in ihrer Löslichkeit als auch in ihrer Molekülstruktur.
- Globuläre Proteine: Ihre Tertiär- oder Quartärstruktur ist beinahe kugel- oder birnenförmig. Diese Proteine sind meist wasserlöslich. Das Protein des Eiklars, das sogenannte Ov-Albumin ist ein Beispiel für ein globuläres Protein.
Alle Enzyme sind globuläre Proteine.
- Fibrilläre Proteine: Sie besitzen eine fadenförmige oder faserige Struktur und sind nicht gut in Wasser löslich. Die Polypeptidketten dieser Proteine sind parallel zueinander angeordnet und bilden faserartige Strukturproteine. Wichtige fibrilläre Proteine sind z. B. Kollagene, Keratine und Elastine. Du findest diese in den Haaren, Nägeln und der Haut.
Proteine Funktion
Proteine haben vielfältige Aufgabenfelder, die im Folgenden vorgestellt werden. Im Immunsystem
- sind sie an der Abwehr von Pathogenen beteiligt
- transportieren sie Makromoleküle im Blut
- katalysieren sie biochemische Reaktionen
- sind sie als Strukturproteine in Haaren und Nägeln zu finden
- sind sie an der Bewegung von Muskeln beteiligt
Funktion von Proteinen – Enzymproteinen
Enzymproteine sind sogenannte Biokatalysatoren. Sie beschleunigen oder verlangsamen biochemische Reaktionen, indem sie die Aktivierungsenergie herab oder heraufsetzen und spielen eine zentrale Rolle bei der DNA-Replikation, DNA-Reperatur und der Translation während der Proteinbiosynthese.
Metabolismus
Enzyme haben eine bedeutende Rolle im Stoffwechsel aller Organismen. Hierzu zählen biochemische Reaktion wie die Teilschritte der Zellatmung (Glykolyse, Citrat-Zyklus & Atmungskette) und die Photosynthese.
Enzyme:
- beschleunigen Reaktionen, in dem sie die Aktivierungsenergie herabsetzen
- werden bei Reaktionen nicht verbraucht
- sind substratspezifisch und wirkungsspezifisch: Das bedeutet, dass sie nicht jede beliebige Reaktion katalysieren und nur ganz bestimmte Substrate umsetzen.
- Ihr aktives Zentrum ist vorgeformt und passt nach dem Schlüssel-Schloss-Prinzip auf ein Substrat: Ähnlich wie bei einem Schlüssel, der genau in ein Schloss hineinpasst, passen nur bestimmte Substrate und Enzyme zueinander.
DNA-Replikation, -Reparatur, -Transkription
Enzyme spielen eine wichtige Rolle bei der DNA Replikation, Transkription und Translation. Zunächst wird bei der DNA Replikation, der Synthese eines komplementären DNA-Strangs, die DNA-Doppelhelix entspiralisiert. Die DNA wird also von ihrer ursprünglichen gewundenen "Schraubenform" in einen "Reißverschluss" umgewandelt. Dafür ist das Enzym Topoisomerase zuständig.
Im nächsten Schritt wird die DNA in zwei Einzelstränge aufgetrennt. Diese Aufgabe übernimmt das Enzym DNA-Helikase. Am codogenen DNA-Strang werden dann komplementäre DNA-Basen durch das Enzym DNA-Polymerase angelagert und ein neuer Strang synthetisiert.
Während der Synthese des neuen Strangs überprüft die DNA-Polymerase außerdem, ob fehlerhafte Nukleotide eingebaut werden. Werden fehlerhafte Nukleotide festgestellt, so werden diese entfernt und die neue korrekte Base synthetisiert.
Als codogenen Strang bezeichnet man den Strang der DNA-Doppelhelix, der während der Transkription dafür genutzt wird, einen komplementären Strang zu synthetisieren.
Funktion von Proteinen – Rezeptorproteinen
Proteine spielen bei der Sigalweiterleitung und Ligandenbindung eine wichtige Rolle.
Liganden sind Stoffe, die an Rezeptoren binden und eine Wirkung auf die Zielzelle haben. Sie binden an Rezeptorproteine nach dem Schlüssel-Schloss-Prinzip und lösen eine Signalkette aus.
Ähnlich diesem Prinzip binden Antikörper bzw. Immunglobuline an Krankheitserreger, markieren sie für Fresszellen und tragen zur Infektionsabwehr bei.
Liganden können Substanzen sein, wie Ionen, Neurotransmitter, Hormone und auch Umweltstimuli wie elektromagnetische Wellen (UV-Licht), die z. B. die Zellen der Retina (innere Augenhaut) stimulieren.
Rezeptoren sind in der Regel Proteine oder Proteinkomplexe, die sich entweder im Zellinneren oder an der Zelloberfläche bzw. an der Zellmembran befinden. An der Zelloberfläche oder im Zellinneren sorgen sie dafür, dass bestimmte Stoffe Signale auslösen und sie weitergeben.
Das wird auch als Signaltransduktion bezeichnet. Bei Erregung eines Rezeptors wird über mehrere Prozesse eine zelluläre Reaktion ausgelöst.
Die Signaltransduktion beschreibt die Signalübertragung über eine Kette von Prozessen, an denen verschiedene Enzyme oder Second Messenger beteiligt sind.
Second Messenger sind chemische Botenstoffe, die gebildet werden, um ein Signal, welches z. B. extrazellulär ankommt und die Zellmembran nicht passieren kann, innerhalb der Zelle weiterzuleiten.
G-Protein gekoppelte Rezeptoren
Demzufolge beschreibt das Second-Messenger-Prinzip die Informationsweitergabe eines extrazellulären Signals über intrazelluläre Moleküle.
Ein typischer Second Messenger ist cyclisches Adenosinmonophsophat (cAMP).
Bindet ein First Messenger (bzw. ein Ligand) an einen Rezeptor, den er nicht passieren kann, wird das Signal über einen Second Messenger weitergeleitet. Hierfür besitzen G-Protein gekoppelte Rezeptoren mehrere extrazelluläre Bindungsstellen für Liganden.
Bindet ein Ligand an einen G-Protein gekoppelten Rezeptor, bewirkt er, dass Guanintriphosphat (GTP) anstelle von Guanindiphosphat (GDP) gebunden wird. GTP ist eine energiereiche chemische Verbindung, die als Energiespeicher bei aufbauenden Prozessen im Zellstoffwechsel, wie z. B. dem Citrat-Zyklus und der Proteinbiosynthese dient.
Das G-Protein teilt sich anschließend in zwei Teile, die sich in ihren Untereinheiten (sog. Alpha-Untereinheit und Beta-Gamma-Untereinheit) unterscheiden und vom Rezeptor ablösen. Die G-Proteine können dann weitere Proteine aktivieren und einen Signalweg auslösen. Enzyme werden beispielsweise dazu angeregt, Second Messenger zu produzieren.
G-Protein gekoppelte Rezeptoren kommen unter anderem bei der Verarbeitung von Licht-, Geruchs- und Geschmacksreizen zum Einsatz. Sie können durch Liganden entweder aktiviert oder blockiert werden.
Willst Du mehr zur Funktionsweise dieser Rezeptoren erfahren, schaue Dir am besten auch den Artikel zu G-Protein gekoppelten Rezeptoren an!
Es gibt G-Proteine gekoppelte Rezeptoren in den Herzmuskelzellen, die von dem Neurotransmitter Acetylcholin aktiviert werden. Ihre Aufgabe ist es, den Herzschlag bei Bedarf zu verlangsamen. Sie heißen auch muskarinische Acetylcholinrezeptoren.
Antikörper bzw. Immunglobuline sind Proteine, die im Laufe der Immunantwort von den B-Zellen gebildet werden und der Abwehr und dem Schutz vor Mikroorganismen dienen. Sie erkennen Viren, Bakterien oder Fremdkörper anhand ihrer Oberflächenstrukturen und können an diese binden. Damit helfen sie unserem Körper diese Pathogene über einen komplexen Weg zu vernichten.
Hormone sind Signal- und Botenstoffe, die an verschiedenen Regulationsprozessen im Körper beteiligt sind. Viele Oligopeptide sind Hormone bzw. Regulatoren. Sie wirken kontrollierend auf verschiedene biochemische Prozesse im Körper und haben verschiedene Weisen, wie sie sezerniert (ausgeschüttet) werden.
Werden sie in umliegendes Gewebe abgegeben, spricht man von parakriner Sekretion, werden sie in die Blutgefäße abgegeben, spricht man von endokriner Sektretion.
Insulin und Glucagon sind Hormone, die in den Zellen der Bauchspeicheldrüse gebildet werden und die an der Regulation des Blutzuckerspiegels beteiligt sind. Sie besitzen die Fähigkeit, den Blutzuckerspiegel zu erhöhen bzw. zu senken.
Somatotropin ist ein Hormon, welches das Knochenwachstum und den Proteinaufbau in der Muskulatur fördert.
Funktion von Proteinen – Transportproteinen
Transportproteine können unterschieden werden in Proteine, die innerhalb einer Zelle Stoffe transportierten oder außerhalb der Zelle bzw. im Körper Stoffe transportieren.
Zunächst lernst Du etwas über die Transportproteine innerhalb der Zelle. Stoffe werden mithilfe von intregralen Membran- und Transmembranproteinen transportiert. Zu ihnen gehören die Carrierproteine, Ionenpumpen und Ionenkanäle, über die Du jetzt mehr erfährst.
Carrierproteine
Carrierproteine sind integrale Membranproteine. Das bedeutet, dass sie sich an der Zellmembran befinden und entweder vollständig oder zum Teil in der Membran eingebettet sind. Sie haben die Funktion, Moleküle und Ionen durch die Membran – entweder passiv oder aktiv – zu transportieren.
Schaue Dir am besten die Artikel "Passiver Transport" und "Aktiver Transport" an, wenn Dir die Begriffe noch nicht vertraut sind.
Ionenpumpen
Ionenpumpen kennst Du vielleicht bereits aus der Zellbiologie. Das sind Transmembranproteine, die die Membran durchqueren und den Austausch von Ionen und geladenen Molekülen durch die Membran ermöglichen.
Ein Beispiel für so eine Ionenpumpe ist die Natrium-Kalium-Pumpe, die Na+ Ionen aus der Zelle heraus und K+ Ionen in die Zelle über aktiven Transport gegen ihr Konzentrationsgefälle hinein transportiert. Sie ist ein sogenannter Antiporter, weil die Ionen in entgegengesetzte Richtungen transportiert werden.
Ionenkanäle
Ionenkanäle sind Transmembranproteine, die Poren bilden und den Transport von Ionen entlang eines Konzentrationsgefälles durch die Membran ermöglichen. Sie befinden sich sowohl an der Zellmembran als auch in den Membranen der Zellorganellen und unterscheiden sich von Ionenpumpen, die über aktiven Transport Ionen transportieren.
Ligandengesteuerte Ionenkanäle sind in der Regel geschlossen und öffnen sich erst, wenn ein Ligand an den Zelloberflächenrezeptor des Ionenkanals bindet – deswegen auch die Namensgebung. Anschließend öffnen sich die Ionenkanäle und lassen die Ionen (z. B. Kalium, Kalzium und Chlorid) passieren. Solche Ionenkanäle findest Du an Neuronen, an die Neurotransmitter (Botenstoffe) binden.
Transportproteine innerhalb des Körpers
Im Körper sind Transportproteine auch dafür zuständig, bestimmte Stoffe zu binden, um sie im Blutkreislauf über längere Distanzen zu transportieren. Sie binden z. B. Fettsäuren, Hormone, Metallionen oder Sauerstoff. Hierzu gehören folgende Transportproteine, die Du möglicherweise bereits kennst:
- Hämoglobin ist der eisenhaltige rote Blutfarbstoff in den Erythrozyten (die roten Blutkörperchen) und bindet Sauerstoff sowie Kohlendioxid.
- Albumin transportiert im Blut viele kleinmolekulare Verbindungen wie Bilirubin (Abbauprodukt von Hämoglobin), Hormone (wie Progesteron, Testosteron, etc.) und Riboflavin (Vitamin B2).
- Das Protein Transferin transportiert Eisen im Blut.
Funktion von Proteinen – Strukturproteinen
Struktur- bzw. Stützproteine dienen als Stützsubstanzen und gewährleisten die Zugfestigkeit von Haut, Sehnen und Knochen. Vor allem sind sie für die Bewegungsfähigkeit (Motilität), Form und Eigenschaften von den Strukturen im Körper wichtig. Die Mehrheit dieser Proteine ist Teil der extrazellulären Matrix.
Die extrazelluläre Matrix (EZM) ist eine komplexe Struktur, die die Zwischenräume der Zellen ausfüllt und die Zellen geflechtartig einbettet. Sie trägt zur Elastizität und Festigkeit der Haut, der Lunge und der Blutgefäße bei.
Kollagen und Elastin
Kollagene sind Strukturproteine der Haut, des Bindegewebes, der Knochen und der Knorpel. Sie dienen dem Aufbau der Zellen und des Gewebes. Kollagen verleiht den Organen eine Reißfestigkeit, da Kollagenfasern zugfest und kaum dehnbar sind.
Elastin ist ein elastisches Faserprotein, welches aus Polypeptidketten aufgebaut ist. Zusammen mit Collagen ist es eines der wichtigsten Strukturproteine im Körper und verleiht den Organen Elastizität und Reißfestigkeit. Elastin findest Du in der Lunge, der Haut und in den Blutgefäßen.
Aktin und Tubulin
Aktin ist ein Strukturprotein, welches im Sarkomer – der kleinsten Einheit einer Muskelzelle – zu finden ist. Zusammen mit Myosin und weiteren Eiweißen dient es der Muskelkontraktion. Sie verändern ihre Form und sorgen dadurch für die Bewegung. Mit ihrer Hilfe können wir uns bewegen und koordinieren.
Aktin ist übrigens ein globuläres Protein.
Tubulin ist ein Strukturprotein, welches ein Hauptbestandteil der Mikrotubuli ist. Die Mikrotubuli sind röhrenförmige Proteinkomplexe, die der Stabilität und der Form der Zelle dienen. Mit anderen Proteinen zusammen ermöglicht sie sowohl Bewegungen innerhalb der Zelle als auch der gesamten Zellen.
Funktion von Proteinen – Motorproteinen
Motorproteine sind Proteine, die sich in Zellen (intrazellulär) befinden und der Zellbewegung und dem Transport von z. B. Zellorganellen dienen.
Myosin, Kinesin und Dynein
- Myosin ist ein Motorprotein, welches weiter oben bereits erwähnt wurde. Zusammen mit Aktin und weiteren Eiweißen dient es der Muskelkontraktion. Kontraktile Proteine im Muskel sind aus ca. 2/3 Myosin und 1/3 Aktin zusammen gesetzt. Des Weiteren bindet Myosin an Aktinfilamente, die zusammen Vesikel transportieren können und bei der Zellfortbewegung, Zelladhäsion (Haftung von Zellen aneinander) und der Endo- und Exozytose Funktionen übernehmen.
- Kinesin bindet an Mikrotubuli und dient dem intrazellulären Transport von Zellorganellen, Makromolekülen und Vesikeln. Kinesin ermöglicht beispielsweise den Transport von Vesikeln in den Nervenzellen.
- Dynein bindet auch an Mikrotubuli und dient den Transport- und Bewegungsvorgängen in der Zelle. Dynein ist außerdem in Geißeln und Cilien zu finden.
Proteine Funktion - Das Wichtigste
- Proteine sind Eiweiße, die dafür sorgen, dass der Stoffwechsel funktioniert. Sie sind wichtige Struktur- und Gerüststoffe und wirken als Biokatalysatoren.
- Die Struktur der Proteine lässt sich in vier Betrachtungsebenen unterteilen: die Primärstruktur, Sekundärstruktur, Tertiärstruktur und in die Quartärstruktur.
- Nach ihrer äußeren Form werden Proteine in globuläre (kugel- oder birnenförmige) und fibrilläre (fadenförmige oder faserige) Proteine unterschieden.
- Proteine können wirken als: Enzymproteine, Rezeptorproteine zur Signalweiterleitung und Ligandenbindung, Transportproteine, Strukturproteine und als Motorproteine.
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