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Tertiärstruktur

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Biologie

Die Tertiärstruktur beschreibt den gesamten, räumlichen Aufbau eines Proteins bzw. auch einer Nukleinsäure.


In diesem Artikel geht um die dritte Strukturebene von Proteinen und Nukleinsäuren: die Tertiärstruktur. Wie Primär- und Sekundärstruktur ist sie Teil der Molekulargenetik und gehört somit zum Fach Biologie. 


Im Folgenden stellen wir dir vor, was die Tertiärstruktur überhaupt ist. Du lernst außerdem den hydrophoben Effekt kennen, der besonders beim Falten eine wichtige Rolle spielt. Anhand der Krankheit Chorea Huntington zeigen wir dir außerdem kurz und knapp, weshalb es so wichtig ist, dass die Proteine richtig gefaltet werden. 


Eine Strukturanalyse findet mithilfe von NMR-Spektroskopie und Kristallstrukturanalysen statt. Wie diese Methoden auf Tertiärstrukturen angewandt funktionieren, lernst du im letzten Abschnitt. 


Ganz zum Schluss findest du die wichtigsten Aussagen des Artikel noch einmal kurz und knapp zusammengefasst. So lernst du am effektivsten für deine nächste Prüfung. 



Was ist die Tertiärstruktur? 


Aufbauend auf der Primärstruktur und Sekundärstruktur entsteht bei einem Protein schließlich die Tertiärstruktur. Diese existiert noch bei allen Proteinen, die Quartärstruktur dann nicht mehr. 


Damit wird also die dreidimensionale Struktur der gesamten Kette angegeben, während die Sekundärstruktur nur einzelne Bereiche betrachtet. 


Die Tertiärstruktur der Proteine


Die Faltung der Proteine entsteht aufgrund energetischer Vorteile. Die entsprechenden Faltungen besitzen den geringsten energetischen Widerstand. Für globuläre Proteine wird diese Kraft mithilfe der Kautzmann-Regel sogar beschrieben. 

Schlussendlich ist man inzwischen sogar in der Lage, für bestimmte Proteine ganze Energielandschaften zu erschaffen. 


Abbildung 1: Die Energielandschaft eines Proteins; Quelle via chemgapedia

 

In der Abbildung siehst du eine solche Energielandschaft. Die rote Linie zeichnet hier den Weg ein, den das Protein während der Faltung nimmt. Unterstützt wird es dabei, wie auch schon bei der Sekundärstruktur, durch Chaperone. Andere Faltungsmöglichkeiten sind natürlich auch möglich, kosten aber häufig zu viel Energie, weshalb sie seltener auftreten. 

Mithilfe dieser Energielandschaften ist man dem Ziel jedoch ein Stück näher gekommen, um in der Zukunft klar bestimmen zu können, wie sich Proteine falten. 


Bisher hat man bereits wichtige Ansatzpunkte gefunden. So werden in der Tertiärstruktur hydrophobe Bereiche nach innen gekehrt, während die hydrophilen Bereiche außen bleiben. Somit wird garantiert, dass wasserliebende Bereiche auch im Kontakt zu ihrem wässrigen Medium stehen. Daraus entsteht unter anderem auch der hydrophobe Effekt. Dabei werden unpolare Moleküle bzw. unpolare Abschnitte des gesamten Proteins in einem polaren Medium zusammengelagert. Wasser zum Beispiel ist ein solches polares Medium. Dieser hydrophobe Effekt sorgt teilweise auch dafür, dass sich Proteine selbstständig falten, ohne dass eine große Energiezufuhr notwendig ist. 


Weiterhin werden Proteine auf dieser Ebene in ihrer schlussendlichen Form durch Disulfidbrücken stabilisiert. Sie dienen sozusagen als Sicherheitsnadeln des Proteins. Dabei werden die Schwefel-Reste zweier Cystein-Aminosäuren miteinander kovalent verbunden. 


So entsteht die sehr charakteristische Struktur eines jeden Proteins. Diese ist extrem notwendig, damit die Proteine ihre biologische Funktion erfüllen können. 


Enzyme sind dafür das perfekte Beispiel. Nur durch eine bestimmte Faltung entstehen die Bindestellen für Substrate. Falsche Faltungen führen dazu, dass die Enzyme ihre Aufgabe nicht erfüllen können.


Die Tertiärstruktur der Nukleinsäuren 


Obwohl ein Großteil der Tertiärstruktur sich mit den Proteinen beschäftigt, gilt diese auch für Nukleinsäuren. Das charakteristischste Beispiel ist dafür die tRNA. 




Abbildung 2: Die tRNA - Sekundärstruktur und Tertiärstruktur; Quelle via spektrum


Die Abbildung macht dir noch einmal deutlich, welche Unterschiede zwischen Sekundär- und Tertiärstruktur existieren. Auf der linken Seite siehst du die Sekundärstruktur mit den Hairpins und Doppelstrangbereichen. Auf der rechten Seite siehst du dann, wie sich eine solche Anordnung dann als Tertiärstruktur verhält. Besonders unten in der Abbildung siehst du, wie so das Anticodon entsteht. An dieses binden später die Aminosäuren, die zu Proteinen zusammengesetzt werden. Damit die tRNA ihre Funktion erfüllt, ist es also besonders wichtig, dass das Anticodon freigelegt wird. 



Die Bedeutung der Tertiärstruktur am Beispiel der Huntington-Krankheit


Sicherlich hast du schon einmal von der Huntington-Krankheit gehört. Diese genetisch vererbte Krankheit betrifft vor allem das zentrale Nervensystem, das sich in Folge einer Mutation teilweise selbst "zerstört". Die Ursache dafür liegt in einem verstärkten Vorkommen des Basentripletts CAG. Anhand der Codesonne siehst du, dass es sich dabei um die Aminosäure Glutamin handelt. 


Die Veränderung liegt also bereits in der Primärstruktur vor. Allerdings wird sie erst mit der Tertiärstruktur problematisch. Durch das sehr häufige Vorkommen von Glutamin wird das dadurch entstehende Protein sehr groß und klumpig. Es verheddert sich mit sich selbst oder anderen Proteinen und blockiert dadurch weitere Funktionen. 


Die ursprünglich Form wird als Huntingtin-Protein bezeichnet, dessen konkrete Funktion bisher noch unbekannt ist. Allerdings scheint es eine wichtige Rolle in Verbindung mit dem Zuckerstoffwechsel zu spielen. Nervenzellen, die diese veränderte Form mit dem Polyglutamin aufweisen, haben einen deutlichen Zuckermangel, der schlussendlich auch zum Tod dieser Zelle führt. 


Dieses Beispiel zeigt dir, wie wichtig die richtige Tertiärstruktur für Proteine ist. Oftmals entstehen die Veränderungen bereits auf Niveau der Primärstruktur, zeichnen sich jedoch erst später aus. Auch die Sichelzellenanämie, die wir dir bereits vorgestellt haben, entwickelt ihre falsche Struktur erst auf Niveau der Tertiärstruktur. 



Strukturanalyse der Tertiärstruktur


Zum Abschluss dieses Artikel stellen wir dir noch zwei Möglichkeiten vor, wie die Tertiärstruktur analysiert wird. Das Teilgebiet der Biologie, das sich damit beschäftigt, nennt man allgemein Strukturbiologie. 


NMR-Spektroskopie


NMR-Spektroskopie beschreibt die Kernspinresonanzspektroskopie (N = nuclear, M = magnetic, R = resonance). Dabei werden einzelne Atome und ihre elektronische Umgebung untersucht. Anders ausgedrückt untersucht man so Kerne, die magnetisch aktiv sind, d.h. die sich um ihre eigene Achse drehen (sie haben einen Kernspin). 


Die entstehenden Spektren lassen sich dann dahingehend auswerten, dass weitere Atome, die sich in der Nähe befinden, einen Einfluss auf die Spektren selbst haben. So wertet man in mühevoller Kleinarbeit aus, welche Atome sich in diesem Kontext wo befinden und die Tertiärstruktur wird analysiert. 


Kristallstrukturanalyse


Deutlich öfter wird dafür die Kristallstrukturanalyse verwendet. Dabei wird eine geeignete Strahlung auf das Protein gelenkt. Dieses muss zuvor jedoch noch kristallisiert werden. Anhand der charakteristischen Beugung am Kristallgitter ermittelt man dann die Struktur. Dank der Beugung entstehen Muster, wie die Elektronen verteilt sind. Die Atome selbst lassen sich aber nicht bestimmen. 


Abbildung 3: Die Kristallstrukturanalyse; Quelle via wikipedia.de


In der Abbildung siehst du ein so entstandenes Muster. Da inzwischen alle wichtigen Aminosäuren bekannt sind, versucht man nun, herauszufinden, welche Aminosäuren sich hinter den Elektronenmustern verbergen. Dies funktioniert vor allem durch konkrete Berechnungen anhand der Beugungsmaxima. Die Abbildung zeigt dir bereits, welche Aminosäure sich hinter dem Muster der Elektronen in diesem Beispiel verbirgt. Für komplette Proteine ist das natürlich entsprechend komplexer, bisher jedoch sehr effektiv. Die Kristallstrukturanalyse ist die Standardmethode, um die Tertiärstruktur von Proteinen zu analysieren. 



Die Tertiärstruktur - Alles Wichtige auf einen Blick


  • Die Tertiärstruktur beschreibt den gesamten, dreidimensionalen Aufbau eines Proteins. 
  • Die Faltung entsteht aufgrund des geringsten energetischen Widerstands, der in Energielandschaften dargestellt wird. 
  • Zur Faltung werden auch Chaperone benutzt. 
  • Es entsteht bei der Faltung der hydrophobe Effekt. Dabei werden unpolare Regionen in einem polaren Medium wie Wasser zusammengelagert. Hydrophile Bereiche sind dann entsprechend außen. 
  • Stabilisiert werden Tertiärstrukturen über Disulfidbrücken. 
  • Die tRNA zeigt die Tertiärstruktur im Bereich der Nukleinsäuren. Nur durch richtige Faltung entsteht das Anticodon für die Bindung der Aminosäuren. 
  • Durch häufiges Vorkommen der Aminosäure Glutamin entsteht ein falsches Protein, das als Auslöser für die Huntington-Krankheit wirkt. Die Nervenzellen sterben in diesem Fall häufig an Zuckermangel. 
  • Mit NMR-Spektroskopie wird die Tertiärstruktur analysiert, indem Atome und ihr magnetisches Umfeld untersucht werden. 
  • Für die Kristallstrukturanalyse werden Proteine kristallisiert und bestrahlt. Die Beugungsmaxima lassen auf Elektronenverteilungen schließen. Entsprechend der Muster wird diesen dann eine Aminosäure zugeordnet und die Tertiärstruktur ermittelt.


FERTIG!

Mit dieser Zusammenfassung bist du nun perfekt ausgerüstet, um Tertiärstrukturen zu erkennen. Du hast verstanden, welche Bedeutung sie spielt und welche Folgen eine falsche Faltung haben kann. Außerdem weißt du nun, wie du Tertiärstrukturen auch in der Praxis genauer betrachten kannst. 


Im nächsten Schritt schaust du dir am besten noch den Artikel zur Quartärstruktur mancher Proteine an. Diese spielt besonders für komplexe Proteine wie Hämoglobin eine wichtige Rolle.

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