Du schneidest Dich aus Versehen an einem scharfen Gegenstand und schon fängt es an zu fließen - das Blut. Seine rote Farbe macht Blut unübersehbar. Das zeigt sich nicht nur bei frischen Wunden, sondern auch bei hartnäckigen Flecken auf Stoffen und Oberflächen. Doch woher hat das Blut überhaupt seine rote Farbe? Und wie kann uns das Wissen darum helfen, blutige Wäsche ab sofort wieder restlos säubern zu können? Die Antwort liegt im Protein, sogenannten Hämoglobin, dem Hauptbestandteil von roten Blutkörperchen (Erythrozyten).
Hämoglobin – Definition
Hämoglobin ist ein Proteinkomplex, der mithilfe eines Eisen-Ions Sauerstoff binden kann. Dadurch kann es Sauerstoff im Blutkreislauf transportieren und verschiedene Organe damit versorgen.
Hämoglobin – Aufbau & Struktur
Hämoglobin (auch Hb oder Hgb) ist ein Protein, das aus vier Untereinheiten aufgebaut ist. Jede dieser Untereinheiten besteht aus einem eisenhaltigen Protoprophyrin, dem Häm und dem Globin. Die Struktur des Hämoglobins wird daher auch als tetraedrisch bezeichnet (aus dem griechischen: tetra als Vorsilbe für "vier-"). Diese vier Untereinheiten sind sogenannte Globin-Proteine.
Globine erhalten ihren Namen aufgrund ihrer globulären Form – ihre dreidimensionale Form kann auch als kugelig beschrieben werden. Während verschiedene Globin-Arten aus unterschiedlichen Aminosäuren zusammengesetzt sein können (Unterschiede in der Primärstruktur), haben alle Globine ihre charakteristische Faltung (Sekundär- und Tertiärstruktur) gemeinsam. Dabei sind insgesamt acht α-Helices in einer bestimmten Art und Weise zueinander angeordnet.
Für einen vertiefenden Einblick in den Aufbau von Proteinen und die Eigenschaften von α-Helices kannst Du gerne im StudySmarter-Artikel zur Proteinstruktur oder auch genauer in den Artikeln zur Primärstruktur, Sekundärstruktur und Tertiärstruktur vorbeischauen.
Im Blut erwachsener Menschen kommt primär Hämoglobin A vor. Das ist eine der vielen Formen, in denen Hämoglobin auftreten kann. Der Unterschied der verschiedenen Formen besteht darin, aus welchen Globin-Untereinheiten sie aufgebaut sind.
Ein Hämoglobin A ist aus zwei sogenannten α-Globinen und zwei β-Globinen zusammengesetzt. An jedem dieser Globine ist eine weitere Struktur gebunden, die allerdings kein Protein ist, sondern eine organische Molekülstruktur. Diese Struktur wird als Häm bezeichnet und besteht aus einem Porphyrin-Ring, der als Grundgerüst dient und einem Eisen-Atom, dass sich in die Mitte der Struktur einlagern kann. Genauer gesagt ist das ein zweifach positiv geladenes Eisen-Ion, also Fe2+.
Abb. 1 - Struktur eines Häm B-Moleküls
Am Grundgerüst können sich verschiedene Reste befinden, die sich je nach Häm-Typ leicht unterscheiden. Das im Hämoglobin enthaltene Häm wird als Häm B klassifiziert. Die Verbindung aus einem Globin-Protein und einem Häm verleiht dem Hämoglobin schlussendlich seinen Namen.
Gebildet wird Hämoglobin in Vorläuferzellen der Erythrozyten. Diese werden auch als Erythroblasten bezeichnet.
Denaturierung des Hämoglobins
Hämoglobin ist ein Protein und kann daher denaturieren.
Bei einer Denaturierung verändert sich die Proteinstruktur aufgrund von äußeren Einflüssen wie Hitze oder Strahlung und das Protein verklumpt.
Kommen blutige Textilien mit Hitze in Berührung (z. B. in der Waschmaschine oder bei einer warmen Handwäsche), verklumpt das Hämoglobin in den Blutkörperchen und verankert sich dabei fest in den Textilfasern. Das Blut nach einer Denaturierung wieder zu entfernen, ist deshalb nahezu unmöglich. Falls Du daher einmal in die unglückliche Situation kommen solltest, Blut aus Textilien entfernen zu müssen, denk daran, den Stoff zunächst mit kaltem Wasser auszuwaschen, bevor Du ihn in die Waschmaschine gibst.
Hämoglobin – Funktion
Die Globin-Struktur ermöglicht es dem Hämoglobin, seine Funktion zu erfüllen: den Sauerstofftransport. Das eingelagerte Eisen-Ion kann verschiedene Gase binden, darunter auch Sauerstoff. Da in jeder Hämoglobin-Untereinheit ein Eisen-Ion eingelagert ist, kann ein Hämoglobin-Protein insgesamt vier Sauerstoff-Moleküle transportieren. Hämoglobin, das gerade Sauerstoff gebunden hat, heißt auch Oxyhämoglobin, während es ohne Sauerstoff auch als Desoxyhämoglobin bezeichnet werden kann.
Das im Hämoglobin enthaltene Eisen ist für die rote Farbe des Blutes verantwortlich. Je nachdem, ob es Sauerstoff gebunden hat oder nicht, kann sich außerdem der Farbton der roten Farbe ändern: Sauerstoffbindung führt zu einem helleren Rot.
Der Sauerstoff kann vom Hämoglobin in der Lunge aus der Atemluft aufgenommen werden und wird dann durch das Blut in die verschiedenen Gewebe transportiert. Zellen, die Sauerstoff benötigen, können es dort direkt verwerten. Das Desoxyhämoglobin ist dann frei, um Kohlenstoffdioxid (CO₂) zu binden, das bei vielen Sauerstoffreaktionen der Zelle als Abfallprodukt anfällt. Dieses wird zur Lunge zurücktransportiert und mit der Atemluft wieder abgegeben.
Der Sauerstofftransport durch Hämoglobin ist nötig, weil sich Moleküle wie Sauerstoff oder Kohlenstoffdioxid nicht gut in wässrigen Lösungen (wie Blut) lösen. Durch die Bindung an Hämoglobin können sie viel effektiver durch den Blutkreislauf transportiert werden.
Eine weitere Funktion des Hämoglobins ist die Formgebung für Erythrozyten. Die roten Blutkörperchen sind plättchenförmig und in der Mitte leicht eingedellt. Falsch geformtes Hämoglobin führt daher auch zu verformten Erythrozyten, die leichter verklumpen oder die Blutbahnen verstopfen.
Abb. 2 - Erythrozyten (rote Blutkörperchen)
Fehlfunktionen des Hämoglobins
Verformtes Hämoglobin, das auch zu anormalen Erythrozyten führt, ist der Auslöser für die sogenannte Sichelzellkrankheit. Dabei sind die roten Blutkörperchen nicht zu Plättchen, sondern eher zu sichelförmigen Gebilden geformt.
Der Grund für diese Krankheit betrifft zunächst nur die β-Untereinheiten des Hämoglobins: Durch jeweils eine vertauschte Aminosäure binden sich die Hämoglobin-Untereinheiten gegenseitig nicht mehr richtig und nehmen eine faserige Struktur ein. Diese Strukturveränderung übertragt sich dann auf das Blutkörperchen, das in einer Sichelform auftritt.
Die Sichelzellkrankheit kann zur Blutarmut führen und durch die verformten Blutkörperchen auch dazu, dass sich Blutkörperchen verklumpen und die Blutgefäße verstopfen.
Wie genau die Sichelzellkrankheit verläuft und welche Auswirkungen sie haben kann, kannst Du im Artikel zur Sichelzellenanämie nachlesen!
Fetales Hämoglobin
Fetales Hämoglobin wird auch als Hämoglobin F bezeichnet und besteht dementsprechend aus anderen Untereinheiten als das normale Hämoglobin A. Es ist aus zwei α- und zwei γ-Untereinheiten zusammengesetzt.
Zu finden ist es in den roten Blutkörperchen von Föten. Dort ist Hämoglobin F dafür verantwortlich, Sauerstoff aus dem Blut der Mutter in die verschiedenen Gewebe und Organe des Fötus zu transportieren. Da der Sauerstoff über die Plazenta vom mütterlichen Hämoglobin A auf das fetale Hämoglobin übertragen werden muss, sollte sichergestellt sein, dass der Sauerstoff auch wirklich beim Fötus ankommt. Hämoglobin F hat daher eine höhere Affinität zu Sauerstoff und garantiert somit eine effektive Sauerstoff-Versorgung.
Die Affinität beschreibt, wie "gerne" zwei Parteien miteinander interagieren. Hämoglobin F hat eine hohe Affinität zu Sauerstoff, weshalb es der Sauerstoff sich mit einer hohen Wahrscheinlichkeit findet und bindet.
Nachdem sich der Fötus fertig entwickelt hat und geboren wurde, hat das Hämoglobin F keinen besonderen Nutzen mehr. Daher wird es in den ersten Lebensmonaten nach und nach abgebaut und durch Hämoglobin A ersetzt.
Abbau von Hämoglobin
Erythrozyten haben eine Lebensdauer von etwa 100 Tagen, bevor sie in der Milz und der Leber abgebaut werden. Das enthaltene Hämoglobin wird in seine einzelnen Bestandteile zerlegt und recycelt.
- Das Protein Globin kann zersetzt werden, um die einzelnen Aminosäuren zu erhalten und diese für neue Proteine weiterzuverwenden.
- Das Eisen wird für die Bildung neuer Hämoglobin-Moleküle genutzt.
- Das Häm-Molekül wird zersetzt und schließlich über den Darm ausgeschieden.
Der Eisenverlust ist einer der Gründe, wieso man nach dem Blutspenden einige Wochen warten muss, bevor eine erneute Spende möglich ist. Normalerweise wird für die Bildung von Hämoglobin einfach Eisen verwendet, das bereits im Körper vorhanden ist und aus abgebautem Hämoglobin stammt. Im Falle von Blutverlust, wie es beim Blutspenden stattfindet, werden allerdings viele rote Blutkörperchen – und somit Eisen – irreversibel aus dem Körper entfernt. Um wieder gesunde Mengen an Hämoglobin im Blut zu haben, muss dem Körper daher Zeit gegeben werden, um neues Eisen aus der Nahrung aufzunehmen und es zu verwerten.
Hämoglobin Werte
Für viele ärztliche Untersuchungen muss die Menge an Hämoglobin im Blut bestimmt werden. In jeder Blutuntersuchung ist die Messung der Hämoglobin-Konzentration im Blut standardmäßig enthalten. Der Normalwert an Hämoglobin im Blut ist dabei abhängig vom Alter und dem Geschlecht der betroffenen Person. Je nachdem, ob der Hämoglobin-Wert über oder unter dem normalen Bereich liegt, können unterschiedliche Maßnahmen getroffen werden.
Hämoglobin-Wert zu hoch
Ein zu hoher Hämoglobin-Gehalt im Blut kann mehrere Gründe haben. Ein Grund, der nicht unbedingt krankheitsbedingt auftritt, ist die Dehydration. Menschen, die zu wenig trinken, können durch den geringeren Flüssigkeitsgehalt im Blut eine höhere Hämoglobin-Konzentration aufweisen.
Allerdings kann ein erhöhter Hämoglobin-Wert auch an Sauerstoff-Mangel liegen. Merkt der Körper, dass er nicht mit genug Sauerstoff versorgt wird, produziert er schnell sehr viel mehr Hämoglobin, in der Hoffnung auf diese Weise mehr Sauerstoff binden und in den Blutkreislauf einbringen zu können. Der Sauerstoff-Mangel kann auch durch verschiedene Krankheiten ausgelöst werden.
Dieser Sauerstoff-Effekt wird von vielen Leistungssportlern genutzt, um ihre körperliche Leistung erhöhen zu können. In Form eines Höhentrainings begeben sich die Sportler in große Höhen – z. B. ein Gebirge – und führen dort ihr Training durch. Da es in großen Höhen weniger Sauerstoff in der Luft gibt, versucht der Körper den resultierenden Sauerstoff-Mangel mit der Bildung von neuem Hämoglobin auszugleichen. Der Hämoglobin-Wert erhöht sich dementsprechend.
Befinden sich die Sportler wieder auf einer niedrigeren Höhenebene, haben sie normal viel Sauerstoff zur Verfügung, aber mehr Hämoglobin im Blut, das ihr Gewebe mit dem Sauerstoff versorgen kann. Auf diese Weise können ihre Muskeln besser mit Sauerstoff versorgt werden und daher eine höhere Leistung bringen.
Die häufigste Ursache für einen erhöhten Hämoglobin-Wert liegt allerdings meistens am Lebensstil: Raucher atmen viel Kohlenstoff-Monoxid (CO) ein, das ebenfalls vom Hämoglobin gebunden werden kann. Doch nicht nur das – CO ist auch dazu fähig, die Bindestelle im Porphyrin-Ring zu blockieren, sodass kein Sauerstoff mehr von diesem Molekül gebunden werden kann. Etwa 10 % des Hämoglobins ist bei Rauchern daher mit Kohlenstoff-Monoxid besetzt. Um ihren Körper dennoch ausreichend mit Sauerstoff versorgen zu können, bilden Raucher mehr Hämoglobin.
Hämoglobin-Wert zu niedrig
Ein zu niedriger Hämoglobin-Wert deutet auf einen Mangel an Erythrozyten hin. In solchen Fällen wird auch von einer Anämie gesprochen. Eine Anämie kann mehrere Gründe haben: Blutverlust, Zerstörung von Erythrozyten (durch verschiedene Krankheiten) oder die verminderte Bildung von Erythrozyten (ebenfalls durch verschiedene Krankheiten).
Hämoglobin – Das Wichtigste
- Hämoglobin kann durch Eisenionen, die in jede seiner vier Untereinheiten eingelagert sind, insgesamt vier Gasmoleküle binden.
- Der Proteinkomplex Hämoglobin bindet Sauerstoff in der Lunge und transportiert es durch die Blutbahnen zu Geweben und Organen, die gerade Sauerstoff benötigen.
- Hämoglobin, das seinen Sauerstoff abgegeben hat (Desoxyhämoglobin), kann Kohlenstoffdioxid binden und es zum Ausatmen zur Lunge zurücktransportieren.
- Der Hämoglobin-Wert lässt Aussagen über den gesundheitlichen Zustand einer Person zu.
Nachweise
- M. K. Campbell et al. (1999). Biochemistry. Harcourt.
- blutspenden.de: Warum Hämoglobin so wichtig ist. (26.07.2022)
- Wang Y, Zhao S (2010). Vascular Biology of the Placenta. Morgan & Claypool Life Sciences.
Schule 
Studium 
Ausbildung 
Karteikarten Erstelle und finde die besten Karteikarten.
Notizen Erstelle Notizen schneller als je zuvor.
Lernsets Alles was du brauchst an einem Ort.
Lernpläne Wöchentliche Ziele, Lern-Reminder, und mehr.
Spaced Repetition Nachhaltiger lernen.
AI powered learning Mithilfe unserer KI zum Lernerfolg
Blog 
