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Primärstruktur > Sekundärstruktur > Tertiärstruktur > Quartärstruktur
Proteine sind sowohl für die Funktion als auch für das Aussehen ganzer Organismen zuständig. Ihr Aufbau – also die Proteinstruktur – ist ausschlaggebend dafür, was Proteine alles bewirken können. Die Proteinstruktur ist in vier Ebenen gegliedert, die aufeinander aufbauen. Eine dieser Ebenen ist die Sekundärstruktur.
Die Sekundärstruktur ist die zweite Ebene der Proteinstruktur und beschreibt Verknüpfungen der Primärstruktur innerhalb ihres Rückgrats. Durch die Verknüpfungen wird die Primärstruktur zu dreidimensionalen Elementen angeordnet.
Für ein gutes Verständnis der Sekundärstruktur kannst Du Dir im StudySmarter-Artikel zur Proteinstruktur einen Überblick über die vier Ebenen der Struktur von Proteinen verschaffen und Dein Wissen zur Sekundärstruktur auffrischen.
Als Sekundärstruktur bezeichnet man Faltungen und Verknüpfungen, die entstehen, wenn sich die einzelnen Bausteine in der Primärstruktur des Proteins zusammenlagern. Genauer gesagt entstehen dabei Verknüpfungen zwischen den Bindungen, die einzelne Bausteine in der Primärstruktur zusammenhalten.
Die einzelnen Bausteine der Primärstruktur des Proteins sind Aminosäuren. Sie werden nacheinander in einer langen Kette aneinandergehängt und bilden somit eine Polypeptidkette. Um einzelne Aminosäuren miteinander zu verknüpfen, werden zwischen ihnen Peptidbindungen gebildet.
Jede Aminosäure beinhaltet eine Aminogruppe (-NH2), eine Carboxygruppe (-COOH). Für die Verknüpfung von zwei Aminosäuren A und B reagiert die Carboxygruppe der Aminosäure A mit der Aminogruppe der Aminosäure B – eine Peptidbindung entsteht.
Wenn sich viele Aminosäuren verbinden, wird eine Menge an Peptidbindungen aneinandergereiht. Diese Aneinanderreihung wird auch Rückgrat eines Proteins bezeichnet. Dieses Rückgrat bildet die Basis für die Sekundärstruktur eines Proteins.
Die Sekundärstruktur von Proteinen besteht aus dreidimensionalen Anordnungen der Polypeptidketten. Diese entstehen, wenn sich zwischen verschiedenen Peptidbindungen innerhalb der Polypeptidkette Wasserstoffbrücken bilden.
Um Wasserstoffbrücken zu verstehen, musst Du Dich gedanklich auf die atomare Ebene bewegen.
Manche Atome eines Moleküls haben freie Elektronenpaare. Diese entstehen, wenn nicht alle Elektronen für die Bindungen innerhalb des Moleküls gebraucht werden. Die freien Elektronenpaare sind negativ geladen und sind meistens an Sauerstoff- (O) und Stickstoff-Atomen (N) zu finden. Wasserstoff-Atome (H) hingegen sind meistens eher positiv geladen.
Positiv und negativ ziehen sich an, also bilden sich zwischen freien Elektronenpaaren und Wasserstoff-Atomen Wechselwirkungen aus, die anziehend wirken. Diese Anziehung kann so stark werden, dass sich eine Art Bindung ausbildet und eine Wasserstoffbrückenbindung entsteht.
Da in einer Peptidbindung sowohl freie Elektronenpaare als auch Wasserstoff-Atome enthalten sind, können sich zwischen verschiedenen Abschnitten in der Polypeptidkette Wasserstoffbrücken bilden. Dabei wird die Kette verformt, sodass sich bestimmte Strukturen bilden.
In einem Protein treten zwei solcher Strukturen ständig auf und sind daher charakteristisch für die Sekundärstruktur: α-Helices und β-Faltblätter.
Die α-Helix (Alpha-Helix) beschreibt eine Struktur, bei der sich die Kette rechtsgängig in Form einer Helix windet.
Aufgrund der gewundenen Struktur kommt es dazu, dass sich Aminosäuren in der Helix direkt unterhalb derjenigen Aminosäure befinden, die sich in der Polypeptidkette eigentlich vier Stellen weiter befinden. Zwischen diesen beiden Aminosäuren kann sich nun jeweils eine Wasserstoffbrückenbindung ausbilden und die Struktur der Helix stabilisieren.
Dabei bildet ein Sauerstoff-Atom eine Wasserstoffbrücke mit einem Wasserstoff-Atom der darüberliegenden Aminosäure. In jede Windung der Helix passen durch diese Anordnung durchschnittlich 3,6 Aminosäuren.
Eine Helix ist zwar sehr stabil, aber auch eine Struktur, die unter bestimmten Bedingungen dynamisch sein kann, in etwa wie eine Metallfeder. Eine seltenere Form der Helices, die in Sekundärstrukturen vorkommen, sind beispielsweise π-Helices. Diese sind durch 4,4 Aminosäuren pro Windung charakterisiert.
Die Aminosäure Prolin hat eine spezielle Struktur, die es ihr nicht ermöglicht eine Wasserstoffbrücke auszubilden. Daher kann sie nur am Anfang oder Ende der Helix platziert werden, ohne die Struktur der Helix maßgeblich zu stören. Diese Eigenschaft hat dem Prolin seinen Spitznamen "Strukturbrecher" eingebracht.
Die dreidimensionale Struktur eines β-Faltblatts (Beta-Faltblatt) erinnert an ein Ziehharmonika-förmig gefaltetes Blatt. Die Peptidbindungen befinden sich dabei in der Ebene des Faltblatts, die organischen Reste der Aminosäuren hingegen stehen von den Faltkanten jeweils nach oben und unten ab.
Lass Dich allerdings nicht täuschen: im Gegensatz zu Ziehharmonikas sind β-Faltblätter sehr stabil und starr.
Wie bei den Helices bilden sich zur Stabilisierung der Strukturen Wasserstoffbrücken aus, hier allerdings auf eine solche Art und Weise, dass sich die Faltblätter längs nebeneinander anordnen. Die Wasserstoffbrücken bilden sich in Zweiergruppen zwischen Sauerstoff- und Wasserstoff-Atomen aus.
Mehrere Faltblätter können außerdem anhand ihrer Ausrichtung zueinander beschrieben werden. Parallele Faltblätter sind genau gleich ausgerichtet, die Reste zeigen jeweils in dieselben Richtungen. Antiparallele Faltblätter hingegen sind genau entgegengesetzt zueinander angeordnet. Zeigt ein Rest bei einem Faltblatt nach oben, ist der Rest des benachbarten Faltblatts an derselben Stelle nach unten gerichtet.
Die organischen Reste, die von der Faltblatt-Struktur abstehen, befinden sich sehr nah zueinander. Wenn diese Reste zu groß sind, können sie sich daher gegenseitig im Weg stehen und die Struktur stören oder unterbrechen. Um das zu verhindern, beinhalten β-Faltblätter meist Aminosäuren, die eher kleine Reste haben.
Wird in der Proteinstruktur eine Wendung eingeleitet, ist oft eine Schleife im Einsatz. Dabei bilden sich Wasserstoffbrücken auf eine solche Weise aus, dass die Peptidkette eine Schlaufe vollziehen und somit eine komplette Richtungsänderung eingehen kann.
β-Schlaufen sind zum Beispiel oft im Einsatz, wenn von einem β-Faltblatt zum nächsten Faltblatt übergegangen werden soll, das längs neben dem Ersten positioniert ist.
Abschnitte der Peptidkette, die sich nicht zu Faltblättern oder Helices anordnen, erscheinen als zufällig. Sie haben keine sich wiederholende spezifische Struktur, weshalb diese Teile auch als random coils (dt.: beliebige Windungen) bezeichnet werden.
Wird ein Protein erhitzt, denaturiert es. Das heißt, dass sich alle vorhandenen Strukturen auflösen und sich die Kette als eine random coil neu anordnet. Eine solche Denaturierung kann z. B. dann beobachtet werden, wenn ein Ei gebraten wird. Durch die Hitze denaturieren die Proteine im Ei und es verfärbt sich weiß/gelb. Außerdem wird das Ei fest.
Nukleinsäuren sind ein Überbegriff für Moleküle wie die DNA oder die RNA. Vielleicht hast Du schon einmal davon gehört, dass die DNA eine Doppelhelix-Struktur hat. Diese Form der DNA kann durch Sekundärstrukturen und Wasserstoffbrücken erklärt werden.
Einen detaillierten Einblick in den Aufbau der DNA erhältst Du in den Artikeln zur Struktur der DNA und der Struktur der RNA.
Die DNA besteht aus zwei gegenüberliegenden Strängen, in denen sich die vier Basen Adenin, Cytosin, Guanin und Thymin abwechseln. Aufgeklappt ähnelt ihre Struktur einer Leiter und die Sprossen werden von jeweils zwei Basen gebildet, die sich in den Strängen gegenüber befinden. Dabei muss beachtet werden, dass zwei Basen, die eine Sprosse bilden, zueinander komplementär sind.
Komplementäre Basenpaare sind Adenin-Thymin und Cytosin-Guanin. Sie können jeweils Wasserstoffbrücken zwischen sich ausbilden und somit die zwei Einzelstränge in jeder Sprosse zu einem Doppelstrang zusammenhalten. Allerdings liegt die DNA in einer Zelle nicht flach, wie eine Leiter vor, sondern ist eingedreht. Die beiden Stränge winden sich umeinander und bilden somit eine Doppelhelix.
Wieso genau ist die DNA in einer Helix eingedreht und liegt nicht einfach als flache Leiter vor?
Alle Basen der DNA enthalten Stickstoff-Atome, mit denen sie die Wasserstoffbrücken zueinander ausbilden können. Diese Stickstoff-Atome führen allerdings zu einem Problem: Durch ihren Einbau mögen die Basen der DNA kein Wasser und versuchen sich so weit wie möglich von Wasser zu entfernen. Da sich die DNA in einer Umgebung mit viel Wasser befindet, wollen die Basen unbedingt davon abgeschirmt werden – und hier kommt die Doppelhelix-Struktur ins Spiel.
Verformt sich der DNA-Doppelstrang zu einer Doppelhelix, verschwinden die Basen im Inneren der Helix und sind daher ein wenig geschützter. Die Verformung hat aber noch einen zweiten Effekt: wenn die Leiter eingedreht wird, verkleinert sich der Abstand zwischen den zwei Sprossen. Dadurch sind die Basen einerseits noch besser abgeschirmt und andererseits nimmt die DNA weniger Platz ein. Die DNA als Doppelhelix zu strukturieren, führt also zu einer Win-win-Situation für alle Beteiligten.
Die RNA hat einen Aufbau, der einer DNA sehr ähnlich ist. Allerdings liegt ein RNA-Strang meistens als Einzelstrang vor und nicht als Doppelstrang. In diesem Einzelstrang können sich weitere Elemente der Sekundärstruktur ausbilden.
Manche Stellen eines RNA-Stranges können komplementär zueinander sein und dazu führen, dass sich der Einzelstrang stellenweise zu einem Doppelstrang zusammenlagert. Diese Strukturen sind vergleichbar mit der bisher beschriebenen DNA-Doppelhelix.
Zwischen den komplementären stem-Bereichen der RNA befinden sich allerdings oft noch wenige Basen, die nicht komplementär zueinander sind und sich deshalb auch nicht paaren. Dadurch kann es zu sogenannten loop-Strukturen (Schlaufen) kommen.
Die Sekundärstruktur von RNA hat allerdings nicht nur den Zweck, die RNA stabil und kompakt zu halten, sondern erfüllt auch weitere wichtige Aufgaben.
Manche RNA-Stränge entstehen, indem die DNA kopiert wird. Dieser Prozess wird Transkription genannt. Dabei soll die RNA allerdings nur eine bestimmte Sequenz der DNA wiedergeben. Um sicherzugehen, dass nur die gewollte Stelle kopiert wird, formt sich eine hairpin-loop in der RNA, sobald die Sequenz fertig zusammengebaut wurde. Das führt dazu, dass die Proteine, die für die Transkription zuständig sind, von der DNA abfallen. Die Transkription kann somit pünktlich abgebrochen werden und der RNA-Strang hat die gewünschte Länge.
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