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Sekundärstruktur

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Biologie

In diesem Artikel geht es um die Sekundärstruktur der Proteine. Sie baut auf der Primärstruktur auf und ist somit ebenfalls Teil der Genetik und des Fachs Biologie. 

Im Folgenden wird erklärt, was die Sekundärstruktur eigentlich ist, bevor wir uns ein paar typische Muster genauer anschauen. Zwischendrin geben wir dir immer wieder Tipps, wie du die Sekundärstruktur voraussagen kannst. Es ist jedoch wichtig, dass du nicht vergisst, dass diese Voraussage momentan immer noch ein Forschungsthema sind. Auch wenn du mithilfe mancher Eigenschaften mögliche Faltungen erahnen kannst, lässt sich bisher nicht mit Sicherheit bestimmen, wie die Sekundärstruktur ausfällt. 


Tipp: Zum Abschluss findest du die wichtigsten Informationen noch einmal zusammengefasst. Damit bereitest du dich perfekt für die nächsten Prüfung vor.



Was ist die Sekundärstruktur eines Proteins? 


Als Sekundärstruktur bezeichnet man die relative Anordnung der monomeren Bausteine. 

Wie du sicherlich bereits weißt, bestehen Proteine aus einer Aneinanderreihung von Aminosäuren, die genauer in der Primärsequenz analysiert werden. Diese Aminosäuren falten sich. Dabei entstehen charakteristische Strukturen, die energetisch durch Wasserstoffbrückenbindungen stabilisiert werden. Besonders wichtig ist die Stabilisierung des Rückgrats. Als solches wird die Polypeptidkette selbst bezeichnet ohne jedoch die Reste, die an die einzelnen Elemente gebunden sind. 

Einfach ausgedrückt ist eine solche Sekundärstruktur eine periodische Wiederholung der zwei Drehwinkel Phi und Psi. Die Faltung selbst erfolgt oftmals mithilfe von Chaperonen. Das sind kleine Proteine, die dabei helfen, die neuen Proteine in ihre funktionsfähige Form zu bringen. 


In diesem Artikel schauen wir uns vorrangig die Sekundärstruktur der Proteine an, allerdings darf an dieser Stelle nicht vergessen werden, dass auch einzelsträngige Nukleinsäuren eine Sekundärstruktur besitzen. 



Die Elemente der Sekundärstruktur


In einem Protein gibt es zwei charakteristische Strukturen, die immer wieder auftreten. Das sind die alpha-Helix und das beta-Faltblatt. Sicherlich hast du diese Strukturen auch schon im Unterricht einmal kennengelernt. 

Wir erklären dir nun, wie diese Strukturen aufgebaut sind und welche Eigenschaften sie besitzen. Weiterhin stellen wir dir auch die Hairpins vor, die du vor allem in der Sekundärstruktur der Nukleinsäuren findest. 

Insgesamt gibt es natürlich nach zahlreiche weitere Strukturen, die wir dir hier nicht genauer vorstellen. Auch Einzelstrangbereiche können besondere Faltungen aufweisen. Normalweise bezeichnet man diese allgemein jedoch als Random-coil. 


Alpha-Helix als Element der Sekundärstruktur


Eine alpha-Helix ist eine rechtshändig gedrehte Spirale, die durchschnittliche etwa 3,6 Aminosäureketten pro Umdrehung besitzt. Stabilisiert wird alles mithilfe von Wasserstoffbrückenbindungen zwischen den einzelnen Windungen. 


Der Aufbau einer alpha-Helix (via sciencedirect.com)

 


In der Abbildung siehst du ein Beispiel, wie eine solche alpha-Helix aussieht. Die genaue Form ist abhängig von den Aminosäuren, die daran beteiligt sind. In der engsten, möglichen Form liegen befinden sich CO- und NH-Gruppen direkt nebeneinander, sodass die C- und N-Atome eine durchgehende Spirale bilden. Die Seitenketten sind in dieser Version nach außen verlagert. 


Die teilweise sehr komprimierte Form weist eine starke Stabilität auf, weshalb sie für viele Proteine das Grundskelett bildet. Ein Beispiel dafür ist Myoglobin, ein Muskelprotein. Dieses muss sehr stabil sein, um die Aufgaben erfüllen zu können, die wir unseren Muskeln zumuten. Daher ist es nur logisch, dass es zu einem Großteil aus alpha-Helix-Strukturen besteht. 

Weiterhin zählt es auch als Grundlage für viele Faserproteine. Die schauen wir uns jedoch in dem Artikel zur Quartärstruktur noch einmal genauer an. 


Neben der alpha-Helix gibt es noch zwei weitere Formen, die häufig vorkommen. Diese Helices sind sehr ähnlich aufgebaut, nur eben entweder gestaucht oder gestreckt. Das sind die: 

  • pi-Helix 
  • 3(10)-Helix. 


Zum Abschluss dieses Abschnitts geben wir dir noch ein paar Hinweise, wie du eine alpha-Helix vorhersagst. Dafür wurde das Helixpotential entworfen. Dieser Wert gibt an, wie wahrscheinlich es ist, dass sich mit dieser Aminosäure eine Helix bildet. Werte über 1 sprechen dafür, Werte unter 0 jedoch dagegen. Die Tabelle zeigt dir ein paar Beispiele: 


Aminosäure

Helixpotential
Alanin (Ala)1,45
Leucin (Leu)1,34
Aspargin (Asp)0,98
Tryptophan (Trp)1,14 
Prolin (Pro)0,59



Besonders interessant ist in diesem Zusammenhang Prolin, das auch als "Helixbrecher" bezeichnet wird. Effektiv kommt es in einer Helix nie vor, obwohl das Helixpotential nicht 0,0 ist. 

Allerdings ist man auch hier noch damit beschäftigt zu untersuchen, warum das der Fall ist. 100%-ige Aussage lassen sich in diesem Kontext nie treffen. 


Beta-Faltblatt als Element der Sekundärstruktur


Die zweite sehr wichtige Form ist das beta-Faltblatt. Das Rückgrat, die Polypeptidkette, ist in diesem Fall linear angeordnet. Allerdings entsteht aufgrund der Seitenketten eine ziehharmonikaähnliche Rifflung. Dadurch liegen viele Teile der Aminoketten deutlich näher aneinander und es kommt zu zahlreichen Wechselwirkungen zwischen den Peptidketten. 


Die Struktur des beta-Faltblatts (via wikipedia.de)

 


Die Abbildung zeigt dir, wie so etwas auf molekularer Ebene aussieht. Die Wasserstoffbrücken befinden sich hauptsächlich entlang des Rückgrats. Die Stränge der Polypeptidketten selbst können antiparallel oder parallel verlaufen, d.h. die N-Termini und C-Termini müssen nicht immer auf der gleichen Seite sein. 


Auch hier lassen sich natürlich keine sicheren Aussagen treffen, wann sich eine Faltblatt-Struktur entwickelt. Allerdings konnte man feststellen, dass die Aminosäurereste nicht zu groß sein dürfen. Durch das Faltblatt stehen einige Rest plötzlich sehr nah aneinander. Da es so teilweise zu sterischen Hinderungen kommt, können nicht alle Aminosäuren diese Struktur ausbilden. 

Insgesamt befinden sich hier zu 86% Glycin, Alanin und Serin als Aminosäuren. Besonders Immunglobuline enthalten diese Faltblattstrukturen. 


Hairpins als Elemente der Sekundärstruktur


Der Hairpin kommt vor allem bei Einzelsträngen vor. Aufgrund palindromischer Sequenzen des gleichen Moleküls kommt es zur Doppelhelixbildung. Ein Teil des Einzelstrangs verbleibt in diesem Fall jedoch ungepaart und bildet eine Schleife. Diese Struktur wird insgesamt dann als Hairpin bezeichnet aufgrund ihrer Ähnlichkeit zu einer Haarnadel. 


Hairpin-Struktur eines Einzelstrangs (via wikipedia.de)

 


Die Abbildung zeigt dir, wie ein solches Hairpin aussieht. Den Doppelhelixbereich bezeichnet man oftmals auch als Hairpin-Stem, während die Schleife selbst Loop genannt wird. 

Die Stabilität dieser Struktur ist abhängig davon, wie die Basen im Stammbereich paaren. Wie du sicherlich weißt, sind G-C-Basenpaarungen aufgrund der drei Wasserstoffbrücken stabiler. Auch kleine Loops sind deutlich stabiler als die großen ohne eigene Sekundärstruktur. 

Ein sehr bekanntes Beispiel ist der Tetraloop bestehend aus UUCG. Die Stabilität kommt daher, dass diese Basen untereinander paaren, auch U und G. 


Interessanterweise spielen diese Hairpinloops bei der Genregulation eine wichtige Rolle. Durch verschiedene Substratbindungen können solche Bereiche entstehen. Die Polymerase ist dann nicht mehr in der Lage, etwas abzulesen und löst sich von der DNA. Das Gleiche gilt für Ribosomen, die die RNA translatieren wollen. 


In Proteinen findet man diese Loops tatsächlich ebenfalls, vor allem als Verbindung der zwei Strukturen alpha-Helix und beta-Faltblatt. 



Alles Wichtige zur Sekundärstruktur auf einen Blick


  1. Die Sekundärstruktur bezeichnet die räumliche Anordnung der Aminosäuren aus der Primarsequenz. 
  2. Eine Sekundärstruktur ist grundlegend die periodische Wiederholung der Drehwinkel Phi und Psi. 
  3. Die Faltung erfolgt mithilfe von Chaperonen. 
  4. Charakteristische Strukturen sind die alpha-Helix, das beta-Faltblatt und die Hairpin-Loops. 
  5. Die Vorhersage der alpha-Helix erfolgt mithilfe des Helixpotentials. Es ist allerdings keine Garantie für die Struktur. 
  6. 86% aller beta-Faltblattstrukturen bestehen aus den drei Aminosäuren Glycin, Serin und Alanin. 
  7. beta-Faltblattstrukturen können parallel und antiparallel verlaufen. 
  8. Hairpin-Strukturen entstehen bei Einzelsträngen im Bereich von palindromischen Sequenzen. 
  9. Die Loops sind stabiler, je kleiner sie sind, wenn sie keine eigenen Sekundärstruktur besitzen. Ein bekannter Loop ist der Tetraloop UUCG. 
  10. Hairpins dienen auch der Verbindung von alpha-Helix- und beta-Faltblatt-Strukturen. 
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