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Quartärstruktur

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Quartärstruktur

Stell Dir vor, Du sollst ein Buch verfassen. Du hast lediglich den Titel im Sinn, ansonsten steht Dir noch alles frei. Doch wie fängt man nun an? Wie soll das Buch verlaufen? Zu Beginn scheint es eine überwältigende und kaum machbare Aufgabe zu sein. Doch wenn man das Buch in elementare Bestandteile zerlegt, wird es einfacher. Anstelle, dass man gleich ein ganzes Buch schreibt, nimmt man sich erst mal nur ein Kapitel vor. Weil ein Kapitel immer noch relativ schwer überschaubar ist, widmet man sich zunächst einem Absatz, wie der Einleitung. Und wenn man selbst hier noch nicht genau weiß, wie, so fängt man schlichtweg mit dem ersten Satz an.

Auf ähnliche Art und Weise sind Makromoleküle, wie Nukleinsäuren, aber auch Proteine, die universelle Aufgaben in Lebewesen übernehmen, hierarchisch aufgebaut. Nun gelangen wir zur höchsten Stufe, analog zum Buch, bei der Quartärstruktur.

Primärstruktur > Sekundärstruktur > Tertiärstruktur > Quartärstruktur

Bausteine der Quartärstruktur

Sämtliche Bausteine der Tertiärstruktur der jeweiligen Polymere kommen als Bausteine der Quartärstruktur infrage.

Bausteine der Nukleinsäuren

Bei den Nukleinsäuren muss zwischen den möglichen Bausteinen für die DNA und der RNA unterschieden werden.

Bausteine der DNA

Die DNA kann verschiedene Konformationen der Doppelhelix als tertiäre Bausteine für die Quartärstruktur bereitstellen. Hierbei wird, je nach Richtung der Windung und Abstand der Furchen zueinander, folgende Formen, die in Lebewesen natürlich vorkommen, aufgelistet:

  • A-Form der DNA
  • B-Form der DNA
  • Z-Form der DNA

Für genauere Informationen zu den einzelnen Formen der DNA, schau’ gerne die Erklärung zur Sekundärstruktur an.

Bausteine der RNA

Bei der RNA kommen eine Vielzahl von tertiären Strukturmöglichkeiten vor, wobei die bedeutsamsten im Folgenden genannt werden sollten:

  • Helikale Doppelstränge
  • Dreisträngige Strukturen
  • Quadruplexe
  • Koaxiale Stapel (helikale Stapel)

Auch hierzu gibt es mehr Detail in der Erklärung zur Sekundärstruktur!

Bausteine der Proteine

Die Bausteine der Proteine sind schlichtweg asymmetrische, dreidimensionale Anordnungen, die teilweise α-Helix- und β-Faltblattstrukturen beinhalten. Hierbei können keine klaren Wiederholungsmuster genannt werden, da die Kombinationsmöglichkeiten schlichtweg zu groß sind.

Bindungsformen der Quartärstruktur

Die Quartärstruktur wird durch eine Vielzahl von Kräften, analog zur Sekundärstruktur, stabilisiert.

Im Folgenden werden diese Bindungsformen gekürzt dargestellt. Für mehr Detail schau’ gerne in den entsprechenden Erklärungen vorbei.

Wasserstoffbrückenbindungen

Eine Wasserstoffbrückenbindung (kurz Wasserstoffbrücke oder H-Brücke) ist eine elektrostatische Anziehungskraft, die zwischen Molekülen mit kovalent gebundenen H-Atomen ausgebildet werden kann.

Das Wasserstoffatom muss an ein Atom mit hoher Elektronennegativität gebunden sein, wie z. B. Stickstoff (N), Sauerstoff (O) oder Fluor (F). Der wechselwirkende Partner muss allerdings wiederum ein freies Elektronenpaar besitzen.

Disulfidbrücken

Für die Disulfidbrücke (oder Disulfidbindung) wird eine kovalente Bindung zwischen zwei Schwefelatomen ausgebildet. Die einzige Aminosäure, die hierzu in der Lage ist, ist Cystein.

Cystein ist eine Aminosäure, die als organischen Rest (-SH) besitzt.

Disulfidbrücken legen die räumliche Faltung von Proteinen erheblich fest. Häufig wird diese Verbindung aufgrund ihrer Stärke mit Druckknöpfen verglichen.

Hydrophobe Wechselwirkungen

Hydrophobe Wechselwirkungen treten bei hydrophoben Resten von Aminosäuren oder allgemein hydrophoben Stoffen in einer wässrigen Lösung auf.

Da Moleküle aus physikalischen Gründen versuchen, den niedrigsten Stand der Entropie zu erreichen, d. h. den stabilsten und damit niedrigsten Stand der Energie, lagern sich die hydrophoben Reste zusammen an. Dieser Effekt kann bspw. bei Proteinen mit hydrophoben Resten der Aminosäuren strukturell ausgenutzt werden. Dabei sind häufig die inneren Bestandteile von Proteinen hydrophob, äußere eher hydrophil, da diese vermehrt mit Wasser und anderen hydrophilen Stoffen wechselwirken müssen.

Die Entropie ist eine Zustandsgröße, welche die Unordnung in einem System ausdrückt.

Die Entropie hängt eng mit dem zweiten Hauptsatz der Thermodynamik zusammen. Letzterer besagt:

Die Gesamtentropie eines Systems und seiner Umgebung nimmt bei spontan ablaufenden Vorgängen stets zu.

Dieser Hauptsatz scheint zunächst insbesondere im Zusammenhang mit biologischen Systemen unter dem Aspekt alltäglicher Erfahrung zu widersprechen. Viele biologische Vorgänge erhöhen ohne Zweifel den Ordnungsgrad und verringern damit die Entropie, bspw. die Entstehung eines Pflanzenblattes: Hierbei wird aus Kohlenstoffdioxidgas und anderen Nährstoffen eine komplexe Struktur errichtet.

Die Entropie kann aber lediglich dann räumlich begrenzt durch die Entstehung solcher geordneter Strukturen sich verringern, wenn in anderen Teilen im Universum sie sich um den gleichen oder einen größeren Betrag erhöht. Diese lokale Abnahme der Entropie wird häufig dadurch erreicht, dass Wärme freigesetzt wird, die die Entropie der Umgebung erhöht.

Ionenbindungen

Eine Ionenbindung beschreibt eine elektrostatische Bindung zwischen einem positiv ionisiertem und negativ geladenen Partner (Kation und Anion).

Es gibt drei positiv (Arginin, Histidin und Lysin) und zwei negativ (Asparagin- und Glutaminsäure) geladene Aminosäuren. Als Molekül gesamt tragen sie ihre jeweilige Ladung und können daher mit einem entsprechenden umgekehrt geladenen Partner eine Ionenbindung innerhalb des Moleküls oder an der Moleküloberfläche mit anderen Molekülen eingehen.

Van-der-Waals-Kräfte

Van-der-Waals-Kräfte sind schwache ungerichtete Anziehungskräfte zwischen Molekülen, die nicht geladen sind und keinen permanenten Dipol besitzen.

Ionenbindungen

Eine Ionenbindung beschreibt eine elektrostatische Bindung zwischen einem positiv ionisiertem und negativ geladenen Partner (Kation und Anion).

Es gibt drei positiv (Arginin, Histidin und Lysin) und zwei negativ (Asparagin- und Glutaminsäure) geladene Aminosäuren. Als Molekül gesamt tragen sie ihre jeweilige Ladung und können daher mit einem entsprechenden umgekehrt geladenen Partner eine Ionenbindung innerhalb des Moleküls oder an der Moleküloberfläche mit anderen Molekülen eingehen.

Van-der-Waals-Kräfte

Van-der-Waals-Kräfte sind schwache ungerichtete Anziehungskräfte zwischen Molekülen, die nicht geladen sind und keinen permanenten Dipol besitzen.

Bei den Van-der-Waals-Kräften handelt sich um Anziehungskräfte, die aufgrund von spontaner Polarisationen der Atome auftreten. Sie werden zu den schwachen chemischen Bindungen gezählt, obwohl sie keine tatsächliche Bindung sind, sondern eine Wechselwirkung. Sie treten insbesondere zwischen ungeladenen Molekülen auf, die keinen permanenten Dipol (d. h. eine Ladungsasymmetrie) besitzen.

Die Begriffe“Londonkräfte”, “Debye-” und “Keesom-” Wechselwirkungen sind verschiedene Ausprägungsformen der Van-der-Waals-Kräfte. Diese Themen sind allerdings derartig umfassend, dass sie einen gesonderten Artikel verlangen.

Definition zur Quartärstruktur

Die Quartärstruktur beschreibt ein Gebilde, das sich aus zwei oder mehr Polypeptiden als Untereinheiten zusammenlagert und damit ein gemeinsames Proteinmolekül bildet.

Je nachdem, ob die Untereinheiten ähnlich oder gar identisch sind, wird die Zahl der Untereinheiten in die Begrifflichkeit eingebaut, z. B. ein Protein aus zwei Untereinheiten wird dann Dimer, aus drei Untereinheiten Trimer oder allgemein als Oligomer bezeichnet.

Ein typisches Beispiel zur Illustrierung der Quartärstruktur ist das Hämoglobin.

Hämoglobin spielt eine wichtige Rolle im Blutkreislauf. Es ist nämlich ein eisenhaltiger Proteinkomplex, der Sauerstoff binden kann. Bei Säugetieren, und damit auch beim Menschen, ist es ein Tetramer, d. h. es besteht aus vier Untereinheiten.

Diese Untereinheiten sind jeweils gefaltete Polypeptidketten, die in zwei Formen unterschieden werden:

  • die α-Untereinheiten
  • die β-Untereinheiten

Die vier Untereinheiten besitzen jeweils aufgrund ihrer Konformation eine “Tasche”, in der das Häm – ein Eisenkomplex – gebunden ist. Dieses vermag ein Sauerstoffatom zu binden.

Dabei ist die Fähigkeit des Hämoglobins zum Binden von Sauerstoff maßgeblich von seiner Konformation abhängig. Krankheitsträger der Sichelzellkrankheit (auch bekannt als Sichelzellenanämie) besitzen etwa eine Mutation in den β-Ketten des Hämoglobins. Diese Mutation betrifft lediglich eine einzige Aminosäure, sorgt allerdings dafür, dass die Fähigkeit zum Binden von Sauerstoff beeinträchtigt und, erstaunlicherweise, das Risiko an Malaria zu erkranken verringert wird.

Quartärstruktur - Das Wichtigste

  • Als Bausteine für die Quartärstruktur werden kommen sämtliche tertiären Strukturen infrage.
    • Bausteine der DNA beinhalten die A-, B- und Z-Form der DNA.
    • Bausteine der RNA beinhalten unter anderem die helikalen Doppelstränge, dreisträngige Strukturen, Quadruplexe und koaxiale Stapel (helikale Stapel).
    • Proteinbausteine sind primär unter anderem α-Helix- und β-Faltblattstrukturen.
  • Die Bindungskräfte der Quartärstruktur sind identisch zu denen der Sekundärstruktur:
    • Wasserstoffbrückenbindungen
    • Disulfidbrücken
    • Hydrophobe Wechselwirkungen
    • Ionenbindungen
    • Van-der-Waals-Kräfte
  • Die Quartärstruktur beschreibt ein Gebilde, das sich aus zwei oder mehr Polypeptiden als Untereinheiten zusammenlagert und damit ein gemeinsames Proteinmolekül bildet.
    • Ein typisches Beispiel ist Hämoglobin. Es ist ein Tetramer, ist also aus vier Untereinheiten mit jeweils einer Hämgruppe aufgebaut. Es ist essenziell für Lebewesen, da es beim Sauerstofftransport bedeutsam mitwirkt. Schon eine kleine Änderung – erkennbar an der Sichelzellkrankheit – kann zu starken Beeinträchtigungen kommen.

Nachweise

  1. David Sadava et al. (2019). Purves Biologie. Springer.
  2. Jeremy M. Berg et al. (2018). Stryer Biochemie. Springer.
  3. Jens Boenigk (2021). Boenigk Biologie. Springer.
  4. Jochen Graw (2015). Genetik. Springer.

Häufig gestellte Fragen zum Thema Quartärstruktur

Die Tertiärstruktur wird durch eine Vielzahl von Kräften zusammengehalten, darunter:

  • Wasserstoffbrückenbindungen
  • Disulfidbrücken
  • Hydrophobe Wechselwirkungen
  • Ionenbindungen
  • Van-der-Waals-Kräfte

Um eine Quartärstruktur auszubilden, werden der Definition nach mindestens zwei Polypeptidketten benötigt. Proteine ohne diese Eigenschaft bilden dementsprechend keine Quartärstruktur aus. Das bedeutet allerdings nicht, dass sie keine Konformation, d. h. eine bestimmte räumliche Struktur haben, sondern, dass sie nicht mehr als eine Polypeptidkette verwenden.


Die Quartärstruktur beschreibt ein Gebilde, das sich aus zwei oder mehr Polypeptiden als Untereinheiten zusammenlagert und damit ein gemeinsames Proteinmolekül bildet.

Schon eine kleine Unstimmigkeit in der Anordnung oder in der Zusammensetzung der Untereinheiten kann den Proteinkomplex einschränken oder unbrauchbar machen, was anhand der Sichelzellenanämie hervorragend erkennbar ist.

Finales Quartärstruktur Quiz

Frage

Aus wie vielen Untereinheiten besteht die Quartärstruktur von Hämoglobin?

Antwort anzeigen

Antwort

Hämoglobin besteht aus vier Untereinheiten. 

Frage anzeigen

Frage

Aus welchen Untereinheiten besteht Hämoglobin in der Quartärstruktur?

Antwort anzeigen

Antwort

Dabei handelt es sich um zwei alpha- und zwei beta-Untereinheiten. 

Frage anzeigen

Frage

Über welche nicht-kovalenten Wechselwirkungen wird die Quartärstruktur stabilisiert? 

Antwort anzeigen

Antwort

Dazu gehören: 

  • Wasserstoffbrückenbindungen 
  • Ionische Bindungen 
  • Peptidbindungen 
  • Van-der-Waals-Kräfte.
Frage anzeigen

Frage

Wie kann die Quartärstruktur definiert werden? 

Antwort anzeigen

Antwort

Die Quartärstruktur bezeichnet die Zusammenlagerung mehrerer Proteine zu einem Proteinkomplex. Der Zusammenhalt entsteht durch nicht-kovalente Bindungen. 

Frage anzeigen

Frage

Welcher Effekt ermöglicht es, dass die Quartärstruktur ohne Energiezufuhr stattfinden kann? 

Antwort anzeigen

Antwort

Dabei handelt es sich um den hydrophoben Effekt. 

Frage anzeigen

Frage

Was charakterisiert den hydrophoben Effekt der Quartärstruktur? 

Antwort anzeigen

Antwort

Dabei werden unpolare Moleküle in einem polaren Medium zusammengelagert. Besonders erkennt man das anhand der globulären Proteine. 

Frage anzeigen

Frage

Welches Metall lagert sich in Hämoglobin an und beeinflusst die Quartärstruktur? 

Antwort anzeigen

Antwort

Dabei handelt es sich um Eisen, damit der notwendige Sauerstoff gebunden werden kann. 


Frage anzeigen

Frage

Mit welchem Prinzip erfolgt die Zusammenlagerung der Quartärstruktur? 

Antwort anzeigen

Antwort

Die Quartärstruktur entsteht mithilfe des Schlüssel-Schloss-Prinzips. 

Frage anzeigen

Frage

Welche Vorteile bringt die Quartärstruktur mit sich? 

Antwort anzeigen

Antwort

Die Quartärstruktur sorgt dafür, dass die einzelnen Einheiten deutlich besser miteinander kooperieren. Es findet sogar eine Art Rückkopplung statt. Außerdem kanaliseren sie dadurch Metaboliten. 

Frage anzeigen

Frage

In welche zwei Gruppen kann man Proteine anhand der Quartärstruktur unterscheiden? 

Antwort anzeigen

Antwort

Man unterscheidet Faserproteine und globuläre Proteine. 

Frage anzeigen

Frage

Welches Problem entsteht bei der Quartärstruktur bei zum Beispiel Myoglobin. 

Antwort anzeigen

Antwort

Die Quartärstruktur kann schwer definiert werden. Myoglobin ist ein Muskelprotein, das jedoch ein Monomer ist und somit keine Quartärstruktur hat. Myoglobin als einzelnes Protein ist jedoch nicht wirksam. Es lagert sich folglich zusammen, wodurch eine theoretische Quartärstruktur entsteht. Diese wird nicht immer als solche bezeichnet. 

Frage anzeigen

Frage

Welche Sekundärstruktur lässt sich häufig in Faserproteinen finden, wodurch dann die Quartärstruktur beeinflusst wird? 

Antwort anzeigen

Antwort

Bei dieser Struktur handelt es sich um die alpha-Helix. Diese sorgt häufig dafür, dass die einzelnen Monomere sich für die 

Frage anzeigen

Frage

Wie werden globuläre Proteine noch genannt? 

Antwort anzeigen

Antwort

Man nennt sich auch Sphäroproteine. 

Frage anzeigen

Frage

Was ist charakteristisch in der Quartärstruktur für globuläre Proteine?

Antwort anzeigen

Antwort

Charakteristisch sind die nach innen zeigenden, unpolaren Seitenketten und die nach außen zeigenden polaren Seitenketten. 


Frage anzeigen

Frage

Welche Funktionen erfüllen die Quartärstruktur definierten globuläre Proteine? 

Antwort anzeigen

Antwort

Globuläre Proteine besitzen unter anderem die folgenden Funktionen. 

  • humorale Immunantwort
  • Wirkung als Enzym 
  • pH-Wert-Regulation 
  • Energielieferung 
  • Transport. 
Frage anzeigen

Frage

Welche tertiären Strukturen der DNA können in der quartären Struktur verwendet werden?

Antwort anzeigen

Antwort

  • A-Form der DNA
  • B-Form der DNA
  • Z-Form der DNA
Frage anzeigen

Frage

Welche tertiären Strukturen der RNA können unter anderem in der quartären Struktur verwendet werden?

Antwort anzeigen

Antwort

  • Helikale Doppelstränge
  • Dreisträngige Strukturen
  • Quadruplexe
  • Koaxiale Stapel (helikale Stapel)
Frage anzeigen

Frage

Was macht die tertiären Strukturen als Bausteine der quartären Struktur von Proteinen aus?

Antwort anzeigen

Antwort

Die Bausteine der Proteine sind schlichtweg asymmetrische, dreidimensionale Anordnungen, die teilweise α-Helix- und β-Faltblattstrukturen beinhalten.

Frage anzeigen

Frage

Durch welche Kräfte wird die Quartärstruktur zusammengehalten?

Antwort anzeigen

Antwort

  • Wasserstoffbrückenbindungen
  • Disulfidbrücken
  • Hydrophobe Wechselwirkungen
  • Ionenbindungen
  • Van-der-Waals-Kräfte
Frage anzeigen

Frage

Was ist genau die Quartärstruktur?

Antwort anzeigen

Antwort

Die Quartärstruktur beschreibt ein Gebilde, das sich aus zwei oder mehr Polypeptiden als Untereinheiten zusammenlagert und damit ein gemeinsames Proteinmolekül bildet.

Frage anzeigen

Frage

Aus welchen Untereinheiten besteht das Hämoglobin?

Antwort anzeigen

Antwort

Es besteht aus zwei verschiedenen Untereinheiten:


  • die α-Untereinheit
  • die β-Untereinheit
Frage anzeigen

Frage

Wie viele Untereinheiten besitzt das Hämoglobin?

Antwort anzeigen

Antwort

Es besteht aus insgesamt vier Untereinheiten, jeweils zwei der α- und β-Untereinheiten.

Frage anzeigen

Frage

Inwiefern ist Hämoglobin bedeutsam?

Antwort anzeigen

Antwort

Es kann Sauerstoff binden und ist maßgeblich am Sauerstofftransport von Säugetieren beteiligt.

Frage anzeigen

Frage

Welcher Teil des Hämoglobins wird zur Bindung von Sauerstoff verwendet?

Antwort anzeigen

Antwort

In jeder Untereinheit gibt es eine Hämgruppe, die in der Lage ist, Sauerstoff zu binden.

Frage anzeigen

Frage

Warum ist die Beibehaltung der Konformation, d. h. der Quartärstruktur, des Hämoglobins so wichtig?

Antwort anzeigen

Antwort

Schon die kleinste Änderung der Konformation kann den Proteinkomplex unbrauchbar machen. Bspw. verändert die Sichelzellkrankheit nur eine einzige Aminosäure und sorgt damit bereits für erhebliche Beeinträchtigungen beim Sauerstofftransport.

Frage anzeigen
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