Quartärstruktur: Proteine, Definition & Aminosäuren | StudySmarter
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Quartärstruktur

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Biologie

In diesem Artikel geht es um die Quartärstruktur von Proteinen. Diese ist nicht bei allen Proteinen vorhanden. Viele enden stattdessen mit der Tertiärstruktur. Dennoch ist es wichtig zu wissen, wie Proteine aufgebaut sind und dafür brauchen wir genau diese Strukturebene. 


Das Thema ist Teil der Molekulargenetik und gehört zum Fach Biologie. Wir erklären dir zunächst, was die Quartärstruktur überhaupt ist und wie dadurch Faserproteine und globuläre Proteine unterschieden werden.


Am Ende findest du alle wichtigen Informationen des Artikels noch einmal zusammengefasst, damit du perfekt für deine nächste Prüfung lernen kannst.



Was ist die Quartärstruktur? 


Wie bereits erwähnt, besitzen nicht alle Proteine eine Quartärstruktur. Hämoglobin besteht aus vier Untereinheiten. Die üblichste Version ist dabei Hämoglobin A, bestehend aus zwei alpha- und zwei beta-Untereinheiten. 


Abbildung 1: Hämoglobin A; Quelle via www.chemgapedia.de


 

Die Abbildung zeigt dir, wie Hämoglobin A aufgebaut ist. Farblich markiert siehst du die einzelnen Untereinheiten mit den entsprechenden Tertiärstrukturen. Der Zusammenhalt entsteht aufgrund von nicht kovalenten Wechselwirkungen, die du auch schon bei der Tertiärstruktur kennengelernt hast. Dazu gehören: 


  • Wasserstoffbrückenbindungen 
  • Ionische Bindungen 
  • Peptidbindungen 
  • Van-der-Waals-Kräfte


Damit lässt sich die Quartärstruktur folgendermaßen definieren: 


Als Quartärstruktur bezeichnet man die Zusammenlagerung mehrerer Proteine zu einem Proteinkomplex. Der Zusammenhalt entsteht durch nicht kovalente Bindungen. 


Genau wie die Tertiärstruktur entwickelt die Quartärstruktur den hydrophoben Effekt. Dabei lagern sich unpolare Moleküle in einem polaren Medium zusammen. Das ermöglicht unter anderem auch die selbstständige Faltung ohne Energiezufuhr aufgrund einer geringen Entropie. Für die Quartärstruktur wird somit die erneute Veränderung der Struktur bezeichnet, die durch diese Zusammenlagerung entsteht. Erst durch gegenseitiges Anpassen entstehen die zentralen Stellen, an die sich zum Beispiel wie bei Hämoglobin dann Eisen anlagert, sodass schlussendlich der notwendige Sauerstoff gebunden wird. 


Für dich ist noch wichtig zu wissen, dass oligomere Proteine wie Hämoglobin in ihrer monomeren Form, d.h. wenn die einzelnen Proteine nicht verbunden sind, inaktiv sind. Sie haben dann keine Auswirkung und werden schnell wieder abgebaut. 


Die Verbindung der Untereinheiten selbst erfolgt übrigens mit dem Schlüssel-Schloss-Prinzip. Somit wird für das gesamte Oligomer ermöglicht, dass die einzelnen Einheiten miteinander kooperieren, es findet sogar eine Art Rückkopplung statt wie zum Beispiel bei der Endproduktrepression. Weiterhin werden durch die Verbindung einzelner Proteine Metaboliten kanalisiert. 



Unterscheidung von Proteinen anhand der Quartärstruktur


Besonders anhand der Quartärstruktur lassen sich nun zwei Arten von Proteinen unterscheiden, die wir dir hier noch vorstellen. Es handelt sich dabei um Faserproteine und globuläre Proteine. Viele davon hast du sicherlich schon kennengelernt, wenn du dir die Artikel zur Sekundär- und Tertiärstruktur durchliest. 


Allerdings muss an dieser Stelle gesagt werden, dass der Begriff Quartärstruktur in der Literatur oftmals sehr schwammig verwendet wird. Am Beispiel von Hämoglobin ist er noch klar definiert, allerdings gibt es für die folgenden Beispiele keine klaren Aussagen. Da die Einteilung allerdings auf dieser Ebene stattfindet, erklären wir sie dir unter dem Aspekt Quartärstruktur. 


Faserproteine 


Faserproteine bzw. Strukturproteine hast du bereits kennengelernt, als du im Artikel Sekundärstruktur alles über die alpha-Helix erfahren hast. Dabei ging es um Myoglobin, ein Muskelprotein. Dieses stellt auch direkt ein Beispiel dar, an dem die Quartärstruktur schwer zu definieren ist.  Myoglobin selbst ist ein Monomer, d.h. es hat nur eine einzige Untereinheit und somit keine Quartärstruktur. Damit unsere Muskeln allerdings funktionieren können, lagern sich diese Proteine zu Fasern zusammen und erfüllen somit die Funktion des "Bewegens". Ein ähnlicher Prozess findet in Cilien statt, die du unter anderem in Bakterien findest. 


Die Einteilung zu den Faserproteinen findet nun nach der Zusammenlagerung statt und gehört damit "theoretisch" zur Quartärstruktur, obwohl die konkrete Anzahl der sich zusammenlagernden Proteine abhängig davon ist, wie lang die Fasern sein müssen. Weitere ähnliche Proteinkomplexe erfüllen stützende, verbindende und tragende Funktionen in einem Organismus. Häufig sind in Faserproteinen die alpha-Helix-Strukturen erkennbar, die den Proteinen ihre Stabilität verleihen. Diese Dominanz einer Sekundärstruktur ist kennzeichnend für Faserproteine.



Abbildung 2: Die Zusammenlagerung von Proteinen in Intermediärfilamenten; Quelle via www.mechanobio.info



Die Abbildung zeigt dir zum Beispiel, wie Intermediärfilamente aufgebaut werden. Sie sind Teil der Cytoskeletts und bestehen somit aus Strukturproteinen. Die Quartärstruktur beschreibt folglich die Verdrehung der einzelnen Proteine ineinander. Man könnte anhand dieser Abbildung außerdem sagen, dass Intermediärfilamente aus Tetrameren aufgebaut sind. 


Jedoch gibt es nun das Verständnis, dass eine Oligomerisierung wie in diesem Fall nichts mehr mit der Quartärstruktur zu tun hat, da hier nur homologe (= gleiche) Proteine miteinander verbunden werden. Hämoglobin hingegen ist ebenfalls ein Tetramer, besteht jedoch aus unterschiedlichen Untereinheiten. Außerdem lagert es sich nicht mit sich selbst zusammen. Daher ist der Begriff Quartärstruktur so schwierig zu verwenden.


Globuläre Proteine 


Für die globulären Proteine ist die Einteilung erheblich leichter. Hämoglobin zum Beispiel ist eines dieser globulären Proteine, auch Sphäroproteine genannt. Damit werden alle Proteine bezeichnet, die eine kugelförmige Tertiär- oder Quartärstruktur besitzen. Selbst hier erfolgt also keine strikte Trennung. Charakteristisch für diese Proteinform sind die unpolaren Seitenketten im Inneren und die polaren Seitenketten, die nach außen zeigen. Das bestätigt erneut den hydrophoben Effekt, den du kennengelernt hast. 


Im Gegensatz zu Faserproteinen sind globuläre Proteine wasserlöslich. Dazu gehören Globuline, die als Namensgeber dieser Gruppe wirken, Histone und Albumine sowie zahlreiche weitere Gruppen. Die wichtigste Funktion ist die humorale Immunantwort, die mithilfe von Immunglobulinen durchgeführt wird. Zu den weiteren Funktionen gehören: 


  • Wirkung als Enzym 
  • pH-Wert-Regulation 
  • Energielieferung 
  • Transport



FERTIG!

Nun bist du perfekt vorbereitet für jegliche Fragen zu den Strukturebenen der Proteine. Wenn du dir noch unsicher bist, wiederholst du am besten noch einmal die Artikel zu den Themen Primärstruktur, Sekundärstruktur und Tertiärstruktur. Mithilfe der passenden Flashcards in der StudySmarter App, kannst du die Inhalte noch besser lernen und bist für die kommende Prüfung bestens vorbereitet!


Quartärstruktur - Das Wichtigste auf einen Blick


  • Die Quartärstruktur beschreibt die Zusammenlagerung von Untereinheiten zu einem Proteinkomplex. 
  • Der Zusammenhalt erfolgt aufgrund von nicht kovalenten Wechselwirkungen. 
  • Die Quartärstruktur entwickelt sich über einen hydrophoben Effekt, ähnlich wie die Tertiärstruktur
  • In ihrer monomeren Form sind die Untereinheiten inaktiv. 
  • Die Verbindung erfolgt über das Schlüssel-Schloss-Prinzip.
  • Man unterscheidet Faserproteine und globuläre Proteine. 
  • Faserproteine erfüllen eine stützende, tragend und verbindende Funktion. Außerdem sorgen sie für die Bewegung der Muskeln. 
  • Zu den globulären Proteinen gehören hauptsächlich die Globuline, Histone und Albumine. Sie besitzen eine kennzeichnen kugelähnliche Form.
  • Die Immunantwort wird mithilfe von Immunglobulinen durchgeführt. 
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