Proteine, ein unscheinbares Wort, welches jedoch eine unvergleichliche Rolle in deinem täglichen Leben spielt. Sei es während jeder noch so kleinen Bewegung oder beim Essen, sie begegnen dir überall.
Proteine sind aus Aminosäuren zusammengesetzte Makromoleküle, die als wichtiger Baustoff deines Körpers und als Teil der Immunabwehr fungieren.
Ihren genauen Aufbau und alle wichtigen Zusammenhänge im Körper erfährst du nun im folgenden Artikel.
Was sind Proteine einfach erklärt?
Proteine sind makromolekulare Substanzen der Natur und bilden eine der vier Hauptklassen organischer Verbindungen. Die drei weiteren sind Kohlenhydrate, Lipide und Nukleinsäuren.
Untereinander differenzieren sich die Proteine durch die Anzahl und Reihenfolge von Aminosäuren, wie auch durch deren Art. So wird eine spezifische Struktur festgelegt, welche am Ende entscheidend für die biologische Funktion der Proteine ist.
Proteine, auch Eiweiße genannt, sind dreidimensionale Makromoleküle, die aus mehreren Bausteinen, den Aminosäuren, zusammengesetzt sind.
Sie übernehmen eine Vielzahl unterschiedlichster Aufgaben in unserem Organismus. Besonders hervorzuheben ist ihre Eigenschaft als Biokatalysator, in welcher sie an einem Großteil der in unserem Körper ablaufenden Stoffwechselvorgänge beteiligt sind.
Sie sind zudem ein wichtiger Bestandteil des Zytoskeletts der Zelle und damit ein lebenswichtiger Aufbaustoff.
Insgesamt sind 21 proteinogene Aminosäuren bekannt, welche kettenförmig miteinander verbunden sind und so die Grundbausteine aller Eiweiße bilden.
Proteine – Eigenschaften
Nun weißt du bereits, dass ein Protein aus mehreren Aminosäuren zusammengesetzt ist. Im Regelfall besteht dieses aus ca. 100–300 aneinandergereihten Aminosäuren.
Natürlich müssen diese Ketten untereinander festgehalten werden, was durch Peptidbindungen gewährleistet wird.
Peptidbindungen können aber auch gespalten werden. Geht auf diese Weise die räumliche Struktur eines Proteins verloren, so wird dies als Denaturierung bezeichnet. Diese ist meist durch äußere Einflüsse hervorgerufen. Ursachen hierfür wären unter anderem Temperaturänderungen, oft durch Hitze, oder pH-Änderungen, da hier durch Ladungsveränderungen die Proteinstruktur zerstört wird.
Beim Eierkochen kann die Denaturierung gut beobachtet werden. Durch die Hitze beim Kochen denaturieren die Proteine im Eiweiß und es gerinnt. In diesem Fall liegt eine irreversible/unumkehrbare Denaturierung vor.
Vielleicht ist dir die "Dauerwelle" ein begriff. Hier findet in den Haaren ein chemischer Umformungsprozess statt, genauer gesagt eine reversible/umkehrbare Denaturierung, welche mit den schwefelhaltigen Seitenketten der Eiweiße zu erklären ist. Diese vernetzen einzelne Polypeptidketten miteinander, was schlussendlich zu lockigen Haaren führt.
Funktion von Proteinen
Was genau tun Proteine eigentlich in und für unseren Körper?
Sie kommen an unzähligen Stellen zum Einsatz und haben die vielfältigsten Aufgaben zu bewältigen. So wird beispielsweise wird durch kontraktile Proteine die Bewegungsfähigkeit eines Lebewesens gewährleistet.
Proteine als Biokatalysatoren
Vielleicht hast du schon einmal etwas von Biokatalysatoren gehört. Diese Stoffeigenschaft, wie sie die Proteine besitzen, ist von großem Nutzen für deinen Körper, denn sie spart dir eine große Menge an Energie.
Biokatalysatoren sind Stoffe, die eine Reaktion im Körper beschleunigen und dabei die benötigte Aktivierungsenergie für den Körper herabsetzen. Das Besondere an ihnen ist, dass sie dabei selbst nicht verbraucht werden und unverändert aus der Reaktion hervorgehen können.
Proteine als Baustoffe
Eiweiße haben auch eine essenzielle Bedeutung als Bau- und Betriebsstoff, denn sie sind ein wichtiger Bestandteil des Zytoskeletts und des Zytoplasmas.
Sogenannte Strukturproteine sind sogar teilweise gut ohne Mikroskop zu erkennen. Zu ihrer Gruppe zählen nämlich jene, die Haut, Haare, Nägel, Knochen und Knorpel bilden.
Transportproteine
Eine wichtige Gruppe sind auch die Transportproteine, denn sie ermöglichen den Stoffaustausch der Zellen.
Zu diesen Proteinen zählt das Hämoglobin, welches als Transportprotein für Sauerstoff im Blut fungiert. Da es sowohl hydrophile als auch lipophile Bestandteile besitzt, ist es in Wasser bzw. Blut löslich und kann wasserunlösliche Stoffe binden und transportieren.
Hydrophil bedeutet wasserliebend und lipophil bedeutet fettliebend.
Hydrophob ist gleichzusetzen mit lipophil und lipophob ist gleichzusetzen mit hydrophil.
Hämoglobin ist dir vielleicht auch schon einmal unter dem Begriff "Blutfarbstoff" begegnet. Diese Bezeichnung rührt daher, dass das Eisenmolekül des Hämoglobins in Verbindung mit Sauerstoff für die Rotfärbung des Blutes sorgt.
Durch das Eisenmolekül wird also die O2-Bindung ermöglicht. Hämoglobin sorgt jedoch nebenher auch für die Pufferung des pH-Wertes im menschlichen Blut.
Hast du dich schon einmal gefragt, woher die Formulierung blaues und rotes Blut kommt?
Die rote Färbung hängt auch mit dem oxygenierten Zustand des Hämoglobins in den Erythrozyten zusammen. Hat Hämoglobin viel Sauerstoff gebunden, so erscheint das Blut sehr hell und verläuft meist in den Arterien. Hat es wenig O₂ gebunden, beispielsweise auf seinem Weg von der Körperperipherie in Richtung Lunge, so erscheint uns das Blut sehr dunkel bzw. blau.
Hydrophil bedeutet wasserliebend und lipophil bedeutet fettliebend.
Hydrophob ist gleichzusetzen mit lipophil und lipophob ist gleichzusetzen mit hydrophil.
Signalproteine
Kommuniziert werden kann im Körper jedoch nicht nur über den Stoffaustausch, sondern auch über Regulatorproteine. Dies sind meistens Signalstoffe, die Stoffwechselvorgänge regulieren und Gene an- oder abschalten können. Jene Proteine bewirken so die Abgabe von Hormonen in den Körperkreislauf, wo diese dann an unterschiedlichsten Orten wirken.
Es gibt jedoch auch eine Gruppe von Proteinen, die direkt als Hormone fungieren können. Dies sind Peptidhormone, welche über spezielle Transmembranrezeptoren wirken.
Der wohl bekannteste Vertreter der Peptidhormone ist das Insulin, welches in den Langerhans-Inseln der Bauchspeicheldrüse hergestellt wird. Insulin wirkt blutzuckersenkend und spielt eine wichtige Rolle bei der Diabetes-Therapie.
Wenn du etwas Auffrischung beim Thema Hormonregulation benötigst, dann schaue einmal beim Artikel dazu vorbei.
Proteine als Teil der Immunabwehr
Auch im Rahmen der Immunabwehr sind Eiweiße des Blutplasmas nicht wegzudenken. In Form von Antikörpern sorgen sie für die Infektionsabwehr. Diese entstehen durch Stimulation des Immunsystems, wenn körperfremde Stoffe in einen Organismus eindringen.
Proteine und Blutgerinnung
Zu guter Letzt benötigt unser Organismus im Falle einer Verletzung ein System, welches den Körper vor zu viel Flüssigkeitsverlust schützt. Dieses System wird durch die Blutgerinnung gewährleistet. Die Aktivierung bestimmter Proteine, wie Thrombin oder Fibrin, löst eine Kaskade aus, die zum Wundverschluss führt.
Du siehst also, Proteine haben unzählig viele Aufgaben und es gibt kaum einen Bereich oder Kreislauf, der ohne die Beteiligung von Proteinen funktionieren würde.
Proteine – Beispiele
Proteine sind eine sehr wandelbare und in vielerlei Form vorkommende Stoffgruppe. Ihre genauen Funktionen und die wichtigsten Vertreter sind hier für dich aufgelistet.
| Bezeichnung | Funktion | Beispiel |
| Enzyme | - Katalysatoren von biochemischen Reaktionen
| - Proteasen
- Pepsin zur Verdauung im Magen
|
| Hormone, Signalproteine, Rezeptoren | - Signaltransduktion
- Kommunikation
| - Insulin
- Freigesetzt bei Überzuckerung
- Erythropoetin
|
| Kanal- und Tunnelproteine, Carrier | | - Acetylcholinrezeptor
- Auslösung von Aktionspotenzialen
- Connexine
|
| Strukturproteine | - Unterstützung des Gewebes
- Gewebebildung
| - Kollagen
- Keratin
- Bestandteil von Haaren und Nägeln
- Histonproteine
|
| Plasmaproteine | | - Albumin
- Aufrechterhaltung des kolloidosmotischen Drucks
- Immunglobuline
|
| Kontraktile Proteine | - Muskelkontraktion
- Stofftransport
| → Bilden gemeinsam die funktionelle Einheit einer Muskelfaser |
Proteine – Aufbau
Ein Protein ist eine lange Kette aus Aminosäuren, die durch Peptidbindungen zusammengehalten wird. Proteine sind keinesfalls starre Strukturen, sondern beweglich und können unterschiedliche, dreidimensionale Faltungen, sogenannte Konformationen, im Raum einnehmen.
Proteinbiosynthese
Proteine entstehen im Rahmen der Proteinbiosynthese. Hierbei werden auf Grundlage der DNA neue Proteine aus Aminosäuren zusammengesetzt.
Im ersten Schritt, der Transkription, wird die DNA im Zellkern abgelesen und eine mRNA wird hergestellt. Diese wird dann im zweiten Schritt, der Translation, aus der Basensequenz der mRNA in das entsprechende Protein übersetzt. Diesen Teil der Translation übernehmen die Ribosomen.
Den genauen Ablauf der Proteinbiosynthese kannst du im entsprechenden Artikel dazu wiederholen.
Das größte uns bekannte, menschliche Protein ist das Titin. Es besteht aus über 30.000 Aminosäuren mit insgesamt 320 Proteindomänen. Titin ist Teil des Sarkomers, der kleinsten funktionellen Einheit der quer gestreiften Muskeln.
Ein Peptid, egal welcher Länge, besteht immer aus einer freien Aminogruppe an der einen Seite und einer freien Carboxy-Gruppe an der anderen. Die richtige Bezeichnung dafür wären der N- und der C-Terminus. Diese bilden das Rückgrat der Peptidkette. Die genauen Eigenschaften und Funktionen eines Proteins werden immer durch die Seitenketten der Aminosäuren bestimmt.
Um Proteine zu beschreiben, unterscheidet man diese in vier verschiedene strukturelle Ebenen, die als Domänen bezeichnet werden.
Als Domänen werden einzelne Abschnitte eines Proteins bezeichnet, die sich aufgrund ihrer Raumstruktur von einem anderen Teil des Proteins unterscheiden lassen.
Die Konfirmation beschreibt hierbei die genaue Struktur eines ganzen Proteins und wird durch die Primär-, Sekundär-, Tertiär- und Quartärstruktur beschrieben.
Welche strukturellen Ebenen nun die dreidimensionale Struktur eines Proteins bestimmen, erfährst du kurz und knapp im Folgenden.
Wenn du eine ausführliche Beschreibung der Strukturebenen lesen möchtest, dann schau beim Artikel zur Proteinstruktur vorbei!
Proteine – Primärstruktur
Die Primärstruktur beschreibt die Aufeinanderfolge (Sequenz) und die genau definierte Anzahl der Aminosäuren innerhalb einer Kette. Sie kann daher auch als Aminosäuresequenz bezeichnet werden.
Da Proteine sehr anfällig für Veränderungen sind, kann das Vertauschen oder das Weglassen einer einzelnen Aminosäure zu Veränderungen der biologischen Wirksamkeit oder den Eigenschaften des Proteins führen.
Sichelzellanämie wird ausgelöst, wenn eine Aminosäure in einem Protein ausgetauscht wird. Dadurch verändert sich die Konfiguration der Erythrozyten und sie werden zu Sichelzellen.
Diese Veränderung hat Infarkte im Zentralen Nervensystem, der Niere und anderen Organen zur Folge.
Die Primärstruktur bildet die Grundlage für Struktur und Abfolge aller weiteren Strukturen.
Proteine – Sekundärstruktur
Wenn von der Sekundärstruktur gesprochen wird, so ist hiermit die räumliche, also 3D-förmige Struktur des Proteins gemeint. Hier sind insbesondere Faltungen und Windungen zu beachten, da diese von großer Wichtigkeit für die Konfirmation des Proteins sind.
Zwei wichtige Unterkategorien der Sekundärstruktur werden dir nun aufgezeigt:
α-Helix
Die α-Helix hat die Form einer Spirale. Hierbei sind die Polypeptidketten schraubenartig untereinander angeordnet. Schaust du dir nun die Abbildung dazu an, dann kannst du erkennen, dass die CO- und die NH-Gruppen untereinander Wasserstoffbrückenbindungen ausbauen. Diese Verbindung kann auch als intramolekulare Wasserstoffbrückenbindung bezeichnet werden.
Es sind auch Seitenketten zu erkennen. Diese sind jedoch erst wichtig, wenn es auf die Tertiärstruktur zugeht.
β-Faltblatt
Das β-Faltblatt besteht aus zwei Proteinsträngen, die in der Regel antiparallel zueinander verlaufen und, wie unschwer zu erkennen, in einer Zickzack-Form.
Anders als bei der α-Helix liegen die Ketten hier in einer starren Form in der Ebene vor. Gemeinsam haben jedoch beide Strukturen, dass sie zwischen der CO- und der NH-Gruppe Wasserstoffbrückenbindungen ausbilden.
Proteine – Tertiärstruktur
In der Tertiärstruktur kommen die zuvor angesprochenen Seitenketten wieder ins Spiel: Sie gehen miteinander Bindungen ein.
Die Kräfte, die hier in der gesamten Tertiärstruktur wirken, sind kovalente und nicht kovalente Wechselwirkungen. Die Bindungen zwischen den Seitenketten werden teils von Schwefel oder Stickstoff geformt. Daher werden sie auch als Disulfidbrücken bezeichnet.
Proteine – Quartärstruktur
Die Quartärstruktur wird dann ausgebildet, wenn Proteine sich mit anderen Aminosäuren in Tertiärstruktur zu einem funktionellen Komplex zusammenlagern.
Auch die Quartärstruktur wird durch Wasserstoffbrücken, Van-der-Waals-Kräfte oder Ionenbindungen zusammengehalten, während die Seitenketten durch Disulfidbrücken verbunden sind.
Das Protein Hämoglobin ist in unserem Blut für den Sauerstofftransport verantwortlich. Es ist ein anschauliches Beispiel für ein Protein in Quartärstruktur, da es aus vier Untereinheiten besteht. Dies sind zwei α- und zwei β-Untereinheiten.
Quartärstrukturen bestehen, im Gegensatz zur Tertiärstruktur, immer aus mehr als nur einer Primärstruktur.
Ist ein Protein nur aufgrund einer Quartärstruktur funktionsfähig, so wird das vollständige Protein als Oligomer bezeichnet und die tertiärstrukturellen Untereinheiten als Protomer.
Ist die Quartärstruktur aus Proteinen aufgebaut, die auch unabhängig dieser Struktur funktionsfähig sind, so bezeichnet dies einen Proteinkomplex.
Proteine – Peptidbindungen
Peptidbindungen sind die Verbindungsstücke der Aminosäuren. Das System der Aneinanderkettung basiert auf chemischen Grundlagen. Die Aminogruppe der einen Aminosäure reagiert mit der Carboxy-Gruppe der anderen Aminosäure. Hierbei wird Wasser abgespalten, was in Fachkreisen als Kondensation bezeichnet wird.
Wie du auf der Abbildung erkennen kannst, wird die OH-Gruppe der Carboxylgruppe während der Kondensation von einer NH2 -Gruppe ersetzt. Dies wird nun als Säureamid (-CO-HN-) bezeichnet, was der Peptidbindung das Synonym als Säureamidbindung verschafft.
Möchtest du dein Wissen zum Thema Bindungen erweitern, so schau am besten einmal im Artikel zu den chemischen Bindungen rein.
Proteine – Vorkommen
Inzwischen hast du schon alles über die Struktur und die Funktion von Proteinen gelernt. Doch wo finden sich Proteine im Alltag wieder?
Es gibt eine Menge proteinhaltiger Nahrungsmittel. Dazu zählen unter anderem Fisch, Fleisch, Eier und Milchprodukte, aber auch Getreide und Hülsenfrüchte.
Proteine können sowohl vom Körper selbst hergestellt werden, als auch über die Nahrung aufgenommene Eiweiße. Aufgenommene Proteine werden von den zuvor erwähnten Proteasen aufgespalten und in ihre Einzelteile, die Aminosäuren, zerlegt.
Während der Körper Fette und Kohlenhydrate zur Energiegewinnung verwendet, werden die mit der Nahrung aufgenommenen Proteine verwendet, um funktionelle körpereigene Proteine zu synthetisieren. Diese werden dann wiederum für die oben erwähnten Prozesse eingesetzt.
Essenzielle Aminosäuren sind jene, die der Körper nicht aus eigener Kraft heraus herstellen kann, auf welche er jedoch trotz dessen angewiesen ist.
Vertreter der essenziellen Aminosäuren sind:
- Phenylalanin
- Methionin
- Lysin
Vertreter der nicht essenziellen Aminosäuren sind:
Proteine Biologie - Das Wichtigste
- Proteine sind aus Aminosäuren zusammengesetzte Eiweiße.
- Es gibt 21 bekannte proteinogene Aminosäuren, die über Peptidbindungen verbunden sind.
- Primär-, Sekundär-, Tertiär- und Quartärstrukturen beschreiben die strukturellen Ebenen eines Eiweißes.
- Durch Temperatur- oder ph-Wert-Änderungen können Proteine reversibel oder irreversibel denaturieren.
- Proteine dienen als Bau- und Betriebsstoff, Biokatalysatoren, zur Immunabwehr oder als Transportprotein.
- Proteasen sind die Enzyme, welche Proteine zersetzen können.
- Es gibt essenzielle und nicht essenzielle Aminosäuren.
- Eine ausreichende Proteinzufuhr kann durch das Essen von Fleisch, Fisch, Eiern oder Hülsenfrüchten erreicht werden.
Nachweise
- flexikon.doccheck.com: Protein. (23.05.2022)
- Chemie.de: Protein. (23.05.2022)
- Horn (2015). Biochemie des Menschen. Thieme
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