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Kompetitive Hemmung

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Biologie

Die kompetitive Hemmung von Enzymen ist eine von drei Hemmmöglichkeiten. Enzyme dürfen im Organismus nicht dauerhaft wirken. Ansonsten würden die biochemischen Reaktionen zur gleichen Zeit mit (relativ) hoher Geschwindigkeit ablaufen. Wenn sie nicht benötigt werden, werden sie häufig durch Hemmstoffe gehemmt. Enzyme können irreversibel oder reversibel gehemmt werden. Reversibel kann nach kompetitiven oder nicht kompetitiven Mechanismen verlaufen.


dilek.oezyildirim@studysmarter.de

Meta-Infos unvollständig und falsch

10:22 24.11.2021

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Kompetitive Hemmung - Definition


Bei der kompetitiven Enzymhemmung bindet ein Inhibitor (Hemmstoff), der einem Substrat strukturell stark ähnelt, an das aktive Zentrum, auch Substratbindungsstelle genannt. Dies wird auch als "Substratanaloga" bezeichnet, was bedeutet, dass ein Inhibitormolekül der Struktur des Enzymsubstrats stark ähnelt.
Der Inhibitor blockiert damit das Enzym, die Substrate umzusetzen. Der Inhibitor selbst kann aber nicht umgesetzt werden.


Der Name der kompetitiven Hemmung kommt daher, weil der Inhibitor und das Substrat in Konkurrenz an das aktive Zentrum stehen. Deshalb kannst Du die kompetitive Hemmung auch konkurrierende Hemmung nennen. Eine weitere Bezeichnung wäre kompetitiver Antagonismus. Die kompetitive Hemmung ist reversibel, also umkehrbar.


Das Wort "kompetitiv" stammt aus dem lateinischen Wort "competitor", was Mitbewerber bedeutet.



Hemmstoffkonzentration


Die Hemmstoffkonzentration sowie Substratkonzentration spielen bei der kompetitiven Hemmung eine wesentliche Rolle.


Ist die Hemmstoffkonzentration gegenüber der Substratkonzentration größer, so ist auch die Hemmwirkung der Reaktion größer. Es sind also viel mehr Hemmstoffmoleküle vorhanden. Die Substrate müssen dann um das Andocken an das aktive Zentrum konkurrieren, was umso schwerer für sie ist, je größer die Hemmstoffkonzentration wird.


Ist die Substratkonzentration gegenüber der Hemmstoffkonzentration größer, können im Vergleich viel mehr Substrate an das aktive Zentrum andocken. Die Substrate besetzen die Enzyme und man spricht von einem Enzym-Substrat-Komplex. Im Anschluss können die Substrate umgesetzt werden.


Auch wenn der Inhibitor dem Substrat strukturell sehr ähnelt, erkennt das Enzym den Unterschied zwischen Substrat und Inhibitor, weshalb keine Umsetzung des Inhibitors stattfindet. Das heißt, dass eine kompetitive Hemmung durch eine erhöhte Substratkonzentration im Vergleich zur Hemmstoffkonzentration aufgehoben werden kann. Der Inhibitor wird dann wieder vom Enzym verdrängt.



Die Reaktionsgeschwindigkeit bei einer kompetitiven Hemmung


Ein weiterer Aspekt, der auch bei der kompetitiven Hemmung in Betracht gezogen werden muss, ist die Reaktionsgeschwindigkeit, welche Du in diesem Diagramm sehen kannst:


Reaktionsgeschwindigkeit, kompetitive Hemmung, StudySmarterAbbildung 1: Reaktionsgeschwindigkeit bei der kompetitiven Hemmung; Quelle: chemgapedia.de 



Die Maximalgeschwindigkeit eines Enzyms ist mit Inhibitor die gleiche wie ohne Inhibitor. Wenn aber ein Hemmstoff vorhanden ist, wird eine höhere Substratkonzentration, also mehr Substrate benötigt, um die Maximalgeschwindigkeit zu erreichen, da ein Teil der Enzymmoleküle ständig durch den Hemmstoff blockiert ist.


Michaelis-Menten-Gleichung


Die Michaelis-Menten-Gleichung beschreibt die Abhängigkeit der Reaktionsgeschwindigkeit von der Substratkonzentration bei einer enzymatischen Reaktion.


Sie sieht wie folgt aus:


kursiv v gleich Zähler V unterer Index kursiv m kursiv a kursiv x Ende unterer Index eckige Klammern öffnen S eckige Klammern schließen geteilt durch Nenner K unterer Index kursiv M plus eckige Klammern öffnen S eckige Klammern schließen Bruchergebnis

kursiv v gleich Leerzeichen kursiv R kursiv e kursiv a kursiv k kursiv t kursiv i kursiv o kursiv n kursiv s kursiv g kursiv e kursiv c kursiv h kursiv w kursiv i kursiv n kursiv d kursiv i kursiv g kursiv k kursiv e kursiv i kursiv t
eckige Klammern öffnen S eckige Klammern schließen gleich K kursiv o kursiv n kursiv z kursiv e kursiv n kursiv t kursiv r kursiv a kursiv t kursiv i kursiv o kursiv n Leerzeichen kursiv d kursiv e kursiv s Leerzeichen S kursiv u kursiv b kursiv s kursiv t kursiv r kursiv a kursiv t kursiv s
K unterer Index kursiv M gleich kursiv M kursiv i kursiv c kursiv h kursiv a kursiv e kursiv l kursiv i kursiv s minuszeichen K kursiv o kursiv n kursiv s tan kursiv t kursiv e
kursiv v unterer Index kursiv M kursiv A kursiv X Ende unterer Index gleich kursiv m kursiv a kursiv x kursiv i kursiv m kursiv a kursiv l kursiv e Leerzeichen kursiv G kursiv e kursiv s kursiv c kursiv h kursiv w kursiv i kursiv n kursiv d kursiv i kursiv g kursiv k kursiv e kursiv i kursiv t Leerzeichen kursiv d kursiv e kursiv s Leerzeichen S kursiv y kursiv s kursiv t kursiv e kursiv m kursiv s



Beispiel einer kompetitiven Hemmung


Hier ein Beispiel einer kompetitiven Hemmung:


Alkoholdehydrogenase (ADG) ist ein Enzym, das für den Abbau von Alkoholen zuständig ist. Dadurch entsteht Pyruvat, welches dann im Stoffwechsel verwendet werden kann, zum Beispiel zur Energiegewinnung. Solange Ethanol abgebaut wird, besteht kein Problem. Es kommt aber oft vor, dass Alkohol nicht nur aus Ethanol besteht, sondern auch aus Methanol, das dann an ADG bindet. Methanol wird erst in Formaldehyd und anschließend zu Ameisensäure umgewandelt. Es kommt zu Vergiftungen im Körper. Deswegen muss Ethanol (das eigentliche Substrat) gegen den kompetitiven Hemmstoff eingreifen und ihn verdrängen.


Kompetitive Hemmung - Das Wichtigste


  • Bei der kompetitiven Hemmung bindet ein Inhibitor an das aktive Zentrum des Enzyms.
  • Der Inhibitor ähnelt dem Substrat in seiner Raumstruktur und konkurriert mit diesem um die Bindungsstelle.
  • Die kompetitive Hemmung ist reversibel.
  • Die maximale Reaktionsgeschwindigkeit wird trotz Hemmung erreicht, dafür wird nur eine höhere Substratkonzentration benötigt, um die Inhibitoren zu verdrängen.

Häufig gestellte Fragen zum Thema Kompetitive Hemmung

Bei einet nicht kompetitiven Hemmung gibt es einen Hemmstoff, der nicht mit dem Substrat um das aktive Zentrum konkurriert. Der Inhibitor bindet an das allosterische Zentrum. Außerdem ist diese Art von Hemmung umkehrbar und damit reversibel.

Bei einer kompetitiven Hemmung konkurriert ein Inhibitor mit einem Substrat um das aktive Zentrum. Bei einer nicht kompetitiven Hemmung bindet der Inhibitor nicht am aktiven Zentrum, sondern am allosterischen Zentrum und konkurriert dann eben nicht mit dem Substrat um die Bindungsstelle.

Eine irreversible Hemmung ist eine dauerhaft wirkende nicht umkehrbare Hemmung. Der Inhibitor kann nur sehr schwer (oder gar nicht) vom Enzym gelöst werden.

Ein kompetitiver Antagonist geht eine Bindung mit einem Rezeptor ein, hemmt diesen ohne selbst einen Effekt zu bewirken. Kompetitive Antagonisten können von anderen Antagonisten verdrängt werden, weshalb diese Hemmung auch reversibel ist.

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