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Unkompetitive Hemmung

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Biologie

Die unkompetitive Hemmung von Enzymen ist eine von drei Hemmmöglichkeiten. 


Enzyme dürfen im Organismus nicht dauerhaft wirken. Ansonsten würden die biochemischen Reaktionen zur gleichen Zeit mit (relativ) hoher Geschwindigkeit ablaufen. Wenn sie nicht benötigt werden, werden sie häufig durch Hemmstoffe gehemmt. Enzyme können irreversibel oder reversibel gehemmt werden. Reversibel kann nach kompetitiven oder nicht kompetitiven Mechanismen verlaufen.


Es kann auch vorkommen, dass neben der kompetitiven und der nicht-kompetitiven Hemmung auch die unkompetitive Hemmung vorkommt. Dies geschieht im Vergleich seltener.


dilek.oezyildirim@studysmarter.de

Meta-Infos falsch

10:51 24.11.2021

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Was ist eine unkompetitive Hemmung?


Die unkompetitive Hemmung tritt erst auf, wenn ein Enzym-Substrat-Komplex (ES-Komplex) gebildet wurde. Das heißt, dass erst ein Substrat an ein Enzym gebunden haben muss, denn dann erst bindet ein Inhibitor an dieses ES-Komplex. Der Inhibitor bindet nicht am aktiven Zentrum des Enzyms und nicht an einem in freier Form liegenden Enzym, sondern an einer eigenen Bindungsstelle.


Der Inhibitor kann auch selbst das Substrat sein. Man spricht dann von einer Substrat-Überschuss-Hemmung.



Wie die unkompetitive Hemmung abläuft


Wenn der Enzym-Substrat-Komplex gebildet wurde, bindet der Inhibitor an den Komplex, wodurch das Substrat nicht umgesetzt werden kann und folglich die Enzymaktivität gehemmt ist.


Der Unterschied zur nicht-kompetitiven Hemmung und der unkompetitiven Hemmung ist der, dass bei der unkompetitiven Hemmung der Inhibitor erst am Enzym bindet, wenn ein Enzym-Substrat-Komplex besteht. Also muss das Substrat bereits am Enzym angedockt haben. 


Der Inhibitor konkurriert nicht mit dem Substrat um die Bindungsstelle am aktiven Zentrum wie bei der kompetitiven Hemmung. Die strukturelle Form des aktiven Zentrums verändert sich erst im ES-Komplex, wodurch das Substrat "ausgehebelt" wird. 


Die unkompetitive Hemmung ist auch reversibel. Durch eine Verringerung der Substratkonzentration kann sie rückgängig gemacht werden. Grund dafür ist, dass es folglich weniger Enzym-Substrat-Komplexe gibt. Bei einer Erhöhung der Substratkonzentration würde sich auch das Vorkommen von Enzym-Substrat-Komplexen erhöhen, an welche der Inhibitor binden könnte.


Die maximale Reaktionsgeschwindigkeit sinkt, weil durch die Komplexbildung mit dem Inhibitor weniger Substrate umgesetzt werden können.



Beispiel einer unkompetitiven Hemmung


Um Dir die unkompetitive Hemmung besser erläutern zu können, folgt nun ein Beispiel:


Das Herbizid Glyphosat hemmt das Enzym EPSP-Synthetase. Dieses ist für einen signifikanten Stoffwechselvorgang in Pflanzen zuständig, bei dem EPSP-Synthetase, eine Reaktion, bei der für die Pflanzen notwendige Aminosäuren entstehen, katalysiert. Die Pflanze stirbt, wenn die Aminosäuren nicht gebildet werden. In der Landwirtschaft wird Glyphosat als Unkrautvernichtungsmittel eingesetzt.



Unkompetitive Hemmung - Das Wichtigste


  • Die unkompetitive Hemmung kommt dann zustande, wenn ein Enzym-Substrat-Komplex vorhanden ist.
  • Ein Inhibitor bindet dann an diesen Komplex und hemmt die Substratumsetzung.
  • Die unkompetitive Hemmung ist ebenfalls reversibel und kann durch eine Verringerung der Substratkonzentration rückgängig gemacht werden.

Häufig gestellte Fragen zum Thema Unkompetitive Hemmung

Eine nicht kompetitive Hemmung ist ein Hemmtyp, wobei ein Inhibitor am Enzym bindet, die Raumstruktur des aktiven Zentrums ändert und damit die Bindung des Substrats hemmt. Dieser Hemmtyp ist umkehrbar und somit reversibel.

Eine kompetitive Hemmung ist eine Form der Enzymhemmung, bei der das Enzym durch einen Inhibitor gehemmt wird, der eine ähnliche Struktur wie das Substrat hat. Diese konkurrieren dann um die Bindungsmöglichkeit am aktiven Zentrum.

Bei einer kompetitiven Hemmung konkurrieren ein Inhibitor und ein Substrat um die Bindungsstelle am aktiven Zentrum. Im Vergleich dazu bindet der Inhibitor bei einer nicht konpetitiven (allosterischen) Hemmung am allosterischen Zentrum und ändert so die Raumstruktur des aktiven Zentrums, wodurch das Substrat nicht binden kann.

Die allosterische Aktivierung wird dadurch bezeichnet, dass ein Protein durch einen allosterischen Effekt aktiviert wird. Die Hemmung eines Proteins durch einen allosterischen Effektor wird als allosterische Hemmung bezeichnet.

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