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Unkompetitive Hemmung

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Unkompetitive Hemmung

Hast Du schon mal versucht, einen Ball über ein Hindernis zu rollen? Dann sollte Dir aufgefallen sein, dass Du dafür Energie aufwenden musstest und er nicht einfach so darüber gerollt ist.

Du warst in diesem Experiment der Katalysator, der die weitere Reaktion, also das Hinunterrollen des Balles, möglich gemacht hat.

Nach diesem Prinzip funktionieren Enzyme, sie sind Biokatalysatoren für chemische Reaktionen. Enzyme können durch verschiedene Weisen, durch Inhibitoren, gehemmt werden. Zwei bekannte Typen dieser Hemmungen sind die unkompetitive und die nicht-kompetitive Enzymhemmung.

Überblick über die Begriffe der Enzymhemmung

  • Enzym: Ein Enzym ist ein Biokatalysator, der ein spezifisches Substrat umsetzt und dabei nicht verändert wird.

  • Enzymhemmung: Durch die Enzymhemmung wird die enzymatische Reaktion negativ, durch einen bestimmten Hemmstoff (Inhibitor), beeinflusst.

  • Inhibitor: Inhibitoren sind spezifische Hemmstoffe, die an verschiedene Bindestellen an Enzyme binden und dessen Aktivität hemmen können.

  • Enzym-Substrat-Komplex: Der Enzym-Substrat-Komplex entsteht vorübergehend bei der Bindung des Substrats an das Enzym.

  • Reversible und irreversible Hemmung: Eine Hemmung ist reversibel, wenn sie umkehrbar ist. Irreversible Hemmungen sind nicht umkehrbar.

  • Aktives Zentrum: Das aktive Zentrum ist eine Bindestelle an Enzymen, an der das Substrat binden kann.

Für eine kleine Auffrischung zum Thema Enzym und Enzymhemmung kannst Du gerne bei den zugehörigen Erklärungen auf StudySmarter vorbeischauen.

Unkompetitive Hemmung Definition

Die unkompetitive Hemmung ist eine reversible Blockierung der Aktivität eines Enzyms durch bestimmte Inhibitoren, die am Enzym-Substrat-Komplex binden können.

Der Inhibitor kann auch selbst das Substrat sein. Man spricht dann von einer Substrat-Überschuss-Hemmung.

Bei der unkompetitiven Hemmung muss erst ein Substrat an das Enzym binden, dabei entsteht dann ein Enzym-Substrat-Komplex. Danach kann dann der Inhibitor an die vorgesehene Bindestelle binden und das Enzym hemmen. Das hat zur Folge, dass bei steigender Substratmenge die Hemmung zunimmt.

Ablauf der unkompetitiven Hemmung

Bei der unkompetitiven Hemmung bindet das Substrat an das Enzym und es bildet sich der Enzym-Substrat-Komplex, dabei kommt es zur Freisetzung der Produkte. Anschließend kann der Inhibitor an die passende Bindestelle binden und die Freisetzung des Produkts wird gestoppt.

Der Inhibitor konkurriert nicht mit dem Substrat um die Bindungsstelle am aktiven Zentrum, wie es bei der kompetitiven Hemmung der Fall ist.

Unkompetitive Hemmung Michaelis-Menten-Diagramm

Mit dem Michaelis-Menten-Diagramm und der dazugehörigen Gleichung ist es möglich, die Abhängigkeit der Reaktionsgeschwindigkeit von der Substratkonzentration zu bestimmen.

Unkompetitive Hemmung Diagramm Darstellung eines Michaelis Menten Diagramms StudySmarterAbbildung 1: Darstellung eines typischen Michaelis-Menten-Diagramms

Auf der y-Achse des Diagramms ist die Reaktionsgeschwindigkeit angegeben, in der die Bildung des Produkts abläuft. Auf der x-Achse kannst Du die vorhandene Substratkonzentration ablesen.

Der Km-Wert beschreibt die Substratkonzentration, bei der das Enzym bei der halbmaximalen Geschwindigkeit das Substrat umsetzt. Er ist auch bekannt als die Michaelis-Menten-Konstante.

Wenn der betrachtete Enzym-Substrat-Komplex jetzt unkompetitiv von einem Inhibitor gehemmt wird, sinken sowohl der Km-Wert, als auch der Vmax - Wert. Das passiert, weil nach der Bindung des Inhibitors keine Produktbildung mehr stattfindet. Wenn nun die Substratkonzentration ansteigt, sinkt der Km-Wert immer weiter, weil so auch immer mehr Enzym-Substrat-Inhibitor-Komplexe entstehen.

Vmax ist die maximale Reaktionsgeschwindigkeit, die das Enzym erreichen kann.

Michaelis-Menten-Gleichung

Die Michaelis-Menten-Gleichung sieht wie folgt aus:

  • V0 : Ist die Anfangsgeschwindigkeit der Reaktion, bei der, bei einer bestimmten Substratkonzentration noch kein Produkt umgesetzt wurde.

  • Vmax : Ist die maximale Reaktionsgeschwindigkeit, die das Enzym erreichen kann. Sie ist erreicht, wenn alle Enzyme mit einem Substrat besetzt sind.

  • Km : Ist die Michaelis-Menten-Konstante, die beschreibt, wann genau die Hälfte aller Enzyme mit einem Substrat besetzt und die halbmaximale Geschwindigkeit der Umsetzung erreicht ist.

  • : Beschreibt die Substratkonzentration.

Wenn Du noch mehr zur Michaelis-Menten-Gleichung wissen möchtest, dann lies Dir gerne den zugehörigen Artikel durch.

Unkompetitive Hemmung Substratkonzentration

Wenn die Substratkonzentration des spezifischen Substrats steigt, sinkt der Km -Wert immer weiter, weil so auch immer mehr Enzym-Substrat-Inhibitor-Komplexe entstehen. Das bedeutet, dass die bei höherer Substratkonzentration auch das Ausmaß der Hemmung zunimmt.

Umkompetitive Hemmung Reaktionsgeschwindigkeit

Nach der Hemmung durch den Inhibitor sinkt die Reaktionsgeschwindigkeit stark ab, weil durch Produktbildung nicht mehr stattfinden kann. Somit hat die Hemmung eine Verringerung der Maximalgeschwindigkeit Vmax zur Folge, die durch eine höhere Substratkonzentration noch weiter sinkt.

Lineweaver-Burk-Diagramm

Durch das Lineweaver-Burk-Diagramm und die dazugehörige Gleichung ist es möglich, die Michaelis-Menten-Gleichung in eine Geradengleichung zu verwandeln.

Nach der Hemmung durch den Inhibitor sinkt die Reaktionsgeschwindigkeit stark ab, weil durch Produktbildung nicht mehr stattfinden kann. Somit hat die Hemmung eine Verringerung der Maximalgeschwindigkeit Vmax zur Folge, die durch eine höhere Substratkonzentration noch weiter sinkt.

Lineweaver-Burk-Diagramm

Durch das Lineweaver-Burk-Diagramm und die dazugehörige Gleichung ist es möglich, die Michaelis-Menten-Gleichung in eine Geradengleichung zu verwandeln.

In einem Lineweaver-Burk-Diagramm ist auf der y-Achse und auf der x-Achse aufgetragen. Auf der, durch die Gleichung resultierende Gerade, kann man folgendes ablesen:

  • Steigung:

  • Schnittpunkt mit der y-Achse:

  • Schnittpunkt mit der x-Achse:

Unkompetitive Hemmung Hemmungsvariantenn Enzymhemmung StudySmarterAbbildung 2: Hemmungsvarianten im Überblick mit zugehörigen Lineweaver-Burk-Diagramm

Beispiel für die unkompetitive Hemmung

Ein Beispiel für die unkompetitive Hemmung ist das Herbizid Glyphosat, was auch als Roundup bekannt ist. Es hemmt das Enzym EPSP-Synthetase. Dieses ist für einen signifikanten Stoffwechselvorgang in Pflanzen zuständig, bei dem das Enzym, eine Reaktion, bei welcher für die Pflanzen notwendige Aminosäuren entstehen, katalysiert. Die Pflanze stirbt, wenn die Aminosäuren nicht gebildet werden. In der Landwirtschaft wird Glyphosat als Unkrautvernichtungsmittel eingesetzt.

Nicht kompetitive Hemmung

Bei der nicht kompetitiven Hemmung kann der Inhibitor, anders als bei der unkompetitiven Hemmung, unabhängig vom Substrat an einer eigenen Bindungsstelle binden.

So kann der Inhibitor sowohl an einen Enzym-Substrat-Komplex binden, als auch an ein freies Enzym. Dabei besetzt der Inhibitor jedoch nicht das aktive Zentrum, sondern eine andere Bindestelle in der Nähe.

Unter der nicht kompetitiven Hemmung versteht man eine Form der Enzymhemmung, bei der der Inhibitor unabhängig vom Substrat an das Enzym bindet und so die Produktbildung beeinflusst wird.

So kann der Inhibitor sowohl an einen Enzym-Substrat-Komplex binden, als auch an ein freies Enzym. Dabei besetzt der Inhibitor jedoch nicht das aktive Zentrum, sondern eine andere Bindestelle in der Nähe.

Unter der nicht kompetitiven Hemmung versteht man eine Form der Enzymhemmung, bei der der Inhibitor unabhängig vom Substrat an das Enzym bindet und so die Produktbildung beeinflusst.

Diese Inhibitorbindung verursacht eine Konformationsänderung, woraufhin die Bindung eines Substrats entweder nicht mehr möglich ist oder die Produktbildung enorm reduziert wird. Der Prozess der nicht kompetitiven Enzymhemmung ist reversibel, das bedeutet, wenn sich der Inhibitor wieder vom Enzym gelöst hat, kann das Enzym seine normale Wirkung erneut ausführen.

Unkompetitive Hemmung - Das Wichtigste

  • Die unkompetitive Hemmung ist eine reversible Enzymhemmung, bei der die Aktivität des Enzyms durch bestimmte Inhibitoren, die an den Enzym-Substrat-Komplex binden, gehemmt wird.
  • Wenn der Inhibitor das Substrat selbst ist, spricht man von der Substrat-Überschuss-Hemmung.
  • Durch die Michaelis-Menten-Gleichung kann die Enzymreaktion in einem Diagramm dargestellt werden.
    • Der Km-Wert beschreibt die Substratkonzentration, bei der das Enzym bei der halbmaximalen Geschwindigkeit das Substrat umsetzt.

    • Vmax ist die maximale Reaktionsgeschwindigkeit, die das Enzym erreichen kann.

  • Durch das Lineweaver-Burk-Diagramm kann man die Enzymaktivität in linearisierter Form darstellen.

  • Unter der nicht kompetitiven Hemmung versteht man eine Form der Enzymhemmung, bei der die Substratbindung nur gering beeinflusst wird, sondern eher die Produktbildung.


Nachweise

  1. David Sadava et al. (2019). Purves Biologie. Springer.
  2. Jeremy M. Berg et al. (2018). Stryer Biochemie. Springer.

Häufig gestellte Fragen zum Thema Unkompetitive Hemmung

Der Km-Wert sagt aus, bei welcher Substratkonzentration die halbmaximale Reaktionsgeschwindigkeit des Enzyms erreicht ist. Bei der unkompetitiven Hemmung sinkt der Km-Wert immer weiter ab, wenn die Substratkonzentration steigt, weil so auch immer mehr Enzym-Substrat-Inhibitor-Komplexe entstehen. 

Eine unkompetitive Hemmung ist eine reversible Hemmung der Enzymaktivität durch Inhibitoren, die an den Enzym-Substrat-Komplex binden

Ein Beispiel für eine unkompetitive Hemmung ist das Herbizid Glyphosat. Es hemmt ein bestimmtes Enzym, welches für die Aminosäuresynthese bei Pflanzen benötigt wird. Wenn diese wichtigen Aminosäuren nicht synthetisiert werden können, stirbt die Pflanze. Deswegen ist es auch als Unkrautvernichtungsmittel Roundup bekannt. 

Die Substratkonzentration hat eine große Bedeutung bei de unkompetitiven Hemmung. Bei hoher Substratkonzentration sinken sowohl der Km als auch der Vmax-Wert. Somit nimmt die Hemmung immer mehr zu. 

Finales Unkompetitive Hemmung Quiz

Frage

Was ist der Unterschied zwischen einer reversiblen und irreversiblen Hemmung?


Antwort anzeigen

Antwort

Irreversibel bedeutet, dass die Hemmung nicht umkehrbar ist. Reversible Hemmungen sind umkehrbar.

Frage anzeigen

Frage

Wie beeinflusst eine steigende Substratkonzentration die Enzymaktivität?

Antwort anzeigen

Antwort

Wenn die Substratkonzentration ansteigt, sinken sowohl der Vmax-Wert, als auch der Km-Wert

Frage anzeigen

Frage

Was ist eine Substrat-Überschuss-Hemmung?

Antwort anzeigen

Antwort

Wenn der Inhibitor auch selbst das Substrat ist, spricht man von einer Substrat-Überschuss-Hemmung.

Frage anzeigen

Frage

Wann bindet der Inhibitor bei der unkompetitiven Hemmung an das Enzym?

Antwort anzeigen

Antwort

Der Inhibitor bindet erst an das Enzym, wenn das Substrat mit dem Enzym ein Enzym-Substrat-Komplex eingegangen ist.

Frage anzeigen

Frage

Ist die unkompetitive Hemmung reversibel oder irreversibel?

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Antwort

reversibel

Frage anzeigen

Frage

Welcher Wert steigt an, wenn sich bei der unkompetitiven Hemmung die Substratkonzentration erhöht?

Antwort anzeigen

Antwort

Km-Wert

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Frage

Die maximale Reaktionsgeschwindigkeit Vmax ... , weil durch die Komplexbildung mit dem Inhibitor ... Substrate umgesetzt werden können.

Antwort anzeigen

Antwort

sinkt ... weniger

Frage anzeigen

Frage

In welchem Bereich wird Glyphosat eingesetzt werden?

Antwort anzeigen

Antwort

Glyphosat wird in der Landwirtschaft als Unkrautvernichtungsmittel eingesetzt.

Frage anzeigen

Frage

Was beschreibt der Km-Wert?

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Antwort

Der Km-Wert beschreibt die Substratkonzentration, bei der das Enzym bei der halbmaximalen Geschwindigkeit das Substrat umsetzt. Er ist auch bekannt als die Michaelis-Menten-Konstante.

Frage anzeigen

Frage

Was ist der Unterschied zwischen einer nicht kompetitiven und unkompetitiven Hemmung?

Antwort anzeigen

Antwort

Der Unterschied zur nicht kompetitiven Hemmung und der unkompetitiven Hemmung ist der, dass bei der unkompetitiven Hemmung, der Inhibitor erst am Enzym bindet, wenn ein Enzym-Substrat-Komplex besteht. Bei der nicht kompetitiven Bindung kann der Inhibitor abhängig vom Substrat am Enzym binden. 

Frage anzeigen

Frage

Wo bindet der Inhibitor bei einer unkompetitiven Hemmung?

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Antwort

eigene Bindungstelle

Frage anzeigen

Frage

Was ist ein Lineweaver-Burk-Diagramm?

Antwort anzeigen

Antwort

Durch das Lineweaver-Burk-Diagramm, kann man die Michaelis-Menten-Gleichung in linealisierter Form darstellen. 

Frage anzeigen

Frage

Was ist ein Inhibitor?

Antwort anzeigen

Antwort

Inhibitoren sind spezifische Hemmstoffe, die an verschiedene Bindestellen an Enzyme binden und dessen Aktivität hemmen können. 

Frage anzeigen

Frage

Was ist ein Enzym-Substrat-Komplex?

Antwort anzeigen

Antwort

Der Enzym-Substrat-Komplex entsteht vorübergehend bei der Bindung des Substrats an das Enzym.

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