Allosterische Hemmung: Definition & Beispiele | StudySmarter
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Allosterische Hemmung

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Biologie

Enzyme dürfen im Organismus nicht dauerhaft wirken. Warum? Weil sonst die biochemischen Reaktionen zur gleichen Zeit mit (relativ) hoher Geschwindigkeit ablaufen würden. Wenn sie nicht benötigt werden, kommt es zu einer Hemmung, meistens durch einen Inhibitor (ein Hemmstoff).


Enzyme können irreversibel oder reversibel gehemmt werden. Reversibel kann nach kompetitiven oder nicht kompetitiven Mechanismen verlaufen. Die allosterische Hemmung von Enzymen ist eine von drei Hemmmöglichkeiten.


Allosterische Hemmung - Definition


Die allosterische Hemmung ist eine Art der Enzymhemmung. Ein Hemmstoff, auch Inhibitor genannt, bindet an das Enzym. Dies geschieht nicht am aktiven Zentrum, sondern am allosterischen Zentrum. Ein allosterisches Zentrum ist eine Region des Enzyms, die durch Bindung eine sogenannte Konformationsänderung bewirkt. Das Substrat kann aufgrund der dann veränderten Raumstruktur (= Konformation) des Enzyms nur erschwert oder auch gar nicht am aktiven Zentrum andocken.


Die allosterische Hemmung ist ein Sonderfall der nicht kompetitiven Hemmung, weil der Inhibitor nicht mit dem Substrat konkurriert. Beide binden an verschiedenen Zentren. Außerdem ist die allosterische Hemmung reversibel, also wieder umkehrbar.


Durch die allosterische Hemmung kommt es zu einem teilweisen oder kompletten Funktionsverlust des Enzyms.



Der Begriff Allosterie beschreibt den Vorgang, die Raumstruktur eines Enzyms so zu verändern, dass davon das aktive Zentrum beeinflusst wird.



Ablauf einer allosterischen Hemmung 


Hier siehst Du, wie bei der allosterischen Hemmung ein Inhibitor an das allosterische Zentrum des Enzyms bindet. Durch diese Bindung wird die Raumstruktur des Enzyms verändert, weshalb das Substrat nicht am aktiven Zentrum des Enzyms binden kann:



Allosterische Hemmung, Allosterisches Enzym, StudySmarterAbbildung 1: Allosterische Hemmung; Quelle: bioclips.info



Hemmstoffkonzentration


Die Hemmstoffkonzentration spielt eine wesentliche Rolle bei der allosterischen Hemmung. Ist diese zu hoch, sind zu viele Inhibitoren im Vergleich zu den Substraten vorhanden. Darum ist bei vielen Enzymen das allosterische Zentrum mit einem Inhibitor besetzt. Es verändert die Form des Enzyms, sodass die meisten Substrate dann nicht mehr an das aktive Zentrum binden. Somit ist keine Reaktion möglich, um ein Produkt entstehen lassen zu können.


Ist die Hemmstoffkonzentration aber zu niedrig, heißt das, dass im Vergleich zu den Substraten weniger Hemmstoffe parat sind. Dies führt dazu, dass die meisten Enzyme dann mit einem Substrat besetzt sind (Enzym-Substrat-Komplex). Das Enzym funktioniert als Katalysator und beteiligt sich dann an der Bildung eines Produkts.


Über allosterische Effekte können die Aktivitäten von Proteinen (Enzymaktivitäten, Bindeaktivitäten von Transportproteinen oder Regulatorproteinen) durch Kleinmoleküle reguliert werden. Diese Kleinmoleküle sind stereochemisch nicht mit den dazugehörigen Substratmolekülen und auch nicht mit den dazugehörigen aktiven Zentren verwandt. Allosterisch regulierte Proteine sind damit im Stoffwechsel von großer Bedeutung und weit verbreitet. 



Die Reaktionsgeschwindigkeit bei einer allosterischen Hemmung


Allosterische Hemmung, Reaktionsgeschwindigkeit, SrudySmarter Abbildung 2: Reaktionsgeschwindigkeit bei der allosterischen Hemmung;
Quelle: chemgapedia.de





Die Enzymreaktion läuft bei einer Hemmung mit allosterischen Inhibitor langsamer ab. Dies kommt dadurch zustande, dass durch den Hemmstoff weniger Substrate an die Enzyme binden können. Also wird die Maximalgeschwindigkeit (Vmax) ohne Hemmstoff auch nicht erreicht.


Die Grafik zeigt, dass der Inhibitor zwar die Maximalgeschwindigkeit sinken lässt, aber die Substrate nicht komplett daran hindern kann, an das Enzym zu binden. Bei Erhöhung der Substratkonzentration ist das oft der Fall.


Michaelis-Menten-Gleichung


Die Michaelis-Menten-Gleichung beschreibt die Abhängigkeit der Reaktionsgeschwindigkeit von der Substratkonzentration bei einer enzymatischen Reaktion.


Sie sieht wie folgt aus:


kursiv v gleich Zähler V unterer Index kursiv m kursiv a kursiv x Ende unterer Index eckige Klammern öffnen S eckige Klammern schließen geteilt durch Nenner K unterer Index kursiv M plus eckige Klammern öffnen S eckige Klammern schließen Bruchergebnis

kursiv v gleich Leerzeichen kursiv R kursiv e kursiv a kursiv k kursiv t kursiv i kursiv o kursiv n kursiv s kursiv g kursiv e kursiv c kursiv h kursiv w kursiv i kursiv n kursiv d kursiv i kursiv g kursiv k kursiv e kursiv i kursiv t
eckige Klammern öffnen S eckige Klammern schließen gleich K kursiv o kursiv n kursiv z kursiv e kursiv n kursiv t kursiv r kursiv a kursiv t kursiv i kursiv o kursiv n Leerzeichen kursiv d kursiv e kursiv s Leerzeichen S kursiv u kursiv b kursiv s kursiv t kursiv r kursiv a kursiv t kursiv s
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Beispiel einer allosterischen Hemmung


Allosterische Enzyme katalysieren oft den ersten Schritt einer Biosynthesekette und werden durch das Endprodukt der entsprechenden Biosynthesekette allosterisch gehemmt. Der Vorgang wird als allosterische Endproduktkette, negative Rückkopplung oder Feedback-Hemmung bezeichnet.


Hierzu ein Beispiel:


Der Körper bekommt Energie meist in Form von ATP. Phosphofructokinase ist ein Enzym, welches die ATP-Produktion im Glucoseabbau regelt. Außerdem ist es Teil der Glykolyse. Benötigt der Körper ATP, katalysiert die Phosphofructokinase den Reaktionsteilschritt, durch welchem beim Glucoseabbau ATP gewonnen wird.

Wenn der Körper dann genug ATP bekommen hat und es erstmal nicht mehr benötigt, hemmt das ATP selbst die Phosphofructokinase. ATP ist anders gebaut als das Substrat der Phosphofructokinase und bindet an das allosterische Zentrum. Bis wieder Energie in Form von ATP benötigt wird, ist das Enzym inaktiv. ATP ist sowohl das Endprodukt als auch der allosterische Hemmstoff.



Allosterische Hemmung - Das Wichtigste


  • Bei der allosterischen Hemmung bindet ein Inhibitor an das allosterische Zentrum des Enzyms.
  • Durch diese Bindung wird die Raumstruktur des Enzyms verändert, weshalb das Substrat nicht am aktiven Zentrum des Enzyms binden kann.
  • Die allosterische Hemmung ist reversibel.
  • Die maximale Reaktionsgeschwindigkeit wird bei der allosterischen Hemmung nicht erreicht, weil der Inhibitor die Umsetzung der Substrate verhindert.

Häufig gestellte Fragen zum Thema Allosterische Hemmung

Ein Hemmstoff, auch Inhibitor genannt, bindet an das Enzym. Dies geschieht nicht am aktiven Zentrum, sondern am allosterischen Zentrum. Ein allosterisches Zentrum ist eine Region des Enzyms, die durch Bindung eine sogenannte Konformationsänderung bewirkt. Das Substrat kann aufgrund der dann veränderten Raumstruktur (= Konformation) des Enzyms nur erschwert oder auch gar nicht am aktiven Zentrum andocken.

Die allosterische Hemmung ist eine Art der Enzymhemmung. Enzyme können im Körper nämlich nicht dauerhaft wirken, weil sonst zu viele biochemische Reaktionen zeitgleich mit hoher Geschwindigkeit ablaufen würden.

Die allosterische Hemmung ist reversibel und damit umkehrbar. Sie ist auch eine Sonderform der nicht kompetitiven Hemmung, da der Inhibitor nicht mit dem Substrat in Konkurrenz steht.

Allosterische Enzyme katalysieren oft den ersten Schritt einer Biosynthesekette und besitzen ein aktives und ein regulatives Zentrum. Die Bindung und Umsetzung finden im aktiven Zentrum statt. Im regulativen Zentrum arbeitet der Effektor, indem er Enzyme entweder hemmt oder aktiviert.

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