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Allosterische Hemmung

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Allosterische Hemmung

Enzyme dürfen in Deinem Organismus nicht dauerhaft wirken. Warum? Weil sonst die biochemischen Reaktionen zur gleichen Zeit mit (relativ) hoher Geschwindigkeit ablaufen würden. Wenn sie nicht benötigt werden, kommt es zu einer Hemmung, meistens durch einen Inhibitor (ein Hemmstoff).

Allosterische Hemmung - Definition

Enzyme können irreversibel oder reversibel gehemmt werden. Reversibel kann nach kompetitiven oder nicht kompetitiven Mechanismen verlaufen. Bei der kompetetiven Hemmung konkurrieren zwei ähnliche Stoffe um den gleichen Platz am Enzym.

Die allosterische Hemmung von Enzymen ist eine von drei Hemm Möglichkeiten. Ein Hemmstoff, auch Inhibitor genannt, bindet an das Enzym. Dies geschieht nicht am aktiven Zentrum, sondern am allosterischen Zentrum.

Die allosterische Hemmung ist ein Sonderfall der nicht kompetitiven Hemmung, weil der Inhibitor nicht mit dem Substrat konkurriert. Beide binden an verschiedenen Zentren. Außerdem ist die allosterische Hemmung reversibel, also wieder umkehrbar.

Ein allosterisches Zentrum ist eine Region des Enzyms, die durch Bindung eine sogenannte Konformationsänderung bewirkt. Das Substrat kann aufgrund der dann veränderten Raumstruktur (= Konformation) des Enzyms nur erschwert oder auch gar nicht am aktiven Zentrum andocken.

Durch die allosterische Hemmung kommt es zu einem teilweisen oder kompletten Funktionsverlust des Enzyms.

Der Begriff allosterische Hemmung leitet sich von Allosterie ab. Bei der Allosterie ändert sich die Raumstruktur des Enzyms so, dass es mehr oder weniger affin gegenüber seinem Substrat ist.

Ablauf einer allosterischen Hemmung an Enzymen

Durch die Bindung des Inhibitors an das allosterische Zentrum wird die Raumstruktur des Enzyms verändert, weshalb das Substrat nicht am aktiven Zentrum des Enzyms binden kann.

Die Hemmung ist dabei von verschiedenen Parametern abhängig, die wichtigsten lernst Du in diesem Artikel kennen.

Die Hemmstoffkonzentration

Die Hemmstoffkonzentration spielt eine wesentliche Rolle bei der allosterischen Hemmung. Dabei gibt es verschiedene Fälle:

  • Ist diese zu hoch, sind zu viele Inhibitoren im Vergleich zu den Substraten vorhanden. Darum ist bei vielen Enzymen das allosterische Zentrum mit einem Inhibitor besetzt. Es verändert die Form des Enzyms, sodass die meisten Substrate dann nicht mehr an das aktive Zentrum binden. Somit ist keine Reaktion möglich, um ein Produkt entstehen lassen zu können.
  • Ist die Hemmstoffkonzentration aber zu niedrig, heißt das, dass im Vergleich zu den Substraten, weniger Hemmstoffe parat sind. Dies führt dazu, dass die meisten Enzyme dann mit einem Substrat besetzt sind (Enzym-Substrat-Komplex). Das Enzym funktioniert als Katalysator und beteiligt sich dann an der Bildung eines Produkts.
  • Über allosterische Effekte können die Aktivitäten von Proteinen (Enzymaktivitäten, Bindeaktivitäten von Transportproteinen oder Regulatorproteinen) durch Kleinmoleküle reguliert werden. Diese Kleinmoleküle sind stereochemisch (in ihrer Gestalt) nicht mit den dazugehörigen Substratmolekülen und auch nicht mit den dazugehörigen aktiven Zentren verwandt. Allosterisch regulierte Proteine sind damit im Stoffwechsel von großer Bedeutung und weitverbreitet.

Weitere Informationen über Enzyme findest Du unter dem gleichnamigen StudySmarter Artikel!

Die Reaktionsgeschwindigkeit bei einer allosterischen Hemmung

Die Enzymreaktion läuft bei einer Hemmung mit allosterischen Inhibitor langsamer ab als ohne diesen. Dies kommt dadurch zustande, dass durch den Hemmstoff weniger Substrate an die Enzyme binden können. Also wird die Maximalgeschwindigkeit (Vmax) nicht erreicht.

Michaelis-Menten-Gleichung

Die Michaelis-Menten-Gleichung beschreibt die Abhängigkeit der Reaktionsgeschwindigkeit von der Substratkonzentration bei einer enzymatischen Reaktion.

Sie sieht wie folgt aus:

Dabei steht das V0 für die Geschwindigkeit der Enzymreaktion. Vmax ist die maximale Geschwindigkeit, die das Enzym erreichen kann. Das {S} steht für die Substratkonzentration. Der KM Wert ist auch als Michaelis-Konstante bekannt. Hierbei handelt es sich um die Substratkonzentration bei halbmaximaler Geschwindigkeit. Dies ist also der Wert der Substratkonzentration, bei dem die Hälfte der Enzyme besetzt sind.

Der KM Wert der Enzymreaktion

Der KM Wert gibt die Substratkonzentration bei halbmaximaler Geschwindigkeit an. Also einfach gesagt, wie viel Substrat braucht man, damit die Hälfte der Enzyme besetzt sind. Ein hoher KM Wert gibt an, dass es eine hohe Konzentration braucht, bis die Enzyme nach halbmaximaler Geschwindigkeit arbeiten. Das bedeutet, dass die Enzyme weniger affin zu ihrem Substrat sind.

Das lässt die Schlussfolgerung zu, dass ein niedriger KM Wert eine hohe Affinität des Enzyms zum Substrat angibt.

Beispiel einer allosterischen Hemmung

Allosterische Enzyme katalysieren oft den ersten Schritt einer Biosynthese Kette und werden durch das Endprodukt der entsprechenden Kette allosterisch gehemmt. Der Vorgang wird als allosterische Endproduktkette, negative Rückkopplung oder Feedback-Hemmung bezeichnet.

Hierzu ein Beispiel:

Der Körper bekommt Energie meist in Form von ATP. Benötigt der Körper ATP, katalysiert die Phosphofructokinase den Reaktionsteilschritt, durch welchem beim Glucoseabbau ATP gewonnen wird.

Phosphofructokinase ist ein Enzym, welches die ATP-Produktion im Glucoseabbau regelt. Außerdem ist es Teil der Glykolyse.

Wenn der Körper dann genug ATP bekommen hat und es vorerst nicht mehr benötigt, hemmt das ATP selbst die Phosphofructokinase.

ATP ist anders gebaut als das Substrat der Phosphofructokinase und bindet an das allosterische Zentrum. Bis wieder Energie in Form von ATP benötigt wird, ist das Enzym inaktiv. ATP ist sowohl das Endprodukt als auch der allosterische Hemmstoff. Dies nennt man Endproduktrepression.

Die Reversibilität und Irreversibilität der allosterischen Hemmung

Normalerweise zählt die allosterische Hemmung zu den umkehrbaren (reversiblen) Reaktionen. Dabei fungiert der allosterische Hemmstoff als eine Art An- und Ausschalter für das Enzym.

Andere Hemm Arten, wie beispielsweise die unkompetetiven Hemmung, können teilweise irreversibel sein. Dies trifft bei der allosterischen Hemmung aber nicht zu.

Allosterische Hemmung - Das Wichtigste

  • Bei der allosterischen Hemmung bindet ein Inhibitor an das allosterische Zentrum des Enzyms.
  • Durch diese Bindung wird die Raumstruktur des Enzyms verändert, weshalb das Substrat nicht am aktiven Zentrum des Enzyms binden kann.
  • Die allosterische Hemmung ist reversibel.
  • Die maximale Reaktionsgeschwindigkeit wird bei der allosterischen Hemmung nicht erreicht, weil der Inhibitor die Umsetzung der Substrate verhindert.

Nachweise

  1. Müller-Esterl (2018). Biochemie: Eine Einführung für Mediziner und Naturwissenschaftler. Springer Spektrum

Häufig gestellte Fragen zum Thema Allosterische Hemmung

Ein Hemmstoff, auch Inhibitor genannt, bindet an das Enzym. Dies geschieht nicht am aktiven Zentrum, sondern am allosterischen Zentrum. Ein allosterisches Zentrum ist eine Region des Enzyms, die durch Bindung eine sogenannte Konformationsänderung bewirkt. Das Substrat kann aufgrund der dann veränderten Raumstruktur (= Konformation) des Enzyms nur erschwert oder auch gar nicht am aktiven Zentrum andocken.

Die allosterische Hemmung ist eine Art der Enzymhemmung. Enzyme können im Körper nämlich nicht dauerhaft wirken, weil sonst zu viele biochemische Reaktionen zeitgleich mit hoher Geschwindigkeit ablaufen würden.

Die allosterische Hemmung ist reversibel und damit umkehrbar. Sie ist auch eine Sonderform der nicht kompetitiven Hemmung, da der Inhibitor nicht mit dem Substrat in Konkurrenz steht.

Allosterische Enzyme katalysieren oft den ersten Schritt einer Biosynthesekette und besitzen ein aktives und ein regulatives Zentrum. Die Bindung und Umsetzung finden im aktiven Zentrum statt. Im regulativen Zentrum arbeitet der Effektor, indem er Enzyme entweder hemmt oder aktiviert.

Finales Allosterische Hemmung Quiz

Frage

Durch was werden Enzyme meistens gehemmt?

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Antwort

Enzyme werden meistens durch Inhibitoren (Hemmstoffe) gehemmt.

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Frage

Was ist der Unterschied zwischen einer reversiblen und irreversiblen Hemmung?

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Antwort

Irreversibel bedeutet, dass die Hemmung nicht umkehrbar ist. Reversible Hemmungen sind schon umkehrbar.

Frage anzeigen

Frage

Wo bindet der Inhibitor bei einer allosterischen Hemmung?

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Antwort

am allosterischem Zentrum

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Frage

Wie wird eine veränderte Raumstruktur auch genannt?

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Antwort

Sie wird auch Konformation genannt

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Frage

Die allosterische Hemmung ist ein Sonderfall der ...?

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Antwort

nicht kompetitiven Hemmung

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Frage

Die allosterische Hemmung ist ...?

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Antwort

reversibel

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Frage

Was ist das allosterische Zentrum?

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Antwort

Das allosterische Zentrum ist die Region im Enzym, die durch Bindung eine Konformationsänderung bewirkt.

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Frage

Was passiert mit der Maximalreaktionsgeschwindigkeit bei einer allosterischen Hemmung?

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Antwort

Sie wird nicht erreicht

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Frage

Was beschreibt die Michaelis-Menten-Gleichung?

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Antwort

Sie beschreibt die Abhängigkeit der Reaktionsgeschwindigkeit von der Substratkonzentration bei einer enzymatischen Reaktion.

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Frage

Für was steht das [S] in der Michaelis-Menten-Gleichung? 

Antwort anzeigen

Antwort

Es steht für die Substratkonzentration.

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Frage

Welche weiteren Enzymhemmungsmöglichkeiten kennst du noch?

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Antwort

Es gibt außerdem noch die unkompetitive und kompetitve Hemmung.

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Frage

Was machen Enzyme oft bei einer Biosynthesekette?

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Antwort

Sie katalysieren oft den ersten Schritt der Biosynthesekette.

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Frage

Wie wird eine allosterische Endproduktkette auch genannt?

Antwort anzeigen

Antwort

Sie wird auch negative Rückkopplung oder Feedback-Hemmung genannt.

Frage anzeigen

Frage

Wie nennt man es, wenn das Endprodukt einer Biosynthesekette diese auch allosterisch hemmt?

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Antwort

Der Prozess wird auch allosterische Endproduktkette genannt.

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Frage

Definiere den Begriff ,,Allosterie"

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Antwort

Der Begriff Allosterie beschreibt den Vorgang die Raumstruktur eines Enzyms so zu verändern, dass davon das aktive Zentrum beeinflusst wird.

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