Enzyme dürfen in Deinem Organismus nicht dauerhaft wirken. Warum? Weil sonst die biochemischen Reaktionen zur gleichen Zeit mit (relativ) hoher Geschwindigkeit ablaufen würden. Wenn die entsprechende Enzymreaktion nicht benötigt wird, muss das Enzym gehemmt werden.
Enzyme sind Proteine, die an vielen Reaktionen des Körpers beteiligt sind. Dabei helfen sie an vielen Stellen des Stoffwechsels mit, indem sie das Reaktionsgeschehen beschleunigen. Enzyme sind sogenannte Biokatalysatoren.
Allosterische Hemmung – Definition
Die allosterische Hemmung von Enzymen ist eine von drei Möglichkeiten Enzyme zu hemmen. Ein Hemmstoff, auch Inhibitor genannt, bindet an das Enzym. Dies geschieht nicht am aktiven Zentrum, sondern am allosterischen Zentrum. Durch die allosterische Hemmung kommt es zu einem teilweisen oder kompletten Funktionsverlust des Enzyms.
Weitere Informationen über Enzyme findest Du in der gleichnamigen StudySmarter Erklärung!
Die allosterische Hemmung ist einer nicht kompetitiven Hemmung, weil der Inhibitor nicht mit dem Substrat um eine Bindestelle konkurriert. Beide binden an verschiedenen Zentren. Außerdem ist die allosterische Hemmung reversibel, also wieder umkehrbar.
Das Substrat ist der Stoff, welcher durch das Enzym in ein Produkt umgesetzt wird.
Ein allosterisches Zentrum ist eine Region des Enzyms, die durch Bindung eine sogenannte Konformationsänderung bewirkt. Das Substrat kann aufgrund der dann veränderten Raumstruktur (= Konformation) des Enzyms nur erschwert oder gar nicht am aktiven Zentrum andocken.
Allosterische Hemmung – Reversibel und irreversibel
Normalerweise zählt die allosterische Hemmung zu den umkehrbaren (reversiblen) Reaktionen. Dabei fungiert der allosterische Hemmstoff als eine Art An- und Ausschalter für das Enzym. Andere Arten der Enzym-Hemmung, wie die unkompetitive Hemmung, können partiell irreversibel sein. Dies trifft bei der allosterischen Hemmung aber nicht zu.
Allosterische Hemmung – Ablauf einer allosterischen Hemmung an Enzymen
Durch die Bindung des Inhibitors an das allosterische Zentrum wird die Raumstruktur des Enzyms verändert, weshalb das Substrat nicht am aktiven Zentrum des Enzyms binden kann. Die Hemmung ist dabei von verschiedenen Parametern abhängig. Die wichtigsten Parameter werden Dir im folgenden Abschnitt vorgestellt.
Hemmstoffkonzentration
Die Hemmstoffkonzentration spielt eine wesentliche Rolle bei der allosterischen Hemmung. Dabei gibt es verschiedene Fälle:
- Die Hemmstoffkonzentration ist hoch. Das bedeutet, es sind viele Inhibitoren im Vergleich zu den Substraten vorhanden. Darum ist bei vielen Enzymen das allosterische Zentrum mit einem Inhibitor besetzt. Es verändert die Form des Enzyms, sodass die meisten Substrate dann nicht mehr an das aktive Zentrum binden. Somit ist keine Reaktion möglich, um ein Produkt entstehen lassen zu können.
- Die Hemmstoffkonzentration ist niedrig, heißt das, dass im Vergleich zu den Substraten, weniger Hemmstoffe parat sind. Dies führt dazu, dass die meisten Enzyme dann mit einem Substrat besetzt sind (Enzym-Substrat-Komplex). Das Enzym funktioniert als Katalysator und beteiligt sich dann an der Bildung eines Produkts.
Reaktionsgeschwindigkeit – allosterischen Hemmung
Die Enzymreaktion läuft bei einer Hemmung mit allosterischen Inhibitor langsamer ab als ohne diesen. Dies kommt dadurch zustande, dass durch den Hemmstoff weniger Substrate an die Enzyme binden können. Also wird die Maximalgeschwindigkeit (Vmax) nicht erreicht.
Michaelis-Menten-Gleichung
Die Michaelis-Menten-Gleichung beschreibt die Abhängigkeit der Reaktionsgeschwindigkeit von der Substratkonzentration bei einer enzymatischen Reaktion. Sie sieht wie folgt aus:
Dabei steht das V0 für die Geschwindigkeit der Enzymreaktion. Vmax ist die maximale Geschwindigkeit, die das Enzym erreichen kann. Das {S} steht für die Substratkonzentration. Der KM Wert ist auch als Michaelis-Konstante bekannt. Hierbei handelt es sich um die Substratkonzentration bei halbmaximaler Geschwindigkeit. Dies ist also der Wert der Substratkonzentration, bei dem die Hälfte der Enzyme besetzt sind.
Allosterische Hemmung – KM Wert
Der KM Wert gibt die Substratkonzentration bei halbmaximaler Geschwindigkeit an. Also einfach gesagt, wie viel Substrat benötigt man, damit die Hälfte der Enzyme besetzt sind. Ein hoher KM Wert gibt an, dass es eine hohe Konzentration benötigt, bis die Enzyme nach halbmaximaler Geschwindigkeit arbeiten. Das bedeutet, dass die Enzyme weniger affin zu ihrem Substrat sind. Das lässt die Schlussfolgerung zu, dass ein niedriger KM Wert eine hohe Affinität des Enzyms zum Substrat angibt.
Allosterische Hemmung – Beispiel
Allosterische Enzyme katalysieren oft den ersten Schritt einer Biosynthese Kette und werden durch das Endprodukt der entsprechenden Kette allosterisch gehemmt. Der Vorgang wird als allosterische Endproduktkette, negative Rückkopplung oder Feedback-Hemmung bezeichnet.
Hierzu ein Beispiel:
Der Körper bekommt Energie meist in Form von ATP. Benötigt der Körper ATP, katalysiert das Enzym Phosphofructokinase den Reaktionsteilschritt, durch welchem beim Glucoseabbau ATP gewonnen wird.
Phosphofructokinase ist ein Enzym, welches die ATP-Produktion im Glucoseabbau regelt. Außerdem ist es Teil der Glykolyse.
Wenn die Zelle dann genug ATP bekommen hat und es vorerst nicht mehr benötigt, hemmt das ATP selbst die Phosphofructokinase. Das ATP ist anders gebaut als das Substrat der Phosphofructokinase und bindet an das allosterische Zentrum. Bis wieder Energie in Form von ATP benötigt wird, bleibt das Enzym inaktiv. ATP ist sowohl das Endprodukt als auch der allosterische Hemmstoff. Dies nennt man Endproduktrepression.
Allosterische Hemmung – Das Wichtigste
- Bei der allosterischen Hemmung bindet ein Inhibitor an das allosterische Zentrum des Enzyms.
- Durch diese Bindung wird die Raumstruktur des Enzyms verändert, weshalb das Substrat nicht am aktiven Zentrum des Enzyms binden kann.
- Die allosterische Hemmung ist reversibel.
- Die maximale Reaktionsgeschwindigkeit wird bei der allosterischen Hemmung nicht erreicht, weil der Inhibitor die Umsetzung der Substrate verhindert.
Nachweise
- Müller-Esterl (2018). Biochemie: Eine Einführung für Mediziner und Naturwissenschaftler. Springer Spektrum
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