Alle Zellen müssen in der Biologie regelmäßig Stoffe mit ihrer Umwelt austauschen. In Eukaryoten geschieht dies zwischen einzelnen Zellen, während Prokaryoten und Einzeller direkt mit ihrer Umwelt in Verbindung stehen. Kanalproteine ermöglichen es Zellen, Stoffe ohne Energieaufwand entlang eines Konzentrationsgradienten durch Diffusion in die Zelle hinein oder aus der Zelle hinauszutransportieren.
Kanalproteine Definition
Kanalproteine sind Transmembranproteine, die durch die semipermeable Biomembran von Prokaryoten und Eukaryoten hindurchreichen. Sie ermöglichen einen passiven Stofftransport durch erleichterte Diffusion von Ionen oder Molekülen, welche die Zellmembran sonst nicht passieren können. Dabei wandern die Teilchen stets vom Ort der hohen Konzentration zum Ort der geringeren Konzentration.
Die erleichterte Diffusion beschreibt den passiven Transport von Ionen oder Molekülen über eine Biomembran mithilfe von Kanalproteinen.
Unsere Zellen befinden sich im ständigen Austausch miteinander. Moleküle, Kationen, Anionen – alles strömt von Zelle zu Zelle. Dass bei den großen Mengen an Stoffen schnell ein Ungleichgewicht entstehen würde, ist klar. Genau dafür besitzt jede Zelle eine natürliche Barriere: die semipermeable Zellmembran.
Die semipermeable Biomembran ist eine natürliche Barriere aus einer Doppelschicht aus Phospholipiden, die nur von bestimmten Stoffen passiert werden kann. Polare hydrophile Moleküle oder Ionen wie z. B. Natrium- oder Kalium-Ionen können die Membran nicht passieren, während lipophile Moleküle wie Ethanol oder Kohlenstoffdioxid durch sie hindurch diffundieren können.
Die Kanalproteine, welche aufgrund ihrer Form auch Tunnelproteine genannt werden, liegen in der Zellmembran und verbinden so den intra- und extrazellulären Raum miteinander. Durch Kanalproteine können Ionen oder Moleküle, die die Membran nicht einfach so überqueren können, die Zelle kontrolliert verlassen und betreten (erleichterte Diffusion). Die Art und Weise des Transports nennt man bei Kanalproteinen passiven Transport.
Wenn Du Dir nicht mehr sicher bist, wie der passive Transport funktioniert, lies Dir den passenden StudySmarter-Artikel dazu durch.
Aufbau eines Kanalproteins
Wie der Name schon verrät, ist ein Kanalprotein ein Protein, was bedeutet, dass es aus Polypeptidketten besteht. Diese Polypeptidketten sind eine Aneinanderreihung von Aminosäuren, welche die Form einer Helix (spiralförmig) wie die DNA besitzen. Um ein funktionstüchtiges Kanalprotein zu erhalten, müssen sich mehrere solcher Helices zusammenfinden, da das Kanalprotein ansonsten zu klein wäre, um durch den passiven Transport Moleküle und Ionen zu transportieren.
Ebenso wird zwischen hydrophilen (wasserliebenden) und hydrophoben (wasserabweisenden) Aminosäuren unterschieden. In dem Kanalprotein liegen die Aminosäuren so verteilt, dass schlussendlich alle hydrophilen Aminosäuren nach innen (zum entstehenden Tunnel) zeigen, und die hydrophoben Aminosäuren alles von außen ummanteln.
Dies bewirkt, dass hydrophile Moleküle durch das Kanalprotein und somit durch den Biomembran diffundieren können. Gleichzeitig wird ein ungewolltes Ausdringen in die Membran verhindert, da die Moleküle von der hydrophoben Schicht "abgestoßen" werden.
Funktionsweise eines Kanalproteins
Die Richtung des Stofftransports durch Kanalproteine wird maßgeblich von zwei Faktoren bestimmt: dem Konzentrationsgradienten und dem elektrischen Gradienten. Dabei können beide Gradienten einander entgegenwirken, oder die Intensität des Stofftransports in eine Richtung sogar verstärken, indem sie beide in die gleiche Richtung wirken.
Der Konzentrationsgradient ist die unterschiedliche Stoffmengenverteilung auf beiden Seiten einer semipermeablen Biomembran.
Der elektrische Gradient beschreibt die Verteilung von geladenen Teilchen auf beiden Seiten der Biomembran. So kann eine Seite der Membran positiv und die andere Seite negativ geladen sein.
Werden in einem Axon eines Neurons spannungsgesteuerte Kanalproteine (Natrium-Kanäle) bei dem Erreichen der Schwellenspannung für ein Aktionspotential geöffnet, fließen die Na+-Ionen von dem Bereich der hohen Konzentration (extrazellulärer Raum) in Richtung der niedrigen Konzentration und in Richtung der negativen Ladung (intrazellulärer Raum).
Dies führt zu einer Depolarisation der Membran und der kurzzeitigen Umkehr des Membranpotentials von negativ zu positiv. Auch wenn die Konzentration an Na+ im Neuron immer noch geringer als im extrazellulären Raum ist, wirkt der elektrische Gradient jetzt gegen den Konzentrationsgradienten und die Anzahl einströmender Na+-Ionen verringert sich und im Anschluss werden die spannungsgesteuerten Natrium-Kanäle wieder geschlossen.
Kanalproteine bilden Durchgänge, die in der Regel nur für einen spezifischen Typ von Teilchen durchlässig sind (substratspezifisch). So wird ein regulierter und spezifischer Stofftransport durch Kanalproteine über die Zellmembran gewährleistet. Basierend auf der Selektivität werden Kanalproteine in selektive Kanalproteine und nicht selektive Kanalproteine unterteilt.
Während manche Kanalproteine immer geöffnet sind, können einige Kanalproteine durch Konformationsänderungen zwischen einem offenen und geschlossenen Zustand wechseln.
Unter einer Konformitätsänderung verstehst Du die Änderung der räumlichen Struktur eines Proteins durch äußere Einflüsse.
In der Regel führt eine Bindung durch einen Botenstoff (z. B. Neurotransmitter) dazu, dass sich die Konformation eines Kanalproteins ändert, aber auch andere Faktoren können Kanalproteine beeinflussen. Basieren auf dem Mechanismus der Konformationsänderung, werden Kanalproteine wie folgt unterteilt:
| Art | Funktionsweise | Beispiel |
| Spannungsgesteuerte Kanalproteine | Konformationsänderung bei Spannungsänderung der Biomembran | Spannungsgesteuerte Na+-Ionenkanäle öffnen sich durch das Erreichen der Schwellenspannung bei der Entstehung von Aktionspotentialen (Depolarisierung) in Neuronen. |
| Chemisch-gesteuerte Kanalproteine | Konformationsänderung durch Bindung eines Botenstoffes | Während der Erregungsübertragung an der motorischen Endplatte bindet der Neurotransmitter Acetylcholin an ligandengesteuerte Na+-Ionenkanäle in der Muskelzelle, die sich daraufhin öffnen. |
| Mechanisch-gesteuerte Kanalproteine | Konformationsänderung durch mechanische Reize | Sinneshaare von Insekten sind mit mechanisch-gesteurten Na+-Kanälen verbunden. Bei Bewegung der Haare durch z. B. einen Luftstrom werden die Kanalproteine auseinandergezogen und geöffnet. |
| Licht-gesteuerte Kanalproteine | Konformationsänderung bei Einstrahlung bestimmter Wellenlängen | In der Grünalge Chlamydomonas reinhardtii konnte ein durch Licht aktivierbarer Kationenkanal (Channelrhodopsin2) nachgewiesen werden, der sich bei 470 nm öffnet und bei 520 nm schließt. |
| Temperatur-gesteuerte Kanalproteine | Konformationsänderung durch Temperaturänderungen | |
Was ist der Unterschied zischen einem Kanalprotein und einem Carrier-Protein?
Abbildung 2: Passiver und aktiver Transport
Der Transport von Molekülen durch Kanalproteine benötigt keine zusätzliche Bereitstellung von Energie. Daher zählen Kanalproteine auch zum passiven Transport, anders als die Carrier-Proteine, welche am passiven und am aktiven Transport unter Verbrauch von ATP beteiligt sind.
Ein Beispiel für den passiven Transport durch Carrier-Proteine ist der Transport von Glucose im Darmepithel. Der Transport von Glucose geschieht im Darmepithel ebenfalls entlang des Konzentrationsgradienten von der hohen Konzentration zur niedrigen Konzentration.
Der Unterschied zu Proteinkanälen ist, dass die diffundierenden Moleküle im Inneren der Carrierprotein binden und daraufhin durch eine Konformationsänderung auf der anderen Seite der Membran entlassen werden.
Aufgrund einer spezifischen Bindungsstelle sind Carrierproteine substratspezifisch. Das bedeutet, nur ein bestimmter Typ Moleküle, genauer gesagt eine Gruppe von strukturverwandten Molekülen, können durch die Carrierproteine die Zellmembran passieren.
Aufgrund der immer stattfindenden Konformationsänderung eines Carrier-Proteins ist die carriervermittelte
Diffusion langsamer als die kanalvermittelte Diffusion. Carrierproteine arbeiten ungefähr mit einer Geschwindigkeit von 1000 Molekülen pro Sekunde, währen bei Kanalproteinen mit einem Transport von mehreren Zehn-Millionen Molekülen pro Sekunde zu rechnen ist.
Um die Funktionsweise von Kanal- und Carrierproteinen besser zu verstehen, solltest Du Dich auch zu den Themengebieten Diffusion und Osmose informieren. Zu der Diffusion und zu der Osmose besitzen wir ebenfalls Artikel.
| Kanalprotein | Carrier-Protein |
| Transport: | passiver Transport | passiver Transport und aktiver Transport |
| Funktionsweise: | bilden hydrophoben Tunnel im Membran | Konformationsänderung durch Substratbindung |
| Diffusion: | Diffusion nur entlang des Gradienten möglich | Diffusion auch entgegen des Gradienten |
| Übertragungsdauer: | Schnellere Übertragung der Moleküle pro Sekunde | langsamere Übertragung |
| Beispiel: | Natriumionenkanal | Glucose Transporter |
Kanalproteine – Das Wichtigste
- Kanalproteine (Transmembranproteine) durchziehen die Biomembran der Zelle und sind für den passiven Stofftransport von Ionen und Molekülen zuständig, die die Biomembran sonst nicht passieren könnten. Dieser Prozess wird auch erleichterte Diffusion genannt, wobei die Teilchen stets von dem Bereich der hohen Konzentration zu dem Bereich der geringeren Konzentration wandern.
- Die beiden entscheidenden Faktoren sind also der Konzentrationsgradient und der elektrische Gradient. Sie werden zusammen als elektrochemischer Gradient bezeichnet.
- Kanalproteine bestehen aus mehreren Helices, welche aus Polipeptidketten bestehen und kreisförmig angeordnet sind. Im Inneren des Transmembranproteins befinden sich hydrophile Aminosäuren, während außen hdyrophobe Aminosäuren angereiht sind. Der Tunnel des Kanalproteins ist mit Wasser befüllt.
- Die Öffnung und das Schließen von Kanalproteinen kann spannungs-, chemisch-, thermisch-, mechanisch- oder lichtgesteurt sein.
Nachweise
- Nagel et al. (2003), Channelrhodopsin-2, a directly light-gated cation-selective membrane channel, Proceedings of the National Academy of Sciences USA 100.
- Sadava et al. (2019), Purves Biologie, SpringerSpektrum.
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