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Jetzt kostenlos anmeldenDNA und Proteine - beide Strukturen gehören zu den "Bausteinen des Lebens". Untrennbar verknüpft erfüllen diese Moleküle wichtige Aufgaben in Organismen, etwa die Codierung des Erbguts (DNA) oder die Katalyse von Reaktionen (Proteine).
Proteine und DNA sind unterschiedlich aufgebaut und haben verschiedene Funktionen. Trotzdem arbeiten sie eng zusammen und können sogar Protein-DNA-Wechselwirkungen eingehen. Außerdem werden Proteine und DNA in der Evolutionsforschung herangezogen, um Verwandtschaftsbeziehungen zu analysieren.
Willst du noch genaueres über DNA und Proteine erfahren? Dann schau doch im jeweils passenden Artikel vorbei!
Sowohl DNA als auch Proteine sind Polymere. Das bedeutet, sie bestehen aus chemisch verbundenen Ketten mit ähnlichen, sich wiederholenden Untereinheiten. Diese Untereinheiten nennt man auch Monomere. Die spezifische Kombination ihrer Eigenschaften bestimmt später die Struktur, Funktion und räumliche Faltung des großen Polymers.
Um die Ähnlichkeiten zwischen DNA und Proteinen besser zu verstehen, ist es hilfreich zu wissen, wie DNA aufgebaut ist und welche Rolle sie in einem Organismus spielt. DNA ist die Abkürzung für Desoxyribonukleinsäure. Woher dieser Name kommt, wird deutlich, sobald man die Zusammensetzung von DNA betrachtet hat.
Wie du schon gelernt hast, ist DNA ein Polymer und besteht somit aus einzelnen Untereinheiten, den Monomeren. Bei DNA nennt man jedes Monomer Nukleotid, sodass man DNA auch als Polynukleotid bezeichnen könnte. Ein Nukleotid besteht aus:
Die Verbindung von Nukleinbase und Zucker allein wird auch Nukleosid genannt.
Die Nukleinbase wird unter Wasserabspaltung (Kondensationsreaktion) an die 1'-Position von Ribose gehangen. Es handelt sich um eine N-glykosidische Bindung. Das Phosphat wiederum ist über eine Esterbindung mit der 5'-Position der Ribose verknüpft.
Damit aus DNA RNA wird, muss im Nukleotid nur der Zucker ausgetauscht werden. Statt 2-Desoxyribose ist bei der RNA eine Ribose angehängt, die über ein weiteres Sauerstoffmolekül verfügt.
Das wichtigste Unterscheidungsmerkmal der verschiedenen DNA-Monomere, also Nukleotide, ist ihre spezifische Nukleinbase. In DNA gibt es vier verschiedene Nukleinbasen, die man je nach Anzahl der Ringe in ihrer chemischen Struktur den Gruppen der Purin- und Pyrimidinbasen zuteilen kann. Hier ein kurzer Überblick:
Nukleinbase | Nukleosid | Struktur der Base | |
Purinbasen | Adenin (A) | Adenosin | Abbildung Struktur Adenin |
Guanin (G) | Guanosin | Abbildung Struktur Guanin | |
Pyrimidinbasen | Cytosin (C) | Cytidin | Abbildung Struktur Cytosin |
Thymin (T) | Thymidin | Abbildung Struktur Thymin |
Über die Abfolge verschiedener Nukleinbasen wird schließlich unser Genom codiert. Wie die Nukleotide dazu miteinander verknüpft werden, erfährst du im Anschluss.
Ein Polymer aus Nukleotiden, also DNA, entsteht durch die Ausbildung von Phosphorsäurediesterbindungen zwischen dem Phosphat des einen Nukleotids und der Ribose des nächsten. So entsteht eine Verbindung der 5' und 3' C-Atome. Deshalb spricht man bei einem auch DNA-Strang von einem 5' und einem 3'-Ende.
Zwei DNA-Einzelstränge können sich zur bekannten DNA-Doppelhelix zusammenlagern. Dabei begegnen sich jeweils komplementäre Nukleinbasen (A und T, G und C) über Wasserstoffbrücken (Watson-Crick-Basenpaarung). Zusammen mit weiteren stabilisierenden Mechanismen bildet sich eine rechtsgängige β-Helix mit großen und kleinen Furchen. Diese können Proteine dabei unterstützen, die DNA-Sequenz sogar von außen zu erkennen.
Zusätzliche Krümmungen in der Doppelhelix ergeben sich durch bestimmte Abfolgen von Nukleinbasen und durch die Interaktion mit Proteinen.
Wie schon erwähnt, ermöglicht DNA die Speicherung der Erbinformation. Die Gesamtmenge der DNA ergibt das Genom. Ein Gen hingegen ist ein definierter DNA-Abschnitt, der zur Synthese von Proteinen oder verschiedenen RNA-Typen genutzt wird. RNA verfügt über eine noch größere strukturelle und funktionelle Vielfalt und dient u.a. als Informationsträger oder Katalysator.
Proteine werden manchmal auch Eiweiße genannt. Sie sind sehr variabel und haben, wie Bestandteile eines riesigen Werkzeugkastens, vielseitige Funktionen. Wie DNA sind auch Proteine Polymere.
Proteine bestehen aus Aminosäuren, um genau zu sein aus sogenannten proteinogenen Aminosäuren. Davon gibt es 21, die nach den chemischen Eigenschaften ihrer Seitenketten in verschiedene Gruppen eingeteilt werden können (z. B. unpolar/polar, sauer/basisch). Manche notwendigen Aminosäuren kann der Körper nicht selbst aufbauen, sondern muss sie über die Nahrung aufnehmen. Sie werden als essenzielle Aminosäuren bezeichnet.
Abgesehen von den Seitenketten ist jede proteinogene Aminosäure gleich aufgebaut. Es handelt sich um Carbonsäuren - sie verfügen also über eine Carboxylgruppe (-COOH). Zusätzlich besitzen sie eine Aminogruppe (NH2). Weil sich diese am ersten C-Atom befindet, spricht man auch von α-Aminosäuren.
Beispiele für Aminosäuren mit verschiedenen funktionellen Gruppen sind Alanin, Glutamin und Tyrosin.
Die Verbindung vieler Aminosäuren ergibt ein Protein. Dafür müssen sie untereinander Peptidbindungen eingehen. Unter Wasserabspaltung reagiert dabei die Carboxylgruppe einer Aminosäure mit der Aminogruppe der nächsten.
Die so entstehende Sequenz wird auch als Primärstruktur bezeichnet. Um ein funktionelles Protein zu bilden, müssen jedoch noch weitere Faltungen stattfinden. Die Sekundärstruktur aus α-Helices und β-Faltblättern wird mithilfe von Wasserstoffbrückenbindungen gebildet. In der Tertiärstruktur reagieren weiter entfernte funktionelle Gruppen von Aminosäuren miteinander und verändern die Struktur noch einmal. Mehrere nach diesem Prinzip geformte Untereinheiten bilden sich schließlich in der Quartärstruktur zu einem Molekülkomplex zusammen.
Die vielen verschiedenen Aminosäuren und die Vielzahl von Strukturen, die sie im zusammengesetzten Protein erzeugen können, machen auch ihre Funktionsvielfalt deutlich. Proteine dienen u.a. als:
Ohne Proteine wären grundlegende Funktionen in Organismen nicht durchführbar.
Nachdem du DNA und Proteine nun in ihrer Struktur und Funktion kennengelernt hast, findest du hier noch einmal eine Gegenüberstellung der beiden Polymere:
DNA | Proteine | |
Monomere | Nukleotide (aus Desoxyribose, Phosphat, Nukleinbase) | Proteinogene Aminosäuren |
Verknüpfung | Phosphosäurediesterbinung, Bildung von unverzweigten Ketten | Peptidbindung, Bildung von unverzweigten Ketten |
Struktur | Ausbildung einer DNA-Doppelhelix über die Watson-Crick-Basenpaarung und stabilisierenden Wechselwirkungen mit Elektronen und dem umgebenden Wasser | Weiterverknüpfung der Aminosäuresequenz (Primärstruktur) zu komplexen Proteinen mit Sekundär-, Tertiär- und Quartärstruktur |
Der wichtigste Zusammenhang zwischen DNA und Proteinen besteht darin, dass DNA für Proteine codiert.
Ungefähr 2 % der DNA werden in Proteine umgesetzt. Diesen Teil der DNA nennt man deshalb auch codierende DNA. Nicht-codierende Abschnitte der DNA übernehmen andere wichtige Aufgaben, zum Beispiel im Bereich der Genregulation.
Den Prozess der Übersetzung eines DNA-Abschnitts in ein Protein wird mit dem Begriff Genexpression zusammengefasst. Sie beinhaltet folgende Prozesse:
Welche Gene exprimiert werden, wird zell- und entwicklungsstadienabhängig reguliert.
Wenn du genauer in die Vorgänge der Genexpression eintauchen möchtest, wirf doch zum Beispiel einen Blick in die Artikel zu Transkription und Translation.
Transkription und Translation unterscheiden sich leicht, je nachdem, ob man Prokaryonten oder Eukaryonten betrachtet. Die folgende Beschreibung dient als grober Überblick über die Abläufe in beiden Organismen.
Die Transkription ist der erste Schritt der Genexpression, also der Überführung eines Gens in ein Protein.
Bei einem Gen lassen sich grundsätzlich zwei Bereiche unterscheiden: Exons und Introns. In den Exons sind die Informationen für die Aminosäuresequenz gespeichert, sie sind also kodierend. Die Introns liegen zwischen den Exons und sind nicht kodierend.
Am Anfang eines Gens liegt der Promotor, der z. B. eine sogenannte TATA-Box (eine spezifische DNA-Sequenz aus Thymin und Adenin) enthält. Der Promotor ist Bindungsstelle für Transkriptionsfaktoren.
Transkriptionsfaktoren sind Proteine, die an DNA-Sequenzen binden und die Expression inhibieren oder aktivieren können.
Zusätzlich gibt es Enhancer. Sie liegen weit vor dem Gen, können durch Schleifenbildung allerdings mit dem Promotor zusammengebracht werden und so die Transkription verstärkt ablaufen lassen. So wirken sie genau gegensätzlich zu den Silencern, die die Transkription hemmen.
Zur Transkription eines Gens wird Folgendes benötigt:
Da es verschiedene Arten von RNA gibt, gibt es auch verschiedene RNA-Polymerasen. Für die Synthese von prä-mRNA ist die RNA-Polymerase II relevant.
Die Transkription lässt sich in drei Phasen gliedern: Initiation, Elongation und Termination.
In der Initiation binden allgemeine Transkriptionsfaktoren an den Promotor, was die Bindung der RNA-Polymerase ermöglicht. Binden zusätzlich spezifische Transkriptionsfaktoren an einen Enhancer, kann dieser Vorgang gefördert werden. Der DNA-Doppelstrang wird getrennt, sodass der Matrizenstrang frei liegt.
Die Elongation besteht aus der Verknüpfung von Nukleotiden zu prä-mRNA, auch hnRNA genannt. Wichtig ist, dass die RNA-Polymerase den Matrizenstrang in 3'-5'-Richtung abliest. Die prä-mRNA wird also in 5'-3'-Richtung synthetisiert. Es wird immer das zur abgelesenen Nukleinbase komplementäre Nukleotid eingebaut.
In der Termination wird die Transkription beendet, indem die RNA-Polymerase II auf Terminationszonen trifft.
Im Zuge der RNA-Prozessierung reift die prä-mRNA zur fertigen mRNA, die zur Proteinsynthese verwendet werden kann. Sämtliche Prozesse sowie Fehler dieses Vorgangs beeinflussen die Struktur des entstehenden Proteins.
Sowohl der Anfang, als auch das Ende der mRNA werden bearbeitet. An das 5'-Ende wird Methylguanosin-triphosphat gebunden, was man als 5'-Capping bezeichnet. An das 3'-Ende werden außerdem ungefähr 200 Adenin-Nukleotide (Poly-A-Schwanz) angehängt. Beides dient u.a. dem Schutz der mRNA vor Degeneration.
Splicing beschreibt das Herausschneiden von Introns aus der prä-mRNA. Sie müssen entfernt werden, da sie für keine funktionelle Aminosäuresequenz codieren und somit fehlerhafte Proteine entstehen könnten.
Von großer Relevanz ist auch das "Alternative Splicen", bei dem verschiedene Isoformen eines Proteins gebildet werden können, je nachdem, welche Exons am Ende zurückbleiben.
Nach der RNA-Prozessierung ist die mRNA bereit für die Translation.
In der Translation wird die Nukleotidsequenz der mRNA erneut abgelesen und als Vorlage für die Synthese eines Proteins verwendet.
Abfolgen von Nukleinbasen codieren für Aminosäuren. Dazu werden jeweils Basen-Tripletts betrachtet - diese drei Nukleotide hintereinander nennt man Codon. Sie stehen für eine Aminosäure.
Insgesamt gibt es 64 Codons, 61 davon können in Aminosäuren übersetzt werden. Bei den restlichen drei handelt es sich um Stopp-Codons, die das Ende der Translation bedeuten.
Zum Beispiel codiert die Abfolge GUC für die Aminosäure Valin. Genauso steht aber auch GUG für Valin. Mehrere Codons codieren also für die gleiche Aminosäure, weshalb man den genetischen Code auch als degeneriert bezeichnet.
Die vielen Kombinationen muss man sich natürlich nicht alle merken: Die verschiedenen Sequenzen werden in der Codesonne zusammengefasst.
Auch die Translation gliedert sich in Initiation, Elongation und Termination. Allerdings werden andere Funktionseinheiten benötigt:
tRNA wird durch die RNA-Polymerase III synthetisiert und erinnert in ihrer Form an ein Kleeblatt. Am 3'-Ende hat sie die Fähigkeit, eine Aminosäure zu binden. Außerdem verfügt sie über ein Anticodon, das passenden Codons auf der mRNA zugeordnet werden kann.
Eine mit einer Aminosäure beladene tRNA nennt man auch Aminoacyl-tRNA.
Zu Beginn der Initiation wird zunächst der Prä-Initationskomplex an der mRNA gebildet. Er besteht aus Initiationsfaktoren, einer Start-tRNA und der kleinen ribosomalen Untereinheit. Je nachdem, ob der Vorgang bei Pro- oder Eukaryonten stattfindet, findet dies an unterschiedlichen Sequenzen statt und die tRNA ist entweder mit Formylmethionin oder Methionin beladen. Auch die Initationsfaktoren unterscheiden sich.
Durch Anlagerung der großen ribosomalen Untereinheit entsteht der Initationskomplex. Durch GTP-Hydrolyse werden die Initationsfaktoren abgespalten.
Ribosomen sind Organellen aus rRNA und Proteinen, die in der Zelle meist in zwei Untereinheiten zerfallen vorliegen. Sie haben drei verschiedene Bindungsstellen für mRNA:
Sie können sowohl frei als auch an das raue endoplasmatische Retikulum angelagert vorliegen, wo sie Proteine direkt ins Lumen hinein synthetisieren.
Ribosomen sind unverzichtbar für die Proteinbiosynthese, da sie die mRNA ablesen und den Zusammenbau der durch die tRNA gelieferten Aminosäuren koordinieren.
Nach der Initiation liegt die Start-tRNA in der P-Stelle vor. Mithilfe von Elongationsfaktoren wird die mRNA von 5'- zu 3'-Ende abgelesen und währenddessen eine Kette aus Aminosäuren erzeugt (Polypeptidkette). Grob kannst du dir den Ablauf folgendermaßen vorstellen:
Der Zyklus läuft so lange ab, bis eine Polypeptidkette der gewünschten Länge entstanden ist. Dann befindet sich auf der mRNA eines der Stoppcodons (UGA, UAA, UAG). Statt wie zuvor eine beladene tRNA bindet nun ein Terminationsfaktor, durch den tRNA und Polypeptidkette getrennt werden. Die Einheiten des Ribosoms trennen sich ebenfalls und können an anderer Stelle erneut mit der Translation beginnen.
Nach abgeschlossener Translation finden meist noch Modifikationen statt, die die Eigenschaften des Proteins beeinflussen. Beispiele für posttranslationale Modifikationen sind:
Die proteinspezifischen Strukturen bilden sich aus und das Protein kann seine Funktion übernehmen.
Proteine gehen nicht nur aus dem genetischen Code auf der DNA hervor, sie können auch an DNA binden. Diese Protein-DNA-Wechselwirkungen sind eine Möglichkeit, wie DNA und Proteine in Organismen zusammenarbeiten können.
Viele DNA-bindende Proteine hast du sogar schon kennengelernt, als es um Transkription und Translation ging. Dabei spielen sie nämlich eine wichtige Rolle.
Die Proteine haben eine DNA-bindende Proteindomäne gemeinsam. Mögliche Bindungsstellen sind Phosphat- und Desoxyribose der DNA sowie die Nukleinbasen.
Hilfreich für die Bindung ist eine gegensätzliche Ladung der funktionellen Gruppen. Treffen zum Beispiel eine negativ geladene Phosphatgruppe und eine positiv geladene Aminosäure aus einem Protein aufeinander, können sich gut Bindungen ausbilden.
Unspezifisch an DNA-bindende Proteine binden eher an das überall einheitliche Rückgrat aus Zucker und Phosphat. Dazu gehören zum Beispiel Polymerasen, die die DNA entlangwandern.
Für die Funktion anderer Proteine ist es hingegen notwendig, dass sie spezifische DNA-Abschnitte erkennen. Dazu gehören zum Beispiel Transkriptionsfaktoren. Sie orientieren sich an der Abfolge der Nukleinbasen.
Manche Proteine binden je nach Funktion einzel- und andere doppelsträngige DNA. Für die Bindung an Doppelstränge eignen sich eher unspezifisch bindende Proteine, weil die Basensequenz schwieriger zu erkennen ist. Wichtige Beispiele sind z. B. Histone, die für die Verpackung der DNA im Zellkern verantwortlich sind. Aber auch Reparaturenzyme können Doppelstränge binden.
Im Einzelstrang liegt DNA meist nur temporär vor, beispielsweise während der Transkription und Translation. Die bei diesen Abläufen beteiligten Proteine binden entsprechend oft einzelsträngige DNA.
Bestimmte Strukturen DNA-bindender Proteindomänen lassen sich immer wieder finden. Dazu gehören:
Das Helix-Turn-Helix-Motiv vermittelt mithilfe von zwei über eine β-Schleife verbundene α-Helices die Bindung an spezifische DNA-Sequenzen. Unter anderem über Wasserstoffbrücken und Ionenbindungen interagieren Nukleinbasen und Aminosäuren miteinander. Dadurch, dass zwei Helices vorhanden sind, die sich rechtwinklig zueinander anordnen können, wird größere Spezifität und Stabilität der Bindungen ermöglicht.
Wie der Name schon sagt, ist bei Zinkfingerproteinen ein an Cystein und Histidin gebundenes Zinkion von Bedeutung. Es sorgt für eine schleifenförmige Struktur der Polypeptidkette, die z. B. als Bestandteil von Transkriptionsfaktoren an DNA bindet.
"Zipper" bedeutet Reißverschluss und so ähnlich ist auch die Proteinstruktur aufgebaut: α-Helices aus zwei Proteinen, die in bestimmter Anordnung Leucin beinhalten, wickeln sich umeinander und bilden eine Super-Helix. Ihr Ende gabelt sich zu einer DNA-Bindungsstelle, die häufig positiv geladen ist.
Vergleichende Molekularbiologie ist ein Teilgebiet der Evolutionsforschung, in dem verschiedene Moleküle von unterschiedlichen Organismen betrachtet und dabei Ähnlichkeiten, sowie Unterschiede herausgestellt werden. So kann man z. B. auf das Verwandtschaftsverhältnis verschiedener Spezies schließen.
Dafür gibt es verschiedene Methoden, die sowohl an DNA, als auch an Proteinen ansetzen können. Beide Moleküle sind geeignet, da DNA die Grundlage für die Aminosäuresequenz darstellt.
Unterscheidet sich die Abfolge von Nukleinbasen oder Aminosäuren in der gleichen Struktur bei verschiedenen Lebewesen kaum, so sind sie vermutlich nah miteinander verwandt.
Noch mehr zur Rolle von DNA und Proteinen in der vergleichenden Molekularbiologie erfährst du in den Artikeln zum Vergleich der Aminosäuresequenz und Ähnlichkeit der DNA.
Nein, die DNA ist kein Protein. Sie bildet allerdings die Vorlage, nach der Proteine synthetisiert werden. Außerdem gibt es DNA-bindende Proteine.
DNA und Proteine sind beide Polymere. DNA setzt sich aus Nukleotiden zusammen, Proteine aus Aminosäuren.
Die Primärstruktur von Proteinen ergibt sich außerdem direkt aus der Basenabfolge in der DNA, da sie für Proteine codiert.
Der Weg von DNA zum Protein hat vier Schritte:
DNA und Proteine sind unterschiedliche Moleküle, die aus verschiedenen Monomeren zusammengesetzt sind. DNA besteht aus Nukleotiden, Proteine aus Aminosäuren.
Zusätzlich übernehmen sie unterschiedliche Funktionen. Während DNA die Erbinformation enthält, übernehmen Proteine im Körper sehr vielfältige Aufgaben.
Karteikarten in Proteine DNA15
Lerne jetztAus welchen Monomeren besteht DNA?
Nukleotide
Welche Nukleinbasen gibt es?
Adenin, Guanin, Cytosin, Uracil, Thymin
Wie werden die Nukleotide in der DNA miteinander verknüpft?
Phosphorsäurediesterbindungen zwischen dem Phosphat eines Nukleotids und der Ribose des nächsten.
Welche Funktion hat DNA?
In DNA wird die Erbinformation gespeichert.
Aus welchen Monomeren sind Proteine zusammengesetzt?
Proteinogene Aminosäuren
Wie viele proteinogene Aminosäuren gibt es?
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