Die kompetitive Hemmung von Enzymen ist eine von drei Hemmungsmöglichkeiten. Enzyme dürfen im Organismus nicht dauerhaft wirken. Ansonsten würden die biochemischen Reaktionen zur gleichen Zeit mit (relativ) hoher Geschwindigkeit ablaufen. Wenn sie nicht benötigt werden, werden sie Substrate häufig durch Hemmstoffe gehemmt. Enzyme können irreversibel oder reversibel gehemmt werden. Reversibel kann nach kompetitiven oder nicht kompetitiven Mechanismen verlaufen.
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Die kompetitive Hemmung von Enzymen ist eine von drei Hemmungsmöglichkeiten. Enzyme dürfen im Organismus nicht dauerhaft wirken. Ansonsten würden die biochemischen Reaktionen zur gleichen Zeit mit (relativ) hoher Geschwindigkeit ablaufen. Wenn sie nicht benötigt werden, werden sie Substrate häufig durch Hemmstoffe gehemmt. Enzyme können irreversibel oder reversibel gehemmt werden. Reversibel kann nach kompetitiven oder nicht kompetitiven Mechanismen verlaufen.
Kompetitive Hemmung – Definition
Als kompetitive Hemmung wird eine Art der Enzymhemmung bezeichnet. Es bindet ein Inhibitor (Hemmstoff) oder sogenannter Substratanalogon, an das aktive Zentrum eines Enzyms. Dadurch erfolgt eine Hemmung des Enzyms. So ist es dem Substrat nicht möglich, an das aktive Zentrum zu binden.
Der Name der kompetitiven Hemmung wird aus der Konkurrenz von Substrat sowie Inhibitor und aktivem Zentrum hergeleitet. Deshalb wird die kompetitive Hemmung auch als konkurrierende Hemmung bezeichnet. Ein weiterer Begriff wäre kompetitiver Antagonismus. Die kompetitive Hemmung ist reversibel, also umkehrbar.
Das Wort “kompetitiv” stammt aus dem lateinischen Wort “competitor”, was Mitbewerber bedeutet.
Kompetitive Hemmung – Enzyme
Um die kompetitive Hemmung und ihren Ablauf besser verstehen zu können, lohnt es sich einen allgemeinen Blick auf Enzyme zu werfen.
Unter Enzymen werden komplexe Eiweißmoleküle verstanden. Diese Proteine ermöglichen und beschleunigen biochemische Reaktionen im Körper. Deswegen werden Enzyme auch Biokatalysatoren genannt. Da Enzyme zentrale Antreiber für biochemische Stoffwechselprozesse in Organismen sind, ist ohne sie kein Leben möglich.
Wenn Du mehr zum Thema Enzyme wissen möchtest, dann schaue gerne bei der passenden Erklärung vorbei!
Aufbau von Enzymen
Es gibt zwei verschiedene Arten des Aufbaus von Enzymen: Die meisten Enzyme bestehen aus einer einzigen Protein- oder Polypeptidkette. Sie sind dadurch Monomere. Allerdings besteht auch die Möglichkeit, dass Enzyme aus mehreren Proteinketten bestehen. Diese sind Oligomere.
Ferner werden Enzyme darin unterschieden, ob sie einen Cofaktor besitzen oder nicht. Der Cofaktor ist eine Art Überbegriff für anorganische Stoffe oder organische Moleküle, die auch Coenzyme genannt werden.
Als Coenzym wird ein nicht proteinartiger Bestandteil von Enzymen genannt. Das Coenzym hilft Enzymen, Reaktionen zu beschleunigen (katalysieren). Dies erfolgt durch eine kurzzeitige Bindung des Coenzyms an das Enzym.
Die Bezeichnungen Monomer, Dimer, Trimer etc. beschreiben in der Biochemie eine Vielzahl von identischen, aneinandergereihten Untereinheiten. Allerdings gibt es darüber hinaus auch die Bezeichnung Polymer, die sich darauf bezieht, dass ähnlich artige Untereinheiten aneinander gereiht sind.
Kompetitive Hemmung – Substratkonzentration
Die Substratkonzentration und die Hemmstoffkonzentration sind essenziell im Rahmen der kompetitiven Hemmung. Da der kompetitive Inhibitor an das aktive Zentrum bindet, verhindert er, dass das Substrat an das aktive Zentrum andocken kann. Dadurch wird das Enzym gehemmt. Aber inwiefern spielen Substratkonzentration und Hemmstoffkonzentration hier eine Rolle?
Bedeutung der Hemmstoffkonzentration
Ist die Hemmstoffkonzentration gegenüber der Substratkonzentration größer, so ist auch die Hemmwirkung der Reaktion größer. Es sind also viel mehr Hemmstoffmoleküle vorhanden. Die Substrate müssen dann um das Andocken an das aktive Zentrum konkurrieren, was umso schwerer für sie ist, je größer die Hemmstoffkonzentration wird.
Bedeutung der Substratkonzentration
Ist die Substratkonzentration gegenüber der Hemmstoffkonzentration größer, können im Vergleich viel mehr Substrate an das aktive Zentrum andocken. Die Substrate besetzen die Enzyme und man spricht von einem Enzym-Substrat-Komplex. Im Anschluss können die Substrate umgesetzt werden.
Auch wenn der Inhibitor dem Substrat strukturell sehr ähnelt, erkennt das Enzym den Unterschied zwischen Substrat und Inhibitor, weshalb keine Umsetzung des Inhibitors stattfindet. Das heißt, dass eine kompetitive Hemmung durch eine erhöhte Substratkonzentration im Vergleich zur Hemmstoffkonzentration aufgehoben werden kann. Der Inhibitor wird dann wieder vom Enzym verdrängt.
Kompetitive Hemmung – Modell
Ein weiterer Aspekt, der auch bei der kompetitiven Hemmung in Betracht gezogen werden muss, ist die Reaktionsgeschwindigkeit.
Die Maximalgeschwindigkeit eines Enzyms ist mit Inhibitor die gleiche wie ohne Inhibitor. Wenn aber ein Hemmstoff vorhanden ist, wird eine höhere Substratkonzentration, also mehr Substrate benötigt, um die Maximalgeschwindigkeit zu erreichen, da ein Teil der Enzymmoleküle ständig durch den Hemmstoff blockiert ist.
Michaelis-Menten-Gleichung
Die Michaelis-Menten-Gleichung beschreibt die Abhängigkeit der Reaktionsgeschwindigkeit von der Substratkonzentration bei einer enzymatischen Reaktion.
Sie sieht wie folgt aus:
v = Reaktionsgeschwindigkeit
= maximale Geschwindigkeit des Systems
= Konzentration Substrat S
= Michaelis-Konstante
Kompetitiven Hemmung – Beispiel
Hier ein Beispiel einer kompetitiven Hemmung:
Alkoholdehydrogenase (ADG) ist ein Enzym, das für den Abbau von Alkoholen zuständig ist. Dadurch entsteht Pyruvat, das dann im Stoffwechsel verwendet werden kann, zum Beispiel zur Energiegewinnung.
Solange Ethanol abgebaut wird, besteht kein Problem. Es kommt aber oft vor, dass Alkohol nicht nur aus Ethanol besteht, sondern auch aus Methanol, das dann an ADG bindet. Methanol wird erst in Formaldehyd und anschließend zu Ameisensäure umgewandelt. Es kommt zu Vergiftungen im Körper. Deswegen muss Ethanol (das eigentliche Substrat) gegen den kompetitiven Hemmstoff eingreifen und ihn verdrängen.
Kompetitive Hemmung – Das Wichtigste
Bei der kompetitiven Hemmung bindet ein Inhibitor an das aktive Zentrum des Enzyms.
Der Inhibitor ähnelt dem Substrat in seiner Raumstruktur und konkurriert mit diesem um die Bindungsstelle.
Die kompetitive Hemmung ist reversibel.
Die maximale Reaktionsgeschwindigkeit wird trotz Hemmung erreicht. Dafür wird nur eine höhere Substratkonzentration benötigt, um die Inhibitoren zu verdrängen.
Häufig gestellte Fragen zum Thema Kompetitive Hemmung
Als kompetitive Hemmung wird eine Art der Enzymhemmung bezeichnet. Es bindet ein Inhibitor (Hemmstoff) an das aktive Zentrum eines Enzyms. Dadurch erfolgt eine Hemmung des Enzyms. So ist es dem Substrat nicht möglich, an das aktive Zentrum zu binden. Der Hemmstoff und das Substrat konkurrieren miteinander.
Wenn zwei chemisch ähnliche Stoffe miteinander konkurrieren, dann setzt die kompetitive Hemmung ein. Einer der beiden Stoffe ist das Substrat. Nun ist es entscheidend, ob die Hemmstoffkonzentration größer ist als die des Substrats. Ist die Hemmstoffkonzentration größer, dann kann das Substart nicht an das aktive Zentrum des Enzyms binden.
Die kompetitive Hemmung ist reversibel, da der Hemmstoff oder Inhibitor durch eine höhere Substratkonzentration aus dem aktiven Zentrum des Enzyms verdrängt werden kann.
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