Enzyme sind Teilchen, die an vielen Reaktionen des Körpers beteiligt sind. Dabei helfen sie an vielen Stellen des Stoffwechsels mit, indem sie das Reaktionsgeschehen beschleunigen. Enzyme spielen bei der Reaktionsgeschwindigkeit eine Rolle.
Oftmals erkennst du Enzyme schon an ihrem Namen. Die meisten Enzyme besitzen die Endung ‚-ase‘.
Die Funktion der Enzyme
Enzyme im Allgemeinen werden als Biokatalysatoren bezeichnet. Dabei werden sie während der Reaktion, welche sie katalysieren, nicht verbraucht.
Ein Katalysator ist ein Stoff, welcher eine chemische Reaktion beschleunigt. Dies funktioniert, indem der Stoff die Aktivierungsenergie für die Reaktion herabsetzt. Dadurch kann die Reaktion durch den Katalysator schon bei einer geringeren Energie ablaufen.
Enzyme sind dabei an vielen chemischen Reaktionen des Stoffwechsels beteiligt. Den Enzymen verdanken wir das reibungslose Funktionieren unseres Kreislaufes. Dabei sind sie an fast allen Stoffwechselprozessen beteiligt, von der Verdauung bis hin zur Energiegewinnung in der Atmungskette.
Der Ablauf der Enzymreaktion
Enzyme wandeln in einer Reaktion den Ausgangsstoff (Substrat) zum gewünschten Produkt um. Das Schema dazu ist die sogenannte Enzymreaktion. Dabei steht am Anfang der Reaktion das Substrat. Dieses geht mit dem Enzym eine nicht-feste Bindung ein. Daraus bildet sich der Enzym-Substrat-Komplex. Das Enzym katalysiert die Reaktion vom Substrat zum Produkt. Sobald diese Reaktion geschehen ist, trennen sich beide voneinander. Dies ist in Abbildung 1 dargestellt.
Abbildung 1: Wirkungsweise eines Enzyms
Warum aber läuft die Enzymreaktion überhaupt ab? Dies liegt an dem Zustand, der durch die Reaktion zwischen Substraten und Enzym vorliegt.
Durch den Enzym-Substrat-Komplex entsteht eine Form, die als induced fit ( = erzwungene Passform) bezeichnet wird. Dieser Übergangszustand der Reaktion ist energetisch ungünstig. Da energetisch ungünstige Zustände gern vermieden werden, treiben sie den Ablauf der katalysierten Reaktion der Enzyme an.
Der Aufbau eines Enzyms
Enzyme gehören zu den Eiweißen (Proteinen), sind also aus Aminosäuren aufgebaut. Im Körper kommen für verschiedene Reaktionen immer andere Enzyme zum Einsatz. Insgesamt besitzt der Körper sehr viele unterschiedliche Enzyme die eine Vielzahl an unterschiedlichen Reaktionen katalysieren.
Das aktive Zentrum
Enzyme besitzen ein aktives Zentrum, in welchem das Substrat gebunden wird. In dieses aktive Zentrum passt in der Regel nur ein spezifisches Substrat. Nur dieses kann demnach vom Enzym umgewandelt werden. Diese selektive Eigenschaft des aktiven Zentrums wird in der Biologie häufig als Schlüssel-Schloss-Prinzip bezeichnet. So wird gewährleistet das Enzyme ganz spezifische Reaktionen katalysieren.
Das Substrat passt in das aktive Zentrum des Enzyms. Dabei kannst du dir dies wie ein passendes Puzzleteil vorstellen. Stoffe, die eine andere Struktur haben, passen nicht in dieses Puzzle. Sie werden als nicht im aktiven Zentrum des Enzyms gebunden.
Das allosterische Zentrum
Neben dem aktiven Zentrum besitzen viele Enzyme noch das sogenannte allosterische Zentrum. Dieses ist an einer anderen Stelle des Enzyms und beeinflusst dessen Konformation.
Die Konformation eines Enzyms ist seine äußere Gestalt, beziehungsweise seine Struktur. Bei einer Konformationsänderung wird diese Gestalt des Enzyms verändert.
Wenn sich ein passender Stoff an das allosterische Zentrum des Enzyms heftet, kann dieser eine Konformationsänderung hervorrufen. Dadurch ändert sich auch das aktive Zentrum. Die Änderung der Struktur des aktiven Zentrums des Enzyms kann das Enzym entweder positiv oder negativ beeinflussen.
Bei einer positiven Veränderung des Enzyms passt das Substrat durch die Konformationsänderung erst in das aktive Zentrum. Die andere Möglichkeit ist, dass dieses aktive Zentrum des Enzyms durch die Änderung seiner Gestalt das Substrat nicht mehr binden kann. Näheres dazu erfährst du im Abschnitt zur Hemmung.
Es gibt zwei Zustände von Enzymen, die durch das allosterische Zentrum reguliert werden können:
- Die t-Konformation des Enzyms bedeutet, dass es in einem engen Zustand ("tight") vorliegt. In diesem Zustand ist das Enzym inaktiv und bindet nicht an sein Substrat.
- Die r-Konformation hingegen ist der lockere ("relaxed") Zustand eines Enzyms. Es ist also aktiv und bindet an sein Substrat.
Die Struktur eines Holoenzyms
Ein Holoenzym besteht aus einem Apoenzym und einem Coenzym. Das klingt auf den ersten Blick etwas verwirrend, ist aber bei näherer Betrachtung gut verständlich. Wie oben schon erwähnt, sind Enzyme Eiweiße. Dabei bestehen sie meist nicht nur aus Eiweiß, sondern enthalten zusätzlich eine Komponente wie organischen Moleküle.
Die organischen Moleküle, die für die Funktion des Enzyms benötigt werden, bezeichnet man als Coenzyme oder Cosubstrate. Der restliche Teil des Enzyms, welcher das Coenzym benötigt, wird als Apoenzym bezeichnet. Zusammen im Komplex ergeben sie das funktionsfähige Holoenzym.
Ein wichtiges Coenzym des Körpers ist der Energielieferant ATP. Es sorgt dafür, dass verschiedenste energiebenötigende Enzymreaktionen ablaufen können.
Die Enzymaktivität
Anhand der Aktivität eines Enzyms lässt sich erkennen, wie viel Substrat das Enzym innerhalb einer gewissen Zeit umgesetzt hat. Dabei wird die Enzymaktivität definiert als der Umsatz eines zum Enzym passenden Substrats pro Zeiteinheit. Dadurch, dass der Substratumsatz in der Einheit der Stoffmenge (n) angegeben wird, ist die Einheit der Enzymaktivität: Änderung der Stoffmenge pro Änderung der Zeit ( ∆n / ∆t ).
Meist wird die Enzymaktivität in der Einheit Unit (U) angegeben. Dabei ist 1 U das Gleiche wie 1 µmol / min. Anhand verschiedenster Einflüsse, wie beispielsweise die Temperatur oder der pH-Wert, kann die Enzymaktivität beeinflusst werden. Dies ist am Beispiel Temperatur in Abbildung 2 dargestellt.
Abbildung 2: Die Enzymaktivität am Beispiel der Temperatur
Die Enzyme haben meist ihr Aktivitätsoptimum in dem Milieu, in welchem sie zum Einsatz kommen sollen. So hat das Verdauungsenzym Pepsin ein Optimum bei einem pH-Wert von 2. Dies entspricht dem Milieu im Magen. Dabei ist das Enzym dort an der Verdauung beteiligt. Das Enzym Trypsin hingegen hat sein Optimum an Aktivität bei einem pH-Wert von 5-6. Dies entspricht dem pH-Wert des Dünndarms, in welchem Trypsin vorkommt.
Die Enzymspezifität
Damit das Enzym nur die korrekte Reaktion katalysiert, gibt es zwei Spezifitäten von Enzymen. Sie weisen die Enzymreaktion in die gewünschte Richtung und sorgen somit für die optimale Effektivität des Enzyms. Daran gebunden ist im weiteren Verlauf die Entstehung des richtigen Produkts.
Die Wirkungsspezifität des Enzyms
Das aktive Zentrum von Enzymen ist je nach Enzym aus unterschiedlichen Aminosäuren zusammengesetzt. Dadurch unterscheiden sich die Arten der Katalyse im aktiven Zentrum.
Es muss nicht nur eine Form der Katalyse am Enzym vorliegen. Die Reaktionen können auch Komponenten von verschiedenen Katalyse-Arten beinhalten.
Die vier verschiedenen Katalyse Formen sind:
1. Katalyse durch Annäherung:
Bei dieser Form werden zwei Substrate im aktiven Zentrum des Enzyms so zusammengebracht, dass sie miteinander eine Reaktion eingehen.
2. Säure-Base-Katalyse:
Dabei sind saure und basische Aminosäureketten bei der Enzymreaktion beteiligt. Durch sie wird die Enzymreaktion katalysiert.
3. Kovalente Katalyse:
Bei dieser Reaktion werden Zwischenprodukte der Reaktion am aktiven Zentrum gebunden. Dadurch kann eine Reaktion des Enzyms erfolgen.
4. Metallionen-vermittelte Katalyse:
Hier bilden Metallionen Elektronenpaare in der Bindung aus. Diese Gegebenheit liegt bei ungefähr der Hälfte aller körpereigenen Enzyme vor.
Ein Beispiel für die Metallionen-vermittelte Katalyse ist das Enzym Carboanhydrase. Sie sorgt für den Gasaustausch, indem es das CO2 Gleichgewicht im Körper beeinflusst. Das Enzym ist in roten Blutkörperchen vorhanden. Durch seinen Zinkgehalt kann es seine katalytische Funktion erst ausüben. Dabei ist Zink das Metallion dieser Metallionen-vermittelten Katalyse.
Die Substratspezifität des Enzyms
Wie im oberen Abschnitt schon erwähnt, passen nur bestimmte Substrate in das aktive Zentrum. Dies hat mit der räumlichen Gestalt des Enzyms zu tun. Außerdem ist es von erheblicher Bedeutung, welche Aminosäuren das aktive Zentrum bilden.
Die Substratspezifität ist aber bei verschiedenen Enzymen unterschiedlich ausgeprägt. Das bedeutet, dass in manche aktiven Zentren alle Stoffe passen, die eine ähnliche Grundstruktur mit dem eigentlichen Substrat haben. Andere aktive Zentren hingegen benötigen ein ganz bestimmtes Substrat. Diese hohe Spezifität auf ein Substrat bezeichnet man als die absolute Spezifität.
Ist die Substratspezifität eines Enzyms niedrig, kann leichter gehemmt werden. Diese Begebenheit kommt zustande, da ein Substrat ähnliches Molekül an das aktive Zentrum des Enzyms binden kann. Wenn dieses bindet, aber keine Reaktion des Enzyms und kein Produkt hervorbringt, wird das Enzym gehemmt. Näheres erfährst du im nächsten Abschnitt.
Die Enzymhemmung
Da Enzyme an vielen wichtigen Stellen des Stoffwechsels aktiv sind, kann ihre Hemmung eine Beeinträchtigung von Stoffwechselvorgängen nach sich ziehen.
Die kompetitive Enzymhemmung
Bei der kompetitiven Hemmung wird das Enzym durch einen Substrat-ähnlichen Stoff (= Substratanalogon) gehemmt. Dieser setzt sich an Stelle des Substrat an das aktive Zentrum. Das Substratanalogon kann vom Enzym aber nicht in Produkt umgewandelt werden. Damit ist das Enzym durch die Hemmung in seiner Funktion eingeschränkt.
Bei der kompetitiven Hemmung kommt es ganz auf die Konzentration von Substratanalogon im Gegensatz zum Substrat an. Je nachdem, wessen Konzentration höher ist, setzt sich dieser Stoff mit einer höheren Wahrscheinlichkeit an das aktive Zentrum. Für eine wirksame Enzymhemmung benötigt es also eine höhere Konzentration an Substratanalogon im Gegensatz zum Substrat.
Die allosterische Enzymhemmung
Bei der allosterischen Hemmung des Enzyms setzt der Hemmstoff nicht am aktiven, sondern am allosterischen Zentrum des Enzyms an. Durch das Andocken am allosterischen Zentrum ändert das Enzym seine Struktur. Durch diese Hemmung kann kein Substrat mehr am aktiven Zentrum des Enzyms binden und somit auch nicht umgesetzt werden. Es findet eine allosterische Hemmung des Enzyms statt.
Mehr zum Thema findest du auf StudySmarter unter dem Artikel 'Enzymhemmung'.
Die Hauptklassen der Enzyme
Um Enzyme einordnen zu können, werden diese in sieben verschiedene Hauptklassen unterteilt. Die Unterteilung erfolgt anhand der Reaktionen, die sie katalysieren.
- Oxidoreduktasen (katalysieren Redoxreaktionen)
- Transferasen (katalysieren den Transfer einer chemischen Gruppe)
- Hydrolasen (spalten Molekülbindungen hydrolytisch)
- Lyasen (katalysieren die Synthese von komplexen Produkten)
- Isomerasen (verändern die isomere Struktur von Molekülen)
- Ligase (verknüpfen zwei Moleküle)
Die Hauptgruppe 6 der Enzyme sind die Ligasen. Darunter zählen nun alle Enzyme, die Bindungen unter ATP-Verbrauch herstellen. Ein bekanntes Beispiel wäre hierfür die DNA-Ligase, welche unter ATP-Verbrauch einzelne Fragmente der DNA miteinander verknüpft.
Die EC-Klassifizierung
Die sieben Hauptgruppen können nochmals unterteilt werden. Somit hat jedes Enzym seine eigene EC-Klassifikation. Diese Klassifikationen sind wichtig für das Sortieren der Enzyme in der Forschung und in Datenbanken. Somit hat jedes Enzym seine ganz eigene EC-Klassifizierung. Diese hat vier Einteilungskriterien.
Ein EC-klassifiziertes Enzym ist beispielsweise das Enzym Lactat-Dehydrogenase. Dabei wird das Enzym wie folgt klassifiziert: 1. 1. 1. 27 Dies kommt durch folgende Einteilung zustande:
1 Oxidoreduktase
1. 1. Hydroxylgruppe
1. 1. 1. NAD+ als Wasserstoff-Akzeptor
1. 1. 1. 27 Fortlaufende Nummerierung
Anwendungen von Enzymen – Beispiele
Enzyme kommen ursprünglich in lebenden Organismen vor, sie können aber auch isoliert werden und in der Wissenschaft und Industrie verwendet werden. Enzyme außerhalb des Körpers vielfältig einsetzbar. Dies ist besonders wichtig in der Molekularbiologie und Biochemie.
Medizinische Diagnostik durch Enzyme
Manche Enzyme sind Hinweise auf einen Fehler des Stoffwechsels oder lassen auf einen Schaden an einem für sie spezifischen Organ schließen. Dabei kann die Enzymkonzentration im Blutserum bei der medizinischen Diagnostik behilflich sein.
Das Enzym CK ist in verschiedenen Organen enthalten. Im Hirn ist es das CK-BB, im Herzmuskel das CK-MB. Wenn der CK-MB Wert erhöht ist, wäre dies ein Hinweis auf einen Herzinfarkt.
Enzyme in der Molekularbiologie
Viele Enzyme können bei der Molekularbiologie isoliert und verwendet werden. Dabei hat sich diese Technik in den letzten Jahrzehnten stetig verbessert. Dabei werden die Enzyme als Werkzeuge verwendet, um molekularbiologische Vorgänge zu beeinflussen.
Lerne mehr über die Verwendung von Enzymen in der Molekularbiologie im StudySmarter Artikel Enzyme der Gentechnik.
Auch dieses Beispiel beschäftigt sich mit der DNA-Ligase. Diese kann eingesetzt werden, um bei einem molekularbiologischen Kopiervorgang, die DNA-Fragmente miteinander zu verknüpfen.
Enzyme – Das Wichtigste
- Enzyme sind Biokatalysatoren
- Enzyme bilden mit ihrem Substrat einen Komplex und beschleunigen dessen Reaktion in ein bestimmtes Produkt.
- Ein Enzym besitzt ein aktives Zentrum, in welchem das Substrat binden kann.
- Enzyme sind Substratspezifischen und funktionieren in der Regel nach dem Schlüssel-Schloss-Prinzip.
- Verschiedene Enzyme haben unterschiedliche Aktivitäten, je nach äußeren Begebenheiten.
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