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Peptidbindung

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Chemie

Um das Prinzip einer Peptidbindung zu verstehen, sollte zunächst rekapituliert werden, aus was eine Aminosäure besteht und wie es zur Entstehung eines Peptids kommt. Eine Aminosäure besteht aus einem α-Kohlenstoffatom, an welches eine Aminogruppe (NH3+), eine Carboxylgruppe (COOH–) und ein Rest, beziehungsweise eine Seitenkette gebunden ist. Als Peptid wiederum wird eine lineare Kette aus Aminosäuren bezeichnet.

Bei einer Peptidbindung reagiert nun die Aminogruppe einer Aminosäure mit der Carboxylgruppe einer anderen Aminosäure. Unter Abspaltung von Wasser entsteht eine Bindung zwischen dem Kohlenstoffatom der Carboxylgruppe und dem Stickstoffatom der Aminogruppe. Bei einer Peptidbindung handelt es sich also um eine Kondensationsreaktion. Energetisch betrachtet muss viel Energie zur Bildung dieser Verbindung aufgebracht werden. Dennoch kann dieser Vorgang beliebig oft wiederholt werden, sodass sehr lange Peptidketten entstehen können.

Bildung einer Peptidbindung

Im folgenden Bild erkennst du die Bildung einer Peptidbindung zweier Aminosäuren. Die OH-Gruppe der einen Aminosäure reagiert mit der NH2-Gruppe der anderen Aminosäure. Unter Abspaltung von Wasser entsteht in diesem Beispiel somit ein Dipeptid.

via u-helmich.de

Die Bindung befindet sich zwischen dem C-Atom und dem N-Atom im unteren Teil des Bildes. Das entstandene Dipeptid besitzt selbst wiederum eine freie Carboxylgruppe. Diese kann auf dieselbe Art und Weise mit einer weiteren Aminosäure eine weitere Peptidbindung eingehen. Es lassen sich also viele weitere Formen des Peptids, zum Beispiel Tripeptide, Tetrapeptide, Pentapeptide und so weiter bilden. Im folgenden Bild sind die Peptidbindungen des Tetrapeptids Alanin-Serin-Glycin-Leucin blau markiert.

via wikipedia.org

Das Gleichgewicht für das Entstehen einer Peptidbindung liegt auf der Seite der freien Aminosäuren. Das bedeutet, dass für die Biosynthese von Peptidbindungen Energie benötigt wird, während ihre Spaltung thermodynamisch freiwillig abläuft. Sowohl bei der Peptidsynthese im Labor als auch bei der biologischen Synthese von Peptiden und Proteinen müssen die reaktiven Gruppe zunächst aktiviert werden. Dies geschieht in biologischen Systemen zumeist durch Enzyme. Bei der Proteinbiosynthese in einer Zelle wird diese Reaktion häufig von den Ribosomen katalysiert. Bei manchen Organismen kommen zusätzlich nichtribosomale Peptidsynthetasen (NRPS) als Enzyme vor, die eine nichtribosomale Proteinsynthese ermöglichen.

Mesomerie der Peptidbindung

Bei Betrachtung der Elektronegativitäten innerhalb der Peptidbindung lässt sich feststellen, dass das Sauerstoffatom eine deutlich höhere Elektronegativität besitzt als das umliegende Kohlenstoffatom. Dadurch zieht es das gemeinsame Elektronenpaar an sich. Da der Kohlenstoff auf vier Bindungen angewiesen ist, entzieht er wiederum das freie Elektronenpaar des benachbarten Stickstoffatoms. Somit entsteht für eine gewisse Zeit zwischen dem Kohlenstoff- und dem Stickstoffatom eine Doppelbindung. Man sagt, die Peptidbindung hat einen sogenannten Doppelbindungscharakter.

Da der Zustand zwischen diese beiden Bindungsverhältnissen stets wechselt und keine konstante und stabile Strukturformel angegeben werden kann, spricht man von einer Mesomerie.

Dieser Doppelbindungscharakter hat drei Konsequenzen:

  • Der Abstand zwischen dem C-Atom und dem N-Atom ist kleiner als bei einer Einfachbindung, aber größer als bei einer richtigen Doppelbindung.
  • Die sonst für normale Einfachbindungen übliche freie Drehbarkeit geht verloren, was für die Konformation der späteren Proteine von großer Bedeutung ist.
  • Die Peptidbindung ist eine sogenannte planare Bindung, die beteiligten Atome (-CO-NH-) liegen also in einer Ebene, und zwar in trans-Stellung.

Generell lässt sich sagen, dass ein mesomeres Molekül umso stabiler ist, je mehr mesomere Grenzstrukturen es besitzt. Deshalb kann die Peptidbindung als eine relativ stabile Bindung angesehen werden.

Spaltung der Peptidbindung

Da die Peptidbindung durch eine Kondensationsreaktion entsteht, kann man sie grundsätzlich auch durch ihre Umkehrung, die Hydrolyse, aufspalten. Die Hydrolyse bezeichnet die Spaltung einer chemischen Verbindung durch eine Reaktion mit Wasser. Es bestehen mehrere Möglichkeiten, diese Hydrolysereaktion zu beschleunigen. Es kann die Anwendung einer Säure- oder Basekatalyse erfolgen, sodass die Bindung reaktionsfreudiger wird, die Temperatur kann erhöht werden, oder das Enzym Peptidase angewendet werden. Oft wird die Peptidase auch als Protease oder Proteinase bezeichnet.

Peptidbindung und Amidbindung

Jede Peptidbindung ist auch immer eine sogenannte Amidbindung. Amide sind chemische Verbindungen, die sich von Ammoniak ableiten. Dabei werden bei Amiden immer ein oder mehrere Wasserstoffatome durch andere Atome oder Atomgruppen ersetzt. Wichtig ist allerdings, dass umgekehrt nicht jede Amidbindung auch eine Peptidbindung ist. Voraussetzung für die Bildung einer Peptidbindung ist nämlich die Kondensationsreaktion der endständigen Carboxylgruppe am C1-Atom mit der Aminogruppe am α-Kohlenstoff-Atom einer zweiten Aminosäure. Eine andere Kondensation zwischen Carboxylgruppe und Aminogruppe führt ebenfalls zu einer Amidbindung, die dann aber keine Peptidbindung ist.

Peptidbindung - Alles Wichtige auf einen Blick

Zum Abschluss des Themas Peptidbindung gibt es nun eine Zusammenfassung der wichtigsten Aspekte, die du dir auf jeden Fall merken solltest:

  • Eine Peptidbindung ist die Bindung in einem Peptid, also in einer linearen Kette aus Aminosäuren.
  • Bei der Reaktion wird Wasser abgespaltet, es handelt sich also um eine Kondensationsreaktion.
  • Dieser Vorgang kann beliebig oft wiederholt werden, sodass sehr lange Peptidketten entstehen können.
  • Das Gleichgewicht für das Entstehen einer Peptidbindung liegt auf der Seite der freien Aminosäuren. Für die Biosynthese von Peptidbindungen wird also Energie benötigt.
  • Bedingt durch die Elektronegativitäten innerhalb der Peptidbindung entsteht ein Doppelbindungscharakter. Da aufgrund der wechselnden Bindungsverhältnisse keine stabile Strukturformel angegeben werden kann, spricht man von einer Mesomerie.
  • Die Umkehrung der Peptidbindung ist die Hydrolyse.
  • Jede Peptidbindung ist auch immer eine Amidbindung, umgekehrt ist jedoch nicht jede Amidbindung auch eine Peptidbindung.
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