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Aminosäuren

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Aminosäuren

Weißt du, warum Fisch oder Vollkornprodukte so gesund sind? Das liegt daran, dass sie Proteine enthalten, die neben Kohlenhydraten und Fett zu den drei Hauptnährstoffen gehören, die unser Körper benötigt.

Aminosäuren sind die Bausteine der Proteine, die auch als Aminocarbonsäuren bezeichnet werden. Sie gehören zur Klasse organischer Verbindungen, da es sich um Carbonsäuren handelt, bei denen ein Wasserstoffatom durch eine Aminogruppe ersetzt wurde.

Struktur von Aminosäuren

Es gibt beim Menschen bislang 21 sogenannte proteinogene Aminosäuren, die bekannt sind, und darüber hinaus über 400 nicht-proteinogene Aminosäuren. Diese nicht-proteinogenen Aminosäuren kommen, wie der Name verrät, nicht in menschlichen Proteinen vor. Was proteinogene Aminosäuren genau sind, erfährst du im Laufe dieser Erklärung.

Da Aminosäuren Proteinbausteine sind, kommen sie in allen Lebewesen und Proteinen vor. Bei der Zerlegung von Proteinen, auch Proteolyse genannt, werden sie freigesetzt.

Aminosäuren bestehen aus mindestens zwei Kohlenstoffatomen und lassen sich in verschiedene Klassen einteilen. In der Grundstruktur tragen die proteinogenen Aminosäuren am α-C-Atom eine Carbonsäuregruppe (COO), weshalb sie auch als Aminocarbonsäuren bezeichnet werden, und eine Aminogruppe (NH3+).

Aminosäuren, Grundstruktur von Aminosäuren, StudySmarterAbbildung 1: Grundstruktur von Aminosäuren. Quelle: www.viamedici.thieme.de

Das Kohlenstoffatom, an dem sich die Aminogruppe befindet, entscheidet darüber, um was für eine Klasse es sich handelt. Wenn im Molekül mehrere Aminogruppen vertreten sind, bestimmt das Kohlenstoffatom, dessen Aminogruppe dem Carboxyl-Kohlenstoff am nächsten steht, die Klasse.

Aminosäureklassen

Es gibt folgende Aminosäureklassen:

  • α-Aminosäuren: Die Aminogruppe der α-Aminosäuren befindet sich hier am zweiten Kohlenstoffatom (das Carboxyl-Kohlenstoffatom wird mitgezählt).

Bei den 21 proteinogenen Aminosäuren handelt es sich immer um α-Aminosäuren.

  • β-Aminosäuren: Die Aminogruppe befindet sich hier am dritten Kohlenstoffatom (das Carboxyl-Kohlenstoffatom mitgezählt).
  • γ-Aminosäuren: Bei dieser Klasse befindet sich die Aminogruppe am vierten Kohlenstoffatom.

In dieser Abbildung siehst du als Beispiel dieser verschiedenen Klassen α-Alanin, β-Alanin und γ-Amino-Buttersäure.

Aminosäuren, Aminosäureklassen, StudySmarterAbbildung 2: Verschiedene Aminosäureklassen Quelle: www.abiweb.de

Proteinogene Aminosäuren

Die proteinogenen Aminosäuren sind, wie bereits erwähnt, die Bausteine der Proteine. Bei der Biosynthese von Proteinen werden ausgewählte Aminosäuren durch Peptidbindungen in bestimmter Reihenfolge zur Polypeptidkette eines Proteins verknüpft. Das kannst du dir wie eine lange Kette von Aminosäuren vorstellen, die miteinander verknüpft sind.

Die Aminosäuresequenz, also die Abfolge der Aminosäuren des gebildeten Peptids, wird dabei durch genetische Informationen vorgegeben. Außer der Aminosäure Glycin sind alle proteinogenen Aminosäuren chiral.

Die Chiralität beschreibt das Phänomen, dass sich Moleküle nicht durch Drehung ineinander überführen lassen. Bei diesen Stereoisomeren gibt es ein Stereozentrum mit einem Atom, das vier verschiedenen Substituenten gebunden hat. Das Stereozentrum ist bei den proteinogenen Aminosäuren das α-Kohlenstoffatom.

Von den proteinogenen Aminosäuren gibt es immer zwei Enantiomere. Enantiomere sind Moleküle, die sich wie Bild und Spiegelbild zueinander verhalten. Für den Aufbau von Proteinen werden jedoch nur die L-Aminosäuren verwendet. Der Grund dafür ist, dass nur diese Form beim Aufbau der Proteine erkannt werden kann.

In der folgenden Abbildung siehst du die proteinogenen L-Aminosäuren klassifiziert nach ihren physikalisch-chemischen Eigenschaften.

Aminosäuren, Proteinogene Aminosäuren, StudySmarterAbbildung 3: 20 Proteinogene Aminosäuren. Quelle: www.wikipedia.org

In Abbildung 3 sind 20 Aminosäuren dargestellt. Der Grund dafür ist, dass diese 20 Aminosäuren kanonische Aminosäuren sind. Das heißt, sie werden durch Codons des genetischen Materials kodiert.

Die Proteinbiosynthese ist die Neusynthese von Proteinen in lebenden Zellen. Dabei werden nach Vorgabe von genetischen Informationen neue Proteine aus Aminosäuren aufgebaut. Die Proteinbiosynthese wird in Transkription und Translation unterteilt. Die Transkription ist die Umschreibung eines Gens in eine messenger-RNA (mRNA). Ein Gen enthält die Information für den Bau eines Proteins.

Die Translation ist die Synthese von Proteinen, wobei die Basensequenz der mRNA in eine Aminosäuresequenz eines Proteins übersetzt wird. Die Übersetzung der mRNAs erfolgt nach dem genetischen Code. Dabei stehen immer eine Dreierfolge von Basen (Basentriplett oder Codon) für eine spezifische Aminosäure in der entstehenden Aminosäuresequenz.

Die sogenannte Code-Sonne zeigt dir, welche Codons der RNA welchen Aminosäuren entsprechen. Mehr dazu erfährst du im Artikel über die Proteinbiosynthese.

Die 21. proteinogene Aminosäure ist Selenocystein. Selenocystein wird als nicht-kanonische Aminosäure bezeichnet.

In Abbildung 4 siehst du erneut die Struktur der Aminosäuren Serin und Cystein. Diesmal im direkten Vergleich mit der nicht-kanonischen Aminosäure Selenocystein. Der Unterschied zu Cystein ist, dass bei Selenocystein statt Schwefel ein Selenatom eingebaut ist. Selenocystein wird durch Modifikation der Aminosäure Serin vor der Translation gebildet.

Aminosäuren, Serin, Cystein und Selenocystein, StudySmarterAbbildung 4: Serin, Cystein und Selenocystein im Vergleich. Quelle: www.riken.jp

Die nicht-kanonischen Aminosäuren werden in drei Gruppen eingeteilt. Zur ersten Gruppe gehört die 21. proteinogene Aminosäure Selenocystein. Es wird vermutet, dass diese Aminosäuren durch eine Rekodierung in Proteine eingebaut werden. Die zweite Gruppe bilden diejenigen Aminosäuren, die aus kanonischen Aminosäuren gebildet werden. Der Aminosäurerest wird nach dem Einbau in Proteine modifiziert. Dazu zählt zum Beispiel Hydroxyprolin. Es entsteht aus Prolin.

Aminosäuren, Hydroxyprolin, StudySmarterAbbildung 5: Struktur von Hydroxyprolin. Quelle: www.wikipedia.org

In der dritten Gruppe sind die Aminosäuren, die vom Organismus nicht von den kanonischen Aminosäuren unterschieden werden können und deshalb stattdessen in Proteine eingebaut werden. Ein Beispiel ist Selenomethionin. Es wird anstelle von Methionin eingebaut.

Aminosäuren, Selenomethionin, StudySmarterAbbildung 6: Struktur von Selenomethionin. Quelle: www.wikipedia.org

Diese fehlerhaften Aminosäuren wirken toxisch und führen oft zu einer Fehlfaltung des Proteins. Dadurch wird die Funktionsfähigkeit des Proteins beeinträchtigt.

Essenzielle Aminosäuren

Aminosäuren, die ein Organismus braucht, aber nicht selbst herstellen kann, heißen essenzielle Aminosäuren. Diese müssen also mit der Nahrung aufgenommen werden. Für Menschen sind Valin, Methionin, Leucin, Isoleucin, Phenylalanin, Tryptophan, Threonin und Lysin essenziell.

Ein Merkspruch, mit dem du dir die essenziellen Aminosäuren merken kannst, lautet: Isoldes trübe Theorien machen Leutnant Valentin phänomenal lüstern. Die Anfangsbuchstaben stehen dabei für die Aminosäuren: Isoleucin, Tryptophan, Threonin, Methionin, Leucin, Valin, Phenylalanin und Lysin.

Für Kinder ist außerdem Tyrosin essenziell, denn in diesem Lebensalter ist die Körperfunktion zu dessen Herstellung noch nicht ausgereift.

Es gibt auch semi-essenzielle Aminosäuren, die nur in bestimmten Situationen mit der Nahrung aufgenommen werden müssen, zum Beispiel während des Wachstums. Die übrigen Aminosäuren werden entweder direkt synthetisiert oder aus anderen Aminosäuren durch Modifikation gewonnen.

Bei bestimmten Erkrankungen, die den Aminosäurestoffwechsel beeinträchtigen, kann es dazu kommen, dass eigentlich nicht-essenzielle Aminosäuren dennoch über die Nahrung aufgenommen werden müssen.

Das Hartnup-Syndrom ist eine Stoffwechselkrankheit, bei der der Transport von neutralen Aminosäuren im Darm und in den Nieren gestört wird. Es kommt zum Ausscheiden großer Mengen dieser Aminosäuren mit dem Urin. Dabei verursacht die Krankheit im Gehirn und auf der Haut Schäden. Der Schweregrad des Hartnup-Syndroms kann durch eine eiweißreiche Ernährung reduziert werden.

Proteinstruktur

Aminosäuren können unter Wasserabspaltung Peptidbindungen zueinander ausbilden. Ribosomen verbinden die Aminosäuren so zu Peptidketten. Es handelt sich um eine Kondensationsreaktion. Das ist eine Substitutionsreaktion, bei der sich zwei Moleküle unter Abspaltung von Wasser verbinden. Die Verknüpfung entsteht zwischen der Aminogruppe einer Aminosäure und der Carboxylgruppe einer anderen.

In diesem Beispiel reagieren zwei Glycin-Moleküle unter Wasserabspaltung zu Glycyl-Glycin.

Aminosäuren, Peptidbindung zwischen zwei Glycinmolekülen, StudySmarterAbbildung 7: Bildung von Glycyl-Glycin. Quelle: www.sofatutor.com

Die neu entstandene Bindung ist eine Amidbindung, da jetzt an das Kohlenstoffatom der Carbonylgruppe ein Stickstoffatom gebunden ist.

Die Proteine werden hierarchisch in folgende Strukturebenen unterteilt:

  • Primärstruktur
  • Sekundärstruktur
  • Tertiärstruktur
  • und Quartärstruktur.

Als Primärstruktur wird die Aminosäureabfolge einer Peptidkette bezeichnet und als Sekundärstruktur die räumliche Struktur eines Bereiches im Protein. In Abbildung 8 ist bei der Sekundärstruktur die α-Helix, also eine spiralförmige Anordnung, dargestellt. Bei der Tertiärstruktur wird auf die Struktur eines einzelnen Proteins geschaut, während bei der Quartärstruktur die Struktur des gesamten Proteinkomplexes mit allen Untereinheiten von Bedeutung ist.

Aminosäuren, Proteinstruktur, StudySmarterAbbildung 8: Primär-, Sekundär-, Tertiär- und Quartärstruktur von Proteinen. Quelle: www.quizlet.com

In der Biochemie kommen oft Disulfidbrücken vor. Das sind Atombindungen zwischen zwei Schwefelatomen von Cysteinmolekülen. Durch diese Bindung wird die dreidimensionale Struktur von Proteinen stabilisiert. Die Bindung entsteht durch eine Oxidationsreaktion zwischen den Thiolgruppen (-SH) von zwei Cysteinmolekülen.

Aminosäuren, Disulfidbrücke, StudySmarterAbbildung 9: Bildung einer Disulfidbrücke. Quelle: www.chemgapedia.de

Durch diese Disulfidbrücken können die Sekundär-, Tertiär- und Quartärstruktur von Proteinen gebildet werden. Diese Bindung ist insbesondere für die Kollagensynthese von Bedeutung.

Nicht-proteinogene Aminosäuren

Nicht-proteinogene Aminosäuren werden während der Translation nicht in Proteine eingebaut. Diese Aminosäuren spielen im Stoffwechsel eine wichtige Rolle und wirken oft als Hormone. Zu den über 400 bislang bekannten nicht-proteinogenen Aminosäuren gehören unter anderem das Schilddrüsenhormon L-Thyroxin oder das in fast allen Arten von Cyanobakterien nachgewiesene Nervengift β-Methylaminoalanin (BMAA).

Aminosäuren und Ionisierung

Aminosäuren sind gleichzeitig Basen und Säuren, da sie eine basische Aminogruppe und eine saure Carbonsäuregruppe enthalten. Als Feststoffe und in neutralen wässrigen Lösungen liegen Aminosäuren als Zwitterion vor. Ein Zwitterion ist ein Ion mit getrennten positiv und negativ geladenen Gruppen. Die Aminogruppe ist in diesem Fall protoniert und die Carboxygruppe deprotoniert. Der Ionisierungszustand einer Aminosäure ist dabei vom pH-Wert abhängig.

Aminosäuren, Ionisierungszustand in Abhängigkeit vom pH-Wert, StudySmarterAbbildung 10: Ionisierungszustand in Abhängigkeit vom pH-Wert Quelle: Lehninger Biochemie

Bei einem sauren pH-Wert sind sowohl die Aminogruppe als auch die Carboxylgruppe protoniert. Steigt der pH-Wert, entsteht vermehrt die zwitterionische Form der Aminosäure. Bei einem basischen pH-Wert sind die Amino- und Carboxylgruppe deprotoniert.

Den pH-Wert, an dem die Nettoladung einer Aminosäure null beträgt, nennt man den isoelektrischen Punkt (pHI, pI). Die Wasserlöslichkeit einer Aminosäure ist an diesem Punkt am geringsten.

Für das Säure-Base-Verhalten von Proteinen und Peptiden ist primär das Verhalten der Seitenkette, bzw. des Aminosäurerests R von Bedeutung, da für die Biochemie vor allem Proteine interessant sind. In Proteinen sind die NH2- und COOH-Gruppen wegen der Peptidbindung nicht titrierbar und damit ungeladen. Die Ausnahme ist allerdings der N- und der C-Terminus des Proteins.

Wie sich die Seitenkette R verhält, hängt von ihrer Konstitution ab, also davon, ob die Seitenkette selbst wieder als Protonenakzeptor oder -donator wirken kann. Dazu dient die Einteilung in funktionellen Gruppen, je nachdem, ob es sich um eine unpolare oder polare Aminosäureseitenkette handelt.

Weiterhin gibt es Untergruppen, sortiert nach der Polarität. Es gibt also insgesamt aliphatische, schwefelhaltige, aromatische, neutrale, saure und basische Aminosäuren. Aliphatisch sind alle Moleküle, die nicht aromatisch sind. Prolin ist aufgrund der sekundären Aminogruppe besonders. Die Seitenkette bildet eine zyklische Form.

Hier sind jeweils Beispiele für die einzelnen Gruppen:

Gruppe
Aminosäuren
Aliphatisch
Alanin, Glycin, Isoleucin, Leucin, Valin
Aromatisch
Phenylalanin, Tryptophan, Tyrosin
Schwefelhaltig
Cystein, Methionin
Neutral
Serin, Threonin, Asparagin, Glutamin
Basisch
Lysin, Histidin, Arginin
Sauer
Asparaginsäure, Glutaminsäure

Gewinnung von Aminosäuren

Aminosäuren werden entweder durch die Spaltung eines Proteins mithilfe von Wasser (Hydrolyse) oder aber auf synthetischem Wege hergestellt. Chemiker entwickelten bereits ab Mitte des 19. Jahrhunderts verschiedene Syntheseverfahren, die zum Teil noch heute von Bedeutung sind. Heutzutage werden Aminosäuren nach folgenden Verfahren industriell hergestellt:

  • Extraktionsmethode: Proteine reagieren unter Hitze mit Salzsäure (HCl) wobei die Peptidbindungen gespalten werden. Danach wird die Lösung neutralisiert, wobei sich einige Aminosäuren abscheiden. Weitere Aminosäuren werden dann durch Eindampfen gewonnen.
  • Enzymatische Methoden: Durch diese Verfahren können bestimmte Aminosäuren geliefert werden, deren Enzyme als natürliche Katalysatoren funktionieren.
  • Fermentationsmethode: Hierbei werden die Aminosäuren mithilfe geeigneter Mikroorganismen hergestellt. Heutzutage werden die meisten Aminosäuren durch dieses Verfahren hergestellt.
  • Chemische Synthesen: Dazu gibt es viele verschiedene Synthesemethoden, etwa die 1850 von Adolph Strecker erfundene Strecker-Synthese.

Nachweis von Aminosäuren

Es gibt verschiedene Möglichkeiten Aminosäuren nachzuweisen. Eine sehr bekannte Methode α-Aminosäuren nachzuweisen ist mit Ninhydrin. Wenn α-Aminosäuren mit zwei Molekülen Ninhydrin reagieren, entsteht ein blauvioletter bis rotbrauner Farbstoff namens Ruhemanns Purpur. Bei dieser Reaktion kommt es zur Decarboxylierung der Aminosäure, wobei ein Aldehyd entsteht.

Bei sekundären Aminogruppen läuft die Reaktion nur teilweise ab. So entsteht bei Prolin etwa ein gelber Farbstoff.

Aminosäuren, Nachweis von Aminosäuren mit Ninhydrin, StudySmarterAbbildung 11: Nachweis von Aminosäuren mit Ninhydrin. Quelle: www.chemgapedia.de

Verwendung von Aminosäuren

Aminosäuren finden beispielsweise in der Ernährung, in der Zellbiologie oder auch in der Kosmetik Verwendung. Menschen müssen ihren Bedarf an essenziellen Aminosäuren zwingend über die Ernährung decken, zum Beispiel über eine Kombination von verschiedenen tierischen und pflanzlichen Proteinen. Futtermittel in der Nutztierhaltung werden zusätzlich mit Aminosäuren angereichert.

In der Zellbiologie werden Aminosäuren zum Beispiel als Bestandteile von Zellkulturmedien verwendet. Derivate von bestimmten Aminosäuren werden zur Aufklärung der Proteinstruktur oder zur Molekülmarkierung verwendet. In der Kosmetik werden Aminosäuren zudem beispielsweise Shampoos oder Hautpflegeprodukten zugesetzt.

Aminosäuren - Das Wichtigste

  • Aminosäuren sind chemische Verbindungen mit mindestens einer Carboxylgruppe und mindestens einer Aminogruppe.
  • Aminosäuren kommen in allen Lebewesen vor und sind die Bausteine von Proteinen und Peptiden.
  • Es wird zwischen 21 proteinogenen und über 400 nicht-proteinogenen Aminosäuren unterschieden.
  • Aminosäuren bestehen aus mindestens zwei Kohlenstoffatomen und besitzen eine Seitenkette, auch Aminosäurerest (R) genannt.
  • Essenzielle Aminosäuren müssen mit der Nahrung aufgenommen werden, da der Organismus sie nicht selbst herstellen kann.
  • Aminosäuren sind zugleich Basen und Säuren, da sie eine basische Aminogruppe und eine saure Carbonsäuregruppe haben. Sie können auch als Zwitterion vorliegen.
  • Heutzutage gibt es verschiedene industrielle Verfahren zur Herstellung von Aminosäuren, wie die chemische Synthese oder enzymatische Verfahren.
  • Aminosäuren finden unter anderem in der Ernährung, in der Zellbiologie und in der Kosmetik Anwendung.

Nachweise

  1. Stryer (1995). Biochemie. Spektrum Akademischer Verlag.
  2. Löffler; Petrides (2013). Biochemie und Pathobiochemie. Springer-Verlag.

Finales Aminosäuren Quiz

Frage

Welche beiden Gruppen muss ein Molekül besitzen, damit es eine Aminosäure ist?

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Antwort

Eine Aminosäure ist charakterisiert durch eine Carboxylgruppe und eine Aminogruppe.

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Frage

Welche vier Methoden gibt es um Aminosäuren nachzuweisen?

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Antwort

Ninhydrin-Reaktion, Biuretreaktion, Lowry-Methode und Xanthoproteinreaktion.

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Frage

Wozu wird in der Kriminologie der Nachweis von Aminosäure gebraucht?


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Antwort

In der Kriminologie wird der Nachweis von Aminosäuren zum Ausfindig machen von Fingerabdrücken genutzt.

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Frage

Wie viele Moleküle Ninhydrin reagieren mit einer Aminosäure?


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Antwort

Mit einer Aminosäure reagieren insgesamt zwei Moleküle Ninhydrin.

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Frage

Was genau weist die Biuretreaktion nach?


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Antwort

Die Biureaktion weist die Peptidbindungen einer Peptidkette nach.

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Frage

Was genau weist die Lowry-Methode nach?


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Antwort

Die Lowry-Methode weist die Quantität von Proteinen nach.

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Frage


Was genau weist die Xanthoproteinreaktion nach?
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Antwort

Die Xanthoproteinreaktion weist aromatische Aminosäuren nach.

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Frage

Welcher Farbstoff entsteht bei der Ninhydrin-Reaktion?


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Antwort

Bei der Ninhydrin-Reaktion entsteht der Farbstoff Ruhemanns Purpur.

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Frage

Wie äußert sich eine positive Reaktion auf Aminosäuren bei der Xanthoproteinreaktion (ohne Hitzeeinwirkung)?


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Antwort

Verklumpung

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Frage

Wie heißt der Ninhydrin-Test in der Medizin?


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Antwort

Der Ninhydrin-Test heißt in der Medizin Moder-Test.

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Frage

Was kann man mithilfe des Moberg-Tests herausfinden?


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Antwort

Mit dem Moberg-Test kann man Verletzungen des peripheren Nervensystems erkennen.

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Frage

Welcher der folgenden Begriffe beinhaltet keine Aminosäuren?


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Antwort

Lipide

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Frage

Welche Säure wird bei der Xanthoproteinreaktion hinzugegeben?


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Antwort

Bei der Xanthoproteinreaktion wird Salpetersäure hinzugegeben.

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Frage

Welche Aminosäure ist nur eine sekundäre Aminosäure und bekommt deshalb, als Endergebnis bei der Ninhydrin-Reaktion, eine gelbe Färbung heraus?


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Antwort

Prolin 

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Frage

Was ist das Schlüssel-Schloss-Prinzip?

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Antwort

Das Schlüssel-Schloss-Prinzip besagt, dass nur ein spezifisches Substrat in das aktive Zentrum des Enzyms passt.

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Frage

Mit welcher Gleichung kann man die Geschwindigkeit der Enzymkatalyse bestimmen?


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Antwort

Die Geschwindigkeit der Enzymkatalyse kann man mithilfe der Michaelis-Menten-Gleichung bestimmen.

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Frage

Wie beschleunigt die Enzymkatalyse die Reaktion?

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Antwort

Die Enzymkatalyse beschleunigt die Reaktion, indem sie die Aktivierungsenergie der Reaktion herabsetzt.

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Frage

Welche zwei Arten der Enzymhemmung kennst du?

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Antwort

Die nicht-kompetitive Hemmung und die kompetitive Hemmung.

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Frage

Wo setzt der Inhibitor bei der kompetitiven Hemmung an?

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Antwort

Bei der kompetitiven Hemmung setzt der Inhibitor am aktiven Zentrum an und versperrt so den Weg für das Substrat.

Frage anzeigen

Frage

Wo setzt der Inhibitor bei der nicht-kompetitiven Hemmung an?


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Antwort

Bei der nicht-kompetitiven Hemmung setzt der Inhibitor an einer gesonderten Stelle für diesen an und nicht im aktiven Zentrum. Dadurch bewirkt der Inhibitor eine Konformation des Enzyms, sodass das Substrat nicht mehr in das aktive Zentrum passt.

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Frage

Welche Aussage stimmt nicht?

Antwort anzeigen

Antwort

Das Substrat geht aus der Reaktion unverändert heraus.

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Frage

Welches Enzym ist zuständig für die Spaltung von Laktose?

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Antwort

Für die Spaltung von Laktose ist die Lactase verantwortlich.

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Frage

In welche Einzelteile zerlegt die Katalase das Wasserstoffperoxid?


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Antwort

Wasserstoffperoxid wird von der Katalase in Wasser und elementaren Sauerstoff zerlegt.

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Frage

Was kann man bei einer experimentellen Katalase-Reaktion beobachten?


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Antwort

Bei einer experimentellen Katalase-Reaktion kann man das Aufsteigen von Bläschen beobachten, was auf die Bildung von Gas hinweist. In diesem Fall ist der elementare Sauerstoff das entstandene Gas.

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Frage

Was löst Laktoseintolleranz aus?


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Antwort

Laktoseintolleranz wird durch das Fehlen vom Enzym Lactase ausgelöst.

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Frage

Wie wurde das Enzym verändert im Vergleich vor und nach der Reaktion?

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Antwort

Das Enzym hat sich gar nicht verändert. Es geht aus der Reaktion unverändert heraus und ist damit bereit für die nächste Enzymkatalyse.

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Frage

Was sind Coenzyme?

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Antwort

Als ein Coenzym wird eine Komponente eines Enzyms bezeichnet, die nicht proteinhaltig ist.

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Frage

Erkläre den Unterschied zwischen Cofaktor und Cosubstrat.

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Antwort

Der Begriff Cofaktor schließt sowohl Coenzyme als auch anorganische Verbindungen wie Metall-Ionen ein. Somit liegt hier ein Oberbegriff vor, der unter anderem Coenzyme einschließt.

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Frage

Welche beiden Klassen gibt es bei der Kategorisierung nach der Gruppe, die übertragen wird?

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Antwort

Es gibt die Coenzyme, die eine chemische Gruppe übertragen, und die Redoxcoenzyme.

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Frage

Welche beiden Klassen gibt es bei der Kategorisierung nach der Beziehung zum Enzym?

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Antwort

Es gibt die prosthetische Gruppe und Cosubstrate.

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Frage

Wie wird ein Enzym mit und ohne Coenzym genannt?

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Antwort

Ein Enzym ohne Coenzym wird Apoenzym genannt und ein Enzym mit Coenzym heißt Holoenzym.

Frage anzeigen

Frage

Erkläre den Unterschied zwischen einer prosthetischen Gruppe und einem Cosubstrat.

Antwort anzeigen

Antwort

Die prosthetischen Gruppe bildet mit dem Enzym eine kovalente Bindung. Ein Cosubstrat geht keine kovalente Bindung mit dem Enzym ein.

Frage anzeigen

Frage

Nenne eine Beispiel für eine prosthetische Gruppe.

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Antwort

FAD ist eine prosthetische Gruppe.

Frage anzeigen

Frage

Nenne eine Beispiel für ein Cosubstrat.

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Antwort

ATP ist ein Cosubstrat.

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Frage

Welche Funktionen können durch ein Coenzym erfolgen?

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Antwort

Coenzyme können beispielsweise chemische Gruppen übertragen oder im Rahmen von Redoxreaktionen Elektronen oder Wasserstoff aufnehmen oder abgeben.

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Frage

Welche Aussage stimmt?

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Antwort

Ein Coenzym wird während der Reaktion verändert und muss wieder regeneriert werden.

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Frage

Aus welchen Bestandteilen besteht Coenzym A?

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Antwort

Coenzym A besteht aus Adenosindinukleotid, das Vitamin Pantothensäure und die Aminosäure Cystein.

Frage anzeigen

Frage

In welchen Lebensmitteln ist Coenzym Q10 enthalten?

Antwort anzeigen

Antwort

Coenzym Q10 ist unter anderem in fettreichen Fisch, Leber und Ei enthalten. Auch in einigen Nüssen und Samen ist Coenzym Q10 vorhanden.

Frage anzeigen

Frage

Welche Funktion hat Coenzym Q10?

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Antwort

Coenzym Q10 ist an der Atmungskette zur Erzeugung von Energie beteiligt. Das Coenzym transportiert Elektronen und Protonen. Diese Übermittlung findet zwischen dem Komplex I oder Komplex II und Komplex III statt. Somit kann Energie in Form von ATP produziert werden.

Frage anzeigen

Frage

Welche Funktion hat Coenzym A?

Antwort anzeigen

Antwort

Das Coenzym kommt in CoA-Transferasen und Acyltranferasen vor und übermittelt dort Acylgruppen. Das Coenzym ist beteiligt, um verschiedene Substrate des Stoffwechsels zu aktivieren. Zu den Substraten zählen verschiedene Alkansäuren und deren Derivate.

Frage anzeigen

Frage

Was sind Redoxcoenzyme?

Antwort anzeigen

Antwort

Redoxcoenzyme unterstützen Redoxreaktionen von Substraten und nehmen Elektronen oder Wasserstoff auf oder geben diese ab.

Frage anzeigen

Frage

Was ist eine kompetitive Hemmung?

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Antwort

Eine kompetitive Hemmung beschreibt eine Form der Enzymhemmung, bei der der Hemmstoff das aktive Zentrum eines Enzyms besetzen kann und somit in Konkurrenz zum Substrat steht.

Frage anzeigen

Frage

Welche zwei Formen der Enzymhemmung gibt es?

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Antwort

Es gibt die allosterische und die kompetitive Hemmung.

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Frage

Wie wird der Inhibitor noch genannt und warum?

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Antwort

Inhibitoren der kompetitiven Hemmung werden auch Substratanaloga oder Strukturanaloga genannt, da die Struktur des Inhibitors ähnlich ist zu der des Substrats.

Frage anzeigen

Frage

Warum wird die kompetitive Hemmung auch konkurrierende Hemmung genannt?

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Antwort

Sie wird auch konkurrierende Hemmung genannt, weil der Inhibitor und das Substrat als Konkurrenten auftreten.

Frage anzeigen

Frage

Ist die kompetitive Hemmung reversibel und wenn ja, wodurch?

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Antwort

Die kompetitive Hemmung ist ein reversibler Vorgang. Das heißt, die Enzymhemmung lässt sich umkehren. Die Enzymhemmung lässt sich rückgängig machen, indem die Konzentration des Substrats vergrößert wird. Dadurch findet eine Verdrängung des Inhibitors statt. Das Substrat kann wieder an das aktive Zentrum binden.

Frage anzeigen

Frage

Erkläre die Rolle der Substratkonzentration und der Konzentration des Inhibitors bei der kompetitiven Hemmung.

Antwort anzeigen

Antwort

Ist die Konzentration des Inhibitors höher als die des Substrats, besetzt der Inhibitor das aktive Zentrum. Es kann kein Produkt entstehen.

Ist die Substratkonzentration höher als die Konzentration des Inhibitors, entsteht ein Enzym-Substrat-Komplex und Produkt wird gebildet.

Frage anzeigen

Frage

Nenne den Unterschied zwischen der kompetitiven und der allosterischen Hemmung.

Antwort anzeigen

Antwort

Bei der allosterischen Hemmung bindet der Inhibitor an das allosterische Zentrum, wodurch eine Umformung der Konformation des Enzyms erfolgt. Dieser Vorgang findet bei der kompetitiven Hemmung nicht statt, denn der Inhibitor besetzt dort das aktive Zentrum.

Frage anzeigen

Frage

Beschreibe den Einfluss der kompetitiven Hemmung auf die maximale Reaktionsgeschwindigkeit des Enzyms.

Antwort anzeigen

Antwort


Die Höhe der maximalen Reaktionsgeschwindigkeit, die ein Enzym besitzt, bleibt unverändert. Der Unterschied besteht darin, dass bei Vorliegen von Inhibitoren mehr Substrat benötigt wird, bis diese maximale Geschwindigkeit vom Enzym erreicht wird. 

Frage anzeigen

Frage

Wie wird die Michaelis-Menten-Konstante durch die kompetitive Hemmung beeinflusst?

Antwort anzeigen

Antwort

Es ist eine größere Substratkonzentration nötig, um die Hälfte der maximalen Reaktionsgeschwindigkeit, welche die Michaelis-Menten-Konstante darstellt, zu erzielen.

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