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Aminosäuren – Grundlagen
Aminosäuren, auch Aminocarbonsäuren genannt, sind eine Klasse kleiner organischer Verbindungen mit mindestens einer Carboxylgruppe (–COOH) und mindestens einer Aminogruppe (–NH2).
Häufig wird der Begriff Aminosäure synonym für die proteinogenen Aminosäuren verwendet, die die Bausteine der Proteine sind. Von diesen proteinogenen Aminosäuren gibt es beim Menschen 21, die bislang bekannt sind. Allerdings gibt es auch über 400 nicht proteinogene Aminosäuren. Aminosäuren kommen in allen Lebewesen vor und sind die Bausteine von Proteinen (Eiweißen) und Peptiden (Aminosäureketten). Bei der Zerlegung von Proteinen, auch Proteolyse genannt, werden sie freigesetzt.
Ninhydrin Reaktion Durchführung
Ninhydrin ist hydriertes Indan-1,2,3-trion (C9H4O3). Das bedeutet, dass Wasser zu diesem Molekül hinzugefügt wurde, woraus Ninhydrin entstanden ist. Ninhydrin wird hauptsächlich zum Nachweis von Aminogruppen und Aminosäuren genutzt.
Ninhydrin Aminosäure Mechanismus
Die Reaktion von Ninhydrin mit einer Aminosäure läuft folgendermaßen ab: Es reagiert ein Molekül Ninhydrin mit der Aminogruppe der Aminosäuren zur Schiff'schen Base.
Die Schiff'sche Base wurde nach einem deutschen Chemiker namens Hugo Schiff benannt und wird auch als Imin oder Azomethin bezeichnet. Sie besteht aus kondensierten Aldehyden bzw. Ketonen, die sich mit primären Aminen verbinden.
Danach wird die Carboxylgruppe der Aminosäure abgespalten. Auch der Aminosäure-Rest wird abgespalten und so entsteht das Amino-Ninhydrin. Das Amino-Ninhydrin reagiert daraufhin mit einem zweiten Molekül Ninhydrin und es entsteht ein blau-violetter Farbstoff namens Ruhemanns Purpur.
Abbildung 1: Reaktion von 2 Ninhydrin mit einer Aminosäure
Da am Ende ein blau-violetter Farbstoff entsteht, den Du sehen kannst, kannst Du auch genau deshalb die Aminosäure nachweisen. Denn wenn keine Aminosäure vorhanden wäre, würden diese Reaktionen nicht ablaufen und die Flüssigkeit, die Du getestet hast, würde ihre ursprüngliche Farbe beibehalten.
Ninhydrin Reaktion Aminosäuren
Jedoch gibt es hier bei einer bestimmten Aminosäure eine Ausnahme. Nämlich bei der Aminosäure Prolin.
Wenn Ninhydrin mit Prolin reagiert, wird die Flüssigkeit nicht violett, sondern rot-gelblich. Da Prolin nur eine sekundäre Aminosäure ist, also eine sekundäre Aminogruppe besitzt, reagiert diese nicht nach dem üblichen Reaktionsmechanismus der Ninhydrin-Reaktion.
Die Intensität der Farbe hängt dabei mit der Konzentration an vorhandener Aminosäure zusammen.
Eine primäre Aminogruppe und eine sekundäre Aminogruppe unterscheiden sich nicht grundlegend. Eine Aminogruppe ist ein -NH welches an Kohlenstoffketten angehängt ist. Primäre Aminogruppen haben am Stickstoffatom (N) nur eine Bindung zu Kohlenstoff, wie bei der Aminosäure Glycin.
Bei Prolin hingegen sind zwei Kohlenstoffatome an das Stickstoffatom gebunden. Das ist also keine primäre Aminogruppe, sondern eine sekundäre Aminogruppe. Genauso geht es übrigens auch bei tertiären Aminogruppen weiter. Diese weisen drei Bindungen zu umliegenden C-Atomen auf.
Ninhydrin Nachweis
Es gibt verschiedene Bereiche, in denen die Ninhydrin Reaktion verwendet wird.
Forschung
Im Labor wird dieses Verfahren am häufigsten angewendet. Dafür wird der zu testenden Flüssigkeit in einem Reagenzglas eine Ninhydrin-Lösung beigemischt und dieses Reagenzglas wird dann in ein Wasserbad zum Erwärmen gegeben.
Kriminologie
Auch bei der Polizei wird dieses Verfahren genutzt, und zwar zur Sichtung und Sicherung von Fingerabdrücken. Denn Fingerabdrücke bestehen eigentlich nur aus dem minimalen Schweiß, den Deine Poren an den Fingerspitzen abgegeben. Und in genau diesen minimalen Mengen Schweiß kannst Du auch Aminosäuren finden. So kannst Du durch die Reaktion des Ninhydrin mit den Aminosäuren aus dem Schweiß Fingerabdrücke sichtbar machen.
Medizin
In der Medizin gibt es diesen Nachweis von Aminosäuren auch, nur dort heißt er Moberg-Test. Dieser Test wird genutzt, um Nervenschäden des peripheren Nervensystems ausfindig zu machen. Da die Nervenfasern, die die Schweißsekretion regulieren, parallel mit den peripheren Nervenbündeln am Ausgang des Rückenmarks verlaufen, wird bei einer Verletzung der peripheren Nerven auch die Schweißsekretion gestört, was durch einen Hautabdruck mit Ninhydrin nachgewiesen werden kann.
Nachweis von Aminosäuren
Um freie Aminosäuren nachzuweisen, gibt es nur eine Möglichkeit, nämlich die Ninhydrin-Lösung. Jedoch weißt Du bestimmt, dass Aminosäuren nicht immer allein vorkommen. Wenn Aminosäuren sich über Peptidbindungen verknüpfen, entstehen Peptidketten und wenn sich diese wiederum aneinanderreihen, werden daraus Proteine, die dann Eiweiße bilden. Für diese Moleküle gibt es noch andere Methoden, um das Vorhandensein oder die Quantität zu bestimmen.
Biuretreaktion
Mit der Biuretreaktion können Peptide, genauer gesagt Peptidbindungen in Eiweißen nachgewiesen werden. Peptide sind Ketten von Aminosäuren. Bei diesem Proteinbestimmungsverfahren bildet eine Verbindung mit mindestens zwei Peptidbindungen einen farbigen Komplex mit zweiwertigen Kupferionen (Cu2+) in einer alkalischen wässrigen Lösung. Dadurch ändert sich die Farbe in ein tiefes Violett. Im Vergleich zu anderen Färbemethoden ist diese Nachweismethode eine der weniger spezifischen Methoden.
Abbildung 4: Kupfer(II)-Komplex der Biuretreaktion
Trotz des Namens erfordert die Reaktion kein Biuret. Im Gegenteil, das Biuret bildet aufgrund seiner Amidbindung einen ähnlichen Komplex, sodass es als Positivkontrolle verwendet werden kann.
Lowry-Methode
Mit der Lowry-Methode können Proteine quantitativ bestimmt werden. Dafür benötigt man wieder die Biuretreaktion. Diese wird genau wie oben erklärt durchgeführt.
Im zweiten Schritt reduziert dieser Biuret-ähnliche Komplex das gelbe Folin-Ciocalteu-Reagenz (Molybdän und Wolfram-Heteropolysäure). Das resultierende Dunkelblau wird verwendet, um die Proteinkonzentration durch Photometrie zu identifizieren. Dafür wird die Probe erst 10–15 Minuten bei Raumtemperatur inkubiert und dann in einem Photometer bei den Wellenlängen 750 nm, 650 nm oder 540 nm gemessen.
Die Lowry Methode ist dabei sehr empfindlich, das heißt, es können auch geringe Mengen von Proteinen im Mikrogramm pro Milliliter Bereich erkannt und gemessen werden.
Xanthoproteinreaktion
Die Xanthoproteinreaktion wird genutzt, um aromatische Aminosäuren in Proteinen nachzuweisen.
Aromatische Aminosäuren haben eine zyklische Seitenkette, beinhalten also eine ringförmige Struktur. Es gibt drei verschiedene aromatische Aminosäuren. Diese lauten Phenylalanin, Tyrosin und Tryptophan.
Hier wird durch Zugabe von Salpetersäure (HNO3) am Benzolring eine Nitrogruppe (-NO2) an die Aminosäure angehängt.
Wenn Du etwa Salpetersäure zu Eiklar hinzugibst, wirst Du schnell erkennen, dass das Eiklar anfängt zu flocken. Dabei entstehen weiße Klümpchen. Wenn Du dies dann noch zusätzlich erhitzt, werden diese Flocken gelb. Denn dabei wird ein weiteres Wasserstoffatom durch ein NO2 ausgetauscht. Dieses hat dann eine gelbe Färbung.
Falls Du das irgendwann mal ausprobieren solltest, vergiss nicht, dass sich in Deinen Körperzellen auch aromatische Aminosäuren befinden. Falls Du also mit Salpetersäure in Berührung kommst, färbt sich Deine Haut an dieser Stelle ebenfalls gelb. Abwaschen hilft dann leider auch nicht mehr. Die Farbe wird so lange an der betroffenen Stelle bleiben, bis die Zellen erneuert werden. Von daher solltest Du immer säurebeständige Handschuhe, eine Schutzbrille und einen Kittel tragen. Aufgrund der aufsteigenden Dämpfe der Salpetersäure solltest Du zudem immer unter einem Abzug arbeiten.
Ninhydrin Reaktion – Das Wichtigste
- Aminosäuren können mit der Ninhydrin-Reaktion (C9H4O3) nachgewiesen werden.
- Ninhydrin Aminosäure Mechanismus: 2 Ninhydrin reagieren mit einer Aminosäure zu einem Farbstoff namens Ruhemanns Purpur
- Der Nachweis von Aminosäuren mit Ninhydrin wird in der Forschung, und der Kriminologie, aber auch in der Medizin verwendet.
- Die Biuretreaktion dient als Nachweis von Peptidbindungen. Dabei bilden Peptidketten mit mindestens zwei Peptidbindungen Verbindung mit Cu2+. Resultat ist eine violette Verfärbung.
- Die Lowry-Methode ist ein quantitativer Nachweis von Proteinen. Erst wird die Biuretreaktion durchlaufen und dann kommt es zu einer Reaktion mit Molybdän und Wolfram-Heteropolysäure. Anschließend kommt es zu einer photometrischen Messung.
- Mit der Xanthoproteinreaktion können aromatische Aminosäuren nachgewiesen werden. Am Benzolring wird eine Nitrogruppe angehängt, wodurch die Flüssigkeit verklumpt. Bei zusätzlicher Hitzeeinwirkung kommt es zum weiteren Austausch von NO2 gegen ein H und die Klumpen verfärben sich gelb.
Nachweise
- Mortimer, Müller (2015). Chemie: Das Basiswissen der Chemie. Thieme-Verlag
- Latscha et al. (2016). Organische Chemie. Springer-Verlag.
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Häufig gestellte Fragen zum Thema Ninhydrin Reaktion
Ist Ninhydrin giftig?
Ninhydin ist farbloses hydriertes Indan-1,2,3-trion (C9H4O3) und ist nicht sonderlich toxisch.
Wie kann man Aminosäuren nachweisen?
Aminosäuren können anhand der Ninhydrin-Reaktion nachgewiesen werden. 2 Ninhydrin-Moleküle reagieren mit einer Aminosäure zu einem Farbstoff namens Ruhemanns Purpur.
Was kann mit Ninhydrin nachgewiesen werden?
Aminosäuren können mit Ninhydrin nachgewiesen werden.
Ergeben alle Aminosäuren einen positiven Ninhydrin-Test?
Bei der Aminosäure Prolin gibt es eine Ausnahme.
Wenn Ninhydrin mit Prolin reagiert, wird die Flüssigkeit nicht violett, sondern rot-gelblich. Da Prolin nur eine sekundäre Aminosäure ist, also eine sekundäre Aminogruppe besitzt, reagiert diese nicht nach dem üblichen Reaktionsmechanismus der Ninhydrin-Reaktion.
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