Select your language

Suggested languages for you:
Log In Anmelden
StudySmarter - Die all-in-one Lernapp.
4.8 • +11k Ratings
Mehr als 5 Millionen Downloads
Free
|
|

Die All-in-one Lernapp:

  • Karteikarten
  • NotizenNotes
  • ErklärungenExplanations
  • Lernpläne
  • Übungen
App nutzen

Peptid

Save Speichern
Print Drucken
Edit Bearbeiten
Melde dich an und nutze alle Funktionen. Jetzt anmelden
Peptid

Ein Peptid ist eine organische chemische Verbindung, die aus einer Verknüpfung mehrerer Aminosäuren hervorgegangen ist. Die einzelnen Aminosäuren sind dabei in einer definierten Reihenfolge oder Sequenz zu einer, meist unverzweigten, Kette verbunden. Die Aminosäuren in einem Peptid sind wiederum über eine spezielle Amid-Bindung miteinander verknüpft, die auch häufig Peptidbindung genannt wird. Mit dem Begriff Peptid ist also ein Molekül gemeint, das aus Aminosäuren aufgebaut ist, die wiederum über eine Peptidbindung verknüpft sind.

Die Peptidbindungen im Peptid entstehen, wenn die Carboxylgruppe (-COOH) der einen Aminosäure mit der Aminogruppe (-NH2) der nächsten Aminosäure unter Abspaltung von Wasser verknüpft wird. Neben den Peptidbindungen kommen auch Disulfid-Bindungen innerhalb und zwischen Peptidketten, sowie Ester- und Thioester-Bindungen vor.

Von Proteinen unterscheiden sich Peptide allein durch ihre Größe. Sie sind kleiner als Proteine, die Trennung zwischen ihnen ist allerdings nicht scharf. Zumeist liegt die Grenze bei 50 oder 100 Aminosäuren. Der Begriff Peptid wurde im Jahre 1906 von Hermann Emil Fischer geprägt, der als Begründer der klassischen organischen Chemie gilt. Peptide gibt es in allen Organismen, überall dort, wo es Zellen gibt.

Was sind die Funktionen eines Peptids?

Peptide erfüllen eine große Anzahl an Funktionen, ihre genaue Wirkungsweise wird dabei in den meisten Fällen allerdings nur ansatzweise verstanden. Es gibt Beispiele für Peptide, die als Hormone wirken, andere zeigen eine entzündungshemmende oder entzündungsfördernde Wirkung. Weiterhin gibt es Beispiele für antibiotische und antivirale Peptide.

Einige in der Nahrung häufig auftretende Proteine wie Gluten, Kasein oder auch in Ei oder Spinat vorhandene Proteine können während des Verdauungsprozesses zu sogenannten opioiden Peptiden umgesetzt werden. Diese wirken in ähnlicher Weise wie Morphin auf den Körper.

Aufgrund der vielfältigen Wirkungsmöglichkeiten werden Peptide zum Teil zur Behandlung von verschiedenen Autoimmunerkrankungen, Krebs und anderen Krankheiten eingesetzt. Seit einigen Jahren genießen Peptide wieder vermehrte Aufmerksamkeit und es wird intensiv nach neuen natürlichen und synthetischen Peptiden gesucht. Ein Beispiel für den Einsatz von Peptiden zu therapeutischen Zwecken ist der gerade in Phase III befindliche, peptidbasierte Impfstoff gegen Nierenkrebs des Tübinger Biotech-Unternehmens immatics biotechnologies.

Die Struktur von Peptiden

Systematisch unterteilt man Peptide nach der Anzahl der Aminosäuren, aus denen sie aufgebaut sind. Die Anzahl der Aminosäuren, aus denen ein Peptidmolekül besteht, wird auch als Kettenlänge bezeichnet. Man unterscheidet Oligopeptide und Polypeptide, die man wiederum weiterhin unterteilen kann. Auf die verschiedenen Kategorien gehe ich nun etwas genauer ein. Beachte jedoch, dass die Abgrenzung zwischen Oligo- und Polypeptiden und auch zwischen Polypeptiden und Proteinen nicht scharf ist.

Oligopeptide

Oligopeptide sind chemische Verbindungen, die aus bis zu zehn Aminosäuren bestehen, die untereinander über Peptidbindungen verknüpft sind. Weiterhin unterteilt werden Oligopeptide wie folgt:

  • Dipeptide (2 Aminosäuren)
  • Tripeptide (3 Aminosäuren)
  • Tetrapeptide (4 Aminosäuren)
  • Pentapeptide (5 Aminosäuren)
  • Hexapeptide (6 Aminosäuren)
  • Heptapeptide (7 Aminosäuren)
  • Octapeptide (8 Aminosäuren)
  • Nonapeptide (9 Aminosäuren)

Gebildet wird ein Oligopeptid indem unter Wasserabspaltung die Aminogruppe einer ersten Aminosäure mit der Carboxylgruppe einer zweiten Aminosäure reagiert. Die freie Aminogruppe des entstandenen Dipeptids reagiert anschließend mit der Carboxylgruppe einer weiteren Aminosäure. Nach diesem Muster werden die übrigen Aminosäuren angeknüpft, sodass eine kurze Kette von Aminosäuren entsteht.

Werden auch die beiden Kettenenden miteinander verknüpft, entsteht ein sogenanntes zyklisches Peptid, oder auch Cyclopeptid. Diese Peptide sind ringförmig angeordnet.

Oligopeptide spielen beispielsweise als Bestandteile von Enzymen bei Entgiftungs-, Transport- und verschiedenen Stoffwechselprozessen eine Rolle.

Polypeptide

Ein Polypeptid ist ein Peptid, das aus mindestens zehn verbundenen Aminosäuren besteht. Diese Arte der Peptide können sowohl natürlichen als auch synthetischen Ursprungs sein. Polypeptidketten mit mehr als 50, beziehungsweise je nach Quelle mehr als 100 Aminosäuren werden in der Regel als Proteine bezeichnet. Für die Bezeichnung als Protein sind allerdings auch weitere Voraussetzungen notwendig, wie etwa eine bestimmte Proteinfaltung. In der Natur werden Polypeptide durch die Mechanismen der Proteinbiosynthese gebildet.

Eine Unterkategorie der Polypeptide sind die Makropeptide, die aus mehr als 100 Aminosäuren bestehen. Sind die hochmolekularen Makropeptide durch Wasserstoff- oder Disulfidbrücken verbunden, fallen sie meist in die Gruppe der Proteine.

Arten von Peptidsynthesen

Es lässt sich die ribosomale Peptidsynthese, die nicht-ribosomale Peptidsynthese und die technisch-chemische Peptidsynthese unterscheiden.

Die ribosomale Peptidsynthese wird auch Proteinbiosynthese genannt, denn in den Zellen von Lebewesen werden an den Ribosomen einzelne Polypeptidketten aufgebaut, die anschließend zum Protein auffalten. Daneben gibt es bei manchen Organismen auch eine nicht-ribosomale Peptidsynthese auf rein enzymatischem Weg mittels sogenannter Nichtribosomaler Peptidsynthetasen (NRPS). Solche NRPS kommen in verschiedenen Mikroorganismen, zum Beispiel Bakterien und Eukaryoten vor, sowie bei mehrzelligen Organismen vieler Pilze und bei einigen Weichtieren.

Die geeignete technisch-chemische Synthesemethode für ein Peptid bestimmter Sequenz unterscheidet sich je nach dessen Länge. Kurze Peptide werden schrittweise aus der Verknüpfung von Aminosäuren aufgebaut, während längere Peptide aus der Verknüpfung kürzerer Peptide aufgebaut werden.

Wird versucht ein bestimmtes Dipeptid aus zwei verschiedenen Aminosäuren durch thermische Dehydratisierung herzustellen, entsteht meist eine Reihe von unerwünschten Produkten. Um die Selektivität zu erhöhen, sodass also bevorzugt nur ein Produkt entsteht, werden die Carboxy- und Aminogruppen, die nicht verknüpft werden sollen, mit einer Schutzgruppe versehen.

Verschiedene sogenannte Kopplungsreagenzien werden verwendet, die die ungeschützte Carboxygruppe der einen Aminosäure aktivieren und so die Verknüpfung mit der Aminofunktion der zweiten Aminosäure ermöglichen. Nachdem eine Peptidbindung geknüpft wurde, wird eine der beiden Schutzgruppen selektiv entfernt. Dann kann mit einer weiteren entsprechend geschützten Aminosäure erneut gekuppelt werden.

Peptid - Alles Wichtige auf einen Blick

Zu guter Letzt erhältst du hier nochmals die wichtigsten Fakten zum Peptid, damit du bestens auf die nächste Prüfung vorbereitet bist:

  • Ein Peptid ist eine chemische Verbindung, die aus einer Verknüpfung mehrerer Aminosäuren hervorgegangen ist.
  • Peptide sind kleiner als Proteine, die Trennung zwischen ihnen ist allerdings nicht scharf.
  • Peptide erfüllen eine große Anzahl an Funktionen. Aufgrund der vielfältigen Wirkungsmöglichkeiten werden Peptide zum Teil zur Behandlung von verschiedenen Erkrankungen eingesetzt.
  • Man unterscheidet Oligopeptide (unter 10 Aminosäuren) und Polypeptide (über 10 Aminosäuren), die man wiederum in Untergruppen unterteilen kann.
  • Es gibt verschiedene Arten von Peptidsynthesen, nämlich die ribosomale Peptidsynthese, die nicht-ribosomale Peptidsynthese und die technisch-chemische Peptidsynthese.

Finales Peptid Quiz

Frage

Was ist eine Peptidbindung?

Antwort anzeigen

Antwort

Eine Peptidbindung ist eine Bindung zwischen der Aminogruppe einer Aminosäure und der Carboxylgruppe einer weiteren Aminosäure. Bei der Bindungsbildung wird Wasser abgespalten und es handelt sich gleichzeitig um eine Amid-Bindung.

Frage anzeigen

Frage

Warum ist die Peptidbindung gleichzeitig eine Amid-Bindung, aber nicht umgekehrt?

Antwort anzeigen

Antwort

Eine Amid-Bindung ist eine Bindung mit einer Carbonylgruppe (CO), an dessen Kohlenstoffatom auch ein Stickstoffatom (N) gebunden ist. Eine Peptidbindung ist immer auch gleichzeitig eine Amid-Bindung. Jedoch ist nicht jede Amid-Bindung eine Peptidbindung. Bei einer Peptidbindung muss nämlich die Kondensationsreaktion an der endständigen Carboxylgruppe einer Aminosäure und der Aminogruppe am α-Kohlenstoff-Atom einer zweiten Aminosäure gebildet werden. 

Frage anzeigen

Frage

Wie nennt man die Rückreaktion der Bildung der Peptidbindung?

Antwort anzeigen

Antwort

Hydrolyse

Frage anzeigen

Frage

Was ist eine Hydrolyse?

Antwort anzeigen

Antwort

Als Hydrolyse wird die Spaltungsreaktion einer chemischen Verbindung mithilfe von Wasser bezeichnet.

Frage anzeigen

Frage

Wie kann eine Hydrolyse der Peptidbindung beschleunigt werden?

Antwort anzeigen

Antwort

Die Katalyse von Säuren oder Basen kann verwendet werden, um die Bindung reaktiver zu machen. Auch die Temperatur kann erhöht oder das Enzym Peptidase kann verwendet werden. 

Frage anzeigen

Frage

Warum wird die Bildung einer Peptidbindung auch als Kondensationsreaktion bezeichnet?

Antwort anzeigen

Antwort

Da es bei der Bildung einer Peptidbindung zu einer Wasserabspaltung kommt, handelt es sich um eine Kondensationsreaktion.

Frage anzeigen

Frage

Wie entsteht der Doppelbindungscharakter der Peptidbindung?

Antwort anzeigen

Antwort

Durch Elektronegativitätsunterschiede innerhalb der Peptidbindung, entsteht ein Doppelbindungscharakter. Das Sauerstoffatom ist elektronegativer als das Kohlenstoffatom. Damit das Kohlenstoffatom seine Vierbindigkeit nicht verliert, wird dem nebenliegenden Stickstoffatom das freie Elektronenpaar entzogen. Dadurch entsteht für eine gewisse Zeit eine Doppelbindung zwischen dem Stickstoff- und dem Kohlenstoffatom. 

Frage anzeigen

Frage

Welche Folgen hat der Doppelbindungscharakter?

Antwort anzeigen

Antwort

Durch den Doppelbindungscharakter ist der Abstand zwischen dem C-Atom und dem N-Atom kleiner als bei einer Einfachbindung, aber trotzdem größer als bei einer richtigen Doppelbindung. Normalerweise sind Einfachbindungen frei drehbar. In diesem Fall geht diese Eigenschaft jedoch verloren. Aufgrund dessen haben die entstehenden Proteine immer eine bestimmte Konformation.

Frage anzeigen

Frage

Auf welcher Seite liegt das Gleichgewicht bei der Entstehung einer Peptidbindung?

Antwort anzeigen

Antwort

Das Gleichgewicht für das Entstehen einer Peptidbindung liegt auf der Seite der freien Aminosäuren. 

Frage anzeigen

Frage

Wie ist eine Aminosäure aufgebaut?

Antwort anzeigen

Antwort

Eine Aminosäure besteht aus einem Kohlenstoffatom, an welches eine Aminogruppe (NH3+), eine Carboxylgruppe (COOH-) und ein Rest, beziehungsweise eine Seitenkette gebunden ist.

Frage anzeigen

Frage

Was bedeutet Mesomerie?

Antwort anzeigen

Antwort

Das heißt, dass die Bindungsverhältnisse eines Moleküls mit mehreren Strukturen dargestellt werden können. Die tatsächliche Struktur liegt zwischen diesen Strukturen.

Frage anzeigen

Frage

Wie sieht die Peptidbindung räumlich aus?

Antwort anzeigen

Antwort

Bei der Peptidbindung handelt es sich um eine sogenannte planare Bindung, da die beteiligten Atome in einer Ebene liegen.

Frage anzeigen

Frage

Wie werden Peptidasen noch bezeichnet?

Antwort anzeigen

Antwort

Peptidasen werden manchmal auch als Proteasen oder Proteinasen bezeichnet.

Frage anzeigen

Frage

Was sind Peptidasen?

Antwort anzeigen

Antwort

Peptidasen sind Enzyme, die Peptide spalten können und somit die Hydrolyse der Peptidbindung beschleunigen können.

Frage anzeigen

Frage

Warum zieht das Sauerstoffatom bei der Peptidbindung das gemeinsame Elektronenpaar an sich?

Antwort anzeigen

Antwort

Der Grund dafür ist der Elektronegativitätsunterschied zwischen dem Sauerstoff- und dem Kohlenstoffatom. Das Sauerstoffatom ist elektronegativer als das Kohlenstoffatom. Damit das Sauerstoffatom seine Vierbindigkeit nicht verliert, wird dem nebenliegenden Stickstoffatom das freie Elektronenpaar entzogen.

Frage anzeigen
60%

der Nutzer schaffen das Peptid Quiz nicht! Kannst du es schaffen?

Quiz starten

Finde passende Lernmaterialien für deine Fächer

Alles was du für deinen Lernerfolg brauchst - in einer App!

Lernplan

Sei rechtzeitig vorbereitet für deine Prüfungen.

Quizzes

Teste dein Wissen mit spielerischen Quizzes.

Karteikarten

Erstelle und finde Karteikarten in Rekordzeit.

Notizen

Erstelle die schönsten Notizen schneller als je zuvor.

Lern-Sets

Hab all deine Lermaterialien an einem Ort.

Dokumente

Lade unzählige Dokumente hoch und habe sie immer dabei.

Lern Statistiken

Kenne deine Schwächen und Stärken.

Wöchentliche

Ziele Setze dir individuelle Ziele und sammle Punkte.

Smart Reminders

Nie wieder prokrastinieren mit unseren Lernerinnerungen.

Trophäen

Sammle Punkte und erreiche neue Levels beim Lernen.

Magic Marker

Lass dir Karteikarten automatisch erstellen.

Smartes Formatieren

Erstelle die schönsten Lernmaterialien mit unseren Vorlagen.

Melde dich an für Notizen & Bearbeitung. 100% for free.