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Enzymkatalyse

In jedermanns Organismus laufen am Tag Millionen von Reaktionen ab. Jedoch wären diese viel langsamer, wenn es keine Enzyme gäbe, um diese zu beschleunigen. Das heißt, dann würdest Du viel langsamer "reagieren", denken oder dich bewegen können. Aber dank einer Vielzahl an Enzymen ist das alles nicht der Fall. Die Reaktion, die dahintersteckt, heißt Enzymkatalyse.

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In jedermanns Organismus laufen am Tag Millionen von Reaktionen ab. Jedoch wären diese viel langsamer, wenn es keine Enzyme gäbe, um diese zu beschleunigen. Das heißt, dann würdest Du viel langsamer "reagieren", denken oder dich bewegen können. Aber dank einer Vielzahl an Enzymen ist das alles nicht der Fall. Die Reaktion, die dahintersteckt, heißt Enzymkatalyse.

Prinzipien der Enzymkatalyse

Im Grundkonzept besteht die Enzymkatalyse aus dem Enzym [E], dem Substrat [S], dem Komplex, welcher Enzym und Substrat zusammen darstellt [ES] und schlussendlich dem resultierenden Produkt [P].

Der Ablauf lautet dabei wie folgt:

[E] + [S] [ES] [EP] [E] + [P]

Das Substrat bindet sich an das aktive Zentrum des Enzyms, sodass es zur Bildung des Komplexes kommt. Daraus entsteht dann ein verändertes Substrat, nämlich das Produkt. Das Produkt ist nur für einen sehr kurzen Moment an dem Edikt gebunden, danach löst es sich vom Enzym ab und reagiert weiter, je nachdem, wofür es vorgesehen war. Das Enzym kommt unverändert aus der Reaktion heraus. Dadurch kann das Enzym vom nächsten Substrat angedockt werden und es entsteht ein Kreislauf.

Dabei ist wichtig, dass es hier das Schlüssel-Schloss-Prinzip gibt. Die Bindestelle, also das aktive Zentrum, ist so spezifisch, dass wirklich nur das bestimmte Substrat genau in die Bindestelle passt, um das Enzym zu aktivieren. Also genau wie bei einem Schloss (hier das Enzym) und seinem passenden Schlüssel (das Substrat).

Um das Ganze ein wenig anschaulicher zu machen, kannst Du im folgenden Bild die Reaktion sehen und was dabei passiert.

Enzymkatalyse Grundprinzip StudySmarterAbbildung 1: Grundprinzip der Enzymkatalyse

Bei der Abbildung 1 solltest Du beachten, dass nicht immer nur ein Substrat gleichzeitig binden kann und dass auch nicht immer mehrere Produkte entstehen. Die ist alles, je nachdem, um welches Enzym es sich handelt, unterschiedlich.

Da das Enzym bei einer Reaktion die Hin- und Rückreaktion gleichermaßen katalysiert, wird das Gleichgewicht hierbei nicht beeinträchtigt.

Katalyse einer Reaktion

Die Katalyse einer Reaktion bewirkt, dass eine entsprechende Reaktion beschleunigt wird, indem das Enzym die benötigte Aktivierungsenergie herabsetzt. Die Aktivierungsenergie bestimmt, wie viel Energie aufgewendet werden muss, damit eine Reaktion geschieht. Mithilfe des Enzyms benötigt man weniger Energie, damit eine Reaktion abläuft - deshalb läuft die Reaktion auch schneller ab.

Hemmung der Enzymkatalyse

Wenn ein Enzym nicht arbeiten soll, also eine bestimmte Reaktion nicht katalysieren soll, kann dieses Enzym gehemmt werden.

Wenn Du beispielsweise Milch trinkst, dann muss das Enzym Lactase dazu angeregt werden, Laktose in andere Zuckermoleküle aufzuspalten. So ist das Enzym aktiv und muss nicht gehemmt werden. Wenn jedoch jetzt die komplette Laktose aus Deinem Glas Milch von den Enzymen gespalten wurde, dann hat die Lactase nichts mehr zum Spalten und muss gehemmt werden.

Diese Hemmung geschieht durch weitere Substrate. Dabei gibt es die...

  • kompetitive und
  • die nicht-komptitive Hemmung.

Die kompetitive Hemmung

Bei der kompetitiven Hemmung setzt sich ein Inhibitor in das aktive Zentrum, in das sie normalerweise das Substrat setzen würde. Durch die Besetzung des aktiven Zentrums kann das Substrat nicht binden und so kommt es nicht zu einer Katalyse.

Die nicht-kompetitive Hemmung

Bei der nicht-kompetitiven Hemmung bindet der Inhibitor sich an eine Stelle am Enzym, die sich außerhalb des aktiven Zentrums befindet. Durch das Andocken an diese externe Stelle kommt es zur Konformation des Enzyms, wodurch das aktive Zentrum umgeformt wird, sodass das Substrat nicht mehr perfekt in das aktive Zentrum passt und so auch nicht an das Enzym binden kann.

Die Konformation eines Moleküls ist die Zusammensetzung der einzelnen Atome und wie diese zueinander ausgerichtet sind. Du kannst Dir die Konformation wie einen Bauplan für das Molekül vorstellen, welcher genau angibt, wo und wie alle Moleküle zusammengesetzt sein sollen.

Enzymkatalyse Enzymhemmung StudySmarterAbbildung 2: Hemmung der Enzymkatalyse

In der Abbildung findest Du bei dem linken Weg die kompetitive Hemmung und auf der rechten Seite siehst Du die nicht-kompetitive Hemmung.

Berechnung der Enzymkatalyse

Die Reaktionsgeschwindigkeit kann berechnet werden. So kann auch berechnet werden, wie viel schneller eine Reaktion abläuft, wenn eine Enzymkatalyse diese beschleunigt.

Dafür gibt es die Michaelis-Menten-Gleichung.

v=vmax ×SKM+ S

Die gesuchte Geschwindigkeit v wird berechnet, indem die maximale Geschwindigkeit vmax bestimmt und dann mit der Substratkonzentration [S] multipliziert. Dies wird dann durch die Michaelis-Menten-Konstante KM plus die Substratkonzentration [S] dividiert.

Die Michaelis-Menten-Konstante KM kannst Du berechnen, indem Du das Aufkommen der Substratkonzentration [S] gegen die Reaktionsgeschwindigkeit aufträgst. Aus der entstandenen Kurve kannst Du dann ablesen, wie hoch die Substratkonzentration [S] ist, wenn genau die Hälfte der Reaktionsgeschwindigkeit vmax vorliegt. Dieser Wert ist dann Deine Michaelis-Menten-Konstante.

Enzymkatalyse KM Berechnung StudySmarterAbbildung 3: Berechnung von KM

Enzymkatalyse – Beispiele

Hier kannst Du Dir ein paar Beispiele angucken, welche Enzymkatalysen es gibt, wo diese tätig sind und was sie bewirken.

All diese Enzyme katalysieren Reaktionen nach dem oben genannten Schema.

Katalase-Reaktion

Das Enzym Katalase kommt in allen tierischen Zellen enthalten. Dabei kann es besonders in peroxisomen von Leberzellen gefunden werden. In pflanzlichen Zellen von aeroben Organismen kommt dieses Enzym auch vor.

Es bewirkt die Umsetzung von zwei Wasserstoffperoxids (H2O2) zu zwei Wasser-Molekülen und einem elementaren Sauerstoff und dies in zwei Schritten.

Schritt 1

Beim ersten Schritt wird die Ausgangsform der Katalase (reduzierte Form) zu Wasserstoffperoxid gegeben. Dabei wird die Katalase mit einem Sauerstoff oxidiert und es entsteht ein Wasser-Molekül.

H2O2+ reduzierte KatalaseH2O+ oxidierte Katalase

Schritt 2

Beim zweiten Schritt reagiert die oxidierte Katalase mit einem zweiten Wasserstoffperoxid-Molekül und dadurch wird dieses zu einem Wasser-Molekül und einem elementaren Sauerstoff-Molekül umgesetzt. Das Enzym Katalase befindet sich nun wieder in der Ausgangsform.

H2O2+ oxidierte KatalaseH2O+O2+reduzierte Katalase

Ergebnis

Die gesamte Summengleichung lautet also:

2H2O2O2+2H2O

Bei einem experimentellen Versuch, in dem Du Katalase zu Wasserstoffperoxid hinzufügst, kannst Du das Aufsteigen von Bläschen erkennen. Das ist der Nachweis, dass in der Reaktion ein Gas entsteht, was, wie Du jetzt weißt, in diesem Fall Sauerstoff ist. Die übrig bleibende Flüssigkeit besteht nun nur noch aus Wasser und Katalase.

Enzymkatalyse Katalase Experiment StudySmarterAbbildung 4: Katalase-Experiment

Amylase-Reaktion

Amylase ist ein Enzym, welches Du zum Beispiel auch in der Form von α-Amylase im Mundraum besitzt. Als einfache Pankreas-Amylase ist das Enzym im Darmtrakt zu finden und wird da aus der Bauchspeicheldrüse sekretiert. Im Mundraum spaltet die α-Amylase große Stärkemoleküle wie Amylopektin oder Amylose zu kleineren Zuckermolekülen.

Die Amylasen im Darm spalten diese kleineren Zuckermoleküle, die meisten aber noch Mehrfachzucker (also Polysaccharide oder oilgosaccharide) zu Einfachzuckern (Monosaccharide). Dies alles, damit die Monosaccharide dann absorbiert werden und als Energiequelle für den Körper fungieren können.

Lactase-Reaktion

Von dem Milchzucker Laktose hast Du bestimmt schon mal gehört. Es befindet sich natürlich in jedem Milchprodukt. Viele Menschen sind laktoseintollerant. Diese Menschen können die aufgenommene Laktose nicht abbauen. Dadurch entstehen dann Magen-Darm-Beschwerden. Menschen, die laktoseintollerant sind, fehlt das Enzym Lactase.

Lactase spaltet die Laktose aus der Milch auf in Glucose und Galactose. In dieser Form kann der Zucker weiter abgebaut und dann von der Darminnenwand absorbiert werden.

Enzymkatalyse Lactase-Reaktion StudySmarterAbbildung 5: Lactase-Reaktion

Enzymkatalyse - Das Wichtigste

  • Grundkonzept der Enzymkatalyse: [E] + [S] [ES] [EP] [E] + [P]
  • Ein Substrat bindet an ein Enzym, kurzzeitig besteht ein Substrat-Enzym-Komplex
    • Dieser zerfällt dann wieder zu Enzym und Produkt
  • Zwischen Enzym und Substrat herrscht das Schlüssel-Schloss-Prinzip
  • Enzymkatalyse beschleunigt Reaktionen, indem diese die Aktivierungsenergie herabsetzt
  • Mit der Michaelis-Menten-Gleichung kann man die Geschwindigkeit bei der Enzymkatalyse bestimmen
  • Die Michaelis-Menten-Gleichung lautet: v=vmax×SKM+S
  • Beispiele für die Enzymkatalysen sind: Katalase-Reaktion, Amylase-Reaktion und Lactase-Reaktion

Häufig gestellte Fragen zum Thema Enzymkatalyse

Bei einer enzymatischen Reaktion bindet ein spezifisches Substrat an das aktive Zentrum des Enzyms. Dort läuft dann, je nach Enzym, eine chemische Reaktion ab und das Substrat verlässt als neues Produkt das Enzym.

Nach einer Reaktion passiert mit dem Enzym absolut nichts. Es kommt aus der Reaktion wieder genauso heraus, wie es auch in die Reaktion reingegangen ist. So ist das Enzym bereit für die nächste Reaktion. Es gibt hier also einen Kreislauf.

Die Reaktion wird beschleunigt, indem das Enzym die Aktivierungsenergie der Reaktion herabsetzt. 

Eine katalytische Wirkung ist, wenn die Geschwindigkeit einer Reaktion beschleunigt wird. Dies geschieht bei der Enzymkatalyse durch Herabsetzen des Aktivierungsenergie.

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