Quartärstruktur Proteine

In diesem Artikel erfährst du alles Wichtige über die Strukturebene der Quartärstruktur bei Proteinen und bekommst am Ende einen kurzen Überblick über alles, was du dir auf jeden Fall merken solltest. Mit diesem Wissen bist du sicherlich bestens auf deine nächste Prüfung zum Thema Aminosäuren im Fach Chemie vorbereitet. Viel Spaß beim Lernen!

Was ist die Quartärstruktur von Proteinen?

Die Quartärstruktur ist die höchstmögliche Strukturebene in der Proteinstruktur. Der Begriff bezeichnet in der Biochemie die definierte räumliche Anordnung von zwei oder mehr Polypeptidketten mit jeweiliger Tertiärstruktur. Man spricht also von einer Quartärstruktur, wenn sich mehrere Proteinmoleküle, beziehungsweise Aminosäureketten, zu einem funktionellen Komplex zusammenlagern. Die einzelnen Polypeptidketten werden dabei als Untereinheiten bezeichnet.

Zusammengehalten wird die Quartärstruktur durch nicht-kovalente Bindungen, also vor allem durch Wasserstoffbrücken, ionische Bindungen und Van-der-Waals-Kräfte. Die einzelnen Untereinheiten werden in einigen Fällen auch über Disulfidbrücken verbunden.

Eine Quartärstruktur besteht im Unterschied zur Tertiärstruktur immer aus mehr als einer Primärstruktur. Quartärstrukturen aus gleichen oder ähnlichen Untereinheiten bezeichnet man als Oligomere. Je nach Zahl der Untereinheiten nennt man sie auch Dimer, Trimer, Tetramer und so weiter. Ein bekanntes Beispiel für ein Tetramer, also ein aus vier Untereinheiten aufgebautes Protein, ist Hämoglobin.

Der Quartärstruktur untergeordnet sind die Primärstruktur, die Sekundärstruktur und Tertiärstruktur von Proteinen. Allerdings bildet nicht jedes Protein eine Quartärstruktur aus. In der Natur kommen zahlreiche einsträngige Proteine vor, die keine dauerhaften Komplexe bilden. Bei diesen Proteinen ist dagegen die Tertiärstruktur für die Funktion des Proteins relevant.

Myoglobin (via chemgapedia.de)

Hämoglobin (via chemgapedia.de)

Auf den obenstehenden Grafiken erkennst du Myoglobin, ein monomeres Protein ohne Quartärstruktur und das aus vier Untereinheiten aufgebaute Hämoglobin mit Quartärstruktur. Die Untereinheiten des Hämoglobin-Proteins bilden gemeinsam das aktive Zentrum des Proteins. Diese Anordnung ermöglicht die allosterische Regulation durch Sauerstoff oder Protonen. Im Gegensatz zum Hämoglobin ist das nahe verwandte Myoglobin nicht allosterisch reguliert, da es keine Quartärstruktur besitzt.

Arten von Proteinen mit Quartärstruktur

Es lassen sich drei verschiedene Arten von Proteinen mit Quartärstruktur unterscheiden. Es gibt:

• Faser- beziehungsweise Strukturproteine
• globuläre Proteine
• Proteinkomplexe

Faserproteine oder Strukturproteine wirken normalerweise nicht als Enzyme, sondern sind unter anderem maßgeblich daran beteiligt, Fasern auszubilden, Zellen ihre Form und Geweben ihre Festigkeit und Elastizität zu geben. Sie dienen also in erster Linie als Gerüststoffe. Die bekanntesten Strukturproteine sind Keratin (zum Beispiel in Haaren und Nägeln) und Kollagen (im Bindegewebe).

Als globuläre Proteine werden diejenigen Proteine bezeichnet, die eine mehr oder weniger kugelförmige Quartärstruktur aufweisen. Zu dieser Gruppe gehören zum Beispiel Globuline, Globine, Prolamine, Histone und Protamine. Das weiter oben erwähnte Hämoglobin und auch das Myoglobin gehören wiederum zur Gruppe der Globine.

Eine weitere Art von Proteinen mit Quartärstruktur sind die sogenannten Proteinkomplexe, also eine Zusammenlagerung mehrerer Proteine. Viele Proteine können ausschließlich in dieser Art von Komplex ihre zelluläre Funktion wahrnehmen. Als Beispiel für solche zusammengelagerten Komplexe können die Immunglobuline dienen, bei denen jeweils zwei identische schwere und zwei identische leichte Proteine zu einem funktionsfähigen Antikörper verbunden sind.

Alles Wichtige zur Quartärstruktur von Proteinen auf einen Blick!

Na, alles verstanden? Um sicherzugehen, dass du keine wichtigen Informationen zur Quartärstruktur vergisst, ist hier ein Überblick über das, was du gerade gelesen hast:

• Der Begriff bezeichnet die definierte räumliche Anordnung von zwei oder mehr Polypeptidketten mit jeweiliger Tertiärstruktur. Man spricht also von einer Quartärstruktur, wenn sich mehrere Aminosäureketten zu einem funktionellen Komplex zusammenlagern.

• Die einzelnen Polypeptidketten werden dabei als Untereinheiten bezeichnet.

• Zusammengehalten wird die Quartärstruktur meist durch nicht-kovalente Bindungen, zum Beispiel durch Wasserstoffbrücken oder Van-der-Waals-Kräfte.

• Quartärstrukturen aus gleichen oder ähnlichen Untereinheiten bezeichnet man als Oligomere. Je nach Zahl der Untereinheiten nennt man sie auch Dimer, Trimer, Tetramer und so weiter.

• Nicht jedes Protein bildet eine Quartärstruktur aus. Wenn die höchste Strukturebene die Tertiärstruktur ist, ist diese für die Funktion des Proteins relevant.

• Die Untereinheiten eines Proteins mit Quartärstruktur bilden gemeinsam das aktive Zentrum des Proteins.

• Es lassen sich drei verschiedene Arten von Proteinen mit Quartärstruktur unterscheiden, nämlich Faser-/Strukturproteine, globuläre Proteine und Proteinkomplexe.