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Morgens ein hart gekochtes Ei oder mal ein Spiegelei zum Frühstück essen: Das kennen wir alle und du damit bestimmt auch. Doch dieser Vorgang, dass das flüssige Eiweiß und Eigelb überhaupt hart werden kann, nennt sich Denaturierung. Das Hühnerei wird beim Kochen fest, weil sich der räumliche Aufbau der Proteinmoleküle geändert hat. Die Denaturierung kann dabei nicht mehr rückgänig gemacht werden und das Hühnerei bleibt hart.
Doch außer diesem Beispiel mit dem Hühnerei gibt es noch viele weitere Arten der Denaturierung, die auch nicht nur durch Hitze ausgelöst werden können und diese lernst du hier kennen.
Die Denaturierung ist eine strukturelle Veränderung von Biomolekülen wie zum Beispiel Proteinen (Eiweißen) oder der Desoxyribonukleinsäure (DNS). Dabei wird durch bestimmte äußere Einflüsse die Proteinstruktur verändert. Das betrifft insbesondere die Sekundärstruktur, Tertiärstruktur und zum Teil auch die Quartärstruktur der Proteine.
Proteine sind Makromoleküle, die aus Aminosäuren bestehen und eine der wichtigsten Nährstoffklassen, neben Kohlenhydraten und den Fetten, die du in deinem Körper zum gesunden Leben benötigst.
Proteine bestehen aus verschiedenen Strukturen. Dabei hat jedes Protein eine Primärstruktur, eine Sekundärstruktur und eine Tertiärstruktur.
Die Primärstruktur gibt dabei an, aus welchen Aminosäuren das Protein zusammengestellt ist. Man bezeichnet dies auch als Aminosäuresequenz.
Bei der Sekundärstruktur geht es dann darum, wie diese Primärstruktur gefaltet ist. Da die Primärstruktur ja eigentlich nur eine einfache Kette ist, kann diese nun noch verschiedene weitere Bindungen eingehen und sich somit weiter vernetzen. Aus dieser Vernetzung entstehen dann die verschiedenen möglichen Strukturen, wie zum Beispiel die α-Helix oder das β-Faltblatt.
Unter der Tertiärstruktur versteht man den übergeordneten räumlichen, also dreidimensionalen Aufbau von Proteinen. Du kannst die darunter ungefähr vorstellen, wie das einzelne Protein insgesamt aussieht, also dann manche Teile des Proteins in der β-Faltblatt-Struktur vorliegen, andere Teile des Proteins widerum in α-helikaler Struktur. Die Anordnung von diesen Sekundärstrukturelementen wird dann als Tertiärstruktur bezeichnet.
Bei der Quartiärstruktur können sich dann verschiedene Proteine aneinanderlagern und so wiederum ein neues größeres Molekül ergeben.
Abbildung 1: Proteinstrukturen Quelle: abiweb.de
Proteine sind an den meisten Abläufen und Prozessen in deinem Körper beteiligt. Bei Proteinen denkt man meistens immer an Sportler, besonders Kraftsportler, die besonders viel Protein zu sich nehmen, um schnell viel Muskelmasse aufzubauen.
Proteine helfen tatsächlich deutlich bei der Muskelbewegung und dienen vor allem als sättigender Energielieferant, welcher auch beim Transport anderer wichtiger Nährstoffe hilft. Auch als Hormone oder Antikörper helfen Proteine dir den Alltag zu meistern.
Ein Beispiel für die Proteinaktivität im Körper ist Melanin. Melanin ist das rote, braune oder schwarze Pigment, das durch die enzymatische Oxidation des Proteins Tyrosin entsteht und für die Farbe der menschlichen Haut, Haare oder Augen verantwortlich ist. Sie kommen in Wirbeltieren und Insekten, als Farbstoffe in Tintenfischtinte sowie in Mikroorganismen und Pflanzen vor. Bei Wirbeltieren wird Melanin in den Melanozyten der Haut und der Netzhaut des Auges gebildet.
Die Denaturierung ist oft irreversibel (unumkehrbar), der ursprüngliche räumliche Aufbau kann also nicht wiederhergestellt werden. Es gibt allerdings auch reversible (umkehrbare) Veränderungen, die durch die Neutralisation der Situation wieder rückgängig zu machen sind. Ein Beispiel wäre bei der Hitzedenaturierung der DNA, wenn diese durch Erhitzen in Einzelstränge aufgebrochen wird und anschließend wieder abkühlt.
In der Regel führt die Denaturierung allerdings dazu, dass das Molekül seine Funktion, die in der Molekularbiologie oft in enger Verbindung mit der Struktur steht, nicht mehr korrekt ausführen kann.
Zudem ändert sich die Reihenfolge der Aminosäuren, also die Primärstruktur des Proteins, normalerweise nicht, da die kovalenten Bindungen in der Regel nicht gespalten werden.
Als Denaturierung der DNA betrachtet man die Trennung von doppelsträngiger DNA in zwei Einzelstränge durch thermisches oder chemisches Aufbrechen der Wasserstoffbrückenbindungen zwischen den komplementären Basen. Menschliche DNA wird ab ungefähr 90 °C denaturiert.
Es gibt viele mögliche Ursachen für eine Denaturierung. Chemische Substanzen wie zum Beispiel Säuren und Basen können Ursachen für eine Proteindenaturierung sein, aber auch physikalische Einflüsse wie extreme Temperaturen oder UV-Strahlung.
Häufige Denaturierungen unter physikalischem Einfluss sind die Hitzedenaturierung, die Strahlungsdenaturierung und die Denaturierung durch Druck. Daneben ist aber auch die Denaturierung durch starkes Rühren, Schütteln oder Ultraschalleinwirkung möglich.
Bei der Hitzedenaturierung wird die Veränderung der Molekülstruktur durch eine Erhöhung der Temperatur herbeigeführt. Es werden hierbei keine kovalenten Bindungen gespalten, weshalb die Primärstruktur erhalten bleibt. Stattdessen werden die einzelnen Bausteine, also die Nukleotide und Aminosäuren, und dadurch dann die ganze Molekülkette, stark ins Schwingen gebracht. Die Bindungen und wirkenden Kräfte, zum Beispiel Wasserstoffbrückenbindungen und Disulfidbrücken, zwischen den verschiedenen Bereichen der Molekülkette werden aufgebrochen beziehungsweise überwunden.
Abbildung 2: Denaturierung durch Hitze Quelle: wikipedia.org
Die Folge ist meist ein Verlust der biologischen Aktivität, also der Funktion und eine Abnahme der Löslichkeit. Letzteres macht sich dann als Ausflocken oder Gerinnung bemerkbar. Eine Hitzedenaturierung kann reversibel sein, wenn die strukturellen Veränderungen noch nicht zu tiefgreifend sind, häufig ist sie aber irreversibel.
Die Temperatur, bei der die Denaturierung der Proteine beginnt, ist je nach Aufbau und Organismus sehr unterschiedlich. Nukleinsäuren denaturieren beispielsweise innerhalb eines recht engen Temperaturintervalls, der meist oberhalb von 80 °C liegt. Dieser Intervall wird auch Schmelzpunkt genannt.
Das bekannteste Beispiel für eine Proteindenaturierung, welches am Anfang schon mal erwähnt wurde, ist das Eiweiß im Hühnerei. Es wird beim Kochen fest, weil sich der räumliche Aufbau der Proteinmoleküle geändert hat. Der ursprüngliche, flüssige Zustand kann nach der Denaturierung nicht mehr hergestellt werden, der Vorgang ist also irreversibel.
Eine Ursache für die Denaturierung von Proteinen im Menschen ist Fieber. Dieser Vorgang ist normalerweise reversibel, solange das Fieber nicht allzu lange anhält. Die Proteine des Organismus erreichen ihr Aktivitätsmaximum im Normalfall bei einer Temperatur von 35 bis 39 °C. Zu hohes Fieber, also über 40 °C, kann die Enzyme, die aus Proteinen aufgebaut sind, deswegen beeinflussen, sodass die Versorgung des Körpers nicht mehr im nötigen Maße möglich ist.
Bei der Denaturierung durch Druck wird in der Regel die Tertiär- und Quartärstruktur der Proteine beeinflusst, während die Sekundärstruktur nur selten verändert wird.
Dieser Prozess ist bei der Hochdruckbehandlung von Lebensmitteln sehr wichtig. Dazu werden die Lebensmittel, zumeist in Folien verpackt, in ein Druckmedium wie zum Beispiel Wasser gegeben und Druck wird auf dieses Medium ausgeübt. Dieses nicht-thermische Verfahren, auch Hochdruckpasteurisierung genannt, deaktiviert unerwünschte Mikroorganismen, sodass die Lebensmittel haltbar gemacht werden. Qualitätsverluste, wie es sie beispielsweise bei der Anwendung von Hitze geben kann, werden dabei vermieden.
Eine weitere Denaturierungsart ist die Strahlungsdenaturierung. Infrarotstrahlung, Mikrowellenstrahlung oder andere langwellige Strahlung wirken aufgrund der hervorgerufenen Temperaturerhöhung denaturierend. Bei ionisierender Strahlung (UV-, Gamma- und Röntgenstrahlung) können zusätzlich kovalente Bindungen aufgebrochen werden, sodass es zu DNA-Schäden kommen kann. Durch das Aufbrechen der kovalenten Bindungen können auch neue kovalente Bindungen entstehen.
DNA und DNS sind übrigens das gleiche. DNS bedeutet ausgeschrieben Desoxyribonukleinsäure und DNA ist einfach nur die englsiche Version, also Desoxyribonucleotidacid.
Chemische Einflüsse für eine Denaturierung können beispielsweise Säuren, Laugen, Ethanol oder Schwermetalle sein.
Eine Säuredenaturierung führt zu Ladungsverschiebungen zwischen den Molekülen und schließlich zu einer Umfaltung des Proteins in den unter den jeweiligen Bedingungen energetisch günstigsten Zustand. Die Säure gibt dann Protonen (H+) ab und verursacht damit eine Ladungsänderung in der Proteinstruktur, sodass die Wasserstoffbrückenbindungen teilweise zerstört werden und die gleichen positiven Ladungen sich gegenseitig abstoßen.
Zusätzlich gibt die Säure Protonen an die Carboxylatgruppe (COO−) der Aminosäuren Aspartat und Glutamat ab, sodass Carboxygruppen (–COOH) entstehen und deren vorherige negativen Ladungen verschwinden. Dies führt schließlich dazu, dass keine ionischen Wechselwirkungen zwischen der Carboxygruppe und den positiven Ladungen im Protein mehr möglich sind.
Abbildung 3: Strukturformel von Aspartat
Abbildung 4: Strukturformel von Glutamat
Laugen können Ähnliches bewirken, denn auch sie ändern die Zusammensetzung der Ionen über den pH-Wert. Allerdings werden Aminogruppen von Lysin, Histidin oder Arginin deprotoniert, wodurch weniger positive Ladungen im Protein vorkommen, die mit negativ geladenen Gruppen wechselwirken könnten. Carbonsäuregruppen werden zusätzlich zu Carboxylaten deprotoniert, wodurch Wasserstoffbrückenbindungen zerstört werden können und mehr negative Ladungen im Protein auftreten, die sich gegenseitig abstoßen.
Abbildung 5: Strukturformel von Lysin
Abbildung 6: Strukturformel von Histidin
Abbildung 7: Strukturformel von Arginin
Ähnlich wie bei der Säuredenaturierung können Ethanol oder andere wasserlösliche, organische Lösungsmittel die zur Aufrechterhaltung der Struktur erforderlichen Bindungen stören, indem sie als polare organische Lösungsmittel funktionieren. Durch 50- bis 70-prozentiges Ethanol werden die meisten Proteine denaturiert. Mit hochprozentigen Alkoholen, zum Beispiel Ethanol und Isopropanol, kann desinfiziert werden, da die Bakterien- und Pilzzellen durch die Denaturierung ihrer Membranproteine und die Durchlöcherung ihrer Zellmembran irreversibel inaktiviert werden.
Eine Denaturierung von Proteinen kann auch durch Schwermetalle erfolgen. Wenn diese Ionen Komplexstrukturen mit den Aminosäureresten der Proteine bilden, kann die signifikante Struktur des Proteins verändert und zerstört werden. Darum ist die Schwermetallanreicherung im Körper ein großes Problem.
Die Renaturierung ist das Wiederherstellen des Zustandes, der vor der Denaturierung herrschte. Nicht jeder Stoff kann renaturiert werden. Oben im Beispiel konntest du schon lesen, dass beispielsweise das Hühnerei und die darin enthaltenen Eiweiße nicht renaturiert werden können.
So ergibt sich für die Stoffe, die reversibel denaturiert werden können ein Kreislauf. Bei diesem durchläuft das normle Protein die Denaturierung und liegt damit dann in denaturierter Form vor. Diese kann durch die Renaturierung wieder zusamengestezt werden und so kann der Kreislauf immer weiter wiederholt werden. Diese Kreislauf siehst du auch im unteren Bild dargestellt.
Abbildung 8: De-/ Renaturierung Quelle: istockphoto.com
Aber zum Beispiel die DNA kann wieder renaturiert werden. Das ist bei der DNA ein einfacher einstufiger Prozess, wenn die beiden DNA-Stränge noch durch doppelhelikale Segmente aus 12 oder mehr Nucleotiden verbunden sind. Wenn dann die entsprechenden Gegebenheiten eingerichtet sind, wie Temperatur und pH-Wert, fügt sich die DNA wieder zusammen.
So könne auch einzelne Teile der DNA ersetzt werden, die durch die Deanturierung rausgelöst worden sind. Denn bei der Reanturierung werden auch nicht immer die selben Nukleotide zurück in die DNA eingefügt.
Falls die DNA nur noch aus zwei vollständig getrennten Einzelsträngen besteht, müssen vor dem Zusammenfügen erst in einem langsamen Schritt kurze Segmente zufällig zu einem doppelsträngigen Bereich zusammengesetzt werden. Erst dann im zweiten schnellen Schritt wird nach dem Reißverschlussprinzip eine vollständige Doppelhelix generiert.
Hier eine kurze Übersicht über einige Gebiete, in denen die Denaturierung stattfindet und Anwendung findet.
Bei der Proteinsequenzierung wird bestimmt welche Komponenten sich in der Aminosäureabfolge des Proteins befinden. Durch diese Sequenzierung kann man beispielweise erkennen, ob und wieso ein Protein nicht so funktioniert, wie es normalerweise sein sollte.
Bei der Denaturierung kommt es zur strukturellen Veränderung von Molekülen, die dabei meist in kleinere Einzelteile zerfallen.
Menschliche DNA denaturiert circa bei einer Temperatur von 90 °C.
Durch die Hitze wird dem Protein Energie zugefügt, diese Energie zertrennt die Bindungen in dem Protein und so denaturiert dieses.
Durch die Hitze wird dem Enzym Energie zugefügt, diese Energie zertrennt die Bindungen innerhalb des Enzyms und so denaturiert dieses.
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