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Enzymhemmung

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Enzymhemmung

Enzyme sind an verschiedensten Stoffwechselprozessen beteiligt und essentiell für einen Organismus. Um diese Prozesse jedoch regulieren zu können, brauchen die Zellen bestimmte Mechanismen, die die Aktivität der Enzyme beeinflussen. Diese können auf unterschiedliche Art und Weise funktionieren.

Die Aktivität von Enzymen kann beispielsweise durch Bindung von bestimmten Stoffen, nämlich den sogenannten Effektoren, beeinflusst werden. Die Effektoren werden je nach Wirkungsweise auf ein Enzym in Aktivatoren oder Inhibitoren unterteilt. Während die Aktivatoren die Aktivität von Enzymen erhöhen, senken die Inhibitoren dagegen die Aktivität. Die Inhibitoren sind folglich für die Enzymhemmung verantwortlich.

Was ist eine Enzymhemmung?

Eine Enzymhemmung, selten auch Enzyminhibition genannt, ist die Hemmung einer enzymatischen Reaktion durch einen Hemmstoff, nämlich den eben genannten Inhibitor. Bei der Enzymhemmung wird die Aktivität des Enzyms gesenkt und die Geschwindigkeit der katalysierten Reaktion somit herabgesetzt.

Die Inhibitoren binden dabei an verschiedene Reaktanten, zum Beispiel an das Enzym oder an den umzusetzenden Stoff, auch Substrat genannt. An welche Stelle genau der Inhibitor bindet, hängt von der Art der Hemmung ab.

Die Folge der Enzymhemmung ist, dass das Enzym das Substrat entweder nur noch sehr langsam oder gar nicht mehr zum Produkt umsetzen kann. Die Enzymhemmung spielt also eine wichtige Rolle bei der Regulation des Stoffwechsels in allen Lebewesen.

Es gibt mehrere Arten von Enzymhemmungen. Meist erfolgt die Einteilung in die reversiblen (umkehrbaren) und irreversiblen (unumkehrbaren) Enzymhemmungen.

Reversible Enzymhemmung

Die reversible Hemmung ist deshalb umkehrbar, weil der Hemmstoff wieder vom Enzym gelöst werden kann, er bindet also nicht fest an das Enzym. Allgemein wird die reversible Form der Enzymhemmung häufig zur Regulation verschiedener Stoffwechselprozesse genutzt, die nicht immer ablaufen sollen.

Die reversible Enzymhemmung kann man wiederum in verschiedene Unterarten einteilen:

  • kompetitive Hemmung
  • nicht-kompetitive Hemmung
  • unkompetitive Hemmung.

Kompetitive Enzymhemmung

Bei der kompetitiven Enzymhemmung bindet der Hemmstoff an das aktive Zentrum eines Enzyms, er konkurriert also mit dem Substrat um den Platz am Enzym. Der Inhibitor hat eine ähnliche Struktur wie das Substrat, damit er an das aktive Zentrum binden kann. Dabei spricht man auch vom sogenannten Substratanalogon. Dennoch unterscheidet sich die Struktur noch soweit, dass das Enzym den Inhibitor nicht mit dem Substrat verwechselt. Aus diesem Grund wird der Inhibitor auch nicht vom Enzym zu Produkten umgesetzt.

Die kompetitive Hemmung ist reversibel, da der Inhibitor durch Erhöhung der Substratkonzentration wieder aus dem aktiven Zentrum des Enzyms verdrängt werden kann.

Nicht-kompetitive Enzymhemmung

Bei der nicht-kompetitiven Hemmung bindet der Inhibitor nicht an das aktive Zentrum des Enzyms, sondern an eine andere Stelle. Meist handelt es sich dabei um das sogenannte allosterische Zentrum. In diesem Fall wird die nicht-kompetitive Hemmung auch allosterische Hemmung genannt.

Da der nicht-kompetitive Inhibitor an eine andere Stelle als das Substrat bindet, konkurriert er folglich nicht direkt mit dem Substrat um den Platz am Enzym. Er hemmt die Reaktion stattdessen dadurch, dass er durch das Andocken am Enzym die Form des aktiven Zentrums verändert. Dadurch kann das Substrat, das eigentlich an die Stelle gepasst hätte, nicht mehr oder nur noch erschwert an das Enzym binden.

Die nicht-kompetitive Hemmung ist ebenfalls reversibel, denn der Hemmstoff kann sich wieder vom Enzym lösen. Dadurch nimmt das aktive Zentrum des Enzyms wieder seine ursprüngliche Form an und das passende Substrat kann wieder an das Enzym binden.

Auf dem folgenden Bild erkennst du vereinfacht dargestellt die verschiedenen Bindungsstellen des Hemmstoffs oder Inhibitors (abgekürzt mit I) an das Enzym (E) und die Folgen für das Substrat (S). Bei der kompetitiven Hemmung (links) kann das Substrat nicht an das Enzym binden, da der Inhibitor an dieselbe Stelle andockt. Bei der nicht-kompetitiven Hemmung konkurrieren Substrat und Inhibitor nicht um den Platz am Enzym, das Substrat kann aber aufgrund der Veränderung der Struktur des aktiven Zentrums nicht mehr dort binden.

via wikipedia.org

Endprodukthemmung

Eine spezielle Form der allosterischen Enzymhemmung, bei der das Endprodukt das Enzym hemmt, welches zu der Synthese dieses Stoffes führt, nennt man auch Endprodukthemmung oder Feedback-Hemmung. Zum Beispiel wird die Glykolyse zur Energiegewinnung aus Glucose genutzt. Ein Enzym, das an der Glykolyse beteiligt ist, ist die Pyruvatkinase, ein weiteres die Phosphofructokinase. Ist in der Zelle viel Energie vorhanden, hat sie diese in Form von Adenosintriphosphat (ATP) gespeichert. Dieses ATP hemmt als Inhibitor die Phosphofructokinase und auch die Pyruvatkinase. Somit wird keine Glukose mehr in Energie, also ATP, umgewandelt.

Unkompetitive Enzymhemmung

Auch bei dieser Art der Hemmung bindet der Inhibitor nicht an das aktive Zentrum eines Enzyms, sondern an eine eigene Bindungsstelle. Der Unterschied zur nicht-kompetitiven Hemmung besteht allerdings darin, dass der unkompetitive Inhibitor erst dann an das Enzym bindet, wenn bereits ein Enzym-Substrat-Komplex gebildet wurde, wenn das Substrat also bereits am Enzym angedockt ist. Der Inhibitor verändert ebenfalls die Form des aktiven Zentrums, aber erst im Enzym-Substrat-Komplex. Das Substrat wird also sozusagen ausgehebelt.

Durch Verringerung der Substratkonzentration lässt sich auch diese Art der Enzymhemmung rückgängig machen. Das ist darin begründet, dass der Inhibitor umso seltener an einen Enzym-Substrat-Komplex binden kann, je weniger solcher Komplexe auch vorhanden sind.

Ein Beispiel für einen unkompetitiven Inhibitor ist das Unkrautvernichtungsmittel Glyphosat. Glyphosat hemmt ein Enzym, das sich EPSP-Synthetase nennt. Dieses ist für einen wichtigen Stoffwechselweg in Pflanzen zuständig. Die EPSP-Synthetase katalysiert eine Reaktion, bei der für die Pflanzen notwendige Aminosäuren entstehen. Wenn die Aminosäuren nicht gebildet werden können, stirbt die Pflanze. Daher kann Glyphosat in der Landwirtschaft zur Unkrautvernichtung eingesetzt werden.

Irreversible Enzymhemmung

Bei der irreversiblen Hemmung bindet der Inhibitor so fest beziehungsweise kovalent, dass er nicht mehr vom Enzym zu lösen ist. Die Aktivität des Enzyms geht damit verloren, es bleibt für immer inaktiv. Die irreversible Hemmung findet man zum Beispiel bei Pilzen, die Antibiotika zu deren Schutz produzieren. Diese Antibiotika hemmen oft irreversibel bestimmte Stoffwechselwege, wie zum Beispiel die Proteinbiosynthese.

Ein weiteres bekanntes Beispiel ist das Antibiotikum Penicillin. Penicillin hemmt dauerhaft das Enzym, das bei den Bakterien für die Ausbildung der Zellwand sorgt. Dadurch haben die Bakterienzellen keine Stabilität mehr und können sich nicht weiter teilen. Eine Vermehrung der Bakterien wird somit durch das Antibiotikum verhindert.

Eine irreversible Enzymhemmung erfolgt auch oft bei Vergiftungen durch Nervengase oder Schwermetalle, zum Beispiel Quecksilber.

Alles Wichtige zur Enzymhemmung auf einen Blick!

  • Die Enzymhemmung ist wichtig, damit die zahlreichen Stoffwechselprozesse im Organismus reguliert werden können.
  • Unter einer Enzymhemmung versteht man die Hemmung einer enzymatischen Reaktion durch einen Hemmstoff, auch Inhibitor genannt. Die Aktivität des Enzyms wird gesenkt und die Geschwindigkeit der katalysierten Reaktion somit herabgesetzt.
  • Die Inhibitoren binden dabei zum Beispiel an das Enzym oder an den umzusetzenden Stoff (= Substrat).
  • Es gibt reversible (umkehrbare) und irreversible (unumkehrbare) Enzymhemmungen.
  • Die reversible Enzymhemmung kann man wiederum in verschiedene Unterarten einteilen, nämlich in die kompetitive Hemmung, die nicht-kompetitive Hemmung und die unkompetitive Hemmung.
  • Die Folge ist, dass das Enzym das Substrat (vorübergehend) nicht mehr umsetzen kann.
  • Bei der irreversiblen Hemmung bindet der Inhibitor so fest, dass er nicht mehr vom Enzym zu lösen ist. Die Aktivität des Enzyms geht damit verloren, es bleibt für immer inaktiv.

Finales Enzymhemmung Quiz

Frage

Was ist eine kompetitive Hemmung?

Antwort anzeigen

Antwort

Eine kompetitive Hemmung beschreibt eine Form der Enzymhemmung, bei der der Hemmstoff das aktive Zentrum eines Enzyms besetzen kann und somit in Konkurrenz zum Substrat steht.

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Frage

Welche zwei Formen der Enzymhemmung gibt es?

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Antwort

Es gibt die allosterische und die kompetitive Hemmung.

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Frage

Wie wird der Inhibitor noch genannt und warum?

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Antwort

Inhibitoren der kompetitiven Hemmung werden auch Substratanaloga oder Strukturanaloga genannt, da die Struktur des Inhibitors ähnlich ist zu der des Substrats.

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Frage

Warum wird die kompetitive Hemmung auch konkurrierende Hemmung genannt?

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Antwort

Sie wird auch konkurrierende Hemmung genannt, weil der Inhibitor und das Substrat als Konkurrenten auftreten.

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Frage

Ist die kompetitive Hemmung reversibel und wenn ja, wodurch?

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Antwort

Die kompetitive Hemmung ist ein reversibler Vorgang. Das heißt, die Enzymhemmung lässt sich umkehren. Die Enzymhemmung lässt sich rückgängig machen, indem die Konzentration des Substrats vergrößert wird. Dadurch findet eine Verdrängung des Inhibitors statt. Das Substrat kann wieder an das aktive Zentrum binden.

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Frage

Erkläre die Rolle der Substratkonzentration und der Konzentration des Inhibitors bei der kompetitiven Hemmung.

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Antwort

Ist die Konzentration des Inhibitors höher als die des Substrats, besetzt der Inhibitor das aktive Zentrum. Es kann kein Produkt entstehen.

Ist die Substratkonzentration höher als die Konzentration des Inhibitors, entsteht ein Enzym-Substrat-Komplex und Produkt wird gebildet.

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Frage

Nenne den Unterschied zwischen der kompetitiven und der allosterischen Hemmung.

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Antwort

Bei der allosterischen Hemmung bindet der Inhibitor an das allosterische Zentrum, wodurch eine Umformung der Konformation des Enzyms erfolgt. Dieser Vorgang findet bei der kompetitiven Hemmung nicht statt, denn der Inhibitor besetzt dort das aktive Zentrum.

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Frage

Beschreibe den Einfluss der kompetitiven Hemmung auf die maximale Reaktionsgeschwindigkeit des Enzyms.

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Antwort


Die Höhe der maximalen Reaktionsgeschwindigkeit, die ein Enzym besitzt, bleibt unverändert. Der Unterschied besteht darin, dass bei Vorliegen von Inhibitoren mehr Substrat benötigt wird, bis diese maximale Geschwindigkeit vom Enzym erreicht wird. 

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Frage

Wie wird die Michaelis-Menten-Konstante durch die kompetitive Hemmung beeinflusst?

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Antwort

Es ist eine größere Substratkonzentration nötig, um die Hälfte der maximalen Reaktionsgeschwindigkeit, welche die Michaelis-Menten-Konstante darstellt, zu erzielen.

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Frage

Wie wirkt Salicylsäure im Körper?

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Antwort

Salicylsäure ist ein Inhibitor, der das aktive Zentrum des Enzyms Prostaglandin-Synthase besetzen kann. Somit werden keine Prostaglandine und Thromboxane produziert.

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Frage

Wie wirken Antihistaminika?

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Antwort

Antihistaminika besetzen als Inhibitoren das aktive Zentrum der Rezeptoren von Histamin. Histamin kann sich nicht mehr an den Rezeptor binden oder wird aus dem aktiven Zentrum vertrieben. Es werden keine Entzündungsreaktionen mehr hervorgerufen.

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Frage

Substrat und Inhibitor stehen in Konkurrenz. Welche Begriffe ergeben sich dadurch für diese beiden Verbindungen?

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Antwort

Das Substrat kann hierbei auch als Agonist und der Inhibitor kann als Antagonist bezeichnet werden.

Frage anzeigen

Frage

Beschreibe die Beziehung von Substrat und Inhibitor.

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Antwort

Das Substrat und der Inhibitor sind Konkurrenten. Beide Substanzen möchten das aktive Zentrum des Enzyms besetzen.

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Frage

Wie heißt die Verbindung von Substrat und Enzym?

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Antwort

Die Verbindung heißt Enzym-Substrat-Komplex.

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Frage

Was ist die allosterische Hemmung?

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Antwort

Die allosterische Hemmung ist eine Form der Enzymhemmung, bei der ein Inhibitor an ein allosterisches Zentrum beim Enzym bindet und es so zu einer Modulation der Konformation des Enzyms kommt. Somit kann das Substrat kaum oder gar nicht an das Enzym binden.

Frage anzeigen

Frage

Wo bindet der Inhibitor bei der allosterischen Hemmung?

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Antwort

Der Inhibitor bindet an das allosterische Zentrum.

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Frage

Was ist das allosterische Zentrum?

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Antwort

Das allosterische Zentrum ist ein Bereich im Enzym, welcher abseits des aktiven Zentrums liegt. Es ist also an einer anderen räumlichen Stelle angesiedelt. Dort bindet der Inhibitor und es kommt zu einer Enzymhemmung.

Frage anzeigen

Frage

Wie wird der Inhibitor noch genannt?

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Antwort

Eine andere Bezeichnung für den Inhibitor ist allosterischer Inhibitor oder allosterischer Effektor.

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Frage

Wie wird die allosterische Hemmung noch genannt?

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Antwort

Die allosterische Hemmung wird noch als nicht-kompetitive Hemmung bezeichnet.

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Frage

Wo spielt die allosterische Hemmung eine wichtige Rolle?

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Antwort

Die allosterische Hemmung durch einen Inhibitor ist im menschlichen Körper besonders wichtig, da es eine zentrale Rolle im Stoffwechsel und dessen Regulierung spielt.

Frage anzeigen

Frage

Welche Auswirkungen hat der Inhibitor der allosterischen Hemmung auf das Enzym?

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Antwort

Bei der allosterischen Hemmung bindet der Inhibitor an das allosterische Zentrum. Infolge dieser Bindung des Inhibitors erfolgt eine Modulation der Konformation des Enzyms. Das bedeutet, dass sich durch den Inhibitor die räumliche Struktur des Enzyms etwas verändert.

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Frage

Wie lässt sich eine allosterische Hemmung umkehren?

Antwort anzeigen

Antwort

Die allosterische Hemmung des Enzyms lässt sich umkehren, indem der Inhibitor aus dem Enzym beseitigt wird.

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Frage

Was ist eine negative Rückkoppelung?

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Antwort

Eine negative Rückkoppelung bezieht sich auf eine Kette von Reaktionen, an deren Ende ein Endprodukt entsteht. Dieses Endprodukt wirkt schließlich als Inhibitor, welcher ein Enzym am Anfang der Reaktionskette hemmt.

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Frage

Beschreibe den Einfluss der allosterischen Hemmung auf die Maximalgeschwindigkeit eines Enzyms.

Antwort anzeigen

Antwort

Die Maximalgeschwindigkeit einer Enzymreaktion wird vermindert, da ein Teil der Enzyme durch den Inhibitor besetzt ist und somit keine Bindung durch Substrat stattfindet.

Frage anzeigen

Frage

Nenne ein Beispiel für die allosterische Hemmung.

Antwort anzeigen

Antwort

Ein Beispiel für eine allosterische Hemmung ist die Hemmung von Phosphofructokinase durch ATP.

Frage anzeigen

Frage

Was ist eine Endprodukthemmung?

Antwort anzeigen

Antwort

Bei einer Endprodukthemmung hemmt das Endprodukt als Inhibitor das Enzym, welches für dessen Bildung verantwortlich ist.

Frage anzeigen

Frage

Nenne ein Beispiel für eine Endprodukthemmung.

Antwort anzeigen

Antwort

Die Hemmung von Phosphofructokinase durch dessen Produkt ATP ist ein Beispiel für eine Endprodukthemmung.

Frage anzeigen

Frage

Warum wird die Maximalgeschwindigkeit durch die allosterische Hemmung vermindert?

Antwort anzeigen

Antwort

Die Maximalgeschwindigkeit einer Enzymreaktion wird vermindert, da ein Teil der Enzyme durch den Inhibitor besetzt ist und somit keine Bindung durch Substrat stattfindet. Die Enzymreaktion läuft mit einer geringeren Geschwindigkeit ab.

Frage anzeigen

Frage

Es liegt nur eine geringe Konzentration an Inhibitor im Vergleich zu Substrat vor. Kann Produkt gebildet werden?

Antwort anzeigen

Antwort

Es kann Produkt gebildet werden, da nur wenige Enzyme durch einen Inhibitor gehemmt sind. Eine größere Anzahl an Enzymen kann durch Substrat besetzt werden.

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