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Im folgenden Artikel lernst du unter anderem, was eine Disulfidbrücke ist, wie sie ausgebildet wird und was die Funktion einer solchen Bindung ist. Kein Problem also, wenn du noch nicht sicher bist, was es mit den Disulfidbrücken auf sich hat. Wenn du bis zum Ende dabei bleibst, hast du einen guten Überblick über dieses wichtige Thema, welches zu den Aminosäuren in der Chemie gehört.
Viel Spaß beim Lernen!
In der Chemie versteht man unter einer Disulfidbrücke, auch Disulfidbindung oder Disulfidbrückenbindung genannt, eine kovalente Bindung zwischen zwei Schwefelatomen, deren jeweils einzige freie Valenz mit einem Organylrest abgesättigt ist. In der Biochemie ist die Disulfidbindung dagegen die kovalente Bindung, also eine Atombindung, zwischen den Schwefelatomen zweier Cystein-Moleküle, die in der Aminosäureseitenkette eines Proteins vorkommen. Zwei mittels Disulfidbrückenbindung verknüpfte Cystein-Reste in Proteinen bezeichnet man dabei auch als Cystin-Brücke.
Auf dem Bild siehst du eine schematische Darstellung von vier Disulfidbrücken innerhalb einer Peptidkette eines Proteins. Die Bindung ist intrachenar, also innerhalb einer Polymerkette lokalisiert.
Disulfidbrücken werden (bei Eukaryoten) entweder noch während der Translation in die Proteine eingefügt, wenn sich Teile von diesen im Rahmen ihrer Synthese schon im Endoplasmatischen Retikulum (ER) befinden, oder aber danach, wenn sie sich komplett im ER oder einem anderen membranumhüllten Zellorganell aufhalten. Der zweite Fall stellt eine sogenannte posttranslationale Modifikation dar. Bei Prokaryoten gilt dies analog für die Translation ins Periplasma.
via wikipedia.org
Die bei der Ausbildung einer Disulfidbrückenbindung beteiligten funktionellen Gruppen nennt man Thiolgruppen oder Mercaptogruppen. Die Bildung einer solchen Schwefel-Schwefel-Bindung kann man als als Oxidation, also als Abgabe von Wasserstoff beziehungsweise Elektronen, bezeichnen.
Die Oxidationsreaktion lautet dabei: R-SH + HS-R' → R-S-S-R' + 2 H+ + 2e−
Und die Reduktion: 2 Fe3+ + 2 e− → 2 Fe2+
R und R' bezeichnen dabei die Cysteine am Peptid beziehungsweise Protein. Die beiden überschüssigen Wasserstoffatome werden von einem Wasserstoff-Akzeptor gebunden. Sie können letztendlich zum Beispiel auf Sauerstoff übertragen werden:
4 H + O2 → 2 H2O
Da die Bildung einer Disulfidbrücke aus zwei Mercaptogruppen als Oxidation beschrieben werden kann, kann die Reaktion nur in einem oxidativen Milieu erfolgen. Cytoplasmatische Proteine enthalten aus diesem Grund in der Regel keine Disulfidbrücken, das Cytoplasma ist nämlich eine reduzierende Umgebung.
Die Ausbildung von Disulfidbrücken ist kein spontaner Prozess. Es benötigt eine Redox-Reaktion, die einen entsprechenden Reaktionspartner zum Elektronenübertrag erfordert. Die Ausbildung wird außerdem durch Enzyme katalysiert. Verfügt ein Protein über mehr als nur zwei Cysteine, besteht die Möglichkeit, dass sich durch Verknüpfung der „falschen“ Cysteine Disulfidbrücken ergeben, die nicht dem nativen Zustand des Proteins entsprechen. Es muss also eine Umknüpfung falscher Disulfidbrücken erfolgen.
Beteiligt an der Ausbildung von Disulfidbrücken ist das Tripeptid Glutathion (GSH), ein Isopeptid, das im Cytoplasma von sowohl Prokaryoten als auch Eukaryoten vorhanden ist.
Disulfidbrücken dienen in erster Linie dazu, die dreidimensionale Proteinstruktur zu formen und zu stabilisieren, in dem sie innerhalb der Aminosäureketten Schlaufen bilden oder mehrere Aminosäureketten zu einem funktionstüchtigen Protein verknüpfen. Die Disulfidbrücken wirken dabei als kovalente Bindungen wesentlich fixierender als beispielsweise die ebenfalls im Molekül vorkommenden Wasserstoffbrückenbindungen. Die Bildung von Disulfidbrücken kann auch ein separater Schritt bei der Faltung eines Proteins sein, ohne dass die nachfolgenden Faltungsschritte hinausgezögert werden.
Disulfidbrücken in Proteinen limitieren deren rekombinante Expressionsfähigkeit, also deren biotechnologische Herstellung. Ohne Disulfidbrücken ist beispielsweise die Faltung des Proteins gestört. Neben dem proteolytischen Abbau kann es insbesondere bei der übermäßigen Produktion des Proteins zur Bildung von Einschlusskörpern kommen. Der Einschlusskörper ist dabei in seinem Inneren vor Reduktion geschützt und bildet deshalb willkürlich Disulfidbrücken zu anderen Proteinen aus. Sowohl die Fehlfaltung als auch die Bildung von Einschlusskörpern machen eine Aufreinigung des Proteins erforderlich und sorgen oft für ein nur teilweise funktionierendes Protein.
Durch die Anwendung bestimmter Reduktionsmittel können die in den Einschlusskörpern willkürlich ausgebildeten Disulfidbindungen wieder aufgelöst werden. Dies geschieht durch Reduktion, die einzelnen Proteine werden voneinander getrennt und lösen sich. Sie enthalten nun lediglich reduzierte Disulfidbindungen.
Um ein funktionelles, korrekt gefaltetes Protein zu erhalten, müssen die Disulfidbindungen erneut und kontrolliert ausgebildet werden, sodass nur die „gewünschten“ Cystein-Paare eine Bindung miteinander eingehen. Um das zu erreichen, werden die Proteine mit Glutathion (GSH) versetzt. Es erfolgt eine Re-Oxidation der Disulfidbindungen in den nativen Zustand des Proteins.
Na, alles verstanden? Zu guter Letzt bekommst du hier noch eine Zusammenfassung der wichtigsten Aspekte der Disulfidbrücken, damit du bestens auf deine nächste Prüfung vorbereitet bist.
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