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Wenn du ein Hühnerei anbrätst, verändert sich die Farbe. Das vorher durchsichtige Eiweiß wird weiß. Der Grund für diese Änderung ist, dass sich die Proteinstruktur des Eiweißes verändert. Wie genau dieser Effekt zustande kommt, erfährst du im Laufe dieser Erklärung.
In der Biochemie fasst man die verschiedenen Strukturebenen eines Proteins oder Peptids unter der Proteinstruktur zusammen. Diese Strukturen werden hierarchisch in die Primärstruktur (Aminosäuresequenz), die Sekundärstruktur, die Tertiärstruktur und die Quartärstruktur unterteilt.
Die 21 proteinogenen Aminosäuren sind die Bausteine der Proteine. In der Grundstruktur tragen die proteinogenen Aminosäuren am α-C-Atom eine Carbonsäuregruppe und eine Aminogruppe.
Abbildung 1: Grundstruktur von α-Aminosäuren. Quelle: www.viamedici.thieme.de
Bei der Biosynthese von Proteinen werden ausgewählte Aminosäuren durch Peptidbindungen in einer bestimmten Reihenfolge zur Polypeptidkette eines Proteins verknüpft.
Unter Wasserabspaltung können die Aminosäuren Peptidbindungen zueinander ausbilden. Dabei handelt es sich um eine Kondensationsreaktion. Die Verknüpfung entsteht zwischen der Aminogruppe einer Aminosäure und der Carboxylgruppe der anderen.
Dementsprechenden reagieren zum Beispiel zwei Glycinmoleküle unter Ausbildung einer Peptidbindung zu Glycyl-Glycin.
Abbildung 2: Bildung einer Peptidbindung zwischen zwei Glycinmolekülen. Quelle: www.sofatutor.com
In der Peptidbindung bildet sich aufgrund des Elektronegativitätsunterschiedes ein Doppelbindungscharakter. Der Sauerstoff ist elektronegativer als der Stickstoff und zieht die Elektronen somit an sich. Aus diesem Grund "schiebt" der Sauerstoff ein freies Elektronenpaar zu einem gewissen Teil in die Bindung zwischen dem Kohlenstoff- und Stickstoffatom.
Wenn sich nun längere Aminosäureketten bilden, liegen immer zwei Peptidbindungen gegenüber, sodass Wasserstoffbrückenbindungen ausgebildet werden können. Auf dieser Grundlage beruhen die verschiedenen Strukturebenen der Proteine.
Abbildung 3: Wasserstoffbrückenbindung bei Peptidketten. Quelle: www.schullv.de
Die Struktur von Proteinen ist in der Biochemie hierarchisch in verschiedene Strukturebenen gegliedert. Diese spezielle Einteilung wurde erstmals 1952 von Kaj Ulrik Linderstrøm-Lang vorgeschlagen. In Bezug auf die räumliche Anordnung eines Proteins wird auch der Begriff Proteinkonformation verwendet. Demnach werden Änderungen der räumlichen Proteinstruktur Konformationsänderungen genannt.
Die definierte, dreidimensionale Struktur, in der ein bestimmtes Protein seine Funktion ausübt, nennt man auch native Struktur. Diese Struktur ist für die Funktion sehr wichtig. Eine fehlerhafte Proteinstruktur, also ein Verlust der nativen Struktur, beispielsweise aufgrund von Denaturierung, kann zum Ausfall der ursprünglichen Proteinfunktion führen.
Als Denaturierung wird die Veränderung der Struktur von Biomolekülen bezeichnet. Diese Biomoleküle können zum Beispiel Proteine oder DNA sein. Durch einen bestimmten äußerlichen Einfluss werden die Bindungen in den Molekülen aufgespalten, sodass sie ihre eigentliche Funktion nicht mehr ausüben können. Wenn es bei Proteinen zur Denaturierung kommt, werden die Peptidbindungen aufgebrochen.
Es gibt verschiedene chemische und physische Gründe für die Denaturierung. Einer der häufigsten ist Hitze. Der Grund warum ein Hühnerei beim Braten oder Kochen fest wird, ist die Denaturierung. Das Eiweiß wird weiß und fest, da sich die Struktur der Proteine verändert. Der vorherige flüssige Zustand kann nicht wieder hergestellt werden.
Es werden folgende vier hierarchisch angeordnete Strukturebenen unterschieden:
Primärstruktur: Das ist die Abfolge der Aminosäuren der Peptidkette (auch Aminosäuresequenz genannt).
Sekundärstruktur: Hierbei handelt es sich um die räumliche Struktur eines lokalen Bereiches im Protein (beispielsweise α-Helix oder β-Faltblatt).
Tertiärstruktur: Das ist die räumliche Struktur einer Untereinheit.
Quartärstruktur: Sie bildet die räumliche Struktur des gesamten Proteinkomplexes mit allen Untereinheiten.
In der folgenden Abbildung erkennst du die verschiedenen Strukturebenen eines Proteins.
Abbildung 4: Ebenen der Proteinstruktur. Quelle: www.quizlet.com
Die Aminosäureabfolge von Proteinen wird als Primärstruktur bezeichnet. Wenn es zur Denaturierung von Proteinen kommt, wird die Proteinstruktur zerstört, aber die Primärstruktur bleibt erhalten. Trotzdem wird die Funktion des Proteins in dieser Form nicht ausgeübt. Bei der Darstellung der Primärstruktur ist die freie Aminogruppe (N-Terminus) in der Regel links und die freie Carboxylgruppe (C-Terminus) rechts.
Abbildung 5: Aufbau der Primärstruktur
Über die Peptidbindung hinaus, kommen in der Biochemie auch Disulfidbrücken vor. Das sind Atombindungen zwischen zwei Schwefelatomen von Cysteinmolekülen. Durch diese Bindung wird die dreidimensionale Struktur von Proteinen stabilisiert. Die Bindung entsteht durch eine Oxidationsreaktion zwischen den Thiolgruppen (-SH) von zwei Cysteinmolekülen.
Abbildung 6: Bildung einer Disulfidbrücke. Quelle: www.chemgapedia.de
Durch die Disulfidbrücken können die Sekundär-, Tertiär- und Quartärstruktur von Proteinen ausgebildet werden.
Wenn die Aminosäuren der Primärstruktur Wechselwirkungen untereinander ausbilden, entsteht eine regelmäßige Struktur, die als Sekundärstruktur bezeichnet wird. Die am häufigsten vorkommenden Sekundärstrukturen sind die α-Helix und das β-Faltblatt. Die Form beider Strukturen entsteht durch Wasserstoffbrückenbindungen zwischen dem Sauerstoffatom am C-Terminus einer Aminosäure und dem Wasserstoffatom am N-Terminus einer anderen Aminosäure.
Abbildung 7: Aufbau der Sekundärstruktur. Quelle: www.khanacademy,org
Bei der α-Helix handelt es sich um eine spiralförmige Struktur bei der jede Windung 3,6 Aminosäuren enthält. Bei einem β-Faltblatt liegen Abschnitte von Aminosäureketten nebeneinander. Die Abschnitte werden durch die Wasserstoffbrückenbindungen zusammengehalten.
Die Tertiärstruktur beschreibt die räumliche Anordnung der Aminosäureketten. Die Basis der Struktur bilden die Wechselwirkungen zwischen den Resten der Aminosäuren wie Van-der-Waals-Kräfte, ionische Wechselwirkungen, Disulfidbrücken, hydrophobe Wechselwirkungen und Wasserstoffbrückenbindungen. Reste mit entgegengesetzter Ladung können auch Ionenbindungen ausbilden. In der folgenden Abbildung siehst du einige dieser Wechselwirkungen schematisch dargestellt.
Abbildung 8: Aufbau der Tertiärstruktur. Quelle: www.khanacademy.org
Als Quartärstruktur wird die Anordnung von mehreren Aminosäureketten als Proteinkomplex bezeichnet. Die gleichen Wechselwirkungen der Tertiärstruktur halten auch die Quartärstruktur zusammen.
Ein Beispiel für einen derartigen Proteinkomplex ist Hämoglobin. Hämoglobin wird als roter Blutfarbstoff bezeichnet, weil es unserem Blut seine rote Farbe verleiht. Es besteht aus Eiweiß (Protein) und macht circa 90% unserer roten Blutkörperchen aus.
Abbildung 9: Struktur von Hämoglobin. Quelle: www.blutwert.net
Hämoglobin besteht aus vier Untereinheiten: Jeweils zwei α- und β-Einheiten namens α- und β-Globin. Darüber hinaus besteht es aus Häm (eisenhaltiger Farbstoff). Die Aufgabe von Hämoglobin ist der Transport von Sauerstoff im Blut.
Die Proteinbiosynthese ist die Neusynthese von Proteinen in lebenden Zellen. Dabei werden nach Vorgabe von genetischen Informationen neue Proteine aus Aminosäuren aufgebaut. Die Proteinbiosynthese wird in Transkription und Translation unterteilt. Die Transkription ist die Umschreibung eines Gens in eine messenger-RNA (mRNA). Ein Gen enthält die Information für den Bau eines Proteins.
Die Translation ist die Synthese von Proteinen, wobei die Basensequenz der mRNA in eine Aminosäuresequenz eines Proteins übersetzt wird. Die Übersetzung der mRNA erfolgt nach dem genetischen Code. Dabei stehen immer eine Dreierfolge von Basen (Basentriplett oder Codon) für eine spezifische Aminosäure in der entstehenden Aminosäuresequenz.
Der Prozess, durch den Proteine ihre dreidimensionale Struktur erhalten, nennt sich Proteinfaltung. Diese Proteinfaltung findet während und nach der Synthese der Peptidkette statt und ist außerdem Voraussetzung für die fehlerfreie Funktion des Proteins.
Die Proteinfaltung wird durch sogenannte Chaperone ermöglicht. Durch das Öffnen und Schließen ihres "Deckels" nehmen sie ungefaltete Proteine auf, woraufhin die Proteine ihre korrekte dreidimensionale Form einnehmen können. Danach öffnet sich der "Deckel" des Chaperons und das fertige korrekt gefaltete Protein wird entlassen. Dieser Prozess sieht schematisch folgendermaßen aus:
Abbildung 10: Proteinfaltung durch Chaperone. Quelle: Campbell/Reece, Biologie, 6. Aufl., 2004
Trotz dieses Systems können falsch gefaltete Proteine entstehen. Dafür gibt es zwei Gründe:
Ein Beispiel für die erste Möglichkeit ist eine Mutation in einem Gen für den Tumorsuppressor namens p53. Die Aufgabe dieses Gens besteht eigentlich darin, beschädigte DNA-Abschnitte zu reparieren. Wenn aber diese Mutation eintritt, kann es seine Aufgabe nicht mehr erfüllen, weshalb möglicherweise Krebs entstehen kann.
Eine Mutation ist eine dauerhafte und vererbbare Veränderung der genetischen Information eines Organismus. Kommt die Mutation in einer Körperzelle vor, kann sie an die Tochterzellen weitergegeben werden.
Bei der zweiten Möglichkeit kann es durch eine Mutation zur Verklumpung eines Proteins kommen, was zu Krankheiten wie Chorea Huntington oder Alzheimer führen kann.
Chorea Huntington ist eine Erbkrankheit, bei der Bereiche des Gehirns nach und nach zerstört werden. Dabei kann es zu Bewegungsstörungen sowie psychiatrischen Störungen kommen.
Alzheimer ist die häufigste Form der Demenz. Es kommt zum unheilbaren Absterben von Nervenzellen im Gehirn, was zu Verwirrung und Vergesslichkeit führt.
Um die Proteinstruktur experimentell zu bestimmen, gibt es verschiedene Möglichkeiten:
Es werden hierarchisch vier Strukturebenen unterschieden: die Primärstruktur, die Sekundärstruktur, die Tertiärstruktur und die Quartärstruktur. Die Primärstruktur ist die Abfolge der Aminosäuren der Peptidkette (auch Aminosäuresequenz genannt). Bei der Sekundärstruktur handelt es sich um die räumliche Struktur eines lokalen Bereiches im Protein (beispielsweise α-Helix oder β-Faltblatt). Die Tertiärstruktur ist die räumliche Struktur einer Untereinheit. Die Quartärstruktur bildet die räumliche Struktur des gesamten Proteinkomplexes mit allen Untereinheiten.
In der Biochemie fasst man die verschiedenen Strukturebenen eines Proteins oder Peptids unter der Proteinstruktur zusammen. Diese Strukturen werden hierarchisch in die Primärstruktur (Aminosäuresequenz), die Sekundärstruktur, die Tertiärstruktur und die Quartärstruktur unterteilt.
Die Anziehungskräfte zwischen den Aminosäuren ermöglichen die Tertiär- und Quartärstruktur. Das können Van-der-Waals-Kräfte, ionische Wechselwirkungen, Disulfidbrücken und hydrophobe Wechselwirkungen sein.
Die Quartärstruktur entsteht durch die Anordnung von mehreren Aminosäureketten als Proteinkomplex. Der Komplex wird durch Van-der-Waals-Kräfte, ionische Wechselwirkungen, Disulfidbrücken und hydrophobe Wechselwirkungen zusammengehalten.
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