Biochemie at Universität zu Köln

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Wieso nutzen Organismen Sauerstoff ?

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Alloterischer Regulator

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Wodurch kommt es zur eingeschränkten lateralen Beweglichkeit einer Membran ?

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Katalysemechanismen

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Regulatorische Strategien (nur aufzählen)

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Aminosäuren

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Proteine 

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Funktionen von Proteinen 

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Katalyse

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Apo-Enzym und Holo-Enzmy

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Was ist das aktive Zentrum ?

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Biochemie

Wieso nutzen Organismen Sauerstoff ?

Da Aerober Stoffwechsel ein reicheres Energiereservior nutzbar macht: z.B. Glucose kann 15x mehr Energie in Anwesenheit von Sauerstoff liefern



Biochemie

Alloterischer Regulator

Molekül das an einer anderen Stelle bindet als der Ligand, und dennoch einen Effekt verursacht welcher mit dem Ligand zusmmanhängt

Biochemie

Wodurch kommt es zur eingeschränkten lateralen Beweglichkeit einer Membran ?

Durch Cholesterol Einlagerung in der Membran. Sorgen aber auch dafür, dass Proteine an Ort und Stelle bleiben. 

Biochemie

Katalysemechanismen

-Säure-Base-Katalyse

• Metall-Ionen-Katalyse

• Kovalente Katalyse

• Elektrostatische Katalyse

• Orientierungseffekte

• Bevorzugte Bindung des Übergangszustandes

Biochemie

Regulatorische Strategien (nur aufzählen)

1. Allosterische Regulation

• Kooperativität (Rückkopplungshemmung)

2. Verschiedene Enzymformen (Isoenzyme)

• Gewebe-/Organ-spezfische Expression

• Alternative Spleissformen

3. Reversible kovalente Modifikationen

• Phosphorylierung, Acetylierung,...

4. Proteolytische Aktivierung

• inaktive Vorstufen

5. Kontrolle der Enzymmenge

• Transkription, Translation

Biochemie

Aminosäuren

-Von den unbegrenzt vielen möglichen Aminosäuren kommen 20 normalerweise in

Proteinen vor ("proteinogene Aminosäuren")

- sind Bausteine der Proteine 

- besitzen vielfältige funktionelle Gruppen: Alkohole, Thiole, Carbonsäuren, Carnoxamide, alkalische Gruppen und viele mehr 

- können miteinander und anderen molekülen interargieren

- können starr und/oder Dynamisch sein 

Biochemie

Proteine 

  • Proteine sind die vielseitigsten und komplexesten Makromoleküle in der gesamten lebenden Welt
  • lineare Polymere, bestehend aus monomeren Polypeptidketten
  • vielfältige funktionelle Gruppen:

    Alkohole, Thiole, Carbonsäuren, Carboxamide, alkalische Gruppen,...

  • können miteinander und anderen biologischen Makromolekülen interagieren

  • starre und dynamische Strukturen

Biochemie

Funktionen von Proteinen 

Mechanische Stabilität; Strukturproteine

(Keratin, Kollagene, Histone)

Enzymatische Katalyse

(Proteasen, Proteinkinasen, Amylasen)

Transport und Lagerung

(Hämoglobin)

Intrazelluläre Bewegung und Muskelbewegung

(Aktin, Myosin, Tubulin, Dynein)

Immunabwehr

(Antikörper, Rezeptoren)

Sensorische Funktion

(Acetylcholin-Rezeptor, Insulin-Rezeptor)

Kontrolle von Wachstum und Differenzierung

(Insulin, ...)

Biochemie

Katalyse

Katalyse (von altgriechisch κατάλυσις katálysis, deutsch ‚Auflösung‘)[1] bezeichnet die Änderung der Kinetik einer chemischen Reaktion mittels eines Katalysators mit dem Ziel, sie überhaupt erst in Gang zu bringen, sie zu beschleunigen oder die Selektivität in eine favorisierte Richtung zu lenken.

Biochemie

Apo-Enzym und Holo-Enzmy

Apo- Enzym:
"nackte" Proteine (ohen Cofaktoren, also ohne zusätzliche Molekülen wie z.B. Eisen, NAD)

Reine Proteinkette, ist nicht katalytisch aktiv. 

Erst wenn Cofaktoren binden wird es zum 

Holo-Enzym:

intakte Protein (mit Cofaktoren)

Biochemie

Was ist das aktive Zentrum ?

- Setzt sich aus wenigen Aminosäuren zsm., welche sich in einer räumlichen Nähe befinden und dafür sorgen, dass eine gegebene chemische Reaktion ablaufen kann  

- katalytische aktive Reste sind in der PRimärstrucltur (Sequenz) oft weit entfernt


Biochemie

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