Cellbio1 AF at Universität Wien | Flashcards & Summaries

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Lernmaterialien für Cellbio1 AF an der Universität Wien

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TESTE DEIN WISSEN

How and why do cis-double bonds in the acyl-chains of membrane lipids influence the transition temperature of the membrane?

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TESTE DEIN WISSEN

The double bond will not allow the acyl-chain to rotate, the kink formed by the double bond is fixed, and this means that the chain will occupy a larger volume within the monolayer, meaning that the membrane is more difficult to pack, allowing the membrane to stay fluid at much lower temperatures. A cis-double bond therefore greatly decreases the transition temperature of the membrane.

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Wie unterscheiden sich ER- und Plasmamembran?

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Membrandicke: ER < Golgi < Plasmamembran (weil cholesterin und Sphingolipide erst im GOlgi hinzugefügt werden)


Da die Membran der Plasmamembran dicker ist als die des ER und des Golgi, tendieren Proteine mit langen Membrandomänen in die Plasmamembran eingebaut zu werden 


Negative Ladung: ER < Golgi < Plasmamembran 

 

Lipide sind im ER symmetrisch angeordnet Lipide in der Plasmamembran sind asymmetrisch angeordnet 

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TESTE DEIN WISSEN

Wie können Proteine Membranen beugen, kurz beschreiben.


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Membrankrümmung 

Zellen beinhalten Regionen mit einer erhöhten Membrankrümmung 

Mechanismen zur Induktion von Krümmung 

  • Krümmung durch Entfernung von KW-Ketten von Molekülen der oberen Schicht (-> verkehrte Kegel werden formiert) 
  • Krümmung durch Bindung des Zytoskeletts an Membran 
  • Krümmung durch Bindung an Gerüstproteine 
    • BAR-Domänen-Proteine 
      • Bestehen aus zwei Monomeren und formen eine Bananen-artige Struktur 
      • Sie sind positiv geladen, wodurch sie v.a. gut an die Plasmamembran binden kann 
  • Krümmung durch Insertion von amphipatischen Helices oder bestimmten Membranproteinen 
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Wie kann man experimentell feststellen, dass eine Signalsequenz auf einem Protein sowohl notwendig als auch ausreichend für dessen Lokalisation ist?

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TESTE DEIN WISSEN

Identifikation der Nuklearen Lokalisierungssignale (NLS) 

  • Vollständiges Proteingen, dessen Produkt in Nukleus transportiert wird, wird am C-Terminus mit GFP markiert. Protein kann nach Expression im Nukleus sichtbar gemacht werden 
  • Teile des Proteingens werden deletiert, der Rest wird erneut mit GFP markiert. Ist das Produkt erneut im Kern sichtbar, wurde die NLS nicht gelöscht. Ist das Produkt nur im Cytosol sichtbar, wurde die NLS gelöscht 
  • NLS kann nun identifiziert werden. Allein die NLS Sequenz des Proteins ist ausreichend, um Protein in den Nukleus transportieren zu lassen 


GFP= green fluoreszent protein

NLS= nuclear localization signal


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Ran-GTPasen: Wie ermöglichen sie direktionalen Transport bei der Nucleare Pore?

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RAN ist ein molekularer Schalter den es in 2 Konformationen gibt, abhängig davon, ob GTP oder GDP gebunden ist.


Verantwortlich für den aktiven nuklearen Import und Export von Makromolekülen 

Konzentrationsgradient: Auf der Cytosol-Seite besteht ein Ran-GAP Überschuss (GTPase activating protein), auf der nuklearen Seite ein Ran-GEF Überschuss (Guanine nucleotide exchange factor) 


Import Zyklus 

  • Protein mit NLS bindet an nuklearen Import Rezeptor (Importin), welcher den Cargo in Kern importiert 
  • Im Kern bindet Ran-GTP, aktiviert durch Ran-GEF, an den Rezeptor, Cargo wird freigelassen 
  • Rezeptor mit Ran-GTP wird zurück in das Cytosol exportiert. Ran-GTP wird freigelassen und durch Ran-GAP zu Ran-GDP gespalten 

Export Zyklus 
  • Cargo bindet nur in Anwesenheit von Ran-GTP an Export Rezeptor (Exportin). Cargo wird ins Cytosol transportiert 
  • Im Cytosol wird Ran-GTP durch Ran-GAP zu Ran-GDP hydrolysiert, wodurch der Cargo dissoziier 


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Protein import into Peroxisomes

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Cytosol-Peroxisomen Transport 

  • Peroxisomen sind Organellen mit nur einer Membran und sind in allen Zellen vorhanden 
  • Peroxisomen vermitteln Beta-Oxidierung und Detoxifikation sowie katalysieren sie die erste Reaktion in der Synthese von Plasmalogen (häufigstes Fett in Myelin) 
  • Das Peroxisomenimportsignal ist ein C-terminales SKL-motif (Serin-Lysin-Leucin) 
  • Proteine innerhalb von Peroxisomen sind häufig so eng gepackt, dass sie Kristall-ähnliche Strukturen bilden 
  • Peroxisomen Biogenese 
    • Ein ER-Vesikel und ein aus den Mitochondrien stammender Vesikel, welche zwei verschiedene Arten von Peroxisomen-Precursor beinhalten, fusionieren 
    • Erst nach der Fusion kann die Importmaschinerie aktiviert werden und damit Peroxisomen-Proteine aufgenommen werden (Reifung) 
    • Anschließend kann das neu entstandene Peroxisom sich durch Teilung multiplizieren 
  • Peroxisomen-Proteine werden bereits gefaltet über Poren in den Peroxisomen aufgenommen. Poren haben daher sehr großen Durchmesser 
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SRP: Definition, Function, Properties. What is the Role of SRP in the synthesis of proteins targeted to the ER, and how does it work?

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Definition: Signal Recognition Particle

Function

Properties: targeting of signal peptide-bearing proteins to the prokaryotic plasma membrane or the eukaryotic endoplasmic reticulum membrane for secretion or membrane insertion 


SRP-abhängiger Import 

Ein Ribosom im Cytosol translatiert ein ER-Protein. Dieses besitzt eine N-terminale ER-Signalsequenz, welche durch ein SRP (Signal Recognition Particle) erkannt und gebunden wird. Weitere Translation wird dadurch inhibiert. SRP transportiert Ribosom-Protein-Komplex an das raue ER, wo es zur Bindung mit dem SRPRezeptor kommt. SRP dissoziiert, Translation wird wieder gestartet, Signalsequenz bindet an ein Proteintranslokator der rauen Membran. Weitere Translation führt zur Translokation des Proteins in das ER-Lumen über Proteintranslokator


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Oligosaccharide die im ER an Proteine angehängt werden, wie wirken sie sich auf die Faltung aus?

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Prozess 

Die Glykosylgruppen binden zunächst auf der cytosolischen Seite der Membran an das Dodichol, wo sie weiter assemblieren. Ab einer bestimmten Größe „flippen“ diese auf die luminale Seite der Membran 

Oligosaccharyl-Transferase spaltet das Oligosaccharid, welches über Dodichol an der Membran verankert ist, ab und transferiert dieses an ein Asparagin (N) des entstehenden Proteins 


Glykolisierung hat einen großen Einfluss auf die Faltung der Proteine 

Häufig können bestimmte Proteine die funktionelle Faltung nicht alleine erreichen. Die Abspaltung bzw. neuerliche Bindung bestimmter Zucker hat den Sinn, Proteine zu unterstützen die richtige Konformation einzugehen 

Prozess 

Zwei der drei terminale Glucose-Einheiten des Oligosaccharids werden durch Glukosidase abgespalten

 Überbleibende Glucose-Einheit des Proteins wird durch Calnexin erkannt. 

Calnexin unterstützt die Faltung des Proteins Protein und Glucose dessoziieren von Calnexin; Glucose-Einheit wird durch Glukosidase abgespalten 

Ist das überbleibende Protein mit dem Rest seines N-linkes Oligosaccharids ausreichend gefaltet so kann dieses aus dem ER exportiert werden. Ist es das nicht, bindet es erneut an Glucosyl-Transferase und durchläuft den Mechanismus erneut 

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TESTE DEIN WISSEN

Welches Enzym hilf bei der Faltung von falsch gefalteten Proteinen?


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Calnexin:

Bindet an die gebundenen Kohlenhydrate und kann so das nicht gefaltete Protein umhüllen 





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TESTE DEIN WISSEN

Which signal transduction pathways are activated when unfolded proteins accumulate in the lumen of the endoplasmic reticulum?

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TESTE DEIN WISSEN

IRE1 

  • Ungefaltete Proteine binden an den IRE1 Sensor. Dieser kann nun dimerisieren bzw. oligomerisieren. Oligomerisierung aktiviert nun dessen Ribonuklease-Domäne 
  • IRE1 entfernt ein Intron aus der mRNA des Transkriptionsfaktor XBP1 – übrige Teile werde durch tRNA Ligase ligiert (mRNA ist erst jetzt funktionell). 
  • XBP1 wird translatiert und damit aktiviert XBP1 aktiviert nun die Transkription von Faltung-unterstützenden Genen und die Expansion des ER 

ATF6
  • Ist ein Protein, welches mit der ER-Membran assoziier ist. Bei einer zu hohen Anzahl an ungefaltenen Proteinen, dissoziiert es und wird zum Golgi transportiert. Dort wird ein Teil davon abschnitten, welcher als Transkriptionsfaktor für bestimmte Chaperongene agiert 

PERK 
  • PERK phosphoryliert elF2𝛼, wodurch die Produktion von weiteren ER-Proteinen down-reguliert wird. Außerdem up-reguliert es bestimmte TF, welche die Expansion des ER und die Expression von Chaperongenen unterstützen 

Kann ein Protein, trotz der verschiedenen Mechanismen, sich nicht falten so wird dieses über einen ER-Protein-Translokator zurück in das Cytosol transportiert. Dort wird das Oligosaccharid durch N-Glykanase gespalten und das restliche Protein durch mehrere Ubiquitine gebunden. Ubiquitinketten dienen als Signal für das Proteasom das Protein zu degradieren 


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TESTE DEIN WISSEN

Transport vom LDL-Rezeptor zum Lysosom? (im englischen war die Rede von LDL, also ohne Rezeptor...)

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1. LDL bindet an den LDL-Rezeptor, welcher über ein Adaptorprotein mit Clathrin interagiert. Es kommt zur Knospung 

2. Vesikel wird von der Membran gespalten; Clathrin dissoziiert 

3. Vesikel fusioniert mit frühen Endosomen 

4. LDL wird in Lysosom transportiert, wo es zu Cholesterol gespalten wird; LDL-Rezeptor wird zurück an die Plasmamembran transportiert, wo es erneut LDL binden kann 

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TESTE DEIN WISSEN

Welche Eigenschaften haben Lipide, dass sie eine flexible, undurchlässige Doppellipidschicht bilden können?



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TESTE DEIN WISSEN

Polarer, hydrophiler Kopf 

Unpolarer, hydrophober Schwanz (Eine oder zwei KW-Ketten)


Abhängig von der Kopfgruppe und der Anzahl und Natur der Kohlenwasserstoffketten, verursachen unterschiedliche Lipide gemeinsam unterschiedliche Krümmungen 

 

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Q:

How and why do cis-double bonds in the acyl-chains of membrane lipids influence the transition temperature of the membrane?

A:

The double bond will not allow the acyl-chain to rotate, the kink formed by the double bond is fixed, and this means that the chain will occupy a larger volume within the monolayer, meaning that the membrane is more difficult to pack, allowing the membrane to stay fluid at much lower temperatures. A cis-double bond therefore greatly decreases the transition temperature of the membrane.

Q:

Wie unterscheiden sich ER- und Plasmamembran?

A:

Membrandicke: ER < Golgi < Plasmamembran (weil cholesterin und Sphingolipide erst im GOlgi hinzugefügt werden)


Da die Membran der Plasmamembran dicker ist als die des ER und des Golgi, tendieren Proteine mit langen Membrandomänen in die Plasmamembran eingebaut zu werden 


Negative Ladung: ER < Golgi < Plasmamembran 

 

Lipide sind im ER symmetrisch angeordnet Lipide in der Plasmamembran sind asymmetrisch angeordnet 

Q:

Wie können Proteine Membranen beugen, kurz beschreiben.


A:

Membrankrümmung 

Zellen beinhalten Regionen mit einer erhöhten Membrankrümmung 

Mechanismen zur Induktion von Krümmung 

  • Krümmung durch Entfernung von KW-Ketten von Molekülen der oberen Schicht (-> verkehrte Kegel werden formiert) 
  • Krümmung durch Bindung des Zytoskeletts an Membran 
  • Krümmung durch Bindung an Gerüstproteine 
    • BAR-Domänen-Proteine 
      • Bestehen aus zwei Monomeren und formen eine Bananen-artige Struktur 
      • Sie sind positiv geladen, wodurch sie v.a. gut an die Plasmamembran binden kann 
  • Krümmung durch Insertion von amphipatischen Helices oder bestimmten Membranproteinen 
Q:

Wie kann man experimentell feststellen, dass eine Signalsequenz auf einem Protein sowohl notwendig als auch ausreichend für dessen Lokalisation ist?

A:

Identifikation der Nuklearen Lokalisierungssignale (NLS) 

  • Vollständiges Proteingen, dessen Produkt in Nukleus transportiert wird, wird am C-Terminus mit GFP markiert. Protein kann nach Expression im Nukleus sichtbar gemacht werden 
  • Teile des Proteingens werden deletiert, der Rest wird erneut mit GFP markiert. Ist das Produkt erneut im Kern sichtbar, wurde die NLS nicht gelöscht. Ist das Produkt nur im Cytosol sichtbar, wurde die NLS gelöscht 
  • NLS kann nun identifiziert werden. Allein die NLS Sequenz des Proteins ist ausreichend, um Protein in den Nukleus transportieren zu lassen 


GFP= green fluoreszent protein

NLS= nuclear localization signal


Q:

Ran-GTPasen: Wie ermöglichen sie direktionalen Transport bei der Nucleare Pore?

A:

RAN ist ein molekularer Schalter den es in 2 Konformationen gibt, abhängig davon, ob GTP oder GDP gebunden ist.


Verantwortlich für den aktiven nuklearen Import und Export von Makromolekülen 

Konzentrationsgradient: Auf der Cytosol-Seite besteht ein Ran-GAP Überschuss (GTPase activating protein), auf der nuklearen Seite ein Ran-GEF Überschuss (Guanine nucleotide exchange factor) 


Import Zyklus 

  • Protein mit NLS bindet an nuklearen Import Rezeptor (Importin), welcher den Cargo in Kern importiert 
  • Im Kern bindet Ran-GTP, aktiviert durch Ran-GEF, an den Rezeptor, Cargo wird freigelassen 
  • Rezeptor mit Ran-GTP wird zurück in das Cytosol exportiert. Ran-GTP wird freigelassen und durch Ran-GAP zu Ran-GDP gespalten 

Export Zyklus 
  • Cargo bindet nur in Anwesenheit von Ran-GTP an Export Rezeptor (Exportin). Cargo wird ins Cytosol transportiert 
  • Im Cytosol wird Ran-GTP durch Ran-GAP zu Ran-GDP hydrolysiert, wodurch der Cargo dissoziier 


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Q:

Protein import into Peroxisomes

A:

Cytosol-Peroxisomen Transport 

  • Peroxisomen sind Organellen mit nur einer Membran und sind in allen Zellen vorhanden 
  • Peroxisomen vermitteln Beta-Oxidierung und Detoxifikation sowie katalysieren sie die erste Reaktion in der Synthese von Plasmalogen (häufigstes Fett in Myelin) 
  • Das Peroxisomenimportsignal ist ein C-terminales SKL-motif (Serin-Lysin-Leucin) 
  • Proteine innerhalb von Peroxisomen sind häufig so eng gepackt, dass sie Kristall-ähnliche Strukturen bilden 
  • Peroxisomen Biogenese 
    • Ein ER-Vesikel und ein aus den Mitochondrien stammender Vesikel, welche zwei verschiedene Arten von Peroxisomen-Precursor beinhalten, fusionieren 
    • Erst nach der Fusion kann die Importmaschinerie aktiviert werden und damit Peroxisomen-Proteine aufgenommen werden (Reifung) 
    • Anschließend kann das neu entstandene Peroxisom sich durch Teilung multiplizieren 
  • Peroxisomen-Proteine werden bereits gefaltet über Poren in den Peroxisomen aufgenommen. Poren haben daher sehr großen Durchmesser 
Q:

SRP: Definition, Function, Properties. What is the Role of SRP in the synthesis of proteins targeted to the ER, and how does it work?

A:

Definition: Signal Recognition Particle

Function

Properties: targeting of signal peptide-bearing proteins to the prokaryotic plasma membrane or the eukaryotic endoplasmic reticulum membrane for secretion or membrane insertion 


SRP-abhängiger Import 

Ein Ribosom im Cytosol translatiert ein ER-Protein. Dieses besitzt eine N-terminale ER-Signalsequenz, welche durch ein SRP (Signal Recognition Particle) erkannt und gebunden wird. Weitere Translation wird dadurch inhibiert. SRP transportiert Ribosom-Protein-Komplex an das raue ER, wo es zur Bindung mit dem SRPRezeptor kommt. SRP dissoziiert, Translation wird wieder gestartet, Signalsequenz bindet an ein Proteintranslokator der rauen Membran. Weitere Translation führt zur Translokation des Proteins in das ER-Lumen über Proteintranslokator


Q:

Oligosaccharide die im ER an Proteine angehängt werden, wie wirken sie sich auf die Faltung aus?

A:

Prozess 

Die Glykosylgruppen binden zunächst auf der cytosolischen Seite der Membran an das Dodichol, wo sie weiter assemblieren. Ab einer bestimmten Größe „flippen“ diese auf die luminale Seite der Membran 

Oligosaccharyl-Transferase spaltet das Oligosaccharid, welches über Dodichol an der Membran verankert ist, ab und transferiert dieses an ein Asparagin (N) des entstehenden Proteins 


Glykolisierung hat einen großen Einfluss auf die Faltung der Proteine 

Häufig können bestimmte Proteine die funktionelle Faltung nicht alleine erreichen. Die Abspaltung bzw. neuerliche Bindung bestimmter Zucker hat den Sinn, Proteine zu unterstützen die richtige Konformation einzugehen 

Prozess 

Zwei der drei terminale Glucose-Einheiten des Oligosaccharids werden durch Glukosidase abgespalten

 Überbleibende Glucose-Einheit des Proteins wird durch Calnexin erkannt. 

Calnexin unterstützt die Faltung des Proteins Protein und Glucose dessoziieren von Calnexin; Glucose-Einheit wird durch Glukosidase abgespalten 

Ist das überbleibende Protein mit dem Rest seines N-linkes Oligosaccharids ausreichend gefaltet so kann dieses aus dem ER exportiert werden. Ist es das nicht, bindet es erneut an Glucosyl-Transferase und durchläuft den Mechanismus erneut 

Q:

Welches Enzym hilf bei der Faltung von falsch gefalteten Proteinen?


A:

Calnexin:

Bindet an die gebundenen Kohlenhydrate und kann so das nicht gefaltete Protein umhüllen 





Q:

Which signal transduction pathways are activated when unfolded proteins accumulate in the lumen of the endoplasmic reticulum?

A:

IRE1 

  • Ungefaltete Proteine binden an den IRE1 Sensor. Dieser kann nun dimerisieren bzw. oligomerisieren. Oligomerisierung aktiviert nun dessen Ribonuklease-Domäne 
  • IRE1 entfernt ein Intron aus der mRNA des Transkriptionsfaktor XBP1 – übrige Teile werde durch tRNA Ligase ligiert (mRNA ist erst jetzt funktionell). 
  • XBP1 wird translatiert und damit aktiviert XBP1 aktiviert nun die Transkription von Faltung-unterstützenden Genen und die Expansion des ER 

ATF6
  • Ist ein Protein, welches mit der ER-Membran assoziier ist. Bei einer zu hohen Anzahl an ungefaltenen Proteinen, dissoziiert es und wird zum Golgi transportiert. Dort wird ein Teil davon abschnitten, welcher als Transkriptionsfaktor für bestimmte Chaperongene agiert 

PERK 
  • PERK phosphoryliert elF2𝛼, wodurch die Produktion von weiteren ER-Proteinen down-reguliert wird. Außerdem up-reguliert es bestimmte TF, welche die Expansion des ER und die Expression von Chaperongenen unterstützen 

Kann ein Protein, trotz der verschiedenen Mechanismen, sich nicht falten so wird dieses über einen ER-Protein-Translokator zurück in das Cytosol transportiert. Dort wird das Oligosaccharid durch N-Glykanase gespalten und das restliche Protein durch mehrere Ubiquitine gebunden. Ubiquitinketten dienen als Signal für das Proteasom das Protein zu degradieren 


Q:

Transport vom LDL-Rezeptor zum Lysosom? (im englischen war die Rede von LDL, also ohne Rezeptor...)

A:

1. LDL bindet an den LDL-Rezeptor, welcher über ein Adaptorprotein mit Clathrin interagiert. Es kommt zur Knospung 

2. Vesikel wird von der Membran gespalten; Clathrin dissoziiert 

3. Vesikel fusioniert mit frühen Endosomen 

4. LDL wird in Lysosom transportiert, wo es zu Cholesterol gespalten wird; LDL-Rezeptor wird zurück an die Plasmamembran transportiert, wo es erneut LDL binden kann 

Q:

Welche Eigenschaften haben Lipide, dass sie eine flexible, undurchlässige Doppellipidschicht bilden können?



A:

Polarer, hydrophiler Kopf 

Unpolarer, hydrophober Schwanz (Eine oder zwei KW-Ketten)


Abhängig von der Kopfgruppe und der Anzahl und Natur der Kohlenwasserstoffketten, verursachen unterschiedliche Lipide gemeinsam unterschiedliche Krümmungen 

 

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