Biochemie Und Allg. Biotechnologie at Universität Hohenheim | Flashcards & Summaries

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Lernmaterialien für Biochemie und allg. Biotechnologie an der Universität Hohenheim

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TESTE DEIN WISSEN
Was sind Enzyme ?
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  • Enzyme: sind höchst effiziente Katalysatoren, die gewöhnlich die Reaktionsgeschwindigkeit zwischen 10^5 und 10^17 beschleunigen 
    • Verkürzung der Reaktionszeit zur Erlangung des Reaktionsgleichgewichts einer Reaktion (Jahre in Sekunden)
  • Enzyme sind Proteine
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Was versteht man unter Regioselektivität ?
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  • beschreibt die Eigenschaft eines Enzyms an einer bestimmten Region oder chemischen Gruppe des Substrats bevorzugt zu binden und anschließend das Substrat dort zu katalysieren/spalten
  • eines von mehreren potentiellen Reaktionszentren reagiert also bevorzugt oder ausschließlich 
    • z.B. Penicillin G Amidase = bindet nur am Rest des Benzolrings von Penicillin G und katalysiert Spaltung 
      • bindet nicht am Rest welches den Lactamring besitzt (wird nicht gespalten)
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Was versteht man unter kovalenter Proteinmodifizierung ?
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  • Reversible kovalente Modifizierung: meistens „an“ oder „aus“
    • weniger feine Regulation
  • Beispiele: 
    • Phosphorylierung (Serin, Threonin, Tyrosin)
    • Acetylierung (häufig am a-Ende der Proteine)
    • Ubiquitierung
  • Veränderung von Konformation und/oder Eigenschaften 
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Was versteht man unter Substratselektivität ?
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  • Eigenschaft eines Enzyms nur ein Substrat oder eine Substratkette umzusetzen/zu katalysieren
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Was sind Cofaktoren ?
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  • Anorganische Ionen (zB. Fe2+, Mg2+, Mn2+, Zn2+…)
  • Aufgabe: Erhöhung des Ionisierungsgrad von Wasser in Umgebung, Ladungsabschirmung (z.B. Kinasen)
  • prostherische Gruppe = sehr feste/kovalente Bindung von Metallionen an Enzym
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Was versteht man unter Reaktionsselektivität ?
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  • beschreibt, dass Enzyme immer die gleiche Reaktion katalysieren, obwohl auch andere Reaktionen mit dem Substrat möglich wären 
    • z.B. Amylase spaltet nur Stärke in Glucose, jedoch keine Cellulose (chemisch sehr ähnlich)
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Was versteht man unter "induced fit" ?

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  • bei Substratbindung am Enzym kommt es auch zur Konformationsänderung des Enzyms (durch schwache Wechselwirkungen)
    • induced fit
      • funktionelle Gruppen werden in katalytische Position gebracht -> Steigerung der Katalysefähigkeit 
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Welche Bedingungen haben Enzyme ? 
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  • Herkunft der Enzyme ist entscheidend:
    • Psychrophile, Mesophile, Thermophile oder allgemein extremophile Mikroorganismen
  • Bedingungen von Enzymen ist von Enzym zu Enzym unterschiedlich
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Was sind Holoenzyme ?
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  • Holoenzym: vollständig, katalytisch aktives Enzym mit gebundenem Coenzym und/oder Cofaktor
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Wozu dienen die Cofaktoren von Enzymen?

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  • Cofaktoren von Enzymen = niedrigmolekulare, nichtproteinartige Bestandteile
    •  meist locker an das Enzym gebunden 
    • dienen bei chemischen Reaktionen als Elektronendonator oder -Akzeptor, wobei sie häufig während der Reaktion chemisch verändert werden
    • verändern somit das chemische Gleichgewicht.
  • nach der Reaktion können diese regeneriert werden.
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Was versteht man unter Stereoselektivität ?
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  • Enzym ist fähig zwischen Stereoisomeren und Enantiomeren zu unterscheiden 
    • kann beide umsetzen, jedoch wird nur ein Racemat davon bevorzugt umgesetzt 
    • z.B. L-AS-Acylase katalysiert die Spaltung von N-Acetyl- D,L Aminosäure zu L- und D- Aminosäure. L-AS werden aber mit häufiger Anzahl gebildet. Dies liegt daran, dass der Übergangszustand mit der niedrigsten Energie (hier L-Aminosäuren) und folglich der niedrigsten Aktivierungsenergie der Katalyse bei ausreichend niedriger Temperatur, bevorzugt durchlaufen wird.
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Wann sind Enzyme aktiv ?
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  • Meistens: bedingt durch Aktivität von Enzymen allein durch Aminosäuresequenz und Raumstruktur 
  • Teilweise: Benötigung zusätzlicher chemischer Komponenten 
    • ermöglichen chemische Rahmenbedingungen, damit Katalyse abläuft
      • Cofaktoren/Coenzyme
  • manche Enzyme benötigen sowohl ein/mehrere Cofaktoren als auch ein Coenzym
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Q:
Was sind Enzyme ?
A:
  • Enzyme: sind höchst effiziente Katalysatoren, die gewöhnlich die Reaktionsgeschwindigkeit zwischen 10^5 und 10^17 beschleunigen 
    • Verkürzung der Reaktionszeit zur Erlangung des Reaktionsgleichgewichts einer Reaktion (Jahre in Sekunden)
  • Enzyme sind Proteine
Q:
Was versteht man unter Regioselektivität ?
A:
  • beschreibt die Eigenschaft eines Enzyms an einer bestimmten Region oder chemischen Gruppe des Substrats bevorzugt zu binden und anschließend das Substrat dort zu katalysieren/spalten
  • eines von mehreren potentiellen Reaktionszentren reagiert also bevorzugt oder ausschließlich 
    • z.B. Penicillin G Amidase = bindet nur am Rest des Benzolrings von Penicillin G und katalysiert Spaltung 
      • bindet nicht am Rest welches den Lactamring besitzt (wird nicht gespalten)
Q:
Was versteht man unter kovalenter Proteinmodifizierung ?
A:
  • Reversible kovalente Modifizierung: meistens „an“ oder „aus“
    • weniger feine Regulation
  • Beispiele: 
    • Phosphorylierung (Serin, Threonin, Tyrosin)
    • Acetylierung (häufig am a-Ende der Proteine)
    • Ubiquitierung
  • Veränderung von Konformation und/oder Eigenschaften 
Q:
Was versteht man unter Substratselektivität ?
A:
  • Eigenschaft eines Enzyms nur ein Substrat oder eine Substratkette umzusetzen/zu katalysieren
Q:
Was sind Cofaktoren ?
A:
  • Anorganische Ionen (zB. Fe2+, Mg2+, Mn2+, Zn2+…)
  • Aufgabe: Erhöhung des Ionisierungsgrad von Wasser in Umgebung, Ladungsabschirmung (z.B. Kinasen)
  • prostherische Gruppe = sehr feste/kovalente Bindung von Metallionen an Enzym
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Q:
Was versteht man unter Reaktionsselektivität ?
A:
  • beschreibt, dass Enzyme immer die gleiche Reaktion katalysieren, obwohl auch andere Reaktionen mit dem Substrat möglich wären 
    • z.B. Amylase spaltet nur Stärke in Glucose, jedoch keine Cellulose (chemisch sehr ähnlich)
Q:

Was versteht man unter "induced fit" ?

A:
  • bei Substratbindung am Enzym kommt es auch zur Konformationsänderung des Enzyms (durch schwache Wechselwirkungen)
    • induced fit
      • funktionelle Gruppen werden in katalytische Position gebracht -> Steigerung der Katalysefähigkeit 
Q:
Welche Bedingungen haben Enzyme ? 
A:
  • Herkunft der Enzyme ist entscheidend:
    • Psychrophile, Mesophile, Thermophile oder allgemein extremophile Mikroorganismen
  • Bedingungen von Enzymen ist von Enzym zu Enzym unterschiedlich
Q:
Was sind Holoenzyme ?
A:
  • Holoenzym: vollständig, katalytisch aktives Enzym mit gebundenem Coenzym und/oder Cofaktor
Q:

Wozu dienen die Cofaktoren von Enzymen?

A:
  • Cofaktoren von Enzymen = niedrigmolekulare, nichtproteinartige Bestandteile
    •  meist locker an das Enzym gebunden 
    • dienen bei chemischen Reaktionen als Elektronendonator oder -Akzeptor, wobei sie häufig während der Reaktion chemisch verändert werden
    • verändern somit das chemische Gleichgewicht.
  • nach der Reaktion können diese regeneriert werden.
Q:
Was versteht man unter Stereoselektivität ?
A:
  • Enzym ist fähig zwischen Stereoisomeren und Enantiomeren zu unterscheiden 
    • kann beide umsetzen, jedoch wird nur ein Racemat davon bevorzugt umgesetzt 
    • z.B. L-AS-Acylase katalysiert die Spaltung von N-Acetyl- D,L Aminosäure zu L- und D- Aminosäure. L-AS werden aber mit häufiger Anzahl gebildet. Dies liegt daran, dass der Übergangszustand mit der niedrigsten Energie (hier L-Aminosäuren) und folglich der niedrigsten Aktivierungsenergie der Katalyse bei ausreichend niedriger Temperatur, bevorzugt durchlaufen wird.
Q:
Wann sind Enzyme aktiv ?
A:
  • Meistens: bedingt durch Aktivität von Enzymen allein durch Aminosäuresequenz und Raumstruktur 
  • Teilweise: Benötigung zusätzlicher chemischer Komponenten 
    • ermöglichen chemische Rahmenbedingungen, damit Katalyse abläuft
      • Cofaktoren/Coenzyme
  • manche Enzyme benötigen sowohl ein/mehrere Cofaktoren als auch ein Coenzym
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