Grundlagen Der Biochemie at Universität Für Bodenkultur Wien | Flashcards & Summaries

Select your language

Suggested languages for you:
Log In Start studying!

Lernmaterialien für Grundlagen der Biochemie an der Universität für Bodenkultur Wien

Greife auf kostenlose Karteikarten, Zusammenfassungen, Übungsaufgaben und Altklausuren für deinen Grundlagen der Biochemie Kurs an der Universität für Bodenkultur Wien zu.

TESTE DEIN WISSEN

GLYKOPROTEINE

Lösung anzeigen
TESTE DEIN WISSEN

-Proteine, welche kovalent gebundene Zucker, meist Ogliosaccharide, tragen

-Zucker können an:

->Amidgruppe von Aspargin gebunden sein -> N-glykosidische Bindung, N-Glykane, Asn-gebundene Ogliosaccharide

->Hydroxylgruppe von Serin, Threonin: O-Glykane (Mucintyp -> Hustensaft Mucosolvan)

->Hydroxyprolin (Proteoglykan, pflanzliche Glykoproteine)


 

Lösung ausblenden
TESTE DEIN WISSEN

SPEZIELLE MECHANISMEN DER ENZYMATISCHEN KATALYSE

ALLGEMEINE SÄURE-BASE-KATALYSE

Lösung anzeigen
TESTE DEIN WISSEN

-allg. Säure = gibt Protonen ab

-allg. Base = nimmt Protonen auf

-allg. Säuren-Basen Katalyse führt oft zur Verstärkung der Acidität und Basizität von H2O

-ein anderes Molekül als Wasser besitzt die Funktion eines Protonendonators oder -akzeptors

-bei Chymotrypsin ist der basische Katalysator ein Histidinrest, der nukleophilen Charakter eines Serinrestes verstärkt

-bei Myosinen fördert eine Phosphatgruppe des Substrates ATP die eigene Hydrolyse


Lösung ausblenden
TESTE DEIN WISSEN

Bereiche ohne Sekundärstruktur


Lösung anzeigen
TESTE DEIN WISSEN

->Knäuel (coils)

-Keineswegs Zufall, weisen trotzdem Ordnung auf

-stabilisierung durch Seitenkettenwechselwirkungen

->Schleifen (loops)

-es gilt dasselbe

-Beweglichkeit oft wichtig für Funktion


Lösung ausblenden
TESTE DEIN WISSEN

Faltungsmuster FASERPROTEINE

Lösung anzeigen
TESTE DEIN WISSEN

-nicht gut erforscht, aber von repetitiven Einheiten geprägt

-α-Kreatin (bildet Hare, Nägel etc) besteht aus 2 α-Helices die umeinander gewickelt sind -> Supersekundärstruktur -> "coiled coil"

-in AS-Sequenz -> wiederholende Abschnitte aus 7 AS gefunden, deren 1. und 4. Position häufig durch AS mit unpolaren Resten besetzt -> hydrophober Streifen entlang Helix entsteht -> beide assoziieren miteinander

-Kopfdomänen sind globulär -> erlauben Bildung von Protofilamenten -> lagern sich zu Mikrofibrillen -> diese lagern sich zu Makrofibrillen zusammen -> füllen tot Haarzellen aus

-Protofilamente und Mikrofibrillen sind durch viele Disulfidbrücken vernetzt.

-β-Keratin aus β-Faltblättern (in Vogelfedern)

-Seidofibroin bildet Seide von Insekten

-Kollagen (häufigstes Protein in Wirbeltieren): kommt ausschließlich im extrazellulären Bindegewebe vor, besteht aus 3 Peptidketten die die jede eine steile Helix bilden und sich zu einer einzigen Kollagen-Trippelhelix zusammenwinden


Lösung ausblenden
TESTE DEIN WISSEN

QUARTÄRSTRUKTUR

Lösung anzeigen
TESTE DEIN WISSEN

-viele Proteine bestehen aus mehreren Untereinheiten

-um die Quartärstruktur ausbilden zu können, müssen komplementäre Kontaktflächen vorhanden sein -> es kommt zur selektiven Selbstorganisation -> ein Ogliomer

-hydrophobe Wechselwirkungen durch große Kontaktflächen

-globuläre Proteine: Zahl der Untereinheiten: gering und immer gleiche Anzahl


-Faserproteine: unvollständige Absättigung führt zu variabler Zusammensetzung


 

Lösung ausblenden
TESTE DEIN WISSEN

STRUKTURBESTIMMUNG

Lösung anzeigen
TESTE DEIN WISSEN

->RÖNTGENKRISTALLOGRAPHIE

-Voraussetzung: Protein muss kristallisiert werden (Protein muss sehr rein sein)

->Kristall erzeugt ein Streuungsmuster mit Röntgenstrahlen

-Röngtenstrahlen treffen auf Kristall -> Hüllenelektronen werden angeregt -> Schwingungen -> Energie wird als Strahlung wieder abgegeben -> Interferenzmuster -> Elektronendichte kann bestimmt werden

 

 

->KERNRESONANZSPEKTROSKOPIE (NMR)

-Voraussetzung: Isotopen angereichert (besonders 15N -> besitzen einen Spin)

-hauptsächlich für kleine Proteine

-äußeres Magnetfeld wird angelegt -> Magnete (Spins) orientieren sich um -> Energieabsorption wird gemessen (hängt von chem. Bindung & Struktur ab)

 

 

->CD-SPEKTROSKOPIE (Circular-Dichroismus)

-Art & Menge von Sekundärstrukturelementen kann so bestimmt werden

-optisch aktive Substanzen absorbieren links- und rechts-polarisiertes Licht in versch. Ausmaß -> Differenz ist der Messwert -> Elliptizität in mdeg

-CD-Spektrum: Abhängigkeit der Elliptizität von der Wellenlänge

 

-> VORHERSAGEN der Proteinstruktur

-ab initio Modellierung

-Modellierung nach bekanntem Homolog (Swiss-MODEL = Bioinformatik-Webserver) -> man versucht homologe Übereinstimmungen mit bereits bekannten Proteinstrukturen zu finden -> dadurch evtl. auf die Raumstruktur schließen zu können

-Vorhersagen von Sekundärstrukturelementen

->rein empirisch nach C.F. Schema

->mit Chou Fasman Algorithmus


Lösung ausblenden
TESTE DEIN WISSEN

PARAMETER EINFLUSS AUF DIE PROTEINSTABILITÄT

Lösung anzeigen
TESTE DEIN WISSEN

->Temperatur (TM eines Proteins) -> NEGATIV

-TM = Schmelztemperatur -> hier geht das Protein vom nativen in den denaturierten Zustand über

-Messund: UV-Absorption, Fluoreszenz oder Differenzkalorimetrie DC

->pH-Wert

-Stabilitätsbereich, nicht ident mit Aktivitätsbereich

->Detergenzien ->NEGATIV

-Ionisch z.B. Na-laurysulfat

-nicht ionisch z.B. Triton

->Organische Lösungsmittel (wenig polare) -> NEGATIV 

->Polare organische Substanzen -> POSITIV

-z.B. Zucker, Zuckeralkohole, Glyzerin, Glykol 

->Salze

-NEGATIV: Mg2+, SCN, ClO4-

-POSITIV: NH4+, SO4- 

->Chaotrope Agentien ->NEGATIV 

->Druck -> NEGATIV                     

->Einfrieren, Auftauen -> NEGATIV


Lösung ausblenden
TESTE DEIN WISSEN

Levinthals Paradox

Lösung anzeigen
TESTE DEIN WISSEN

Zum Ablauf dieses Faltungsprozess  Gedankenexperiment von Cyrus Levinthal:

Protein: 100 AS -> 198 Φ und Ψ-Bindungen, jeder Winkel 3 versch. stabile Zustände

-> 3198 verschiedene Konformationen (aber nur 1 richtig). Einnehmen jeder Konformationen: 1 Pikosekunde (10-12 s) durchprobieren aller Strukturen: länger als das Universum existiert.

Tatsächlich falten sich Proteine aber in Millisekunden und kürzer


 

Lösung ausblenden
TESTE DEIN WISSEN

PROTEINFEHLFALTUNG

PRIONENKRANKHEIT

Lösung anzeigen
TESTE DEIN WISSEN

->PRIONEN KRANKHEIT

-Prion = Protein + Infektion

-Prionen = Proteine, die in normaler oder pathogener Konformation vorliegen können

-Formen:

->BSE bovine spongioforme Enzephalitis (Rinderwahn)

->Scrapie (Schafe)

->Neue Variante der Creutzfeld-Jacob Krankheit (nvCJD) (Mensch)

-verursachen Fehlfaltungen von Proteinen -> diese können nicht abgebaut werden -> lagern sich zu Aggregaten zusammen

->Varianten Prionen Protein:

->PrPC -> zelluläres Prion-Protein ->ungefährlich

->PrPSC -> Scrapie Form -> krank

-körpereigene Prionen treten vermehrt im Gehirn auf

-Infektion oft über kontaminierte Nahrung     

-andere Krankheiten mit amyloiden Plaques im Gehirn: -> Alzheimer

Lösung ausblenden
TESTE DEIN WISSEN

PROTEINFEHLFALTUNG

PROTEINEXPRESSION IN E.COLI

Lösung anzeigen
TESTE DEIN WISSEN

-E.coli kann viele eukaryontische Proteine nicht korrekt falten

->Grund: zu wenig oxidierend, falsche Chaperones, falsche PTMs

->Ausweg 1: Sekretion im periplasmatischen Raum

->Ausweg 2: das Beste draus machen

Lösung:

-es bilden sich Inclusion bodies (=Präzipitat -> Klumpen aus rekombinanten Protein)

-diese werden mechanisch isoliert

-danach mit Harnstoff mit Thioharnstoff oder Gu-HCl


-Renaturierung (Refolding) durch langsames Entfernen/Verdünnen des chaotropen Agens in Gegenwart katalytischer Mengen an 2-Mercaptoethanol

-Refolding



 

Lösung ausblenden
TESTE DEIN WISSEN

TRANSKRIPTION

Lösung anzeigen
TESTE DEIN WISSEN

-Andocken der RNA-Polymerase an Promoter

->Promoter:

->Signal für Initiation

->A und T reicher Abschnitt

->ermöglicht regulierte Expression des Gens

->Liegt am 5' -Ende -> in Syntheserichtung

->TATA Box (Eukaryonten), Pribnow-Box (Consensus Sequence) (Prokaryonten)

-bildet mRNA

 

-in Bakterien Transkription &  Translation nicht getrennt


-Eukaryonten -> Transkription im Zellkern (pre-mRNA) -> nach Splicing & Reifung wird mRNA in Cytosol exportiert


Lösung ausblenden
TESTE DEIN WISSEN

TERTIÄRSTRUKTUR

Lösung anzeigen
TESTE DEIN WISSEN

-ist die räumliche Anordnung eines Proteins

-durch WW zwischen den Seitenketten stabilisiert, die innerhalb der Sequenz sehr weit entfernt sein können

-es ist bisher nicht möglich aus Sequenz die Struktur vorherzusagen - nur allg. Aussagen möglich

-bei meisten Proteinen Unterscheidung zwischen Innen und Außenseite möglich

-nach außen: hydrophile AS

-nach innen: hydrophobe AS

->hydrophober Effekt wird stabilisiert

-hydrophober Effekt nimmt nicht am Faltungsvorgang teil hat NUR stabilisierende Effekte

-Packungsdichte im Inneren hoch - großer Teil des Volumens durch Van-der-Waals-Radius der Atome verbraucht -> lässt kaum Platz für Wassermoleküle


Lösung ausblenden
  • 67024 Karteikarten
  • 1583 Studierende
  • 26 Lernmaterialien

Beispielhafte Karteikarten für deinen Grundlagen der Biochemie Kurs an der Universität für Bodenkultur Wien - von Kommilitonen auf StudySmarter erstellt!

Q:

GLYKOPROTEINE

A:

-Proteine, welche kovalent gebundene Zucker, meist Ogliosaccharide, tragen

-Zucker können an:

->Amidgruppe von Aspargin gebunden sein -> N-glykosidische Bindung, N-Glykane, Asn-gebundene Ogliosaccharide

->Hydroxylgruppe von Serin, Threonin: O-Glykane (Mucintyp -> Hustensaft Mucosolvan)

->Hydroxyprolin (Proteoglykan, pflanzliche Glykoproteine)


 

Q:

SPEZIELLE MECHANISMEN DER ENZYMATISCHEN KATALYSE

ALLGEMEINE SÄURE-BASE-KATALYSE

A:

-allg. Säure = gibt Protonen ab

-allg. Base = nimmt Protonen auf

-allg. Säuren-Basen Katalyse führt oft zur Verstärkung der Acidität und Basizität von H2O

-ein anderes Molekül als Wasser besitzt die Funktion eines Protonendonators oder -akzeptors

-bei Chymotrypsin ist der basische Katalysator ein Histidinrest, der nukleophilen Charakter eines Serinrestes verstärkt

-bei Myosinen fördert eine Phosphatgruppe des Substrates ATP die eigene Hydrolyse


Q:

Bereiche ohne Sekundärstruktur


A:

->Knäuel (coils)

-Keineswegs Zufall, weisen trotzdem Ordnung auf

-stabilisierung durch Seitenkettenwechselwirkungen

->Schleifen (loops)

-es gilt dasselbe

-Beweglichkeit oft wichtig für Funktion


Q:

Faltungsmuster FASERPROTEINE

A:

-nicht gut erforscht, aber von repetitiven Einheiten geprägt

-α-Kreatin (bildet Hare, Nägel etc) besteht aus 2 α-Helices die umeinander gewickelt sind -> Supersekundärstruktur -> "coiled coil"

-in AS-Sequenz -> wiederholende Abschnitte aus 7 AS gefunden, deren 1. und 4. Position häufig durch AS mit unpolaren Resten besetzt -> hydrophober Streifen entlang Helix entsteht -> beide assoziieren miteinander

-Kopfdomänen sind globulär -> erlauben Bildung von Protofilamenten -> lagern sich zu Mikrofibrillen -> diese lagern sich zu Makrofibrillen zusammen -> füllen tot Haarzellen aus

-Protofilamente und Mikrofibrillen sind durch viele Disulfidbrücken vernetzt.

-β-Keratin aus β-Faltblättern (in Vogelfedern)

-Seidofibroin bildet Seide von Insekten

-Kollagen (häufigstes Protein in Wirbeltieren): kommt ausschließlich im extrazellulären Bindegewebe vor, besteht aus 3 Peptidketten die die jede eine steile Helix bilden und sich zu einer einzigen Kollagen-Trippelhelix zusammenwinden


Q:

QUARTÄRSTRUKTUR

A:

-viele Proteine bestehen aus mehreren Untereinheiten

-um die Quartärstruktur ausbilden zu können, müssen komplementäre Kontaktflächen vorhanden sein -> es kommt zur selektiven Selbstorganisation -> ein Ogliomer

-hydrophobe Wechselwirkungen durch große Kontaktflächen

-globuläre Proteine: Zahl der Untereinheiten: gering und immer gleiche Anzahl


-Faserproteine: unvollständige Absättigung führt zu variabler Zusammensetzung


 

Mehr Karteikarten anzeigen
Q:

STRUKTURBESTIMMUNG

A:

->RÖNTGENKRISTALLOGRAPHIE

-Voraussetzung: Protein muss kristallisiert werden (Protein muss sehr rein sein)

->Kristall erzeugt ein Streuungsmuster mit Röntgenstrahlen

-Röngtenstrahlen treffen auf Kristall -> Hüllenelektronen werden angeregt -> Schwingungen -> Energie wird als Strahlung wieder abgegeben -> Interferenzmuster -> Elektronendichte kann bestimmt werden

 

 

->KERNRESONANZSPEKTROSKOPIE (NMR)

-Voraussetzung: Isotopen angereichert (besonders 15N -> besitzen einen Spin)

-hauptsächlich für kleine Proteine

-äußeres Magnetfeld wird angelegt -> Magnete (Spins) orientieren sich um -> Energieabsorption wird gemessen (hängt von chem. Bindung & Struktur ab)

 

 

->CD-SPEKTROSKOPIE (Circular-Dichroismus)

-Art & Menge von Sekundärstrukturelementen kann so bestimmt werden

-optisch aktive Substanzen absorbieren links- und rechts-polarisiertes Licht in versch. Ausmaß -> Differenz ist der Messwert -> Elliptizität in mdeg

-CD-Spektrum: Abhängigkeit der Elliptizität von der Wellenlänge

 

-> VORHERSAGEN der Proteinstruktur

-ab initio Modellierung

-Modellierung nach bekanntem Homolog (Swiss-MODEL = Bioinformatik-Webserver) -> man versucht homologe Übereinstimmungen mit bereits bekannten Proteinstrukturen zu finden -> dadurch evtl. auf die Raumstruktur schließen zu können

-Vorhersagen von Sekundärstrukturelementen

->rein empirisch nach C.F. Schema

->mit Chou Fasman Algorithmus


Q:

PARAMETER EINFLUSS AUF DIE PROTEINSTABILITÄT

A:

->Temperatur (TM eines Proteins) -> NEGATIV

-TM = Schmelztemperatur -> hier geht das Protein vom nativen in den denaturierten Zustand über

-Messund: UV-Absorption, Fluoreszenz oder Differenzkalorimetrie DC

->pH-Wert

-Stabilitätsbereich, nicht ident mit Aktivitätsbereich

->Detergenzien ->NEGATIV

-Ionisch z.B. Na-laurysulfat

-nicht ionisch z.B. Triton

->Organische Lösungsmittel (wenig polare) -> NEGATIV 

->Polare organische Substanzen -> POSITIV

-z.B. Zucker, Zuckeralkohole, Glyzerin, Glykol 

->Salze

-NEGATIV: Mg2+, SCN, ClO4-

-POSITIV: NH4+, SO4- 

->Chaotrope Agentien ->NEGATIV 

->Druck -> NEGATIV                     

->Einfrieren, Auftauen -> NEGATIV


Q:

Levinthals Paradox

A:

Zum Ablauf dieses Faltungsprozess  Gedankenexperiment von Cyrus Levinthal:

Protein: 100 AS -> 198 Φ und Ψ-Bindungen, jeder Winkel 3 versch. stabile Zustände

-> 3198 verschiedene Konformationen (aber nur 1 richtig). Einnehmen jeder Konformationen: 1 Pikosekunde (10-12 s) durchprobieren aller Strukturen: länger als das Universum existiert.

Tatsächlich falten sich Proteine aber in Millisekunden und kürzer


 

Q:

PROTEINFEHLFALTUNG

PRIONENKRANKHEIT

A:

->PRIONEN KRANKHEIT

-Prion = Protein + Infektion

-Prionen = Proteine, die in normaler oder pathogener Konformation vorliegen können

-Formen:

->BSE bovine spongioforme Enzephalitis (Rinderwahn)

->Scrapie (Schafe)

->Neue Variante der Creutzfeld-Jacob Krankheit (nvCJD) (Mensch)

-verursachen Fehlfaltungen von Proteinen -> diese können nicht abgebaut werden -> lagern sich zu Aggregaten zusammen

->Varianten Prionen Protein:

->PrPC -> zelluläres Prion-Protein ->ungefährlich

->PrPSC -> Scrapie Form -> krank

-körpereigene Prionen treten vermehrt im Gehirn auf

-Infektion oft über kontaminierte Nahrung     

-andere Krankheiten mit amyloiden Plaques im Gehirn: -> Alzheimer

Q:

PROTEINFEHLFALTUNG

PROTEINEXPRESSION IN E.COLI

A:

-E.coli kann viele eukaryontische Proteine nicht korrekt falten

->Grund: zu wenig oxidierend, falsche Chaperones, falsche PTMs

->Ausweg 1: Sekretion im periplasmatischen Raum

->Ausweg 2: das Beste draus machen

Lösung:

-es bilden sich Inclusion bodies (=Präzipitat -> Klumpen aus rekombinanten Protein)

-diese werden mechanisch isoliert

-danach mit Harnstoff mit Thioharnstoff oder Gu-HCl


-Renaturierung (Refolding) durch langsames Entfernen/Verdünnen des chaotropen Agens in Gegenwart katalytischer Mengen an 2-Mercaptoethanol

-Refolding



 

Q:

TRANSKRIPTION

A:

-Andocken der RNA-Polymerase an Promoter

->Promoter:

->Signal für Initiation

->A und T reicher Abschnitt

->ermöglicht regulierte Expression des Gens

->Liegt am 5' -Ende -> in Syntheserichtung

->TATA Box (Eukaryonten), Pribnow-Box (Consensus Sequence) (Prokaryonten)

-bildet mRNA

 

-in Bakterien Transkription &  Translation nicht getrennt


-Eukaryonten -> Transkription im Zellkern (pre-mRNA) -> nach Splicing & Reifung wird mRNA in Cytosol exportiert


Q:

TERTIÄRSTRUKTUR

A:

-ist die räumliche Anordnung eines Proteins

-durch WW zwischen den Seitenketten stabilisiert, die innerhalb der Sequenz sehr weit entfernt sein können

-es ist bisher nicht möglich aus Sequenz die Struktur vorherzusagen - nur allg. Aussagen möglich

-bei meisten Proteinen Unterscheidung zwischen Innen und Außenseite möglich

-nach außen: hydrophile AS

-nach innen: hydrophobe AS

->hydrophober Effekt wird stabilisiert

-hydrophober Effekt nimmt nicht am Faltungsvorgang teil hat NUR stabilisierende Effekte

-Packungsdichte im Inneren hoch - großer Teil des Volumens durch Van-der-Waals-Radius der Atome verbraucht -> lässt kaum Platz für Wassermoleküle


Grundlagen der Biochemie

Erstelle und finde Lernmaterialien auf StudySmarter.

Greife kostenlos auf tausende geteilte Karteikarten, Zusammenfassungen, Altklausuren und mehr zu.

Jetzt loslegen

Das sind die beliebtesten StudySmarter Kurse für deinen Studiengang Grundlagen der Biochemie an der Universität für Bodenkultur Wien

Für deinen Studiengang Grundlagen der Biochemie an der Universität für Bodenkultur Wien gibt es bereits viele Kurse, die von deinen Kommilitonen auf StudySmarter erstellt wurden. Karteikarten, Zusammenfassungen, Altklausuren, Übungsaufgaben und mehr warten auf dich!

Mehr Karteikarten anzeigen

Das sind die beliebtesten Grundlagen der Biochemie Kurse im gesamten StudySmarter Universum

Grundlagen der Biologie (Biochemie)

Universität Heidelberg

Zum Kurs
Grundlagen der Biochemie (F.S.)

TU München

Zum Kurs
Grundlagen Biochemie

TU Braunschweig

Zum Kurs

Die all-in-one Lernapp für Studierende

Greife auf Millionen geteilter Lernmaterialien der StudySmarter Community zu
Kostenlos anmelden Grundlagen der Biochemie
Erstelle Karteikarten und Zusammenfassungen mit den StudySmarter Tools
Kostenlos loslegen Grundlagen der Biochemie