Biochemie at Universität Bern | Flashcards & Summaries

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TESTE DEIN WISSEN

Die Glykolyse besteht aus zwei Phasen. Was sind deren Hauptaufgaben?

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TESTE DEIN WISSEN

1. Energie investieren

2. Energiegewinn

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Was sind Fettsäuren und wie sind sie aufgebaut?

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TESTE DEIN WISSEN

FS sind die einfachsten Lipide

- gesättigt (keine DoBi) -> wachsartig

- ungesättigt (mit DoBi)

- mehrfach ungesättigt -> ölig

häufig cis DoBi; manchmal trans

- haben Carboxy-Gruppe und unterschiedlich langen hydrophoben "Schwanz"


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Aus welchen Zuckern besteht Maltose?

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Glucose

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TESTE DEIN WISSEN

Jeder Organismus ist bestrebt, sein extra- und intrazelluläres Millieu in sehr engen Grenzen konstant zu halten (Homöostase). 

Um dies zu erreichen, müssen Zellen imstande sein, bestimmte Stoffwechselwege zu gegebener Zeit zu verlangsamen oder stillzulegen und gleichzeitig andere Wege zu beschleunigen.


Welches sind die vier verschiedenen Ebenen auf welchen Regulationen einer Stoffwechselreaktion erfolgen können?

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TESTE DEIN WISSEN

- Gesteigerte Synthese des involvierten Enzyms (Induktion)

- Verminderte Synthese des involvierten Enzyms (Repression)

-> beide Mechanismen dienen der längerfristigen Einstellung des Stoffwechsels auf geänderte Umweltbedingungen

- Änderung der Substratkonzentration

kleine Veränderungen der Substratkonzentrationen können zu starken Veränderungen der Umsatzgeschwindigkeit der Enzyme führen, da viele Konz. der Stoffwechselverbindungen im Bereich der Km-Werte der Enzyme, die sie umsetzen liegen.

- Änderung der katalytischen Aktivität

--- Regulation der Enzymaktivität durch Bindung eines Liganden (Allosterie; Heteroallosterie) oder eines Substratmoleküles (Kooperativität; Homoallosterie)

--- reversible kovalente Modifikationen (Phosphorylierung)

--- limitierte Proteolyse (Überführung von Proenzym in Enzym)

--- Inhibitoren

--- Regulation mittels Signalmetaboliten resp. Signalmoleküle


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TESTE DEIN WISSEN

Was ist die Definition eines chemischen Katalysators?

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Ein Katalysator ist ein Stoff, der die Geschwindigkeit einer chemischen Reaktion erhöht, ohne dabei verbraucht zu werden und ohne die endgültige Lage des thermodynamischen Gleichgewichts dieser Reaktion zu verändern.

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Wie ist das aktive Zentrum in Enzymen aufgebaut?

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Es besteht aus reaktiven Aminosäuren, die in der Primärstruktur zum Teil weit auseinander sein können

Bsp. Trypsin (Protease):

AS: Asp, His, Ser

-> Katalytische Triade


Aufgaben des aktiven Zentrums:

- Bindung des Substrats

---> geometrisch Komplementär + spezifische nicht kovalente Wechselwirkungen

- Katalyse der Spaltung


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TESTE DEIN WISSEN

Wie ist die ungefähre prozentuale Verteilung der sechs Enzym-Hauptklassen?

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TESTE DEIN WISSEN

Oxidoreduktasen: 26% (in Mitochondrien)

Transferasen: 30% (Kinasen: Regulation Stoffwechsel)

Hydrolasen: 25% (Bei der Verdauung)

Lyasen: 10% 

Isomerasen: 5%

Ligasen: 4%

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Was ist der Unterschied zwischen Mizellen, Liposomen und Lipid-Doppelschichten resp. Lipid-Einzelschichten?

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Mizellen: nur konische Moleküle; Kugel mit Lipiden (einzelschicht)

Liposom: Kugel bestehend aus einer Doppellipidschicht gefüllt mit Wasser

Lipid-Doppelschicht: Wie eine normale Zelle

Lipid-Einzelschicht: Lipidschicht auf Wasser aufliegend

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Warum steigt die Enzymaktivität mit steigender Temperaturzunahme nicht linear an?

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Innerhalb eines begrenzten Temperaturbereiches erhöht sich die Geschwindigkeit der Enzymkatalyse mit steigender Temperatur. Nach Erreichen des Temperaturoptimums fällt die Reaktionsgeschwindigkeit meist steil ab: das Enzym denaturiert.

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TESTE DEIN WISSEN

Das Aktivitätsmaximum der meisten Enzyme liegt zwischen pH 6 und 8. Ausserhalb dieses Bereiches werden die meisten Enzyme denaturiert oder die Substrate können nicht mehr ans aktive Zentrum binden. Gewisse Enzyme sind jedoch auch unter Extrembedingungen aktiv. Gibt zwei Beispiele für solche Enzyme und den pH an in welchen sie ihr Aktivitätsmaximum haben?

Lösung anzeigen
TESTE DEIN WISSEN

Pepsin: ca. pH 2

Trypsin: ca. pH 8.5

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Welche Einheit hat die Enzymaktivität?

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Masseinheit: IU (International Unit)

1 IU ist diejenige Enzymmenge, die den Umsatz von 1umol Substrat pro Minute unter Standardbedingungen katalysiert.


(1 katal (kat) ist diejenige Enzymmenge, die 1 mol Substrat in 1 sec umsetzt)

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Wodurch wird die Geschwindigkeit einer enzymkatalysierten Reaktion bestimmt?

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durch die Substrat- und Enzymkonzentration

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Q:

Die Glykolyse besteht aus zwei Phasen. Was sind deren Hauptaufgaben?

A:

1. Energie investieren

2. Energiegewinn

Q:

Was sind Fettsäuren und wie sind sie aufgebaut?

A:

FS sind die einfachsten Lipide

- gesättigt (keine DoBi) -> wachsartig

- ungesättigt (mit DoBi)

- mehrfach ungesättigt -> ölig

häufig cis DoBi; manchmal trans

- haben Carboxy-Gruppe und unterschiedlich langen hydrophoben "Schwanz"


Q:

Aus welchen Zuckern besteht Maltose?

A:

Glucose

Q:

Jeder Organismus ist bestrebt, sein extra- und intrazelluläres Millieu in sehr engen Grenzen konstant zu halten (Homöostase). 

Um dies zu erreichen, müssen Zellen imstande sein, bestimmte Stoffwechselwege zu gegebener Zeit zu verlangsamen oder stillzulegen und gleichzeitig andere Wege zu beschleunigen.


Welches sind die vier verschiedenen Ebenen auf welchen Regulationen einer Stoffwechselreaktion erfolgen können?

A:

- Gesteigerte Synthese des involvierten Enzyms (Induktion)

- Verminderte Synthese des involvierten Enzyms (Repression)

-> beide Mechanismen dienen der längerfristigen Einstellung des Stoffwechsels auf geänderte Umweltbedingungen

- Änderung der Substratkonzentration

kleine Veränderungen der Substratkonzentrationen können zu starken Veränderungen der Umsatzgeschwindigkeit der Enzyme führen, da viele Konz. der Stoffwechselverbindungen im Bereich der Km-Werte der Enzyme, die sie umsetzen liegen.

- Änderung der katalytischen Aktivität

--- Regulation der Enzymaktivität durch Bindung eines Liganden (Allosterie; Heteroallosterie) oder eines Substratmoleküles (Kooperativität; Homoallosterie)

--- reversible kovalente Modifikationen (Phosphorylierung)

--- limitierte Proteolyse (Überführung von Proenzym in Enzym)

--- Inhibitoren

--- Regulation mittels Signalmetaboliten resp. Signalmoleküle


Q:

Was ist die Definition eines chemischen Katalysators?

A:

Ein Katalysator ist ein Stoff, der die Geschwindigkeit einer chemischen Reaktion erhöht, ohne dabei verbraucht zu werden und ohne die endgültige Lage des thermodynamischen Gleichgewichts dieser Reaktion zu verändern.

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Q:

Wie ist das aktive Zentrum in Enzymen aufgebaut?

A:

Es besteht aus reaktiven Aminosäuren, die in der Primärstruktur zum Teil weit auseinander sein können

Bsp. Trypsin (Protease):

AS: Asp, His, Ser

-> Katalytische Triade


Aufgaben des aktiven Zentrums:

- Bindung des Substrats

---> geometrisch Komplementär + spezifische nicht kovalente Wechselwirkungen

- Katalyse der Spaltung


Q:

Wie ist die ungefähre prozentuale Verteilung der sechs Enzym-Hauptklassen?

A:

Oxidoreduktasen: 26% (in Mitochondrien)

Transferasen: 30% (Kinasen: Regulation Stoffwechsel)

Hydrolasen: 25% (Bei der Verdauung)

Lyasen: 10% 

Isomerasen: 5%

Ligasen: 4%

Q:

Was ist der Unterschied zwischen Mizellen, Liposomen und Lipid-Doppelschichten resp. Lipid-Einzelschichten?

A:

Mizellen: nur konische Moleküle; Kugel mit Lipiden (einzelschicht)

Liposom: Kugel bestehend aus einer Doppellipidschicht gefüllt mit Wasser

Lipid-Doppelschicht: Wie eine normale Zelle

Lipid-Einzelschicht: Lipidschicht auf Wasser aufliegend

Q:

Warum steigt die Enzymaktivität mit steigender Temperaturzunahme nicht linear an?

A:

Innerhalb eines begrenzten Temperaturbereiches erhöht sich die Geschwindigkeit der Enzymkatalyse mit steigender Temperatur. Nach Erreichen des Temperaturoptimums fällt die Reaktionsgeschwindigkeit meist steil ab: das Enzym denaturiert.

Q:

Das Aktivitätsmaximum der meisten Enzyme liegt zwischen pH 6 und 8. Ausserhalb dieses Bereiches werden die meisten Enzyme denaturiert oder die Substrate können nicht mehr ans aktive Zentrum binden. Gewisse Enzyme sind jedoch auch unter Extrembedingungen aktiv. Gibt zwei Beispiele für solche Enzyme und den pH an in welchen sie ihr Aktivitätsmaximum haben?

A:

Pepsin: ca. pH 2

Trypsin: ca. pH 8.5

Q:

Welche Einheit hat die Enzymaktivität?

A:

Masseinheit: IU (International Unit)

1 IU ist diejenige Enzymmenge, die den Umsatz von 1umol Substrat pro Minute unter Standardbedingungen katalysiert.


(1 katal (kat) ist diejenige Enzymmenge, die 1 mol Substrat in 1 sec umsetzt)

Q:

Wodurch wird die Geschwindigkeit einer enzymkatalysierten Reaktion bestimmt?

A:

durch die Substrat- und Enzymkonzentration

Biochemie

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