Biochemie (L.K.) at TU Dresden | Flashcards & Summaries

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Lernmaterialien für Biochemie (L.K.) an der TU Dresden

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TESTE DEIN WISSEN
Frage 3
Was passiert mit RNA, wenn der pH Wert der Lösung auf 14 erhöht wird? 
Was passiert mit doppelsträngiger DNA unter den gleichen Bedingungen? Begründen Sie Ihre Antworten. 
Lösung anzeigen
TESTE DEIN WISSEN
Die RNA zerfällt vollständig zu Nukleinsäuremolekülen, da die 2‘-OH-Gruppen der Ribose-Reste die Hydrolyse der Phosphoesterbindungen katalysiert. 

Die ds DNA zerfällt in die Einzelstränge (ssDNA), da die Deprotonierung der Basen zur elektrostatischen Abstoßung der Basenpaare führt. 
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TESTE DEIN WISSEN
Frage 4 
a) Die Funktion welcher beiden Enzyme werden durch Vitamin C Mangel beeinträchtigt? 
b) Formulieren Sie die Reaktion die durch eines der beiden Enzyme katalysiert wird. Benennen sie sämtliche Substrate.
Lösung anzeigen
TESTE DEIN WISSEN
a) Enzym 1: Prolylhydroxylase
    Enzym 2: Lysylhydroxylase 

b) Lys/ Pro-Rest    +    Alpha-Ketoglutarat    +    O2
     in Kollagen
     —> Lys (-OH)/ Pro-Rest (-OH)   +   Succinat   +    CO2
           in Kollagen 
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TESTE DEIN WISSEN
Frage 6 
Formulieren sie die Kernaussage des Anfinsen Experiments in einem Satz.
Lösung anzeigen
TESTE DEIN WISSEN
Die Information über die 3D/ native Struktur eines Proteins ist in seiner Aminosäuresequenz/ Primärstruktur kodiert. 
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TESTE DEIN WISSEN
Frage 7
Die nachstehenden 4 Peptide sollen durch Kationenaustauscher-Chromatographie getrennt werden. 

Peptid A: Q-N-K-R-K-P-K-T-R 
Peptid B: K-N-D-Y-T-Q-E-K-R
Peptid C: P-N-K-Y-T-Q-K-M-C
Peptid D: G-K-A-R-N-K-G-S-T

In welcher Reihenfolge eluieren die Peptide wenn die Chromatographie bei pH 7,2 stattfindet und die NaCl konzentration innerhalb von 60 min linear von 0 M auf 500 mM erhöht wird? 
Begründen Sie ihre Antwort. 
Lösung anzeigen
TESTE DEIN WISSEN
Reihenfolge (frühe Elution —> späte Elution):
B —> C —> D —> A 
(K,R +)
(D,E -) 

Begründung  
Die Peptide binden umso stärker an das Kationenaustauscher, je stärker sie positiv geladen sind. Die positive Netto-Ladung nimmt in der oben angegebenen Reihe zu (B=1, C=2, D=3, A=5).
Je stärker ein Peptid an den Ionenaustauscher gebunden ist, desto höhere Na+-Konzentration ist notwendig, um das Peptid vom Ionenaustauscher zu eluieren. 
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TESTE DEIN WISSEN
Frage 8
Erklären Sie die Bedeutung und Funktionsweise von Chaperonen in der Zelle. 
Lösung anzeigen
TESTE DEIN WISSEN
-verhindern die Aggregation von ungefalteten oder nur teilweise gefalteten Proteinen (= nicht native Proteine) 
-dabei bindet nicht-natives Protein reversibel an Chaperon 
-ATP wird hydrolysiert 
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TESTE DEIN WISSEN
Frage 10 (teilweise) 
a) Erläutern Sie warum das Massenspektrum mehr als ein Signal erhält. 
Lösung anzeigen
TESTE DEIN WISSEN
Die Signale entsprechen verschiedenen Protonierungsisoformen desselben Proteinmoleküls. 
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TESTE DEIN WISSEN
Frage 5 
Sie haben ein Protein isoliert, dessen ungefähre Molekülmasse in einem Gelfiltrationsexperiment mit ca. 10-20 kDa bestimmt wurde. 
a) Erläutern Sie das Prinzip der Gelfiltration. 
Lösung anzeigen
TESTE DEIN WISSEN
Die SP ist hochgradig porös, sodass kleine Moleküle mit dem Fluss der MP tiefer in die SP eindringen können als große Moleküle. 
Dadurch haben kleine Moleküle eine längere Wegstrecke zurückzulegen, um die Säule zu durchlaufen, weshalb die Moleküle umso eher eruieren je größer sie sind. 
Lösung ausblenden
TESTE DEIN WISSEN
Frage 6 
Sie möchten eine verbesserte Version des Enzyms Examase erzeugen indem Sie das aktive Zentrum derart verändern, dass im Übergangszustand eine zusätzliche Wasserstoffbrückenbindung zwischen Substrat und Enzym erzeugt wird. 
b) Wie verändert sich das Konzentrationsverhältnis von Edukten und Produkten, wenn statt der Examase die Super-Examase für die Reaktion verwendet wird? Begründen Sie ihre Antwort.
Lösung anzeigen
TESTE DEIN WISSEN
b) Enzyme beeinflussen nur die Reaktionsgeschwindigkeit aber nicht die Thermodynamik einer Reaktion, da diese von dem Reaktionsmechanismus unabhängig ist. Somit verändert sich das Edukt zum Produkt-Verhältnis durch die Superhexamase nicht. 
Lösung ausblenden
TESTE DEIN WISSEN
Frage 2
a) Erklären Sie warum Mitochondrien zirkuläre DNA enthalten? 
b) Wie wird die allgemein akzeptierte Theorie bezeichnet, die diesen Befund erklärt? 
Lösung anzeigen
TESTE DEIN WISSEN
a)
-Mitochondrien wurden von einer Urzelle (Archea) über Endozytose aufgenommen und entwickelten sich so aus einem Prokaryoten zum Endstadium 
-Mitochondrie-DNA ist zirkulär wie Bakterien DNA 
-Mitochondrien-DNA ist nur noch ein kleiner Rest der ursprünglichen Bakterien DNA, die zum großen Teil in das Genom der Wirtszelle (Urzelle) integriert wurde 

b)  Endosymbiontentheorie 
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TESTE DEIN WISSEN
Frage 3 
a) Erläutern Sie den Zusammenhang zwischen Primär- und Quartärstruktur bei Proteindomänen mit coiled-coil Struktur. 
b) Nennen Sie ein aus der Vorlesung bekanntes Protein, das eine coile-coil Struktur aufweist. 
Lösung anzeigen
TESTE DEIN WISSEN
a) 
-Die Primärstruktur von coiled-coil Domänen enthält Heptat-Wiederholungen -a-b-c-d-e-f-g-a‘-b‘-c‘-d‘-e‘-f‘-g‘- bei der a, a‘, … und d, d‘, … jeweils hydrophobe Seitenketten enthalten. 
-In den Heptat-Wiederholungen ist Polypeptid mit Alpha helicaler Struktur enthalten. Hier liegen alle hydrophoben Reste auf der gleichen Seite der Helix. 
-2 solcher Helices dimensieren über die hydrophoben Bereiche zur Quartärstruktur. 

b)   Alpha-Keratin 
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TESTE DEIN WISSEN
Frage 6 
Erläutern Sie die Funktionsweise von Chaperonen in der Zelle. 
Lösung anzeigen
TESTE DEIN WISSEN
-verhindern die Aggregation ungefalteter bzw. Nur teilweise gefalteter Proteien (=nicht-native Proteine) 
-binden reversibel an nicht-native Proteine unter ATP Hydrolyse 
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TESTE DEIN WISSEN
Frage 9 
Nennen Sie 3 Faktoren, welche die Endosymbiontentheorie stützen. 
Lösung anzeigen
TESTE DEIN WISSEN
Mitochondrien/ Chloroplasten 
(1) enthalten bakterienähnliche zyklische DNA 
(2) enthalten Ribosomen des bakteriellen Typs 
(3) besitzen bakterienähnliche Membran 
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Q:
Frage 3
Was passiert mit RNA, wenn der pH Wert der Lösung auf 14 erhöht wird? 
Was passiert mit doppelsträngiger DNA unter den gleichen Bedingungen? Begründen Sie Ihre Antworten. 
A:
Die RNA zerfällt vollständig zu Nukleinsäuremolekülen, da die 2‘-OH-Gruppen der Ribose-Reste die Hydrolyse der Phosphoesterbindungen katalysiert. 

Die ds DNA zerfällt in die Einzelstränge (ssDNA), da die Deprotonierung der Basen zur elektrostatischen Abstoßung der Basenpaare führt. 
Q:
Frage 4 
a) Die Funktion welcher beiden Enzyme werden durch Vitamin C Mangel beeinträchtigt? 
b) Formulieren Sie die Reaktion die durch eines der beiden Enzyme katalysiert wird. Benennen sie sämtliche Substrate.
A:
a) Enzym 1: Prolylhydroxylase
    Enzym 2: Lysylhydroxylase 

b) Lys/ Pro-Rest    +    Alpha-Ketoglutarat    +    O2
     in Kollagen
     —> Lys (-OH)/ Pro-Rest (-OH)   +   Succinat   +    CO2
           in Kollagen 
Q:
Frage 6 
Formulieren sie die Kernaussage des Anfinsen Experiments in einem Satz.
A:
Die Information über die 3D/ native Struktur eines Proteins ist in seiner Aminosäuresequenz/ Primärstruktur kodiert. 
Q:
Frage 7
Die nachstehenden 4 Peptide sollen durch Kationenaustauscher-Chromatographie getrennt werden. 

Peptid A: Q-N-K-R-K-P-K-T-R 
Peptid B: K-N-D-Y-T-Q-E-K-R
Peptid C: P-N-K-Y-T-Q-K-M-C
Peptid D: G-K-A-R-N-K-G-S-T

In welcher Reihenfolge eluieren die Peptide wenn die Chromatographie bei pH 7,2 stattfindet und die NaCl konzentration innerhalb von 60 min linear von 0 M auf 500 mM erhöht wird? 
Begründen Sie ihre Antwort. 
A:
Reihenfolge (frühe Elution —> späte Elution):
B —> C —> D —> A 
(K,R +)
(D,E -) 

Begründung  
Die Peptide binden umso stärker an das Kationenaustauscher, je stärker sie positiv geladen sind. Die positive Netto-Ladung nimmt in der oben angegebenen Reihe zu (B=1, C=2, D=3, A=5).
Je stärker ein Peptid an den Ionenaustauscher gebunden ist, desto höhere Na+-Konzentration ist notwendig, um das Peptid vom Ionenaustauscher zu eluieren. 
Q:
Frage 8
Erklären Sie die Bedeutung und Funktionsweise von Chaperonen in der Zelle. 
A:
-verhindern die Aggregation von ungefalteten oder nur teilweise gefalteten Proteinen (= nicht native Proteine) 
-dabei bindet nicht-natives Protein reversibel an Chaperon 
-ATP wird hydrolysiert 
Mehr Karteikarten anzeigen
Q:
Frage 10 (teilweise) 
a) Erläutern Sie warum das Massenspektrum mehr als ein Signal erhält. 
A:
Die Signale entsprechen verschiedenen Protonierungsisoformen desselben Proteinmoleküls. 
Q:
Frage 5 
Sie haben ein Protein isoliert, dessen ungefähre Molekülmasse in einem Gelfiltrationsexperiment mit ca. 10-20 kDa bestimmt wurde. 
a) Erläutern Sie das Prinzip der Gelfiltration. 
A:
Die SP ist hochgradig porös, sodass kleine Moleküle mit dem Fluss der MP tiefer in die SP eindringen können als große Moleküle. 
Dadurch haben kleine Moleküle eine längere Wegstrecke zurückzulegen, um die Säule zu durchlaufen, weshalb die Moleküle umso eher eruieren je größer sie sind. 
Q:
Frage 6 
Sie möchten eine verbesserte Version des Enzyms Examase erzeugen indem Sie das aktive Zentrum derart verändern, dass im Übergangszustand eine zusätzliche Wasserstoffbrückenbindung zwischen Substrat und Enzym erzeugt wird. 
b) Wie verändert sich das Konzentrationsverhältnis von Edukten und Produkten, wenn statt der Examase die Super-Examase für die Reaktion verwendet wird? Begründen Sie ihre Antwort.
A:
b) Enzyme beeinflussen nur die Reaktionsgeschwindigkeit aber nicht die Thermodynamik einer Reaktion, da diese von dem Reaktionsmechanismus unabhängig ist. Somit verändert sich das Edukt zum Produkt-Verhältnis durch die Superhexamase nicht. 
Q:
Frage 2
a) Erklären Sie warum Mitochondrien zirkuläre DNA enthalten? 
b) Wie wird die allgemein akzeptierte Theorie bezeichnet, die diesen Befund erklärt? 
A:
a)
-Mitochondrien wurden von einer Urzelle (Archea) über Endozytose aufgenommen und entwickelten sich so aus einem Prokaryoten zum Endstadium 
-Mitochondrie-DNA ist zirkulär wie Bakterien DNA 
-Mitochondrien-DNA ist nur noch ein kleiner Rest der ursprünglichen Bakterien DNA, die zum großen Teil in das Genom der Wirtszelle (Urzelle) integriert wurde 

b)  Endosymbiontentheorie 
Q:
Frage 3 
a) Erläutern Sie den Zusammenhang zwischen Primär- und Quartärstruktur bei Proteindomänen mit coiled-coil Struktur. 
b) Nennen Sie ein aus der Vorlesung bekanntes Protein, das eine coile-coil Struktur aufweist. 
A:
a) 
-Die Primärstruktur von coiled-coil Domänen enthält Heptat-Wiederholungen -a-b-c-d-e-f-g-a‘-b‘-c‘-d‘-e‘-f‘-g‘- bei der a, a‘, … und d, d‘, … jeweils hydrophobe Seitenketten enthalten. 
-In den Heptat-Wiederholungen ist Polypeptid mit Alpha helicaler Struktur enthalten. Hier liegen alle hydrophoben Reste auf der gleichen Seite der Helix. 
-2 solcher Helices dimensieren über die hydrophoben Bereiche zur Quartärstruktur. 

b)   Alpha-Keratin 
Q:
Frage 6 
Erläutern Sie die Funktionsweise von Chaperonen in der Zelle. 
A:
-verhindern die Aggregation ungefalteter bzw. Nur teilweise gefalteter Proteien (=nicht-native Proteine) 
-binden reversibel an nicht-native Proteine unter ATP Hydrolyse 
Q:
Frage 9 
Nennen Sie 3 Faktoren, welche die Endosymbiontentheorie stützen. 
A:
Mitochondrien/ Chloroplasten 
(1) enthalten bakterienähnliche zyklische DNA 
(2) enthalten Ribosomen des bakteriellen Typs 
(3) besitzen bakterienähnliche Membran 
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