Biochemie_I an der ZHAW - Zürcher Hochschule für Angewandte Wissenschaften

Karteikarten und Zusammenfassungen für Biochemie_I an der ZHAW - Zürcher Hochschule für Angewandte Wissenschaften

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Zählen Sie alle Aminosäuren auf dessen Seitenketten sauer sind.

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Kontinuierliche und diskontiuierliche Gelelektrophoresen

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Polyvinylidenfluorid (PVDF)

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Polyacrylamid-Gelelektrophorese (PAGE)

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Welche sind die Unterschiede in der Trennngmethode?

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Trägerbeispiele

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Wovon hängt die Beweglichkeit der geladenen Teilchen ab?        
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Systeme bei der Elektrophorese

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Porengröße des Gels

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SDS-PAGE

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Denaturierenden isoelektrischen Fokussierung:    

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Anordnung des Proteins im Gel    

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Biochemie_I

Zählen Sie alle Aminosäuren auf dessen Seitenketten sauer sind.
1) Asparaginsäure
2) Glutaminsäure

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Kontinuierliche und diskontiuierliche Gelelektrophoresen

Disk-Elektrophorese = diskontiuierlich -> Konzentrierung der Probe zu einer sehr schmalen Startbande.

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Polyvinylidenfluorid (PVDF)

  • hohe Proteinbindekapazität (bis zu 600 μg × cm–2)

  • gute Resistenz gegenüber organischen Lösungsmitteln

  • hohe Reißfestigkeit

  • gutes Signal/ Hintergrund-Verhältnis mit Chemilumineszenz-Detektionssystemen

  • zur Proteinsequenzierung verwenden

  • Handhabungeinfacher als bei Nitrocellulose
  • wenn nicht genügend abgesättigt, dann auch Problem
  • muss zuerst mit Methanol benetzt werden

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Polyacrylamid-Gelelektrophorese (PAGE)

Trägermaterial, weches das höchste Auflösungsvermögen besitzt

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Welche sind die Unterschiede in der Trennngmethode?

Wesentlichen Unterschiede in den Trennungsmethoden ergeben sich aus dem für jedes Biomolekül charakteristischem Verhältnis von Ladung zu Masse bzw. aus ihrer Molekülgröße und -form.

Biochemie_I

Trägerbeispiele

Celluloseacetat, Stärke, Agarose oder Polyacrylamid

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Wovon hängt die Beweglichkeit der geladenen Teilchen ab?        
  • Gesamt-Nettoladung des Moleküls

  • der Größe und Gestalt des Moleküls

  • der Porengröße des Trägers

  • pH-Wert, Temperatur und Ionenstärke des Puffers der elektrischen Feldstärke.

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Systeme bei der Elektrophorese

trägerfreie und trägergebundene Systeme;

Wir behandeln nur welche träger gebunden sind wie die Gelelektrophorese: Sie wird nicht nur anhand der Ladung getrennt, sonder auch nach der Grösse und die Grösse der Matrix spiel auch eine Rolle.

Biochemie_I

Porengröße des Gels

Verhältnis der Konzentrationen von Acrylamidmonomer und Quervernetzungsreagenz


  • Gehalt an gesamt Acrylamid (Acrylamid Monomer und Bis-Acrylsäureamid) in Gewichtsprozent ->  entspricht (0,5 und 0,2 nm Durchmesser) zwischen 3 % und 30 % (w/v) Acrylamid

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SDS-PAGE

Durch SDS werden die Proteine solubilisiert und denaturiert (Unabhängig vom ursprünglichen sauren oder basischen pI-Wert) haben alle gleich negative Ladung und somit nur nach Grösse des Moleküls und Porengrösse sortiert


Biochemie_I

Denaturierenden isoelektrischen Fokussierung:    

  • im Probenpuffer denatiriert
  • Seitenketten , die zum pI -Wert beisteuern, werden maximal exponiert
  • Proteine, deren pI-WErt oberhalb des maximalen pH-Wertes des Gels liegen , würden im KAthodenpuffer verloren gehen

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Anordnung des Proteins im Gel    
  • Die Ladung des PRoteins vermindert sich während des Laufes, da das Moleküll Zonen erreicht , in denen sich der pH-Wert im Gel dem pI-Wert des Protein annähert
  • am isoelektrichen Punkt pI ist die Nettoladung null, da da Polypeptid bei diesem Wert gleich viele negative negative und positive Ladung aufweisst
  • diese Methode trennt die Proteine unter nativen Bedigungen -> gibt Aufschluss über eine spezifische, elektrophoretisch getrennte Komponente mit biologischer Aktivität

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