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Lernmaterialien für Biochemie an der University of Fribourg

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TESTE DEIN WISSEN

Was ist eine Katalysator?

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TESTE DEIN WISSEN

beschleunigt die chemische Reaktion ohne dabei selber
verbraucht zu werden

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TESTE DEIN WISSEN

Was sind Holoenzyme?

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TESTE DEIN WISSEN

Enzym+ Kofaktor Komplex 

ist aktiv

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TESTE DEIN WISSEN

Durch welche Kräfte binden Enzyme ihr Substrat?

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TESTE DEIN WISSEN

nicht-kovalente Kräfte: van der Waals-, elektrostatische-, hydrphobe Interaktionen, Wasserstoffbrücken

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TESTE DEIN WISSEN

Welche Komplementaritäten müssen erfüllt sein, damit sich ein Substrat binden kann?

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TESTE DEIN WISSEN

geometrische Komplementarität und elektrostatische 

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TESTE DEIN WISSEN

Was sind Enzyme?

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TESTE DEIN WISSEN

Proteine, die chemische Reaktionen beschleunigen 

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TESTE DEIN WISSEN

Wie ist das aktive Zentrum?

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TESTE DEIN WISSEN

asymmetrische/stero selektiv

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Was sind Kofaktoren?

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Kofaktoren sind kleinmolekulare Verbindungen, welche als “chemische Zähne” agieren können um Reaktionen zu übernehmen, welche von Seitenketten der Aminosäuren nicht erbracht werden können

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TESTE DEIN WISSEN

Was sind Beispiele von Kofaktoren?

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TESTE DEIN WISSEN

Vitamine (müssen mit Nahrung aufgenommen werden)

Metallionen z.B. Cu+2, Fe+3, Zn+2 

Achtung: Cd+2 und Hg+2 können Zn+2 ersetzen und Enzym inaktivieren 


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TESTE DEIN WISSEN

Was sind Kosubstrate?

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TESTE DEIN WISSEN

Koenzyme die temporär als Kosubstrat mit dem Enzym assoziieren 

z.B. Nicotinamid-
Adenin-Dinucleotide (NAD+) (Vit B3)

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TESTE DEIN WISSEN

Was sind prosthetische Gruppen?

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TESTE DEIN WISSEN

Sind permanent mit dem Enzym assoziiert (≠ Kosubstrate), zB. Häm Gruppe in Hämoglobin


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TESTE DEIN WISSEN

Was heisst "Enzyme sind stereospezifisch"?

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TESTE DEIN WISSEN

Enzyme sind sehr spezifisch sowohl bei der Bindung von chiralen Substraten als auch bei der Katalyse von stereo-spezifischen Reaktionen


Enzyme sind selbst chiral, L-Aminosäuren

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TESTE DEIN WISSEN

Was ist der übergangszustand ?


Lösung anzeigen
TESTE DEIN WISSEN

Übergangszustand = Zustand der höchsten freien Energie = unstabilster Zwischenzustand

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  • 22243 Karteikarten
  • 333 Studierende
  • 1 Lernmaterialien

Beispielhafte Karteikarten für deinen Biochemie Kurs an der University of Fribourg - von Kommilitonen auf StudySmarter erstellt!

Q:

Was ist eine Katalysator?

A:

beschleunigt die chemische Reaktion ohne dabei selber
verbraucht zu werden

Q:

Was sind Holoenzyme?

A:

Enzym+ Kofaktor Komplex 

ist aktiv

Q:

Durch welche Kräfte binden Enzyme ihr Substrat?

A:

nicht-kovalente Kräfte: van der Waals-, elektrostatische-, hydrphobe Interaktionen, Wasserstoffbrücken

Q:

Welche Komplementaritäten müssen erfüllt sein, damit sich ein Substrat binden kann?

A:

geometrische Komplementarität und elektrostatische 

Q:

Was sind Enzyme?

A:

Proteine, die chemische Reaktionen beschleunigen 

Mehr Karteikarten anzeigen
Q:

Wie ist das aktive Zentrum?

A:

asymmetrische/stero selektiv

Q:

Was sind Kofaktoren?

A:

Kofaktoren sind kleinmolekulare Verbindungen, welche als “chemische Zähne” agieren können um Reaktionen zu übernehmen, welche von Seitenketten der Aminosäuren nicht erbracht werden können

Q:

Was sind Beispiele von Kofaktoren?

A:

Vitamine (müssen mit Nahrung aufgenommen werden)

Metallionen z.B. Cu+2, Fe+3, Zn+2 

Achtung: Cd+2 und Hg+2 können Zn+2 ersetzen und Enzym inaktivieren 


Q:

Was sind Kosubstrate?

A:

Koenzyme die temporär als Kosubstrat mit dem Enzym assoziieren 

z.B. Nicotinamid-
Adenin-Dinucleotide (NAD+) (Vit B3)

Q:

Was sind prosthetische Gruppen?

A:

Sind permanent mit dem Enzym assoziiert (≠ Kosubstrate), zB. Häm Gruppe in Hämoglobin


Q:

Was heisst "Enzyme sind stereospezifisch"?

A:

Enzyme sind sehr spezifisch sowohl bei der Bindung von chiralen Substraten als auch bei der Katalyse von stereo-spezifischen Reaktionen


Enzyme sind selbst chiral, L-Aminosäuren

Q:

Was ist der übergangszustand ?


A:

Übergangszustand = Zustand der höchsten freien Energie = unstabilster Zwischenzustand

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