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Biochemie
Enzymklassen und ihre jeweilige Funktion
1. Oxidoreduktasen: Elektronentransfer
2. Transferasen: Gruppentransfer zwischenmolekular
3. Hydrolasen: Hydrolyse (Spaltung mittels H2O)
4. Lyasen: Anfügen/Abspalten chemischer Gruppen
5. Isomerasen: Gruppentransfer intramolekular
6. Ligasen: Bindungsbildung mittels NTP (C-C; C-S; C-N; C-O-Bindungen)
Biochemie
Aufbau von Enzymen
Biochemie
Proteinogene Aminosäuren (+Einteilung)
Proteinogene AS sind die, die im Verlauf der Proteinsynthese verwendet werden.
Bei proteinogenen AS ist die Aminogruppe in alpha-Stellung und L-konfiguriert (D-Aminosäuren stören den Translationsvorgang).
In wässriger Lösung liegen AS als Zwitterionen vor!
Einteilung nach Seitenkette:
unpolar/aromatische Seitenkette:
Phenylalanin, Tyrosin, Tryptophan, Histidin (leicht basisch)
Unpolar: Glycin, Alanin, Leucin, Valin, Isoleucin, Methionin, Prolin
polar/ungeladen: Serin, Threonin, Cystein, Aspargin, Glutamin
polar/geladen:
sauer: Aspartat, Glutamat
basisch: Lysin, Arginin
Schwefelhaltig
Biochemie
Aufbau und Struktur (-ebenen) von Proteinen
Aufbau:
Verknüpfung von AS durch Amidbindungen
=> Amide ist ein Molekül, in dem die Aminogruppe direkt mit der Carbonylgruppe verknüpft ist.
=> Amine aus AS=Peptid
=> Protein = Peptid aus vielen AS
Die Peptidbindung ist mesomeriestabilisiert, planar und nicht frei drehbar.
Struktur:
Primär: AS-Abfolge
Sekundär: (in bestimmten Bereichen):intramolekulare H-Bindungen, die eine bestimmte Lagerung stabilisieren, z.B. beta-Faltblatt oder alpha-Helix
Tertiär: Lage der Sekundärelemente zueinander (H-Brücken und kovalente Bindungen)
Quartär: Anordnung mehrerer Makromoleküle (Proteine) zu einer funktionellen Einheit
Biochemie
Cofaktoren von Enzymen
...werden für die Enzymaktivität benötigt, oft Abkömmlinge von Vitaminen, Metallionen o.ä. (z.B. Häm)
Biochemie
Funktion von Enzymen
Biochemie
Grundlagen der Thermodynamik: Nenne die zwei Hauptsätze und beschreibe die Gibbs-Helmholtz-Gleichung!
Hauptsätze
1. Energieerhaltung
2. Eine Reaktion läuft nur freiwillig ab, wenn dabei Energie frei wird.
Freiwerdende Energie bezeichnet man als freie Reaktionsenthalpie Δ G
Gibbs-Helmholtz-Gleichung: Δ G=Δ H - TxΔ S
S: Entropie
H: Enthalpie ("Wärmeinhalt")
Davon ableitbar: Δ G=ΔG0 + R · T · ln(c(produkt) / c(substrat))
Δ G0: Δ G unter Standardbedingungen und pH von 7
R: universelle Gaskonstante
Biochemie
Reversible Reaktionen
Die im E-Diagramm angegebene Energienivau des Substrats ist nur ein Durchschnittswert, das heißt es gibt vreinzelte Substratmoleküle, die auch "über den Berg" wieder zurückregaieren
Betrachtet man die Gibbs-Helmholtz-Gleichung
Δ G=Δ G0+RxTxln([produkt]/[substrat])
so kann man durch Veränderung der Konzentrationvon P und S die Reaktion in beide Richtungen laufen lassen.
Biochemie
Was sind Lösungen für irreversible Reaktionen?
Theoretisch ist eine Rückreaktion immer möglich, in der praktischen Biochemie würde aber ein unphysiologisch hoher Substratüberschuss benötigt werden. Deshalb gilt die Reaktion als irreversibel.
Mögliche Lösungen:
Gekoppelte Reaktionen:
ΔG einer bestimmten biochemischen Reaktion wird erniedrigt,
indem deren Produkte dem Gleichgewicht durch eine zweite
biochemische Reaktion entzogen werden.
Chemische Aktivierung durch ATP:
Erhöhung der inneren Energie des Substrats.
Biochemie
Welche Aktivitäten von Enzymen unterscheidet man? Was bezeichnen sie jeweils?
Katalytische Aktivität:
für Enzymsorten
Die katalytische Aktivität "eines" Enzyms
wird in der SI-Einheit Katal angegeben:
1 kat =
1 Mol Produkt/1 sec Inkubationszeit
aber: i.d.R. verwendet man noch die alte Einheit Unit:
1 U = 1 µMol Produkt/1 min Inkubationszeit
Spezifische Aktivität:
für einzelne Enzyme
Die Spezifische Aktivität "eines" Enzyms
wird in der SI-Einheit Katal/kg angegeben:
1 kat/kg =
1 Mol Produkt/
1 sec Inkubationszeit * kg Enzym
aber: i.d.R. verwendet man noch die alte Einheit Unit/mg:
1 U/mg =
1 µMol Produkt/
1 min Inkubationszeit * mg Enzym
Biochemie
Bestimmung enzymspezifischer "Qualtitätsparameter"
...mit der Michaelis-Menten-Gleichung (Extrakarte).
Gute Enzyme setzen ihr Substrat möglichst schnell in Produkt um.
Biochemie
Wie berechnet man Katalytische Effizienz? Was bedeutet sie?
kat. Effizienz = Vmax/Km
Beachte: Nicht jeder Kontakt von Enzym und Substrat führt zu einem Produkt!
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