Biochemie an der Universität Würzburg

Karteikarten und Zusammenfassungen für Biochemie an der Universität Würzburg

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Beispielhafte Karteikarten für Biochemie an der Universität Würzburg auf StudySmarter:

Enzymklassen und ihre jeweilige Funktion

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Aufbau von Enzymen

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Proteinogene Aminosäuren (+Einteilung)

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Aufbau und Struktur (-ebenen) von Proteinen

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Cofaktoren von Enzymen

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Funktion von Enzymen

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Grundlagen der Thermodynamik: Nenne die zwei Hauptsätze und beschreibe die Gibbs-Helmholtz-Gleichung!

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Reversible Reaktionen

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Was sind Lösungen für irreversible Reaktionen?

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Welche Aktivitäten von Enzymen unterscheidet man? Was bezeichnen sie jeweils?

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Bestimmung enzymspezifischer "Qualtitätsparameter"

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Wie berechnet man Katalytische Effizienz? Was bedeutet sie?

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Beispielhafte Karteikarten für Biochemie an der Universität Würzburg auf StudySmarter:

Biochemie

Enzymklassen und ihre jeweilige Funktion

1. Oxidoreduktasen: Elektronentransfer


2. Transferasen: Gruppentransfer zwischenmolekular


3. Hydrolasen: Hydrolyse (Spaltung mittels H2O)


4. Lyasen: Anfügen/Abspalten chemischer Gruppen


5. Isomerasen: Gruppentransfer intramolekular


6. Ligasen: Bindungsbildung mittels NTP (C-C; C-S; C-N; C-O-Bindungen)


Biochemie

Aufbau von Enzymen

  • Die meisten Enzyme sind Proteine: große Moleküle aus aneinandergeknüpften AS
  • Ausnahme: Ribozyme: RNA mit katalytischer Aktivität
  • hohe Substratspezifität!

Biochemie

Proteinogene Aminosäuren (+Einteilung)

Proteinogene AS sind die, die im Verlauf der Proteinsynthese verwendet werden.

Bei proteinogenen AS ist die Aminogruppe in alpha-Stellung und L-konfiguriert (D-Aminosäuren stören den Translationsvorgang).

In wässriger Lösung liegen AS als Zwitterionen vor!


Einteilung nach Seitenkette:


unpolar/aromatische Seitenkette:  

Phenylalanin, Tyrosin, Tryptophan, Histidin (leicht basisch)


Unpolar: Glycin, Alanin, Leucin, Valin, Isoleucin, Methionin, Prolin


polar/ungeladen: Serin, Threonin, Cystein, Aspargin, Glutamin


polar/geladen:

sauer: Aspartat, Glutamat

basisch: Lysin, Arginin



Schwefelhaltig

Biochemie

Aufbau und Struktur (-ebenen) von Proteinen

Aufbau:

Verknüpfung von AS durch Amidbindungen

=> Amide ist ein Molekül, in dem die Aminogruppe direkt mit der Carbonylgruppe verknüpft ist.

=> Amine aus AS=Peptid

=> Protein = Peptid aus vielen AS


Die Peptidbindung ist mesomeriestabilisiert, planar und nicht frei drehbar.


Struktur:

Primär: AS-Abfolge


Sekundär: (in bestimmten Bereichen):intramolekulare H-Bindungen, die eine bestimmte Lagerung stabilisieren, z.B. beta-Faltblatt oder alpha-Helix


Tertiär: Lage der Sekundärelemente zueinander (H-Brücken und kovalente Bindungen)


Quartär: Anordnung mehrerer Makromoleküle (Proteine) zu einer funktionellen Einheit


Biochemie

Cofaktoren von Enzymen

...werden für die Enzymaktivität benötigt, oft Abkömmlinge von Vitaminen, Metallionen o.ä. (z.B. Häm)



Biochemie

Funktion von Enzymen


  • Bindung von Molekülen (Substrate) an passender Stelle  ->Enzym und Substrat verändern sich leicht und werden zu einem energiereichen Enzym-Substrat-Komplex
  • Energie des Komplexes wird als Aktivierungsenergie genutzt

Biochemie

Grundlagen der Thermodynamik: Nenne die zwei Hauptsätze und beschreibe die Gibbs-Helmholtz-Gleichung!

Hauptsätze

1. Energieerhaltung

2. Eine Reaktion läuft nur freiwillig ab, wenn dabei Energie frei wird.


Freiwerdende Energie bezeichnet man als freie Reaktionsenthalpie Δ G


Gibbs-Helmholtz-Gleichung: Δ G=Δ H - TxΔ S


S: Entropie

H: Enthalpie ("Wärmeinhalt")


Davon ableitbar: Δ G=ΔG0 + R · T · ln(c(produkt) / c(substrat))

Δ G0: Δ G unter Standardbedingungen und pH von 7

R: universelle Gaskonstante

Biochemie

Reversible Reaktionen

Die im E-Diagramm angegebene Energienivau des Substrats ist nur ein Durchschnittswert, das heißt es gibt vreinzelte Substratmoleküle, die auch "über den Berg" wieder zurückregaieren


Betrachtet man die Gibbs-Helmholtz-Gleichung 

Δ G=Δ G0+RxTxln([produkt]/[substrat])

so kann man durch Veränderung der Konzentrationvon P und S die Reaktion in beide Richtungen laufen lassen.

Biochemie

Was sind Lösungen für irreversible Reaktionen?

Theoretisch ist eine Rückreaktion immer möglich, in der praktischen Biochemie würde aber ein unphysiologisch hoher Substratüberschuss benötigt werden. Deshalb gilt die Reaktion als irreversibel.


Mögliche Lösungen:

Gekoppelte Reaktionen: 

ΔG einer bestimmten biochemischen Reaktion wird erniedrigt,

indem deren Produkte dem Gleichgewicht durch eine zweite

biochemische Reaktion entzogen werden.


Chemische Aktivierung durch ATP:

Erhöhung der inneren Energie des Substrats.

Biochemie

Welche Aktivitäten von Enzymen unterscheidet man? Was bezeichnen sie jeweils?

Katalytische Aktivität:

für Enzymsorten

Die katalytische Aktivität "eines" Enzyms

wird in der SI-Einheit Katal angegeben: 

1 kat = 

1 Mol Produkt/1 sec Inkubationszeit


aber: i.d.R. verwendet man noch die alte Einheit Unit:

1 U = 1 µMol Produkt/1 min Inkubationszeit


Spezifische Aktivität:

für einzelne Enzyme

Die Spezifische Aktivität "eines" Enzyms

wird in der SI-Einheit Katal/kg angegeben: 

1 kat/kg = 

                 1 Mol Produkt/

1 sec Inkubationszeit * kg Enzym


aber: i.d.R. verwendet man noch die alte Einheit Unit/mg:

1 U/mg = 

                 1 µMol Produkt/

1 min Inkubationszeit * mg Enzym

Biochemie

Bestimmung enzymspezifischer "Qualtitätsparameter"

...mit der Michaelis-Menten-Gleichung (Extrakarte).


Gute Enzyme setzen ihr Substrat möglichst schnell in Produkt um.

Biochemie

Wie berechnet man Katalytische Effizienz? Was bedeutet sie?

kat. Effizienz = Vmax/Km


  • Je größer, desto besser.
  • kombiniert beide Qualitätsparameter
  • begrenzet durch Diffusionsgeschwindigkeit


Beachte: Nicht jeder Kontakt von Enzym und Substrat führt zu einem Produkt!

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