biochemie an der Universität Stuttgart

Karteikarten und Zusammenfassungen für biochemie an der Universität Stuttgart

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Welche Peptidbindung kann in der cis-Form auftreten?

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Warum wird beim abspalten der letzten (Alpha) Phosphatgruppe weniger Energie frei als bei den ersten beiden (Gamma , Beta)?

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Was ist die Aufgabe einer Häm Gruppe und welche Struktur ist verantwortlich?

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Welche 4 Typen von nichtkovalenten WW bestimmen allgemein die Struktur von Biomolekülen?

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Erläutern sie das Prinzip von Hydrophoben WW.

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Welche allgemeinen Regeln bestimmen die Struktur von Proteinen?

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Beschreiben sie die Parameter und das Bauprinzip eine Alpha Helix!

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Was beschreiben die Begriffe Sekundärstruktur und Tertiärstrukur in Proteinen?

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Was unterschieden a-Helix und eine 310-Helix und welche Auswirkung hat dies auf das Vorkommen dieser Sekundärstrukturelemente in Proteinen?

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In welchen charakteristischen Supersekundärstrukturen kommen Parallele und antiparallele ß-Stränge in Proteinen häufig vor? Welche Gründe zu Ausbildung führen zu dieser Struktur?

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Welche Formen des Turns kennen sie? Welche AS sind in diesen Strukturen bevorzugt?

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Was ist eine amphipatische a-Helix? Wie können sie ein solche anhand der AS-Sequenz indetifizieren? Wo treten diese Strukturen auf?

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Beispielhafte Karteikarten für biochemie an der Universität Stuttgart auf StudySmarter:

biochemie

Welche Peptidbindung kann in der cis-Form auftreten?
  • 99% aller Peptidbindungen sind Trans.
  • Ausnahme XAA-Prolin, das N bei Prolin höher substituiert ist als bei den anderen AS

biochemie

Warum wird beim abspalten der letzten (Alpha) Phosphatgruppe weniger Energie frei als bei den ersten beiden (Gamma , Beta)?
  • Abspaltung der letzten setzt weniger Energie frei, da die Ribose mit dem a-Phosphat durch die Phosphatsäureester-Bindung verbunden ist.
  • Ester Bindung ist stabiler als Anhydrit Bindung —- Energie niedriger

biochemie

Was ist die Aufgabe einer Häm Gruppe und welche Struktur ist verantwortlich?
  • Bindet in den roten Blutkörperchen Sauerstoff und verleiht diesen die rote Farbe 
  • Der Eisen-2-Komplex ist verantwortlich 
  • Beispiele sind Myoglobin und Hämoglobin

biochemie

Welche 4 Typen von nichtkovalenten WW bestimmen allgemein die Struktur von Biomolekülen?
  • Van-der-Waals-WW
  • H-Brückenbindungen
  • Hydrophile/hydrophobe WW
  • Ionenbindung (Coulomb WW)

biochemie

Erläutern sie das Prinzip von Hydrophoben WW.
  • Unpolare Moleküle gelangen ins Wasser (in polares Medium)
  • H-Brückenbindungen gekennzeichneten Struktur des Wassers wird gestört
  • Verdrängte H2O-Moleküle ordnen sich neu um Max Anzahl an H-Brücken aufzubauen

biochemie

Welche allgemeinen Regeln bestimmen die Struktur von Proteinen?
  • Zwischenmolekulare WW: hydrophobe Reste sammeln sich im Protein inneren an
  • Keine ungesättigten H-Brücken, außer an der Oberfläche
  • Dichte Packung um Van-der-Waals-WW zu maximieren
  • Trans Peptidbindungen sind bevorzugt (außer bei Prolin)

biochemie

Beschreiben sie die Parameter und das Bauprinzip eine Alpha Helix!
  • H-Brücken zwischen n+4 Peptidbindungen
  • Kann links oder rechtshändig gedreht sein
  • 3,6 Reste pro 360 grad 
  • H-Brücken parallel zur Achse 
  • Jeder Rest hat einen Anstieg von 1,5 A
  • Dabei bildet die CO-Gruppe jeder AS eine H-Brücke zu NH-Gruppe jeder AS die in linearen Sequenz vier Reste entfernt liegt

biochemie

Was beschreiben die Begriffe Sekundärstruktur und Tertiärstrukur in Proteinen?
  • Sekundärstrukur: räumliche Anordnung benachbarter AS, lokale regelmäßige Strukturausbildung
  • Tertiärstrukur: räumliche Ausrichtung der Aminosäurestrukuren zueinander 

biochemie

Was unterschieden a-Helix und eine 310-Helix und welche Auswirkung hat dies auf das Vorkommen dieser Sekundärstrukturelemente in Proteinen?
  • a-Helix: sehr häufig, 3,6 As pro Windung, 100 grad Rotation der Reste
  • 310-Helix: selten, nur kurz, 3,0 AS pro Windung, 10-gliedriger Ring der H-Brücken, 120 grad Rotation

310-Helix ist mehr gespannter, kommt daher seltener vor und eher am Ende von a-Helix. H-Brücken und Van-der-Waals-Kräfte sind nicht so optimal wie bei a-Helix.

biochemie

In welchen charakteristischen Supersekundärstrukturen kommen Parallele und antiparallele ß-Stränge in Proteinen häufig vor? Welche Gründe zu Ausbildung führen zu dieser Struktur?
Supersekundärstrukturen sind direkte Kombinationen von den Sekundärtstrukturen.
  • ß-ß Motive (parallel)
  • ß-hairpin (antiparallel)
  • Immuglobinfold
  • Greek key 
  • Tim-Barrel (8 Parallele ß-Faltblätter)
  • Rossmannfold (6 Parallele ß-Faltblätter)
Stabiler als Sekundärstrukturen aufgrund höherer WW Möglichkeit.

biochemie

Welche Formen des Turns kennen sie? Welche AS sind in diesen Strukturen bevorzugt?
  • ß-Turn (n+3): 4 AS-Reste die in zwei verschiedenen Typen differenziert werden. Peptidbindungen sind bei den Typen um 180 grad gedreht. Glycin und Prolin begünstigen ß-Turn.
  • a-Turn (n+4)
  • Y-Turn (n+2)

biochemie

Was ist eine amphipatische a-Helix? Wie können sie ein solche anhand der AS-Sequenz indetifizieren? Wo treten diese Strukturen auf?
  • Ist eine Helix, die auf der einen Seite vorwiegend hydrophile, auf der anderen vorwiegend hydrophobe AS-Reste trägt. Sie kommt häufig auf der Oberfläche von Proteinen vor.
  • Man erkennt sie durch Wiederholung der AS-Restarten alle 3-4 Bausteine

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