Biochemie an der Universität Rostock | Karteikarten & Zusammenfassungen

Lernmaterialien für Biochemie an der Universität Rostock

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TESTE DEIN WISSEN

Machen Sie sich den Unterschied zwischen Hydroxylierung, Hydrierung und Oxygenierung klar!

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TESTE DEIN WISSEN
  1. Hydroxylierung: Als Hydroxylierung bezeichnet man in der Chemie eine Reaktion zur Einführung einer oder mehrerer Hydroxygruppen. Umgekehrt ist eine Dehydroxylierung die Abspaltung einer Hydroxygruppe. Die Hydroxygruppe besteht aus einem Wasserstoff- und einem Sauerstoffatom.
  2. Hydrierung:  Unter Hydrierung versteht man in der Chemie die Addition von Wasserstoff an andere chemische Elemente oder Verbindungen. Eine in der organischen Chemie sehr häufig durchgeführte chemische Reaktion ist die addierende Hydrierung von Kohlenstoff-Kohlenstoff-Doppelbindungen 
  3. Oxygenierung: Oxygenierung bezeichnet im medizinischen Sprachgebrauch den Prozess der Sauerstoffbindung an das zweiwertige Eisen des roten Blutfarbstoffs (Hämoglobin). 
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Gesättigte und ungesättigte Fettsäuren 
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  • Fette fungieren als Energiespeicher und Membranbestandteile (triaglyceride: 3 Fettsäuren + Glycerin) 
  • Je mehr doppelbindungen, desto geringer ist der Schmelzpunkt 

  • Ungesättigte fette: 
  • Geknickte Fettsäuren =nicht so verdichtet, heften demnach auch nicht so schnell aneinander 
  • Doppelbindungen, 
  • 1 doppeln. Einfach ungesättigt
  • 2doppeb. Zweifach ungesättigt
  • Mehr = mehrfache
  • Bei Zimmertemperatur flüssig
  • BSP: Olivenöl
  • Fette in Fische, Krebse
  • Pflanzen 

  • Gesättigte Fettsäuren: 
  • Gerade kohlenstoffkette = vollständig mit Wasserstoffatomen gesättigt.
  • Meist tierische fette, Käse, butter,  Kokos 

Ungesättigte gesünder für Herz, Blutgefäße 
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Kollagen

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Kollagen ist ein wichtiges Strukturprotein (Sehnen, Bindegewebe, Haut) (Müller-Esterl: Kapitel 8) • In Kürze die wichtigsten Punkte: • Das Protein besteht aus 30% Glycin, 30% Prolin und 22% Hydroxprolin (Hyp); Hydroxylierung von Prolin erfolgt post-translational.

Elastin ist ein weiteres wichtiges Strukturprotein. Es zeichnet sich durch seine enorme Dehnbarkeit aus. Lesen Sie nach, wodurch diese Gummibandähnliche Funktion zustande kommt! 9

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Die Reaktivität funktioneller Gruppen:

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Je höher die Stabilität der Verbindungen, umso geringer ist ihre Reaktivität.

 • Amide haben aufgrund ihrer Resonanzstabilisierung geringste Reaktivität, Ester sind etwas reaktiver, und Thioester und Acylphosphate zeigen gegenüber Substitutionen die höchste Reaktivität.

 • Nucleophile Substitutionsreaktionen an der Acylgruppe kommen in der Biochemie häufig vor.


Amid < Ester < Thioester < Acylphosphat (Anhydrid)  

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peptidbindung

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Wichtig: Ausbildung der SäureamidBindung erfolgt mit der Carboxylgruppe der 1. AS mit der Amino-Gruppe der folgenden AS. Somit erfolgt die Biosynthese der Proteine immer vom Nterminalen zum C-terminalen Ende, d.h., dass von der ersten AS die Aminogruppe frei bleibt und von der letzten Aminosäure die Carboxygruppe

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Translationsinhibatoren

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Inhibitoren der Peptid- /Proteinbiosynthese 

• Tetracyclin (P) inhibiert Bindung Aminoacyl-tRNA an A-Stelle 30S UE 

• Chloramphenicol (P) inhibiert

 Peptidyltransferaseaktivität der 50S UE

 • Erythromycin (P) blockiert Translokation 50S UE 

• Puromycin (P, E) vorzeitiger Kettenabbruch (molekulare Mimikry)

 • Cycloheximid (E) inhibiert Peptidyltransferaseaktivität 60S UE

 P: wirkt auf prokaryontische Proteinbiosynthese • E: wirkt auf eukaryontische Proteinbiosynthese

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Quertiärstruktur

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Als Quartärstruktur bezeichnet man den Zusammenschluss von unabhängigen Proteinen (Untereinheiten UE), um Proteinkomplexe zu bilden

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Gesättigte vs. ungesättigte KWst: welche KWSt sind relativ reaktionsträge, welche reaktionsfreudiger?

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  • Gesättigte Fettsäuren: Doppelbindungen zwischen den Kohlenstoffatomen, 
    1. ungesättigte Fettsäuren:mindestens eine Doppelbindung in der Fettsäurekette .

 Die Anzahl der ungesättigten Bindungen hat  Einfluss darauf, ob ein Fett bei Zimmertemperatur fest oder flüssig ist.

 Da in natürlichen Fettsäuren die Doppelbindungen meist in der cis-Konfiguration vorliegen, entsteht ein Knick von etwa 30° in der Kohlenwasserstoffkette. Dadurch ist die Van-der-Waals-Wechselwirkung zu anderen Molekülen abgeschwächt; der Schmelzpunkt wird verringert. Einige ungesättigte Fettsäuren sind für den Menschen essentiell, da sie vom menschlichen Körper nicht synthetisiert werden können. 



Antwort:

Ungesättigte Verbindungen sind allgemein reaktionsfreudiger als gesättigte Verbindungen. Triglyceride (Rapsöl, Leinöl, Olivenöl etc.) mit einem hohen Anteil an ungesättigten Fettsäureresten werden schneller ranzig als solche mit einem hohen Anteil gesättigter Fettsäurereste, z. B. im Kokosfett.

Darüber hinaus ist der Schmelzpunkt wesentlich geringer als bei Fetten mit überwiegend gesättigten Fettsäuren, weshalb sie bei Raumtemperatur meistens flüssig sind und daher auch als fette Öle bezeichnet werden.

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Alpha helix struktur ß

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Die alpha-Helix Sekundärstruktur wird stabilisiert durch Wasserstoffbrücken übereinanderliegender O und NH (Stabilisierung der Helix). • Die C-C und C-N-Bindungen bilden das Zentrum der alpha-Helix (grau, blau ,rot, Rückgrat der Helix) , die Seitenketten der AS zeigen nach außen (lila Kugeln) • Die Helix ist meist rechtsgängig, 7 AS pro Windung


ß-Sruktur 

 Wasserstoffbrücken zwischen O und NH stabilisieren auch das beta-Faltblatt. Das Rückgrat ist zickzack, Seitenketten der AS ragen aus der Zickzack-Ebene, können ggf. miteinander interagieren und zur Stabilität beitragen 

 gammaSchleifen sind notwendig um betaFaltblätter untereinander und alphaHelices miteinander zu verbinden


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Biochemische Reaktionen bei denen Vitamine/Co-Enzyme beteiligt sind 


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Vitamin A ( Retinol)

Retinal beteiligt am Sehvorgang Retinol und Retinsäure beeinflussen Genexpression 3


Vitamin D ( Calciferol)

Calciumversorgung in Nieren, Darm, Knochen 

Vitamin D kann der Körper selber herstellen, wenn die UV-Licht abhängige Reaktion stattfinden kann. 


Vitamin E ( Tocopherol)

Tocopherol und andere sogenannte Antioxidantien fangen die Radikale ab und Schädigungen werden vermieden. - Radikalfänger


Vitamin K (Phyllochinon)

VitK abhängige Carboxylierung von g-Glutamatresten werden die Gerinnungsfaktoren II,VII,IX,und X aktiviert 

Blutgerinnung

Cumarinderivate hemmen Enzyme, sodass Blutgerinnungszeit verlängert wird (Thrombose- und Infarktprophylaxe) =carboxilierung Glutamat


Vitamin B1 : Thyamin

Thiaminpyrophosphat (TPP) ist Co-Enzym einiger Stoffwechsel-Enzyme (z.B.Pyruvatdehydrogenase, Transketolase)


Vitamin B2 ( Riboflavin)

FAD und FMN gehören zu den sogenannten Reduktionsäquivalenten, sie können Protonen und Elektronen aufnehmen und abgeben, d.h. sind bei Redox-Reaktionen beteiligt, d.h. können Co-Enzyme von z.B. Dehydrogenasen


Vitamin B2-Komplex : Niacin NAD+ und NADP+ 

ProtonenElektronenÜberträger bei vielen RedoxReaktionen beteiligt Reduktions-Äquivalent 

Vitamin B2-Komplex : Folsäure Tetrahydrofolat (THF) 

Überträger von C1-Gruppen 

Wichtiges Co-Enzym bei Purin- und Pyrimidinsynthese. Zellen mit hoher Mitoserate betroffen 


Vitamin B2-Komplex: Pantothensäure/CoA

 CoenzymA: Aktivierung von Intermediaten, z.B. Acetyl-CoA 

Wichtig für die Reaktion ist die SH (Thioalkohol)-Gruppe. Sie kann z.B. mit Carboxylgruppen reagieren und Thioester bilden 


Vitamin B6 : Pyridoxin 

Aminosäurestoffwechsel: Transaminierungsreaktionen Stoffwechselkrankheit: Wachstum, Anämie ua. 3 


Vitamin B12 : Cobalamin 

Funktion: Remethylierung von Homocystein (mit THF) 

Vitamin C : Ascorbinsäure 

Kann Elektronen abgeben, deshalb Antioxidationsmittel, Schutzfunktion, Radikalfänger. Co-Faktor von Hydroxylasen 


Vitamin H : Biotin 

Carboxylierungsreaktionen 



Übersicht :

C1-Übertragung: SAM oder THF abhängige Reaktionen • C2-Übertragung: TPP abhängige Reaktionen • C3-Übertragung: Lysin des Enzyms reagiert mit C-Körper • Carboxylierungen: Biotin-abhängige Rkt. • Transaminierungen: Pyridoxalphosphat-abh. Rkt • Dehydrogenierungen: NAD+, FAD, NADP+ -abh. Rkt. • Acylierungen: CoA-abh. Rkt • Hydroxylierungen: Cytochrom P450-abh. Rkt. Ascorbinsäure-abh.



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Primär/ Tertiärstruktur


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Primär- legt 3D struktur fest

Tertiär :

Das klassische Protein an dem gezeigt wurde, dass die Primärsequenz die Tertiärstruktur bestimmt, ist die Ribonuclease A. Dieses Enzym findet seine Tertiärstruktur alleine. • Die Tertiärstruktur wird z.B. durch die Ausbildung von 4 Disufidbrücken gehalten. • Disulfidbrücken können zwischen den Thioalkoholgruppen der Cystein-Seitenkette aufgebaut werden, s

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Proteinmodifikation

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Nachdem ein Protein synthetisiert wurde, kann es post-translational modifiziert werden. Einige Beispiele: Hydroxylierung, Carboxylierung, Phosphorilierung, Glykosylierung 


Oxidationen führen zu molekularen Umlagerungen, was bei diesem Beispiel dazu führt, dass das Chromophor grünes Licht aussenden kann 


Die Hydroxylierung erfolgt post-translational durch die Prolyl-Hydroxylase unter Verwendung von molekularem Sauerstoff. Ein O wird wird für die Hydroxylierung von Prolin benötigt, das 2. O führt zur Bildung von Succinat. Die benötigten Elektronen kommen von der Ascorbinsäure (Vitamin C). • Steht Vitamin C nicht zur Verfügung, kann die Hydroxylierung nicht durchgeführt werden, siehe nächste Folie. • Die Hydroxylase ist ein Eisen-abhängiges Enzym, kann Elektronen abgeben oder aufnehmen, Fe2+ <>Fe3+ 



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Q:

Machen Sie sich den Unterschied zwischen Hydroxylierung, Hydrierung und Oxygenierung klar!

A:
  1. Hydroxylierung: Als Hydroxylierung bezeichnet man in der Chemie eine Reaktion zur Einführung einer oder mehrerer Hydroxygruppen. Umgekehrt ist eine Dehydroxylierung die Abspaltung einer Hydroxygruppe. Die Hydroxygruppe besteht aus einem Wasserstoff- und einem Sauerstoffatom.
  2. Hydrierung:  Unter Hydrierung versteht man in der Chemie die Addition von Wasserstoff an andere chemische Elemente oder Verbindungen. Eine in der organischen Chemie sehr häufig durchgeführte chemische Reaktion ist die addierende Hydrierung von Kohlenstoff-Kohlenstoff-Doppelbindungen 
  3. Oxygenierung: Oxygenierung bezeichnet im medizinischen Sprachgebrauch den Prozess der Sauerstoffbindung an das zweiwertige Eisen des roten Blutfarbstoffs (Hämoglobin). 
Q:
Gesättigte und ungesättigte Fettsäuren 
A:
  • Fette fungieren als Energiespeicher und Membranbestandteile (triaglyceride: 3 Fettsäuren + Glycerin) 
  • Je mehr doppelbindungen, desto geringer ist der Schmelzpunkt 

  • Ungesättigte fette: 
  • Geknickte Fettsäuren =nicht so verdichtet, heften demnach auch nicht so schnell aneinander 
  • Doppelbindungen, 
  • 1 doppeln. Einfach ungesättigt
  • 2doppeb. Zweifach ungesättigt
  • Mehr = mehrfache
  • Bei Zimmertemperatur flüssig
  • BSP: Olivenöl
  • Fette in Fische, Krebse
  • Pflanzen 

  • Gesättigte Fettsäuren: 
  • Gerade kohlenstoffkette = vollständig mit Wasserstoffatomen gesättigt.
  • Meist tierische fette, Käse, butter,  Kokos 

Ungesättigte gesünder für Herz, Blutgefäße 
Q:

Kollagen

A:

Kollagen ist ein wichtiges Strukturprotein (Sehnen, Bindegewebe, Haut) (Müller-Esterl: Kapitel 8) • In Kürze die wichtigsten Punkte: • Das Protein besteht aus 30% Glycin, 30% Prolin und 22% Hydroxprolin (Hyp); Hydroxylierung von Prolin erfolgt post-translational.

Elastin ist ein weiteres wichtiges Strukturprotein. Es zeichnet sich durch seine enorme Dehnbarkeit aus. Lesen Sie nach, wodurch diese Gummibandähnliche Funktion zustande kommt! 9

Q:

Die Reaktivität funktioneller Gruppen:

A:

Je höher die Stabilität der Verbindungen, umso geringer ist ihre Reaktivität.

 • Amide haben aufgrund ihrer Resonanzstabilisierung geringste Reaktivität, Ester sind etwas reaktiver, und Thioester und Acylphosphate zeigen gegenüber Substitutionen die höchste Reaktivität.

 • Nucleophile Substitutionsreaktionen an der Acylgruppe kommen in der Biochemie häufig vor.


Amid < Ester < Thioester < Acylphosphat (Anhydrid)  

Q:

peptidbindung

A:

Wichtig: Ausbildung der SäureamidBindung erfolgt mit der Carboxylgruppe der 1. AS mit der Amino-Gruppe der folgenden AS. Somit erfolgt die Biosynthese der Proteine immer vom Nterminalen zum C-terminalen Ende, d.h., dass von der ersten AS die Aminogruppe frei bleibt und von der letzten Aminosäure die Carboxygruppe

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Q:

Translationsinhibatoren

A:

Inhibitoren der Peptid- /Proteinbiosynthese 

• Tetracyclin (P) inhibiert Bindung Aminoacyl-tRNA an A-Stelle 30S UE 

• Chloramphenicol (P) inhibiert

 Peptidyltransferaseaktivität der 50S UE

 • Erythromycin (P) blockiert Translokation 50S UE 

• Puromycin (P, E) vorzeitiger Kettenabbruch (molekulare Mimikry)

 • Cycloheximid (E) inhibiert Peptidyltransferaseaktivität 60S UE

 P: wirkt auf prokaryontische Proteinbiosynthese • E: wirkt auf eukaryontische Proteinbiosynthese

Q:

Quertiärstruktur

A:

Als Quartärstruktur bezeichnet man den Zusammenschluss von unabhängigen Proteinen (Untereinheiten UE), um Proteinkomplexe zu bilden

Q:

Gesättigte vs. ungesättigte KWst: welche KWSt sind relativ reaktionsträge, welche reaktionsfreudiger?

A:
  • Gesättigte Fettsäuren: Doppelbindungen zwischen den Kohlenstoffatomen, 
    1. ungesättigte Fettsäuren:mindestens eine Doppelbindung in der Fettsäurekette .

 Die Anzahl der ungesättigten Bindungen hat  Einfluss darauf, ob ein Fett bei Zimmertemperatur fest oder flüssig ist.

 Da in natürlichen Fettsäuren die Doppelbindungen meist in der cis-Konfiguration vorliegen, entsteht ein Knick von etwa 30° in der Kohlenwasserstoffkette. Dadurch ist die Van-der-Waals-Wechselwirkung zu anderen Molekülen abgeschwächt; der Schmelzpunkt wird verringert. Einige ungesättigte Fettsäuren sind für den Menschen essentiell, da sie vom menschlichen Körper nicht synthetisiert werden können. 



Antwort:

Ungesättigte Verbindungen sind allgemein reaktionsfreudiger als gesättigte Verbindungen. Triglyceride (Rapsöl, Leinöl, Olivenöl etc.) mit einem hohen Anteil an ungesättigten Fettsäureresten werden schneller ranzig als solche mit einem hohen Anteil gesättigter Fettsäurereste, z. B. im Kokosfett.

Darüber hinaus ist der Schmelzpunkt wesentlich geringer als bei Fetten mit überwiegend gesättigten Fettsäuren, weshalb sie bei Raumtemperatur meistens flüssig sind und daher auch als fette Öle bezeichnet werden.

Q:

Alpha helix struktur ß

A:

Die alpha-Helix Sekundärstruktur wird stabilisiert durch Wasserstoffbrücken übereinanderliegender O und NH (Stabilisierung der Helix). • Die C-C und C-N-Bindungen bilden das Zentrum der alpha-Helix (grau, blau ,rot, Rückgrat der Helix) , die Seitenketten der AS zeigen nach außen (lila Kugeln) • Die Helix ist meist rechtsgängig, 7 AS pro Windung


ß-Sruktur 

 Wasserstoffbrücken zwischen O und NH stabilisieren auch das beta-Faltblatt. Das Rückgrat ist zickzack, Seitenketten der AS ragen aus der Zickzack-Ebene, können ggf. miteinander interagieren und zur Stabilität beitragen 

 gammaSchleifen sind notwendig um betaFaltblätter untereinander und alphaHelices miteinander zu verbinden


Q:

Biochemische Reaktionen bei denen Vitamine/Co-Enzyme beteiligt sind 


A:

Vitamin A ( Retinol)

Retinal beteiligt am Sehvorgang Retinol und Retinsäure beeinflussen Genexpression 3


Vitamin D ( Calciferol)

Calciumversorgung in Nieren, Darm, Knochen 

Vitamin D kann der Körper selber herstellen, wenn die UV-Licht abhängige Reaktion stattfinden kann. 


Vitamin E ( Tocopherol)

Tocopherol und andere sogenannte Antioxidantien fangen die Radikale ab und Schädigungen werden vermieden. - Radikalfänger


Vitamin K (Phyllochinon)

VitK abhängige Carboxylierung von g-Glutamatresten werden die Gerinnungsfaktoren II,VII,IX,und X aktiviert 

Blutgerinnung

Cumarinderivate hemmen Enzyme, sodass Blutgerinnungszeit verlängert wird (Thrombose- und Infarktprophylaxe) =carboxilierung Glutamat


Vitamin B1 : Thyamin

Thiaminpyrophosphat (TPP) ist Co-Enzym einiger Stoffwechsel-Enzyme (z.B.Pyruvatdehydrogenase, Transketolase)


Vitamin B2 ( Riboflavin)

FAD und FMN gehören zu den sogenannten Reduktionsäquivalenten, sie können Protonen und Elektronen aufnehmen und abgeben, d.h. sind bei Redox-Reaktionen beteiligt, d.h. können Co-Enzyme von z.B. Dehydrogenasen


Vitamin B2-Komplex : Niacin NAD+ und NADP+ 

ProtonenElektronenÜberträger bei vielen RedoxReaktionen beteiligt Reduktions-Äquivalent 

Vitamin B2-Komplex : Folsäure Tetrahydrofolat (THF) 

Überträger von C1-Gruppen 

Wichtiges Co-Enzym bei Purin- und Pyrimidinsynthese. Zellen mit hoher Mitoserate betroffen 


Vitamin B2-Komplex: Pantothensäure/CoA

 CoenzymA: Aktivierung von Intermediaten, z.B. Acetyl-CoA 

Wichtig für die Reaktion ist die SH (Thioalkohol)-Gruppe. Sie kann z.B. mit Carboxylgruppen reagieren und Thioester bilden 


Vitamin B6 : Pyridoxin 

Aminosäurestoffwechsel: Transaminierungsreaktionen Stoffwechselkrankheit: Wachstum, Anämie ua. 3 


Vitamin B12 : Cobalamin 

Funktion: Remethylierung von Homocystein (mit THF) 

Vitamin C : Ascorbinsäure 

Kann Elektronen abgeben, deshalb Antioxidationsmittel, Schutzfunktion, Radikalfänger. Co-Faktor von Hydroxylasen 


Vitamin H : Biotin 

Carboxylierungsreaktionen 



Übersicht :

C1-Übertragung: SAM oder THF abhängige Reaktionen • C2-Übertragung: TPP abhängige Reaktionen • C3-Übertragung: Lysin des Enzyms reagiert mit C-Körper • Carboxylierungen: Biotin-abhängige Rkt. • Transaminierungen: Pyridoxalphosphat-abh. Rkt • Dehydrogenierungen: NAD+, FAD, NADP+ -abh. Rkt. • Acylierungen: CoA-abh. Rkt • Hydroxylierungen: Cytochrom P450-abh. Rkt. Ascorbinsäure-abh.



Q:

Primär/ Tertiärstruktur


A:

Primär- legt 3D struktur fest

Tertiär :

Das klassische Protein an dem gezeigt wurde, dass die Primärsequenz die Tertiärstruktur bestimmt, ist die Ribonuclease A. Dieses Enzym findet seine Tertiärstruktur alleine. • Die Tertiärstruktur wird z.B. durch die Ausbildung von 4 Disufidbrücken gehalten. • Disulfidbrücken können zwischen den Thioalkoholgruppen der Cystein-Seitenkette aufgebaut werden, s

Q:

Proteinmodifikation

A:

Nachdem ein Protein synthetisiert wurde, kann es post-translational modifiziert werden. Einige Beispiele: Hydroxylierung, Carboxylierung, Phosphorilierung, Glykosylierung 


Oxidationen führen zu molekularen Umlagerungen, was bei diesem Beispiel dazu führt, dass das Chromophor grünes Licht aussenden kann 


Die Hydroxylierung erfolgt post-translational durch die Prolyl-Hydroxylase unter Verwendung von molekularem Sauerstoff. Ein O wird wird für die Hydroxylierung von Prolin benötigt, das 2. O führt zur Bildung von Succinat. Die benötigten Elektronen kommen von der Ascorbinsäure (Vitamin C). • Steht Vitamin C nicht zur Verfügung, kann die Hydroxylierung nicht durchgeführt werden, siehe nächste Folie. • Die Hydroxylase ist ein Eisen-abhängiges Enzym, kann Elektronen abgeben oder aufnehmen, Fe2+ <>Fe3+ 



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