Biochemie 4. Sem an der Universität Marburg

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Peptidbindung:

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Einteilung der Proteine nach ihrer Struktur

Fibrilläre Proteine:

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Einteilung der Proteine nach ihrer Struktur

Globuläre Proteine:

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Wie sind Polypeptide aufgebaut?

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Einteilung der Proteine nach ihrer Struktur

Komplexe Proteine:

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Vier Strukturebenen des Proteinaufbaus:

Sekundärstruktur α-Helices:

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Isoelektrischer Punkt (IP) von Proteinen:

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1. Hauptsatz der Thermodynamik: Energieerhaltungssatz

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Denaturierung von Proteinen:

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Domänenstruktur von Proteinen

funktionelle Domänen:

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Domänenstruktur von Proteinen

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Vier Strukturebenen des Proteinaufbaus:

Quartärstruktur

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Biochemie 4. Sem

Peptidbindung:

  • nukleophiler Angriff der a-Aminogruppe einer Aminosäure an a-Carboxygruppe der 2. Aminosäure

  • Wasserabspaltung (Kondensation)

  • unter physiologischen Bedingungen liegt das Gleichgewicht auf Seiten der Hydrolyse = Energieaufwand

Biochemie 4. Sem

Einteilung der Proteine nach ihrer Struktur

Fibrilläre Proteine:

  • fadenförmige oder faserige Struktur

  • mehreren Helices

  • wasserunlöslich

  • z.B. Stütz- und Gerüstproteine wie Keratin, Kollagen

Biochemie 4. Sem

Einteilung der Proteine nach ihrer Struktur

Globuläre Proteine:

  • kugelförmige Tertiärstruktur

  • unpolare Aminosäuren im Inneren,
    polare Aminosäuren an Oberfläche

  • wasserlöslich

  • z.B. Histone, Albumine, Globuline

Biochemie 4. Sem

Wie sind Polypeptide aufgebaut?

lineare Polymere
jede AS ist in Kopf (N) - Schwanz (C) -Anordnung mit der benachbarten AS verbunden
=> keine verzweigten Ketten

Biochemie 4. Sem

Einteilung der Proteine nach ihrer Struktur

Komplexe Proteine:

  • bestehen aus Proteinanteil und weiteren Komponenten

  • Glykoproteine, Lipoproteine, Metalloproteine

Biochemie 4. Sem

Vier Strukturebenen des Proteinaufbaus:

Sekundärstruktur α-Helices:

  • Rückgrat macht helikale Windungen, meist rechtsgängig

  • eine Windung: 3,6 Aminosäuren,

  • stabilisiert durch H-Brücken

  • Seitenketten (R) weisen nach außen

Biochemie 4. Sem

Isoelektrischer Punkt (IP) von Proteinen:

  • Nettoladung ist null, bei gleich vielen positiven und negativen Ladungen

  • Ladungen der Seitenketten bestimmen den IP

  • Proteine wirken als Puffer

  • Proteinatpuffer des Blutes ca. 7 % der Pufferkapazität (Albumin) aufgrund amphoteren Charakters der Proteine

Biochemie 4. Sem

1. Hauptsatz der Thermodynamik: Energieerhaltungssatz

Energie kann von einer Form in eine andere umgewandelt
werden, sie kann aber weder erzeugt noch vernichtet werden.

Biochemie 4. Sem

Denaturierung von Proteinen:

  • Aufhebung von Sekundär- und Tertiärstruktur
  • Primärstruktur bleibt intakt
  • Protein-Funktion geht verloren
  • Ursachen:  Hitze, organische Lösungsmittel (z.B. Alkohole) an polaren Gruppen , Säuren: Ladungen, H-Brücken, Basen: Ladungen, Peptidbindung, hohe Salzkonzentrationen: H-Brücken, reduzierende Agenzien (z.B. Mercaptoethanol) –S–S –, H2O2 -Oxidation

Biochemie 4. Sem

Domänenstruktur von Proteinen

funktionelle Domänen:

  • Domänen, die für eine bestimmte Funktion (z.B. Katalyse, Regulation, Bindung von Proteinpartnern) zuständig sind
  • ermöglichen einen modularen Aufbau von Proteinen (häufig bei Proteinen der Signaltransduktion, Enzymen)

Biochemie 4. Sem

Domänenstruktur von Proteinen

strukturelle Domänen:


  • Zusammenhängende Bereiche des Proteins, die sich unabhängig voneinander falten können

Biochemie 4. Sem

Vier Strukturebenen des Proteinaufbaus:

Quartärstruktur

  • mehrere tertiär strukturierte Polypeptidketten lagern sich zusammen

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