Nutrigenomik - Freitag an der Universität Jena | Karteikarten & Zusammenfassungen

Lernmaterialien für Nutrigenomik - Freitag an der Universität Jena

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TESTE DEIN WISSEN
Was unterscheidet Retroviren von anderen Virenklassen und 1 Beispiel (1)

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TESTE DEIN WISSEN
Ein Virus, dessen Erbinformation in Form einer RNA vorliegt
- anders als bei normalen Viren, muss die RNA von Retrovieren mittels reverser Transkription in ein DNA-Molekül umgeschrieben werden, bevor es in eine Wirtszelle eingebaut werden kann

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TESTE DEIN WISSEN
3 posttranslationale Modifikationen von Histonen, Enzyme/Enzymgruppen, Auswirkung die diese auf Zugänglichkeit des Genoms haben. Entweder Hin- oder Rückreaktion nennen. (3)
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TESTE DEIN WISSEN
posttranslationale Modifikation: Vorgang, bei dem ein Protein nach der vollständigen Translation durch kovalente Addition eines Moleküls verändert wird.
1.) Ubiquitinierung - Übertragung von Ubiquitin auf Zielmolekül -> Folge in meisten Fällen Abbau im Proteasom
2)Histon-Methylierung findet man sowohl an Lysinen als auch an Argininen. Histon-Methylierung kann sowohl positiv als auch negativ mit Transkription korrelieren, je nachdem, welches Lysin/Arginin man betrachtet. Außerdem können Lysine mit ein, zwei oder drei und Arginine mit bis zu zwei Methylgruppen modifiziert sein. Diese verschiedenen Methylierungszustände sind oft unterschiedlich im Genom verteilt und haben daher wahrscheinlich auch unterschiedliche biologische Funktionen. Histon-Methylierung wird erzeugt durch Histon-Methyltransferasen (HMT) und entfernt durch Histon-Demethylasen (HDM).

Wichtige Methylierungen sind:

  • H3K4me2/3 (findet man an den Promotoren von aktiv transkribierten Genen)
  • H3K27me3 (findet man an reprimierten Genen)
  • H3K9me3 (findet man im Heterochromatin)
  • H3K4me1/2 (findet man an aktiven Enhancern)
  • H3K36me3, H4K20me1 (findet man im Gen-Körper von aktiv transkribierten Genen)

3)
  • H4K20Ac

AcetylierungBearbeiten

Histon-Acetylierung findet ausschließlich an Lysinen statt (z. B. H3K9Ac, H3K27Ac, H4K16Ac, H4K20Ac). Die Hauptwirkung der Acetylgruppe ist die Neutralisierung der positiven Ladung des Lysins. Die Konsequenz ist eine Verringerung der elektrostatischen Wechselwirkung zwischen dem Lysin und den negativen Ladungen an der DNA. Dies führt zu einer Öffnung der 30 nm-Faser (Solenoidstruktur), was das Binden von Transkriptionsfaktoren sowie der Transkriptionsmaschinerie erlaubt, und so die Transkription begünstigt. Histon-Acetylierungen werden erzeugt durch Histon-Acetyltransferasen (HAT) und wieder entfernt durch Histon-Deacetylasen (z. B. HDAC4).

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Was ist eine Cpg Insel und was findet dort häufig statt?
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Cpg= ein zwei-Basen Sequenz Motiv
Cpg Insel = Regionen auf dem Genom von EUk., mit statistisch erhöhter Cpg-Dinukleotid-Dichte

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TESTE DEIN WISSEN
4 Tumorreppressoren nennen
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-p16
-p53
-p27
-pRB
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3 Motorproteine und die zu ihrer Aktivität zugehörigen Zytoskelettstruktur
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- eine Funktionsgruppe von Zytoskelettproteinen
-allosterische Proteine
-dienen unter ATP-Verbrauch den Bewegungserzeugungen (biologische Lasten: Transporte: Vehikel etc.)
1)Kinesin: bindet an Mikrotubuli, bildet meistens Dimere, Bewegungsrichtung meistens vom Minus- Richtung Plusende des Mikrotubulus // dient meistens zum Transport von Zellorganellen und Vesikeln
Beispiel: Vehikel mit Neurotransmitter mittels in den Nervenzellen vom Zellkern über das Axon zur Synapse transportier
2)Myosin: binden an Aktinfilamente, können als Dimere Vesikel dienen, Bewegungsrichtung vom Minus- zum Plusende eines Aktinfilamentes; dienen zum verschieben vonZytoskelettelemente gegeneinander; Übernimmt die Funktion der Zelladhäsion, der Endo und Excytose, Zellfortbewegung durch Kriechen und im allgemeinen die Verformung von Zellen (Muskelkonzentrationen)
3)Dynein: bilden Dimer und binden an Mikrotubuli;Bewegungsrichtung ist vom Plus- zum Minusende eines Mikrotubulus (von der Zellmembran zum Zellkern) - diese Richtung wird von einigen Viren genutzt zum Zellkern zu gelangen) - entgegengesetzte Richtung von Kinesin
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Aufgabe Chaperone und Beispiel
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-Proteine die neu synthetisierten Proteinen “helfen” , sich korrekt zu
- beschleunigt die korrekte Faltung ohne selbst ein Teil der Struktur zu werden
Beispiel: z.B Hsp 70 + Hsp 40
Oder
-Hsp60 + Hsp10 :
  • ähnelt Donut mit Deckel an beiden Seiten , 
  • auf Innenseite hydrophobe Ketten treten in WW mit ungefaltetem Protein lokalisiert, erreicht native Konfirmation 
  • wenn fertig gefaltet Hydrophobe ketten abgesättigt und unter ATP-Verbrauch wird der Deckel geöffnet und das Protein Entlassen  




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Wie werden Calciumionen von Zytoplasma in ER geschafft?
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IP3-Rezeptoren (aus dem ER ins Zytoplasma)
Calcium ATPasen (von Zytoplasma ins ER) nur unter ATP Verbrauch, da starker Konzentrationsgradient überwunden werden muss (primär aktiver Transportvorgang)

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Funktion p53 in Zellen
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Das p53-Protein besitzt die Fähigkeit, den Zellzyklus zu unterbrechen und damit die Proliferation einer genomisch suspekten oder entarteten Zelle zu verhindern. Die Zelle hat dadurch mehr Zeit, die DNA-Schäden zu reparieren oder bei nicht korrigierbaren Fehlern des Genoms den programmierten Zelltodeinzuleiten
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Wie werden Aminosäuren für Proteinsynthese aktiviert (vorschritt für Translation)
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3 Schritte
  1. AS + ATP —-> AA-AMP ( Aminoacyl-Adenylat) ( AS muss durch Aminoacyl-tRNS-Synthase aktiviert werden ; geschieht durch Bindung einer Carbonsäure-Phosphorsäure-Anhydridbindung zwischen AS & ATP = Aminoacyl-Adenylat und Pyrophosphat entsteht)
  2. AA-AMP + tRNA1 ——-> AA-tRNA1 ( aktivierte AS kann auf 3´ENde am Akzeptorstamm der tRNA übertragen und mit der Esterbildung gebunden werden + Abspaltung AMP-Molekül)
  3. AA-tRNA1 + AA‘-tRNA2 ——> AA-AA‘-tRNA2 ( Aminoacyl-tRNA ist synthetisiert und für Translationsvorgang freigegeben 
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Welche posttranslationale Modifikation wird durch Vitamin K ermöglicht?
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- Vatamin K greift überall da ein wo γ-carboxylierte Glutaminsäuren für Calcium-abhängige Stoffwechselprozesse benötigt werden. 
-Veränderung einzelner Aminosäuren mit Vitamin-K abhängige Carboxylierung eines Glutamat-Rests zu gamma-Carboxyglutamat durch Gamma-GLutamatcarboxylase
-überdies eine Mechanismus werden mehrere Gerinnungsfaktoren in einen aktivierbaren Zustand versetzt und gerinnungshemmende Faktoren aktiviert und reguliert
- Bedeutung beim Menschen: zur posttranslationalen Einführung einer Carboxygruppe in die γ-Position von Glutamylresten bestimmter Proteine, wodurch diese aktiviert werden - oft Proteine die mit dem Blutgerrinungssystem verbunden sind
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2 Aufgaben Golgi Apparat
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  1. Empfangen von Proteinen vom ER und diese Umbauen
  2. Produktion von Cellulose
  3. Bildung und Speicherung sekretorischer Vesikel (extrazelluläre Matrix, Transmitter/Hormone),
  4. Synthese und Modifizierung von Elementen der Plasmamembran,
  5. Bildung von primären Lysosomen
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Was sind GTP-bindend Proteine + nenne 4 GTP bindende Proteine und deren biologischer Prozess (4)
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TESTE DEIN WISSEN
-haben die Fähigkeit GTP- zu binden und dessen Hydrolyse in GDP und PI zu katalysieren
1) Translationfaktoren, sind an ribosomalen Proteinsynthese beteiligt bsp: EF-Tu
2)heterotrimeren G-Proteine, übertragen transmembran Signal von Hormonen und Licht
3) Ras-Proteine, spielen eine Rolle bei der Regulation der Zellproliferation und -differenzierung
4)andere kleine GTPasen, die in der Regulation des intrazellulären Transports von Vesikeln (z. B. Rab, ARF) und bei der Aktivierung von Bewegungsvorgängen und der Organisation des Cytoskeletts involviert sind
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Beispielhafte Karteikarten für deinen Nutrigenomik - Freitag Kurs an der Universität Jena - von Kommilitonen auf StudySmarter erstellt!

Q:
Was unterscheidet Retroviren von anderen Virenklassen und 1 Beispiel (1)

A:
Ein Virus, dessen Erbinformation in Form einer RNA vorliegt
- anders als bei normalen Viren, muss die RNA von Retrovieren mittels reverser Transkription in ein DNA-Molekül umgeschrieben werden, bevor es in eine Wirtszelle eingebaut werden kann

Q:
3 posttranslationale Modifikationen von Histonen, Enzyme/Enzymgruppen, Auswirkung die diese auf Zugänglichkeit des Genoms haben. Entweder Hin- oder Rückreaktion nennen. (3)
A:
posttranslationale Modifikation: Vorgang, bei dem ein Protein nach der vollständigen Translation durch kovalente Addition eines Moleküls verändert wird.
1.) Ubiquitinierung - Übertragung von Ubiquitin auf Zielmolekül -> Folge in meisten Fällen Abbau im Proteasom
2)Histon-Methylierung findet man sowohl an Lysinen als auch an Argininen. Histon-Methylierung kann sowohl positiv als auch negativ mit Transkription korrelieren, je nachdem, welches Lysin/Arginin man betrachtet. Außerdem können Lysine mit ein, zwei oder drei und Arginine mit bis zu zwei Methylgruppen modifiziert sein. Diese verschiedenen Methylierungszustände sind oft unterschiedlich im Genom verteilt und haben daher wahrscheinlich auch unterschiedliche biologische Funktionen. Histon-Methylierung wird erzeugt durch Histon-Methyltransferasen (HMT) und entfernt durch Histon-Demethylasen (HDM).

Wichtige Methylierungen sind:

  • H3K4me2/3 (findet man an den Promotoren von aktiv transkribierten Genen)
  • H3K27me3 (findet man an reprimierten Genen)
  • H3K9me3 (findet man im Heterochromatin)
  • H3K4me1/2 (findet man an aktiven Enhancern)
  • H3K36me3, H4K20me1 (findet man im Gen-Körper von aktiv transkribierten Genen)

3)
  • H4K20Ac

AcetylierungBearbeiten

Histon-Acetylierung findet ausschließlich an Lysinen statt (z. B. H3K9Ac, H3K27Ac, H4K16Ac, H4K20Ac). Die Hauptwirkung der Acetylgruppe ist die Neutralisierung der positiven Ladung des Lysins. Die Konsequenz ist eine Verringerung der elektrostatischen Wechselwirkung zwischen dem Lysin und den negativen Ladungen an der DNA. Dies führt zu einer Öffnung der 30 nm-Faser (Solenoidstruktur), was das Binden von Transkriptionsfaktoren sowie der Transkriptionsmaschinerie erlaubt, und so die Transkription begünstigt. Histon-Acetylierungen werden erzeugt durch Histon-Acetyltransferasen (HAT) und wieder entfernt durch Histon-Deacetylasen (z. B. HDAC4).

Q:
Was ist eine Cpg Insel und was findet dort häufig statt?
A:
Cpg= ein zwei-Basen Sequenz Motiv
Cpg Insel = Regionen auf dem Genom von EUk., mit statistisch erhöhter Cpg-Dinukleotid-Dichte

Q:
4 Tumorreppressoren nennen
A:
-p16
-p53
-p27
-pRB
Q:
3 Motorproteine und die zu ihrer Aktivität zugehörigen Zytoskelettstruktur
A:
- eine Funktionsgruppe von Zytoskelettproteinen
-allosterische Proteine
-dienen unter ATP-Verbrauch den Bewegungserzeugungen (biologische Lasten: Transporte: Vehikel etc.)
1)Kinesin: bindet an Mikrotubuli, bildet meistens Dimere, Bewegungsrichtung meistens vom Minus- Richtung Plusende des Mikrotubulus // dient meistens zum Transport von Zellorganellen und Vesikeln
Beispiel: Vehikel mit Neurotransmitter mittels in den Nervenzellen vom Zellkern über das Axon zur Synapse transportier
2)Myosin: binden an Aktinfilamente, können als Dimere Vesikel dienen, Bewegungsrichtung vom Minus- zum Plusende eines Aktinfilamentes; dienen zum verschieben vonZytoskelettelemente gegeneinander; Übernimmt die Funktion der Zelladhäsion, der Endo und Excytose, Zellfortbewegung durch Kriechen und im allgemeinen die Verformung von Zellen (Muskelkonzentrationen)
3)Dynein: bilden Dimer und binden an Mikrotubuli;Bewegungsrichtung ist vom Plus- zum Minusende eines Mikrotubulus (von der Zellmembran zum Zellkern) - diese Richtung wird von einigen Viren genutzt zum Zellkern zu gelangen) - entgegengesetzte Richtung von Kinesin
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Q:
Aufgabe Chaperone und Beispiel
A:
-Proteine die neu synthetisierten Proteinen “helfen” , sich korrekt zu
- beschleunigt die korrekte Faltung ohne selbst ein Teil der Struktur zu werden
Beispiel: z.B Hsp 70 + Hsp 40
Oder
-Hsp60 + Hsp10 :
  • ähnelt Donut mit Deckel an beiden Seiten , 
  • auf Innenseite hydrophobe Ketten treten in WW mit ungefaltetem Protein lokalisiert, erreicht native Konfirmation 
  • wenn fertig gefaltet Hydrophobe ketten abgesättigt und unter ATP-Verbrauch wird der Deckel geöffnet und das Protein Entlassen  




Q:
Wie werden Calciumionen von Zytoplasma in ER geschafft?
A:
IP3-Rezeptoren (aus dem ER ins Zytoplasma)
Calcium ATPasen (von Zytoplasma ins ER) nur unter ATP Verbrauch, da starker Konzentrationsgradient überwunden werden muss (primär aktiver Transportvorgang)

Q:
Funktion p53 in Zellen
A:
Das p53-Protein besitzt die Fähigkeit, den Zellzyklus zu unterbrechen und damit die Proliferation einer genomisch suspekten oder entarteten Zelle zu verhindern. Die Zelle hat dadurch mehr Zeit, die DNA-Schäden zu reparieren oder bei nicht korrigierbaren Fehlern des Genoms den programmierten Zelltodeinzuleiten
Q:
Wie werden Aminosäuren für Proteinsynthese aktiviert (vorschritt für Translation)
A:
3 Schritte
  1. AS + ATP —-> AA-AMP ( Aminoacyl-Adenylat) ( AS muss durch Aminoacyl-tRNS-Synthase aktiviert werden ; geschieht durch Bindung einer Carbonsäure-Phosphorsäure-Anhydridbindung zwischen AS & ATP = Aminoacyl-Adenylat und Pyrophosphat entsteht)
  2. AA-AMP + tRNA1 ——-> AA-tRNA1 ( aktivierte AS kann auf 3´ENde am Akzeptorstamm der tRNA übertragen und mit der Esterbildung gebunden werden + Abspaltung AMP-Molekül)
  3. AA-tRNA1 + AA‘-tRNA2 ——> AA-AA‘-tRNA2 ( Aminoacyl-tRNA ist synthetisiert und für Translationsvorgang freigegeben 
Q:
Welche posttranslationale Modifikation wird durch Vitamin K ermöglicht?
A:
- Vatamin K greift überall da ein wo γ-carboxylierte Glutaminsäuren für Calcium-abhängige Stoffwechselprozesse benötigt werden. 
-Veränderung einzelner Aminosäuren mit Vitamin-K abhängige Carboxylierung eines Glutamat-Rests zu gamma-Carboxyglutamat durch Gamma-GLutamatcarboxylase
-überdies eine Mechanismus werden mehrere Gerinnungsfaktoren in einen aktivierbaren Zustand versetzt und gerinnungshemmende Faktoren aktiviert und reguliert
- Bedeutung beim Menschen: zur posttranslationalen Einführung einer Carboxygruppe in die γ-Position von Glutamylresten bestimmter Proteine, wodurch diese aktiviert werden - oft Proteine die mit dem Blutgerrinungssystem verbunden sind
Q:
2 Aufgaben Golgi Apparat
A:
  1. Empfangen von Proteinen vom ER und diese Umbauen
  2. Produktion von Cellulose
  3. Bildung und Speicherung sekretorischer Vesikel (extrazelluläre Matrix, Transmitter/Hormone),
  4. Synthese und Modifizierung von Elementen der Plasmamembran,
  5. Bildung von primären Lysosomen
Q:
Was sind GTP-bindend Proteine + nenne 4 GTP bindende Proteine und deren biologischer Prozess (4)
A:
-haben die Fähigkeit GTP- zu binden und dessen Hydrolyse in GDP und PI zu katalysieren
1) Translationfaktoren, sind an ribosomalen Proteinsynthese beteiligt bsp: EF-Tu
2)heterotrimeren G-Proteine, übertragen transmembran Signal von Hormonen und Licht
3) Ras-Proteine, spielen eine Rolle bei der Regulation der Zellproliferation und -differenzierung
4)andere kleine GTPasen, die in der Regulation des intrazellulären Transports von Vesikeln (z. B. Rab, ARF) und bei der Aktivierung von Bewegungsvorgängen und der Organisation des Cytoskeletts involviert sind
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