Biochemie an der Universität Innsbruck

Karteikarten und Zusammenfassungen für Biochemie an der Universität Innsbruck

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1. 5 Funktionen von Proteinen aufzählen und erklären:

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14. ß-Oxidation von Fettsäuren?

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23. Wie werden die irreversiblen Schritte der Glykolyse bei der Gluconeogenese umgangen inkl. Zellkompartimente

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30. Wie erfolgt die hormonelle Aktivierung der Glykogen-Phosphorylase? Welche Rolle spielen G-Proteine dabei?

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36. Beschreibe eine Methode mit der man die Basensequenzabfolge von DNA bestimmen kann!
Sanger-Sequenzierung:

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39. Erkläre Southern-Blot und wofür man ihn verwendet!

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40. 3 enzymatische Aktivitäten der DNA-Polymerase I in E. coli?

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41. Beschreibe PCR ausführlichst!

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45. Sekundärstruktur von Proteinen? 

(grundsätzlich gilt)

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45a: Sekundärstruktur von Proteinen?

Die alpha-Helix:

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Das ß-Faltblatt:

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45.c Sekundärstruktur von Proteinen?

ß-Kehren und Ω-Schleifen:

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Beispielhafte Karteikarten für Biochemie an der Universität Innsbruck auf StudySmarter:

Biochemie

1. 5 Funktionen von Proteinen aufzählen und erklären:

  • Biokatalyse als Enzyme (biochemische Reaktionen werden katalysiert)
  • Kommunikation als Hormone (zB Insulin für den Blutzuckerspiegel)
  • Transportfunktion (zB Hämoglobin zum O2 und CO2-Transport im Blut)
  • Stützfunktion als Fibrillen (zB Kollagen in der Haut oder Keratin in den Nägeln)
  • Aktive Bewegung im Muskel als Actin und Myosin


Biochemie

14. ß-Oxidation von Fettsäuren?

Nach erfolgreicher Aktivierung der Fettsäuren, wird das gesättigte Acyl-CoA durch eine immer
wiederkehrende Sequenz von 4 Reaktionen abgebaut:


  1. Oxidation des Acyl-CoA durch die Acyl-CoA-Dehydrogenase zu Enoyl-CoA mit trans-Doppelbindung zwischen C2 und C3 mit FAD
  2. Hydratisierung der Doppelbindung des trans-Δ2-Enoyl-CoA durch die Enoyl-CoA-Hydratase zu L-3-Hydroxyacyl-CoA.
  3. Oxidation des L-3-Hydroxyacyl-CoA durch die L-3-Hydroxyacyl-CoA-Dehydrogenase mit NAD+ zu 3-Ketoacyl-CoA. Dabei entsteht NADH + H+
  4. Spaltung des 3-Ketoacyl-CoA durch die Thiolgruppe eines zweiten CoA-Moleküls. Dabei entsteht Acetyl-CoA und ein um 2 C-Atome kürzeres Acyl-CoA, katalysiert durch ß-Ketothiolase. Das verkürzte Acyl-CoA tritt dann in einen weiteren Zyklus ein. Ganz am Ende entstehen 2 Acetyl-CoA.

Biochemie

23. Wie werden die irreversiblen Schritte der Glykolyse bei der Gluconeogenese umgangen inkl. Zellkompartimente

  • Carboxylierung von Pyruvat zu Oxalacetat durch Pyruvat-Carboxylase (in den Mitochondrien)
  • Phosporylierende Decarboxylierung von Oxalacetat zu Phosphoenolpyruvat durch Phosphoenolpyruvat-Carboxylase unter GTP Verbrauch (im Cytoplasma)
  • Fructose-1,6-bisphosphat wird durch Fructose-1,6-bisphosphatase zu Fructose-6-phosphat (Cytoplasma)
  • Glucose-6-phosphat wird durch Glucose-6-phosphatase zu Glucose (Cytoplasma)

Biochemie

30. Wie erfolgt die hormonelle Aktivierung der Glykogen-Phosphorylase? Welche Rolle spielen G-Proteine dabei?

  • Der Glykogenabbau und die Synthese sind reziprok über die Glykogen-Phosphorylase gesteuert, um gleichzeitigen Ablauf zu vermeiden.
  • Abbausignal liefern die Hormone Epinephrin (Adrenalin) und Glucagon.
  • Adrenalin wirkt v.a. auf die Muskeln und weniger auf die Leber. Es wirkt auf den ß-adrenergenen Rezeptor, der ein G-Protein durch den Austausch von GDP und GTP aktiviert.
  • Das G-Protein aktiviert die Adenylat-Cyclase, die ATP zu cAMP cyclisiert. Dadurch kann das Signal von einem Rezeptor verstärkt werden und es werden viele cAMP in der Zelle freigesetzt.
  • cAMP aktiviert die Proteinkinase A, welche die Phosphoylasekinase phosphoryliert und aktiviert. Dies kann dann die Glykogen-Phosphorylase aktivieren.
  • Durch den gleichen Mechanismus wird gleichzeitig die Glykogen-Synthase inaktiviert.

Biochemie

36. Beschreibe eine Methode mit der man die Basensequenzabfolge von DNA bestimmen kann!
Sanger-Sequenzierung:

Schritte:

  • Vorbereitung:
    • alle 6 Reagenzien in ein Reaktionsgefäß geben und dann in Thermocycler stellen
  • Sequenzierreaktion:
    • Ähnlich der PCR laufen 30-40 Zyklen aus Erhitzen und Abkühlen ab (Denaturierung, Annealing, Elongation), dadurch entstehen exakte Kopien der DNA-Probe, die zu sequenzieren ist. Die Polymerase verarbeitet so lange dNTPs bis sie zufällig ein ddNTP erwischt, das beendet die Arbeit an diesem Strang. ddNTPs fehlt die 3‘-OH-Gruppe, dadurch entsteht ein Kettenabbruch an der Stelle, wo das Nukleotid eingebaut wird.
    • Man setzt 4 verschiedene, getrennte Reaktionsansätze an (einen für A, G, C und T)
    • Der Ansatz enthält alle vier dNTPs, aber nur eine Sorte ddNTPs
    • Heraus kommen DNA-Fragmente mit unterschiedlicher Länge, diese enden je nach Ansatz mit dem gleichen ddNTP
  • Gelelektrophorese:
    • der Länge nach auftrennen
  • Auswertung:
    • Vergleich der 4 Ansätze
    • Sequenzermittlung (ordnen)
  • Fertige Sequenz kann gelesen werden


Reagenzien:

  • Viel DNA (durch PCR)
  • Puffer/MgCl2
  • dNTP’s
  • ddNTP’s
  • spezielle Polymerase
  • 1 Primer

Biochemie

39. Erkläre Southern-Blot und wofür man ihn verwendet!

Was?

Man untersucht die einzelsträngige DNA


Wie?

  • Ziel-DNA schneiden und mit Gelelektrophorese auftrennen
  • Doppelstränge mittels alkalischer Lösung trennen
  • DNA-Fragmente auf eine Nylon-Membran transferieren
  • Nylon-Membran in eine Lösung mit DNA-Sonden geben (spezifisch oder radioaktiv markiert)
  • DNA-Sonden binden komplementär an die DNA (Basenpaarung)
    Bei erfolgreicher Bindung (erfolgreicher DNA-DNA-Hybridisierung) entsteht ein radioaktives Signal, das man auf einem Fotofilm sichtbar machen kann



Was sichtbar?
Der gesuchte DNA-Einzelstrang

Biochemie

40. 3 enzymatische Aktivitäten der DNA-Polymerase I in E. coli?

DNA-Polymerase-Funktion:

Verknüpfung von DNTPs zu DNA Strängen (prozessive DNA-Synthese). Dazu wird ein freies 3-OH-Ende (Primer) und eine Matritze (komplementärer Strang) benötigt. Der Großteil der DNA-Replikation wird allerdings von der DNA-Polymerase III ausgeführt.


3‘-5‘-Exonuclease-Funktion:

Diese Korrekturlesefunktion dient dem Entfernen falsch eingebauter Nucleotide. Diese Korrektur ist nötig, da

eine DNA-Polymerase idR keine weiteren Nucleotide an das 3‘-OH-Ende eines nicht vollständig basengepaarten Nucleotides kovalent knüpfen kann.


5‘-3‘-Exonuclease-Funktion:

Diese ermöglicht es der DNA-Poymerase I einzelne Nucleotide bzw. Oligonucleotide vom 5‘-Ende

doppelsträngiger DNA-Moleküle abzuspalten. Diese Funktion ist zur Reparatur von beschädigter DNA (zB UV-

Strahlung) von großer Bedeutung.

Biochemie

41. Beschreibe PCR ausführlichst!

Schritte:

  • DNA + Mastermix mischen
  • Denaturierung (94°C), Trennen des Doppelstranges
  • Annealing (45-72°C), Anlagern der dNTP‘s
  • Extension (72°C), Verknüpfen und verlängern der Kette
  • Mehrere Zyklen wiederholen sich


Reagenzien:

  • DNA
  • 2 gegenläufig orientierte Primer
  • Taq-Polymerase
  • dNTP’s
  • MgCl2
  • Puffer

Biochemie

45. Sekundärstruktur von Proteinen? 

(grundsätzlich gilt)

 beruht auf sehr vielen H-Brückenbindungen, die intramolekular gebildet werden
 häufigste sind alpha-Helix und ß-Faltblatt, aber auch Kehren und Schleifen spielen eine wichtige Rolle für die
Proteingestalt.

Biochemie

45a: Sekundärstruktur von Proteinen?

Die alpha-Helix:

 CO- und NH-Gruppen gehen H-Bückenbindung ein
 pro Windung 3,6 Aminosäuren
 Jede CO-Gruppe geht mit der viertnächsten NH-Gruppe eine Bindung ein
 Seitenketten werden nach außen geklappt und sind für Tertiärstruktur verantwortlich
 Prolin passt nicht ins System, wird daher dort eingebaut wo Struktur zu Ende sein soll und das Protein in eine
offene Form übergeht.
 alpha-Helices kommen in der Natur nur mit Rechtsgewinde vor, weil energetisch günstiger
 zB Keratin ist eine rechtsgängige Helix, die in Form einer linksgängigen Spirale umeinander gewickelt sind.
 Destabilisierende AS sind Isoleucin wegen der sperrigen Seitenkette, Glycin wegen zu viel
Bewegungsspielraum, Ansammlungen von Aspartat und Glutamat wegen sich abstoßender negativer Ladungen
bzw. Lysin, Arginin, Serin, Threonin wegen sich abstoßender positiver Ladungen.

Biochemie

45b. Sekundärstruktur von Proteinen?

Das ß-Faltblatt:

 peptidkette liegt in Zick-Zack-Form vor
 CO-NH-Gruppe liegt starr in einer Ebene vor, benachbarte Bindungen sind frei drehbar
 CO- und NH-Gruppen bilden wie bei alpha-Helix H-Brücken
 es können sowohl Peptidstücke aus einer Kette wie auch zwei oder mehrere verschiedene Peptide aneinander
binden.
 Stränge können parallel oder antiparallel sein
 Bindung kann sowohl intra- als auch intermolekular ausgebildet werden

Biochemie

45.c Sekundärstruktur von Proteinen?

ß-Kehren und Ω-Schleifen:

 liegen immer an der Oberfläche des Proteins
 sind für viele Interaktionen des Proteins verantwortlich
 ß-Kehren heißen auch Haarnadelschleifen und haben regelmäßige Struktur. Sie führen zu
Richtungsänderungen im Polypeptid, sodass zB eine ß-Faltblatt-Struktur in eine zweite übergehen kann. Auch
Wechsel zwischen Faltblatt und Helix ist möglich
 Ω-Schleifen sind weniger komplex und nicht mehr regelmäßig angeordnet. Sie führen nicht zu ganz so
abrupten Richtungswechseln. zB die Antigenbindungsstelle eines Antikörpers besteht aus diesen Schleifen.

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