Einführung Biochemie an der Universität Hamburg

Karteikarten und Zusammenfassungen für Einführung Biochemie an der Universität Hamburg

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Wie schnell ist die Translation?

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Sortierung von Proteinen

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Chaperone als Faltungshelfer

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Pathologie: Amyloidosen

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Modifikationen von Proteinen

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Posttranslationale Prozessierung

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Intrazellulärer Transport von Proteinen

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Qualitätskontrolle - Proteine

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Proteinabbau

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Welche sind die Basen in der DNA? In welche Gruppen sind sie unterteilt?

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Welche Funktionen haben Nukleotide?

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Warum ist RNA instabiler als DNA?


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Einführung Biochemie

Wie schnell ist die Translation?

5-20 Aminosäuren werden pro Sekunde in die
Peptidkette inkorporiert


Verfügbarkeit von tRNAs – Häufigkeit von Codons-> bestimmt Geschwindigkeit


1 Fehler pro 1000 bis 10.000 Codons bzw. Aminosäuren -> Fehlerrate


Einführung Biochemie

Sortierung von Proteinen

-> Co-translational oder post-translational
-> Signalpeptide entscheiden über die Lokalisation
• am N-Terminus
• 25-30 AS typische Länge, auch 16 AS und bis zu 140 AS möglich
• 3 Regionen: positiv geladen – hydrophob – Spaltstelle
• Erkennung durch Signalerkennungspartikel (SRP)
• i.d.R. Abspaltung des Signalpeptides
-> Signalregionen: Bereiche auf Proteinoberfläche (strukturelle Signale),
bewirken selektiven Proteintransfer in Organellen (z.B. nukleäre Lokalisierungssequenz)
-> Proteine mit Zielort Mitochondrium werden durch Hsp70 (Chaperon) im entfalteten Zustand gehalten um Import zu ermöglichen

Einführung Biochemie

Chaperone als Faltungshelfer

• binden Faltungsintermediate und fehlgefaltete Proteine -> verhindern unkontrollierte Aggregation
• destabilisieren unproduktive Faltungsintermediate -> werden wieder in den Faltungszyklus eingeschleust

Einführung Biochemie

Pathologie: Amyloidosen

• Gruppe von Erkrankungen die mit dem Auftreten unlöslicher β- Faltblatt-reicher Fibrillen aus fehlgefaltetem körpereigenem Protein verbunden sind


Beispiele: Morbus Alzheimer, übertragbare spongiforme Enzephalopathien (Morbus Creutzfeldt-Jakob und BSE)

Einführung Biochemie

Modifikationen von Proteinen

Posttranslationale Proteinmodifikationen (PTM)
• N- und O-Glykosylierungen v.A. im ER (extrazelluläre Proteine)
• PTM z.T. wichtig für Faltung der Proteine
• PTMs reversibel
• Regulation
• Verknüpfung mit Coenzymen und Cofaktoren
• Myristylierung und Prenylierung -> Membrananker

Einführung Biochemie

Posttranslationale Prozessierung

• Signalpeptidasen spalten Signalpeptide ab
• Proteasen im ER/ ERGIC/ Golgi können Proteine an spezifischen
Erkennungssequenzen spalten -> teils für Funktionalität notwendig
• Spaltung von Zymogenen am Wirkort -> gezielte Aktivierung
Beispiel: virale Glycoproteine

Einführung Biochemie

Intrazellulärer Transport von Proteinen

-> in Vesikeln ER -> ERGIC -> Golgi ->  Zellmembran bzw. extrazellulärer Raum
-> im Cytosol zu Zellkern, Mitochondrien, Peroxisomen, Lysosomen, membranlose Strukturen mit spezifischen Funktionen
-> Cytoskelett wichtige Rolle: Aktin, Mikrotubuli, Motorproteine

Einführung Biochemie

Qualitätskontrolle - Proteine

-> Markierung von fehlgefalteten und überalterten Proteinen durch Ubiquitin -> Abbau im Proteasom (Cytosol)
-> unfolded protein response (UPR) im ER -> Erhöhung der Menge an Chaperonen im ER, Reduktion der Proteinexpression, gesteigerter Proteinabbau

Einführung Biochemie

Proteinabbau

-> Abbau im Proteasom
-> Abbau von Proteinen auch im Lysosom durch
Cathepsine (eher extrazelluläre Proteine)
• Einteilung von Proteasen je nach Mechanismus

Einführung Biochemie

Welche sind die Basen in der DNA? In welche Gruppen sind sie unterteilt?

  • Purinbasen
    • Adenin
    • Guanin
  • Pyrimidinbasen
    • Thymin
    • Cytosin


Einführung Biochemie

Welche Funktionen haben Nukleotide?

  • Bestandteil von
    • DNA
  • RNAFunktion in der Zelle als
    • Cofaktoren
    • Energieträger
    • Botenstoffe

Einführung Biochemie

Warum ist RNA instabiler als DNA?


Unter basischen Bedingungen wird RNA an der OH- Gruppe am C2´ hydrolysiert.

Da DNA keine OH- Gruppe am C2´Atom besitzt ist sie im basichen Bereich stabil.

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