Biotechnologie Und Biokatalyse an der Universität Greifswald

Karteikarten und Zusammenfassungen für Biotechnologie und Biokatalyse an der Universität Greifswald

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Geben sie ein Beispiel für eine erfolgreiches Metabolic Engineering an (detailliert).

L‑Serin aus Corynebacterium glutamicum
Anwendungen:
1. Pharmazeutische Industrie (Infusionslösungen)
2. Nahrungsmittel (Proteindrinks)
3. Kosmetikindustrie (Feuchtigkeitsspender)
4. als Baustein (Tryptophanproduktion)
Idee: Produktion von L‑Serin aus Glucose durch Corynebacterium glutamicum
Veränderungen im Stoffwechselweg
1. um genügend Vorläufer-Substrate zu haben -> Import der Glucose und Verhinderung des Abbaus von 3‑PG über PEP zu Pyruvat (Deletion der Pyruvat-Kinase) oder anderer Nebenreaktionen die das limitierte Substrat verbrauchen
2. Deregulation der 3‑Phosphoglycerat Dehydrogenase (SerA: Schlüsselenzym) durch Verwendung verkürzter Enzymvariante (SerAfbr) -> Verhinderung der feedback-Hemmung durch L‑Serin, aber auch geringfügig weniger Aktivität
3. Überexpression der Gene für die L‑Serin‑Biosynthese -> Erhöhung Produktivität der Synthese
4. Verringerung der Stoffwechselwege, die L‑Serin über Pyruvat oder Glycin abbauen -> Deletion der L‑Serin Dehydratase + SHMT (Serin hydroyxmethyltransferase)
  - deutlicher Anstieg der Serin-Konzentration, jedoch Kombi der beiden wichtig
5. L-Serin aus Zelle bekommen um Konzentration in Zelle zu verringern -> zusätzlichen L‑Threonin/L‑Serin Exporter einführen um feedback‑Hemmung noch mehr einzudämmen

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Erläutern Sie die Strategien um die Produktion/Biosynthese einer bestimmten Zielverbindung zu verbessern

gentechnische Ansätze:
1. Genmanipulation -> Einklonierung neuer Enzyme in andere Organismen, Mutationen oder Deletionen …
2. Inhibierung oder Drosselung von Schlüsselenzymen konkurrierender Nebenreaktionen
3. Abbau störender/toxischer Intermediate -> vor allem bei neuen Produkten
4. Verstärkung der Aktivität oder Überexpression von Schlüsselenzymen des gewünschten Stoffwechselweges
5. Etablierung alternativer Stoffwechselwege
6. Einbau spezifische Enzyme für das gewünschte Substrat
7. Verhinderung von Produktdegeneration oder Produkthemmung der gewünschten Stoffwechselwege -> Variationen der verantwortlichen Enzyme mit ähnlicher Aktivität
Verfahrenstechnische Ansätze:
1. in vitro Analyse der Metabolite, Substrate und Produktkonzentrationen (z. durch MS‑Analysen)
2. Anpassung und Variation der Kultivierungsbedingungen zur Erhöhung der Ausbeute
Methoden:
1. Metagenomics -> Zugang zu Biodiversität (allgemein „omics“‑Technologien -> Stoffflussanalyse)
2. Ultra-Hochdurchsatz DNA‑Sequenzierung
3. Protein-Engineering
4. Klonierung + Knock out/in
5. Gensynthese

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Erklären Sie was zellfreie Proteinbiosynthese ist.

Proteinbiosynthese findet außerhalb der Zelle (ohne Zellwand und Zellmembran) statt -> müssen also nicht mit Transportsystemen überwunden werden
Sowohl Translation als auch Transkription finden außerhalb der Zelle statt
meist genutzt für rekombinante Proteine
Proteine, AS, Nukleotide, Energieträger und Transkriptions- bzw. Translationsapparat (auch tRNA) müssen vorhanden sein, natürlich auch das gewünschte Gen
Enzymatische statt chemischer Synthese außerhalb der Zelle

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Vor und Nachteile der zellfreien Proteinbiosynthese.

Vorteile:
1. Zellwand oder -membran muss nicht mehr überwunden werden
2. „unnötige“ bzw. störende Einflüsse ganzer Zellen werden ausgeschlossen
3. Expression (zell-)toxischer oder markierter Proteine möglich (keine extra Trabsporter weil größer)
4. Einbau nicht natürlicher AS möglich
5. Expression unlöslicher Proteine möglich?
6. einfache Expression kleiner Mengen Proteine -> biochemische Untersuchungen ohne großen Aufwand
7. Hohe Reinheit /Expressionsraten (da nur ein Gen bzw. kleine Menge)
8. keine Inclusion bodies
9. kein Abbau durch Proteasen
10. kontinuierliche Systeme möglich
11. Verwendung alternativer Cofaktoren möglich?
Nachteile:
1. Hintergrundsynthesereaktionen
2. Findet nicht in vivo statt -> keine natürlichen posttranslationalen Modifikationen durch Enzyme in der Zelle (z.B Glykosylierung), keine Regulierung
3. komplexere Faltungen der Proteine und Ausbildung von Disulfidbrücken ist schwierig
4. keine Produktion in großen Maßstäben möglich
5. keine Langzeitsynthese
6. teuer

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Geben Sie die Einsatzmöglichkeiten der zellfreien Proteinbiosynthese an.

Functional genomics
1. schnelle + ökonomische Genexpression/Human-Genom-Projekt (Protein chips)
Protein design
1. Gerichtete Evolution (ribosomal display)
2. Proteinstruktur (high throughput)
3. Rationales Proteindesign (nicht-natürliche AS/ artifizielle Proteine)
Genregulation + Metabolic engeneering
1. Methodisches Werkzeug zur Prozessentwicklung
2. Mathematische Modellierung und Simulation der Genexpression (designer genomics)
Expression von DNA aus nicht-kultivierbaren MOs

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Welche zellfreien Lysate wurden bisher beschrieben?

Prokaryotische Systeme (E.coli S30-Lysat)
Eukaryotische Systeme (z.B. Wheat germ, CHO-, Insektenzelllysate) -> hier Weizenkeim beschrieben
PURE system

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In welchen Bereichen (Produkte) wird Pflanzenbiotechnologie verwendet und warum?

Erhöhung der Ausbeuten
gesicherte Erträge (z.B Herbizidresistenzen)
1. Resistenzen gegen Gylphosat und Phosphinotricin
weniger Einsatz von Pflanzenschutzmitteln
1. Resistenzen gegen Viren und Pilzen (Weizen, Kartoffeln und Bohnen)
weniger problematisch bezüglich Umweltbelastung
1. Stresstoleranz gegen Dürre, Wasser und Temperatur
Veränderung des Produktspektrums (z.B. Fettsäuremuster)
1. Verbesserte Inhaltsstoffe in Futter und Nahrungspflanzen -> Fettsäuren, Aminosäuren, geringeres Allergiepotential
Produktion artfremder Inhaltsstoffe (z.B. Wirkstoffe) -> Pharmakologie
1. Impfstoffe, Wirkstoffe, therapeutische AK
2. Insektizid-Produktion im Bt‑Mais
Gewünschte Eigenschaften -> Anti Matsch Tomate (länger Haltbarkeit)
Beispiel Bt‑Mais:
1. Einschleusen von Genen des Bakteriums Bacillus thuringiensis
2. Produktion unterschiedlicher Toxine (töten Insekten) -> nicht toxisch für den Menschen
3. Einsparung von Insektiziden
4. mehr Ertrag
5. weniger Schimmelpilzbefall kann auch Schmetterlinge umbringen
6. sammelt sich im Boden -> Auswirkungen noch nicht erforscht
7. Erste Resistenzen beobachtete -> auch schon Mutationen um diese zu überwinden

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Erklären Sie die Wirkungsweise der Resistenzvon genetisch veränderten Pflanzen gegenüber Herbiziden/Pestiziden.

Glyphosat: Einführung bakterielle EPSP (5-Enolpyruvylshikimat-3-phosphat-Synthase), da sonst EPSP der Pflanze gehemmt werden würde -> würde zu Hemmung von AS‑Bildung führen (Tryp, Tyr, Phe)
Phosphinotricin:
1. Nicht-proteinogene AS -> L‑Enantiomer inhibiert Glutamin-Synthase in Pflanzen und Bakterien
2. Pflanzen resistent durch Einklonierung einer PTC‑Acetyltransferase aus Streptomyces hygroscopus (Tabak, Kartoffeln, Raps u.a.)
Allgemein: Überexpression, Veränderung, Inaktivierung von Genen oder Einführung fremdes Gen damit bestimmte Eigenschaft verändert wird
1. Veränderung der Proteine (Spaltung ... )
2. Toxinabbau oder -abtransport

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Wie kannn Fremd-DNA in Pflanzen eingeschleust werden?

Infektion einer Pflanze durch Agrobacterium tumefaciens (funktioniert nur bei zweikeimblättrigen Pflanzen)
1. A.t. heftet sich an verwundete Pflanzenzelle
2. Pflanzenzelle sendet chemotaktische Signale und aktiviert Virulenzregion
3. Virulenzregion des Ti‑Plasmids aktiviert T‑Region
4. T‑Region wird als lineare einzelsträngige DNA in Pflanzenchromosom integriert
Particel gun/ gene gun
Elektroporation
Mikroinjektion
Floral dip (Eintauchen von Pflanzen in A.t Suspension bis Blüten vollständig benetzt + Inkubation)

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Erläutern Sie den Begriff "gerichtete Evolution".

Evolution im Reagenzglas zur Optimierung/ Modifikation von Proteinen
zwei Hauptschritte:
1. zufällige Mutagenese von Genen, die Enzyme codieren
2. Identifikation der gewünschten biokatalytischen Varianten durch Screening oder Selektion
wenige Informationen über das Protein nötig (z.B. nichts über Raumstruktur oder Zusammenhänge zwischen Struktur und Mechanismus
schnelle Erzeugung zahlreicher Mutationen
Nutzen der Bibliothek für viele Fragestellungen (z.B. pH-Stabilität)
Voraussetzungen:
1. Funktionelle Expression in geeignetem Wirt (am besten mikrobiell)
2. effektive Mutationsstrategie
3. schnelles und zuverlässiges Assaysytem (High Throughput-Screening) -> schnelle Identifikation Enzym-Variante
oftmals werden mehrere Durchläufe mit Selektion benötigt (SELEX-Prinzip mit Kreislauf)
Methoden rekombinierend und nicht-rekombinierend

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Erklären Sie den Unterschied zwischen rekombinierenden und nicht-rekombinierenden Methoden (sexuelle vs. asexuelle Methoden).

Rekombinierend: DNA-(family)-shuffling, STEP, random priming. ITCHY
1. Verwendung von Wildtyp-Gen und verwandten Gene -> Vermischung (Rekombination) dieser
nicht-rekombinierend: error-prone PCR, Sättigungs-Mutagenese, Kassetten-Mutagenese, Mutations-Stämme
1. nur Verwendung Wildtyp Gen -> Einführung von Mutationen

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Erläutern sie den Begriff „Metabolic Engineering“. Welches sind die beiden wichtigsten methodischen Ansätzen?

Regulation bzw. Kontrolle des Metabolismus in Zellen um die Konzentration bestimmter Metabolite zu erhöhen
1. Optimierung der Ausbeute und Produktivität
2. Nebenreaktionen verhindern, alternative Stoffwechselwege entwickeln
3. Verständnis der Organismen, Stoffwechselwege und ihrer Dynamiken von Nöten um Stellen die verändert werden sollen zu identifizieren -> Verstärkung/Drosslung/Einfügen von Enzymen
Zusammenstellung von Reaktionen und deren Abhängigkeit in Netzwerken/Datenbanken
Ansätze:
1. Gentechnischer Ansatz: vorhandene Enzyme anpassen durch biochemische Untersuchungen + Optimierung über rationales/evolutionäres Design
2. Verfahrenstechnischer Ansatz: Anpassen von Bedingungen oder Verfahren -> Änderung der metabolischen Funktion möglich (Temperatur, pH, Rührgeschwindigkeit…)
3. synthetisch (bioinformatischer) Ansatz -> Design der Stoffwechselwege anhand von Modellen und Datenbanken -> komplette synthetische Herstellung der Enzyme -> sehr aufwendig

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