V-BC-BFF an der Universität Giessen

• wird im Pankreas hergestellt (wie alle Proteasen) 
  • daher Schutzfunktion, damit es nicht zum selbstverdau kommt (Ort, Bedingungen (pH), Aktivator, kovalente Modifikation)
    • katalytisch inaktive Vorstufe = Zymogen -> wird durch Proteolytische Spaltung aktiviert (an 2 Stellen)
• Hydrolyse der Peptidbindung an der Carboxylseite von hydrophoben (unpolaren) Resten
• aktives Zentrum Serin ist besonders
  • F- und H+ wird abgespalten und O gebunden
    • kovalente modifikation -> inhibiert (nicht kompetitiv)

• zw. 1 und 4 AS gibt es H-BB (3.6 13 Helix )
  • dazwischen 13 Atome
  • pro Windung 3.6 AS
  • Höhe einer Windung 5,4 Angström
• Seitenketten zeigen nach außen
• bildung von Superhelices
  • Bsp: durch Leucinzipper
  • Bsp: Ferritin / (Myosin)

-reprimiert die Transkription

• Cytosin wird methyliert -> Methylgruppe ragt in große Furche und beeinträchtigt Aktivatoren
• Hypomethylierung (also keine) in der Näher von Startstellen aktiver Gene (= CpG-Inseln)

spaltung von Proteinen durch Hydrolyse

• exergonisch (deltaE<0)
• kinetisch sehr langsam
  • hohe Aktivierungsenergie ist notwendig

-Cluster aus verschiedenen Umständen, die zu Diabetes Typ II führen können, bspw. Insulin-Resistenz, Hyperglykämie (zu viel Glukose im Blut)

1. Übergewicht kann dazu führen, dass zu viele Fettsäuren entstehen

2. aus den FS wird Fett-Acyl-CoA

3. letztendlich: Inhibition der Insulin- und Glucose-Rezeptoren

3. Fett-Acyl-CoA gelangt in Mitochondrien und sorgt dafür, dass diese überladen sind -> mehr ROS, mitochondrialer Stress etc.

-von Insulin-Insuffizienz und Glukagon-Überschuss -> Verhältnis von Insulin und Glukagon viel zu hoch, wegen Mangel an beta-Zellen (wenig Insulin, viel Glukagon)

-Reaktion der Leber auf das veränderte Verhältnis:

• Sekretion von Glucose durch Gluconeogenese und Glykogen-Abbau
• dadurch gibt es wenig Kohlenhydrate in der Leber und Fette werden mobilisiert -> Ketonkörper entstehen

• Aus mind. 4 AS
• Typ 1: prolin 
• Typ 2: Glycin
• sind für enge Verbindungen
  • können Beta-Faltblätter verbinden
• keine Periodische Struktur, aber niemals Ungeordnet

-komplizierter als bei Prokarya, weil:

• größeres Genom
• DNA als Chromatin verpackt
• "zusammengehörige" Gene sind über das ganze Genom verteilt

1. Auslösung eines primären Signals (als Reaktion auf einen physiologischen Umstand)
2. Regestrierung dessen durch einen Rezeptor (meist membran gebunden)
3. Übertragung des Signals ins Zellinnere durch generation eines secundären Signals
4. Aktivierung von Effektor Molekülen durch second messenger (sm wurden erzeugt durch physiologische Reaktion)
5. Beendigung der Signal Kaskade

• ist kooperativ, schnell und zufällig
• viele Intermediate
• wenig native Proteine
• falsch gefaltete Proteine möglich, die durch Chaperone wieder in Form gebracht werden
• Energie und Entropie nehmen ab durch richtige Faltung
  • energetisch stabilste Struktur
• Posttranslationale modifikation
  • kann essentiel sein 
    • Bsp: kollagen durch Ascorbinsäure
  • Phosphorilierung, Methylierung, Ubiquitinierung
  • neue Funktionen werden möglich 
    • Bsp: grün floureszierendes Protein

-alpha-Phosphat des Triphosphat-Nucleotids bindet an das freie 3'-OH-Ende des vorherigen Nukleotids

-> Pyrophosphat wird abgespalten

-Reaktion ist thermodynamisch günstig

-Rückgrat aus Desoxyribose/Oxyribose und Phosphat, verbunden über Phosphoesterbindung und stabilisiert durch negative Ladung des Phosphors

-vier unterschiedliche Basen

• Purine: Adenin und Guanin
• Pyrimidine: Cytosin und Thymin/Uracil
• Reihenfolge der Basen ist sozusagen die Information
• beta-glykosidische Bindung mit erstem C des Zuckers
• A und T über 2 H-BB
• G und C über 3 H-BB

-RNA anfälliger gegen alkalische Hydrolyse wegen OH statt H -> ebenso verstärkt durch RNasen, die AS als Protonenakzeptoren/-donatoren bereitstellen

-Stabilisierung der DNA besonders durch Stapeln der Basen übereinander -> van-der-Waals-Kräfte

-Nukleosid = Zucker + Base

-Nukleotid = Zuckker + Base + Phosphat