Biochemie 1 und 2 an der Universität Erlangen-Nürnberg

Karteikarten und Zusammenfassungen für Biochemie 1 und 2 an der Universität Erlangen-Nürnberg

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Beschreiben Sie das Verfahren der SDS-PAGE

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Wasserstoffbrücken

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Supersekundärstrukturelemente
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Alpha Helix

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Beta-Faltblatt

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Dihedralwinkel in Proteinen

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Was sind Peptidbindungen?
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Wie sieht die Tertiärstruktur von Proteinen aus?

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Primärstruktur von Proteinen

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Wodurch entsteht die Tertziärstruktur von Proteinen?

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Domänenstruktur von Proteinen 
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Starke und schwache Wechselwirkungen 

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Biochemie 1 und 2

Beschreiben Sie das Verfahren der SDS-PAGE
Eine Variante der Polyacrylamid-Gelelektrophorese zur Analyse von Proteinen. Als Trennmedium dient ein Gel auf Polyacrylamidbasis. SDS (Natriumdocecylsulfat) überdeckt als anionisches Tensid die Eigenladung von den Proteinen, sodass die Proteine eine konstante Ladungsverteilung aufweisen. Bei der Probenvorbereitung wird daher SDS im Überschuss zu den Proteinen hinzugegeben und die Probe anschließend auf 95°C erhitzt, um Sekundär- und Tertiärstrukturen durch das Unterbrechen von Wasserstoffbrücken (und das Strecken der Moleküle) aufzubrechen. Optional können Disulfidbrücken dzrch Reduktion gespalten werden. Dazu werden reduzierende Thiolverbindungen wie ß-Mercaptoethanol dem Probenpuffer zugesetzt. Danach folgt die Auftrennung auf dem Gel und die Größenabschätzung des Proteins mit Hilfe eines Größenmarkers

Biochemie 1 und 2

Wasserstoffbrücken
- D-H ist H donator
- A-X ist H Akzeptor
In kristallographie keine Hs sichtbar

Biochemie 1 und 2

Supersekundärstrukturelemente
-> Verknüpfung von Sekundärstrukturen
- Alpha-Alpha Verknüpfung 
 • coiled coils (zwei umsichschlängelnde Helices
 • Leucin zipper 
- Beta-Beta 
 • Haarspange

Biochemie 1 und 2

Alpha Helix
-rechtsgängig
-stabilisiert über H-Brücken
- Reste zeigen nach außen (3,6 Reste pro Windung)
-besitzt Dipolmoment (Stabilisierung negativer Ladung an N-Terminus)

Biochemie 1 und 2

Beta-Faltblatt
-paralleles H-Brückenanordnung führt zu trapezförmigem muster
-antiparallel zu parallelem muster
-twist von Beta Faltblättern (wenn Blick entlang Strang dann rechtsgängig)
-> ungefähr 30 grad pro Rest, 60 grad bei zwei Resten

Biochemie 1 und 2

Dihedralwinkel in Proteinen
-Torsionswinkel der Hauptkette
-bestimmte Winkelkombinationen ungünstig 
-jede AS in Ramachandranauftragung notiert

Biochemie 1 und 2

Was sind Peptidbindungen?
-partielle Doppelbindungen
-planar
-in Proteinen hauptsächlich trans 

Biochemie 1 und 2

Wie sieht die Tertiärstruktur von Proteinen aus?
Die Polypeptide nehmen eine spezifische Konfirmation ein (3D)(HBB)

Biochemie 1 und 2

Primärstruktur von Proteinen
Abfolge bestimmter AS, die über Peptidbindungen miteinander verbunden sind. Die Abfolge ist genetisch festgelegt.

Biochemie 1 und 2

Wodurch entsteht die Tertziärstruktur von Proteinen?
Durch Wechselwirkungen zwischen weiter entfernt gelegenen Teilen des Moleküls. Diese sind Van-der-Waals-Kräfte (Summe der Kräfte), Disulfidbrücken und Ionen-Wechselwirkungen.

Biochemie 1 und 2

Domänenstruktur von Proteinen 
Bereich mit stabiler, meist kompakter Faltungsstruktur, der funktional und strukturell unabhängig von benachbarten Abschnitten ist

Biochemie 1 und 2

Starke und schwache Wechselwirkungen 
- kovalente WW sind stark (Größenordnung der CC Bindung 80kcal/mol)
- nicht kovalente WW sind schwach (4-0,4kcal/mol)

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