Biochemie 1 und 2 an der Universität Erlangen-Nürnberg

Karteikarten und Zusammenfassungen für Biochemie 1 und 2 an der Universität Erlangen-Nürnberg

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Diskontinuierliche Elektrophorese

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Chaperons/Chaperonins

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Prinzip der Katalyse

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Isoelektrische Fokussierung (IEF)

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SDS-PAGE

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Beschreiben Sie das Verfahren der SDS-PAGE

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Warum sind Enzymen so effiziente Katalysatoren?

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Wie kann man Aktivierungsenergie Ea herabsetzen?

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Kinetik von Enzymen 

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2D Gelelektrophorese

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Trichtermodell der proteinfaltung 

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Proteinfehlfaltung

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Beispielhafte Karteikarten für Biochemie 1 und 2 an der Universität Erlangen-Nürnberg auf StudySmarter:

Biochemie 1 und 2

Diskontinuierliche Elektrophorese
-Trenngel (pH=8,8) mit sammelgel überschuchtet
– in sammelgel, wegen pH und Glycinzusatz, Fokussierung der Banden 
– sammelgel sehr geringe quervernetzung,weitporig
– pH im sammelgel am isoelektrischen Punkt des glycins pH=6,8
-> Glycin=folgeionen
-> Cl-=leitionen 
=> Aufbau von Feldern zw. Leitionen und folgeionen

Biochemie 1 und 2

Chaperons/Chaperonins
Hilfsproteine zur Faltung von Proteinen

Biochemie 1 und 2

Prinzip der Katalyse
-Aktivierungsenergie herabgesetzt
– Geschwindigkeitkonstante=Funktion der aktivierungsenergie
– GG der chem. Umsetzung= Funktion von Delta G
– Katalyse -> Geschwindigkeit erhöht 

Biochemie 1 und 2

Isoelektrische Fokussierung (IEF)
-Trennung nach der nativen Ladung der proteine
– pH gradient im gel -> Proteine wandern bis zum isoelektrischen Punkt (dort bleiben sie stehen)
-acrylamid gel oder Agarose gel

Biochemie 1 und 2

SDS-PAGE
•Gel
– polyacrylamid-gel, quervernetzt mit methylen bisacrylamid
– radikalreaktion,polymerisation mit ammoniumperoxodisulfat
– doppelbindung zu einfachbindung
• Probenvorbereitung 
– denaturierung
– Anlagerung von SDS(lagert sich gleichmäßig an proteinkette, gleichmäßige Negativ Ladung)
~vor Anlagerung 
– wanderungsgeschwindigkeit des Proteins in einem El. Feld und engmaschigen gel abhängig von Masse/Größe/nettoladung des proteins
~nach Anlagerung 
– Ladung abhängig von Masse
– wanderungsgeschwindigkeit nur noch abhängig von proteinmasse
• Durchführung 
– anlegen einer Spannung 
– Proteine sollen zur positiv geladene Anode wandern
• detektion der Proteine 
– anfärben durch coomassie blau
– wenn radioaktiv, Belichtung von fotofilm
– nach Übertragung auf Membran anfärben mit Antikörpern 
• Auswertung 
-Logarithmus der Masse ist linear zur rel. Mobilität 

Biochemie 1 und 2

Beschreiben Sie das Verfahren der SDS-PAGE
Eine Variante der Polyacrylamid-Gelelektrophorese zur Analyse von Proteinen. Als Trennmedium dient ein Gel auf Polyacrylamidbasis. SDS (Natriumdocecylsulfat) überdeckt als anionisches Tensid die Eigenladung von den Proteinen, sodass die Proteine eine konstante Ladungsverteilung aufweisen. Bei der Probenvorbereitung wird daher SDS im Überschuss zu den Proteinen hinzugegeben und die Probe anschließend auf 95°C erhitzt, um Sekundär- und Tertiärstrukturen durch das Unterbrechen von Wasserstoffbrücken (und das Strecken der Moleküle) aufzubrechen. Optional können Disulfidbrücken dzrch Reduktion gespalten werden. Dazu werden reduzierende Thiolverbindungen wie ß-Mercaptoethanol dem Probenpuffer zugesetzt. Danach folgt die Auftrennung auf dem Gel und die Größenabschätzung des Proteins mit Hilfe eines Größenmarkers

Biochemie 1 und 2

Warum sind Enzymen so effiziente Katalysatoren?
– hichspezifische Bindung der Substrate 
– Bindung der Substrate in unmittelbarer Nachbarschaft (hohe effektive konzentrationen)
– Bindung der Substrate in korrekter Orientierung 
– Bereitstellung der funktionellen Gruppe
– Ausbildung von kovalente Enzym-Substrat-Zwischenprodukten
– bevorzugte Bindung des übergangszustands(Schlüssel-Schloss-prinzip)

Biochemie 1 und 2

Wie kann man Aktivierungsenergie Ea herabsetzen?
– Stabilisierung des Überganszustands
– Komplementarität der Struktur des aktiven Zentrums zum übergangszustand 

Biochemie 1 und 2

Kinetik von Enzymen 
– Beschleunigung durch Proteine im Faktor 10^5 bis 10^7 
=> 1000 mal besser als Chem. Katalyse 
– Grenze=diffusionskontrolle
-gut:
 • milde reaktionsbedingungen
 • wässrige lösungen
 • ohne giftige Zwischenstufen 

Biochemie 1 und 2

2D Gelelektrophorese
-> kombi von IEF und PAGE
– hauptanwendung bei der proteomanalyse
– Untersuchung von verschiedenen proteomen bei gesunden und kranken zellen

Biochemie 1 und 2

Trichtermodell der proteinfaltung 
-> Beschreibung des faltungswegs eines Proteins 
– faltungsweg kann vielfältig sein 
– einheitliche Darstellung der faltung
-> langsame Schritte bei Faltung 
– prolin-isomerisation: prolyl-peptidyl-isomerasen
– dilsufidbrückenbildung: Protein-disulfid-isomerasen

Biochemie 1 und 2

Proteinfehlfaltung
-> Auslöser für Krankheiten
• gendefekt->sichelzellenanämie,mukoviszidose
• fehlfaltung als Irrweg (mad-cow-disease)
• andere Krankheiten: Alzheimer,Parkinson, huntington (amylodasen)

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