Bio 3 an der Universität Erlangen-Nürnberg

Karteikarten und Zusammenfassungen für Bio 3 an der Universität Erlangen-Nürnberg

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Beispielhafte Karteikarten für Bio 3 an der Universität Erlangen-Nürnberg auf StudySmarter:

Welche prinzipiellen Wege des intrazellulären Transports neu-synthetisierter Proteine gibt es?

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Über welchen Transportweg werden neusynthetisierte Proteine in die folgenden Organellen transportiert? - Endoplasmatisches Retikulum - Golgi Apparat - Mitochondrien - Chloroplasten - Lysosomen - Peroxisomen - Zytoplasma

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Bitte ordnen sie die folgenden Stoffwechselwege den angegebenen Organellen zu: Zytoplasma Mitochondrien Endoplasmatisches Retikulum Zellkern

Citrat Cyklus Glykolyse Lipidsynthese Transkription Fettsäureoxidation Fettsäuresynthese oxidative Phosphorylierung Replikation

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Enzyme können in sechs Reaktionstypen eingeteilt werden. Bitte ordnen sie die angegebenen Beispielenzyme den Reaktionstypen zu:

Oxidation/Reduktion Hydrolyse Isomerisierung Ligation mit ATP-Spaltung Gruppentransfer Addition oder Abspaltung

Carboxylasen Aldolasen Hexokinase Lipasen Amylasen Aconitase Pyruvat-Dehydrogenase Nukleasen

6 DFMO, Difl

56 DFMO, Difluoromethylor

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Enzyme werden durch ihren Vmax, Km und Kcat beschrieben. Was sagt ein niedriges Kcat/Km Verhältnis über die Reaktionsgeschwindigkeit eines Enzyms in vivo aus?

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Woran kann man eine enzym-katalysiert von einer nicht katalysierten Reaktion unterscheiden?

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Viele Enzyme benötigen für ihre Aktivität Cofaktoren. Cofaktoren lassen sich in zwei Gruppen einteilen: (i) Metalle und (ii) kleine organische Moleküle. Bitte ordnen sie die angegebenen Cofaktoren den genannten Enzymen zu:

Biotin, Thiaminpyrophosphat, Coenzym A, Pyridoxalphosphat,  Flavinadeninnucleotid,  Nicotinamidadenindinucleotid, Zn2+

Acetyl-CoA-Carboxylase,

Glykogenphosphorylase, Monoamin-Oxidase, Pyruvat-Carboxylase, Lactat-Dehydrogenase, Carboxypeptidase, Urease, Pyruvat-Dehydrogenase

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Bitte beschreiben sie die folgenden Prinzipien der enzym-vermittelten Katalyse: (i) induced fit und (ii) Schlüssel-Schloss Prinzip

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Welche Auswirkung auf die Aktivierungsenergie hätten folgende Eigenschaften des aktiven Zentrums eines Enzyms: (i) das aktive Zentrum ist komplementär zum Substrat und (ii) es ist komplementär zum Übergangszustand,? Bitte begründen sie ihre Aussagen.

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Was beschreibt die Michaelis-Menten Gleichung (bitte nur eine Antwort ankreuzen. Falsche Kreuze führen zu Punkteabzug)

Die Richtung einer Reaktion Die Enzymmenge, die zur maximalen Umsetzung eines Substrates notwendig ist. Die Reaktionsgeschwindigkeit bei gleichbleibender Enzymkonzentration und unterschiedlichen Substratkonzentrationen Die Reaktionsgeschwindigkeit bei gleichbleibender Substratkonzentration und unterschiedlichen Enzymkonzentrationen Die Spezifität eines Enzyms für sein Substrat Die Substrataffinität eines Enzyms

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Bei der Michaelis-Menten Kinetik spielen die Größen Vmax und Km eine große Rolle. Was beschreiben sie und was bedeutet ein hoher bzw. niedriger Km für die Substrataffinität des Enzyms?

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Was versteht man unter einem Selbstmordinhibitor?

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Bio 3

Welche prinzipiellen Wege des intrazellulären Transports neu-synthetisierter Proteine gibt es?

Co-translationaler & Post-translationaler Proteintransport

Bio 3

Über welchen Transportweg werden neusynthetisierte Proteine in die folgenden Organellen transportiert? - Endoplasmatisches Retikulum - Golgi Apparat - Mitochondrien - Chloroplasten - Lysosomen - Peroxisomen - Zytoplasma

ER, GA, Lyso: Co-translational
M, C, Perox, Zyto: Post-translational

Bio 3

Bitte ordnen sie die folgenden Stoffwechselwege den angegebenen Organellen zu: Zytoplasma Mitochondrien Endoplasmatisches Retikulum Zellkern

Citrat Cyklus Glykolyse Lipidsynthese Transkription Fettsäureoxidation Fettsäuresynthese oxidative Phosphorylierung Replikation

Zytoplasma: Glykolyse, Lipidsynthese, Fettsäureoxidation, Fettsäuresynthese, oxidative Phosphorylierung
Zellkern: Transkription, Replikation
ER: Replikation
Mitochondrien: Citrat Cyklus, 

Bio 3

Enzyme können in sechs Reaktionstypen eingeteilt werden. Bitte ordnen sie die angegebenen Beispielenzyme den Reaktionstypen zu:

Oxidation/Reduktion Hydrolyse Isomerisierung Ligation mit ATP-Spaltung Gruppentransfer Addition oder Abspaltung

Carboxylasen Aldolasen Hexokinase Lipasen Amylasen Aconitase Pyruvat-Dehydrogenase Nukleasen

6 DFMO, Difl

56 DFMO, Difluoromethylor

RedOx: Pyruvat-Dehydroginase
Hydrolyse:
Isomerisierung: Aconitase, Aldolase (Spaltung in 2 Isomere)
Ligation mit ATP-Spaltung:
Gruppentransfer: Carboxylasen, Hexokinase
Addition/Abspaltung: Lipasen, Amylase, Nukleasen

Bio 3

Enzyme werden durch ihren Vmax, Km und Kcat beschrieben. Was sagt ein niedriges Kcat/Km Verhältnis über die Reaktionsgeschwindigkeit eines Enzyms in vivo aus?

Niedriger Km Wert = Hohes Vmax, geringe Affinität, schnelle Reaktionsgeschwindigkeit

Bio 3

Woran kann man eine enzym-katalysiert von einer nicht katalysierten Reaktion unterscheiden?

Aktivierungsenergie geringer bei Enzym katalysierter Reaktion, Reaktionsgeschwindigkeit höher

Bio 3

Viele Enzyme benötigen für ihre Aktivität Cofaktoren. Cofaktoren lassen sich in zwei Gruppen einteilen: (i) Metalle und (ii) kleine organische Moleküle. Bitte ordnen sie die angegebenen Cofaktoren den genannten Enzymen zu:

Biotin, Thiaminpyrophosphat, Coenzym A, Pyridoxalphosphat,  Flavinadeninnucleotid,  Nicotinamidadenindinucleotid, Zn2+

Acetyl-CoA-Carboxylase,

Glykogenphosphorylase, Monoamin-Oxidase, Pyruvat-Carboxylase, Lactat-Dehydrogenase, Carboxypeptidase, Urease, Pyruvat-Dehydrogenase

fehlt

Bio 3

Bitte beschreiben sie die folgenden Prinzipien der enzym-vermittelten Katalyse: (i) induced fit und (ii) Schlüssel-Schloss Prinzip

induced fit : Substrat und Enzym bilden einen Enzym-Substrat Komplex und ändern ihre Konfortmation gegenseitig/zusammen
Schlüssel-Schloss Prinzip : Ein Substrat (Schlüssel) passt zu einem Enzym (Schloss)

Bio 3

Welche Auswirkung auf die Aktivierungsenergie hätten folgende Eigenschaften des aktiven Zentrums eines Enzyms: (i) das aktive Zentrum ist komplementär zum Substrat und (ii) es ist komplementär zum Übergangszustand,? Bitte begründen sie ihre Aussagen.

(i) : Die Aktivierungsenergie ist geringer, die Reaktion kann direkt katalysiert werden.
(ii) : Die Aktivierungsenergie ist höher, das Substrat muss erst in den Übergangszustand umgewandelt werden, bevor das Enzym eine Reaktion katalysieren kann.

Bio 3

Was beschreibt die Michaelis-Menten Gleichung (bitte nur eine Antwort ankreuzen. Falsche Kreuze führen zu Punkteabzug)

Die Richtung einer Reaktion Die Enzymmenge, die zur maximalen Umsetzung eines Substrates notwendig ist. Die Reaktionsgeschwindigkeit bei gleichbleibender Enzymkonzentration und unterschiedlichen Substratkonzentrationen Die Reaktionsgeschwindigkeit bei gleichbleibender Substratkonzentration und unterschiedlichen Enzymkonzentrationen Die Spezifität eines Enzyms für sein Substrat Die Substrataffinität eines Enzyms

Die Reaktionsgeschwindigkeit bei gleichbleibender Enzymkonzentration und unterschiedlichen Substratkonzentrationen

Bio 3

Bei der Michaelis-Menten Kinetik spielen die Größen Vmax und Km eine große Rolle. Was beschreiben sie und was bedeutet ein hoher bzw. niedriger Km für die Substrataffinität des Enzyms?

Vmax : Maximale Reaktionsgeschwindigkeit, jedes Enzym "beschäftigt"
Km: Halbe Reaktionsgeschwindigkeit
Hoher Km : Hohe Substrataffinität
Niedriger Km : Geringe Substrataffinität

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Was versteht man unter einem Selbstmordinhibitor?

Mechanismus-gestützte Enzymhemmstoffe, die ein Enzym nach einigen Schritten der regulären Reaktionsabfolge inhibieren.

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