Biologie an der Universität des Saarlandes

Karteikarten und Zusammenfassungen für Biologie an der Universität des Saarlandes

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Biologie

Lebenskennzeichen

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Wechselwirkungen äußerer Elektronen

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Biogene Arzneistoffe

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Wasserlöslichkeit

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Wasser

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Proteine / Eiweiße

(Arten)

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Proteine

Unpolare Aminosäuren

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Polare Aminosäuren

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Geladene Aminosäuren 

Übersicht 

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Aminosäuren

Konfiguration

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Aminosäuren

Essenzielle Aminosäuren

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Proteine
Sekundärstruktur: Beeinflussung durch Aminosäuren

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Beispielhafte Karteikarten für Biologie an der Universität des Saarlandes auf StudySmarter:

Biologie

Biologie

Lebenskennzeichen

  • Ordnung:
    → gibt eine übergeordnete Ordnung, an die sich alles anpasst, z.B. Zellverbände, Organe
    → alle anderen Lebenscharakteristika leiten sich von einem hoch strukturierten Maß an Ordnung ab

  • Fortpflanzung (=“Biogenese“)
    → Leben produziert gleiches Leben

  • Wachstum und Entwicklun
    → Vererbbare DNA – Muster bestimmen Charakteristika einer Art

  • Stoffwechsel = Energie wird aufgenommen und umgewandelt (in andere Energieformen und Tätigkeiten)

  •  Reizbarkeit = äußerliche Reize müssen zu Veränderungen im Körper passieren

     
  • Homöostase= internes GGW in einem Organismus oder Organ, z.B. Blutdruckregulation, Wärme, Verdauungsregulation, Hormonausschüttung

  • Evolutionäre Anpassung

Biologie

Wechselwirkungen äußerer Elektronen

  • kovalente Bindung:
    • WW aufgrund ungepaarte Elektronenschale  
    • Kovalente Bindung: 2 Atome teilen sich die Elektronen z.B. H2O oder O2    
      → Ziel: äußere Schale voll besetzen

  • kovalente polare Bindung:
    =Ausbildung von Dipolen aufgrund der Elektronegativität

    • ein Element deutlich stärker elektronegativ

      ->elektronegativ: haben schon viele Elektronen, brauchen nur wenige, um aufzufüllen

      ->elektropositiv: haben wenige Elektronen; geben lieber ab, um komplett zu sein

  • ionische Bindung:
    •  Abgabe / Aufnahme von Elektronen
    • Noch stärkere Unterschiede in der Elektronegativität (<1,7)

Biologie

Biogene Arzneistoffe

  • kommen aus der Natur
  • es gibt abgeleitete Derivate
  • z.B. Antibiotika und Antitumormittel

Biologie

Wasserlöslichkeit

  •  hydrophile Verbindungen: Ausbildung Wasserstoffbrückenbindungen mit Wasser --> wasserlöslich
  • Protein: 
    • dipolische Regionen
    • falten sich so, dass funktionelle Gruppen gut zum Wasser passen
      --> unpolare Gruppen nach innen und polare Gruppen zeigen nach außen
      --> Wasserlöslichkeit


Biologie

Wasser

  • wichtigste Verbindung im menschlichen Körper (60%)
  •  Dichteminimum: 4°C

Biologie

Proteine / Eiweiße

(Arten)

  • Strukturproteine: Unterstützung
    z.B.Membranen, Bindegewebe, Spinnenfäden,
    Haare, Hörner, Federn,...

  • Speicherproteine:
    Speicherung von Aminosäuren
    z.B.Eiweiß, Milchprotein, Samen

  • Transportproteine:
    Transport von Substanzen
    z.B. Hämoglobin transportiert O2, Transferrin
    Eisen

  • Hormone (nicht immer Proteine!)
    "Koordination der Aktivität eines Organismus"
    z.B. Insulin – Zuckermetabolismus

  • Rezeptoren:
    Zellantwort 
    Bsp. Nervenzellen
    --> viele biologische
    Funktionen laufen über Rezeptoren, z.B. Insulin oder Arzneimittel

  • Kontraktile Elemente: 
    Bewegung
    Actin/Myosin; Wellenbewegung von Zilien
    (Transport von Schleim in Lunge) und Flagellen (Bakterien)

  • Abwehrprotein:
    Schutz vor Krankheiten
    z.B. Antikörper 

  • Enzyme: 
    Biokatalysatoren zum Ablauf von Reaktionen z.B. Verdauungsenzyme 

Biologie

Proteine

Unpolare Aminosäuren

  • Glycin
  • Alanin
  • Valin
  • Leucin
  • Isoleucin
  • Methionin
  • Phenylalanin
  • Tryptophan
  • Prolin

Biologie

Polare Aminosäuren

  • Serin
  • Threonin
  • Cystein
  • Tyrosin
  • Asparagin
  • Glutamin

Biologie

Geladene Aminosäuren 

Übersicht 

  • sauer:
    • Asparaginsäure
    • Glutaminsäure
  • basisch:
    • Lysin
    • Arginin
    • Histidin

Biologie

Aminosäuren

Konfiguration

  • biologische Form: L - Form (gibt auch R, aber sehr viel seltener)
  • AUSNAHME: Cystein

    (liegen meist als L - Form vor, da sie von einem Enzym mit bestimmter Struktur hergestellt werden, welches meistens die L -Form herstellt )

Biologie

Aminosäuren

Essenzielle Aminosäuren

= können vom Mensch nicht selbst synthetisiert werden und müssen mit der Nahrung zugeführt werden.

  •  Essenzielle Aminosäuren:
    • Phenylalanin
    • Threonin
    • Tryptophan
    • Valin
    • Isoleucin
    • Lysin
    • Leucin
    • Methionin


  • können sich zum Teil wechselseitig substituieren (z.B. Cystein und Methionin)

  • Funktion:
    • Baustein
    • Donatoren aktiver Gruppen für Biosynthese und andere Zellbestandteile
      -> z.B. Übertragung
      •  Methionin: aktive Methylengruppen
      • Serin: aktiver Formaldehyd
      • Glycin & Histidin: aktive Ameisensäure
    • Bildung von NO unter Freisetzung von Citrullin aus Arginin


Biologie

Proteine
Sekundärstruktur: Beeinflussung durch Aminosäuren

  • in jedem Protein sind Bereiche mit alpha Helix, beta Flatblatt und ohne Ordnung in einem Gebiet

  • pro alpha Helix:
    • Glutamat
    • Methionin
    • Leucin

  • pro beta Faltblatt:
    • Valin
    • Isoleucin
    • Phenylalanin

  • Anti Alpha Helix: verzweigte Aminosäuren
  • Bildung von b-Schleifen (=Richtungsänderung der Polypeptidkette):
    • Prolin
    • Glycin
    • Aspartat
    • Aspragin
    • Serin

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