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Lernmaterialien für Biologie an der Universität Bielefeld

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TESTE DEIN WISSEN

Diskelektrophorese

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Eine wesentliche Verbesserung der Trenneigenschaften der SDS-PAGE wird durch die Verwendung eines diskontinuierlichen Puffersystems in Kombination mit Sammel- und Trenngel erreicht 


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Aufgrung welcher Eigenschaft werden die Proteine bei der SDS-PAGE getrennt?

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  • Eigenschaft : elektrische Ladung
  • bei der SDS-PAGE wird das Proteingemisch vor der Trennung mit dem anionischen Detergenz SDS inkubiert
  • dabei bindet es an dem aliphatischen Rest also alle hydrophoben Bereiche des Proteins
  • damit wird das Protein mit einer großen Anzahl an negativ geladenen SDS-Molekülen bezogen
  • Abstoßung der negativ geladenen Teile = Proteine entfalten sich vollständig
  • Protein hat eine starke negative Gesamtladung und wandert zur Anode (+) ---> KLEINE MOLEKÜLE WANDERN SCHNELLER!
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natürliches Vorkommen der Hefe

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zuckerhaltige Substrate, Blutungssaft von Holzpflanzen, Nektar, auf Beeren (Wein)

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was ist Polyacrylamid?

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  •  entsteht durch radikalische Polymerisation von Acrylamid-Monomeren
  • Die hierbei zuerst gebildeten linearen Polyacrylamid-Fäden werden durch Zugabe des bifunktionalen N,N'-Methylenbisacrylamid („Bis“) zu einem dreidimensionalen Maschenwerk (Gel) quervernetzt
  • für den Start der Polymerisation nutzt man ein (PER/TEMED-System)
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Das Sammelgel

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 Das Sammelgel hat die Aufgabe, die Proteine an der Front zum Trenngel zu konzentrieren. 


Als Laufpuffer für die Elektrophorese dient ein kombiniertes Tris-Glycin System. 

Im Sammelgel liegt ein pH-Wert von 6,8 vor 


- Bei diesem pH liegen die meisten Glycin Moleküle als Zwitterion vor, sind also netto-ungeladen und daher nicht oder nur schlecht in der Lage, den Strom weiterzuleiten (FolgeIonen), während die Chlorid-Ionen vorauslaufen (Leit-Ionen). Dies verursacht einen Mangel an Ladungsträgern.


- Dadurch entsteht zwischen den Leit-Ionen und den Folge-Ionen eine Zone hoher elektrischer Feldstärke. Die SDS umhüllten Proteine ordnen sich zwischen Leit- und Folge-Ionen an, und wandern angetrieben von der erhöhten Feldstärke in Richtung Trenngelfront.

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Mercaptoethanol

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  • ist ein SH-Reagenz = reduzierende Thiolverbindungen
  • es reduziert die Disulfidbrücken (=Schwefelbrücken) und lösen die dadurch auf
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Wie kann das Hämoglobin im Inneren des Erythozyten sichtbar gemacht werden?

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Indem man sich die Oxidation des Cofaktors (Häm) zu Nutze macht. Dazu verwendet man ein starkes Oxidationsmittel = Hexacyanoferrat; so wird Hämoglobin zu Methämoglobin umgewandelt.


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Normaler Methämoglobingehalt im Blut:

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1%

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Warum dringen bei Verwendung des hypotonen Puffers keine Salze nach draußen, sondern nur Wasser in die Zelle?

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Die Salze sind zu groß und können deswegen nicht durch die semi-permeable Membran durch diffundieren. Wasser hingegen schon und so versucht die Zelle die Konzentartion auszugleichen und es kommt zu einer Lyse

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Welche Oxidationsstufe besitzt das Eisenatom in Hämoglobin und Methämoglobin?

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TESTE DEIN WISSEN

Methhämoglobin (+3)

Hämoglobin (+2)

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TESTE DEIN WISSEN

wie ist Stärke aufgebaut?

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TESTE DEIN WISSEN

Sie besteht aus Amylose + Amylopektin

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Welche Zellaufschlussmethode nutzt man für Erythrozyten ?

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Osmose

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Beispielhafte Karteikarten für deinen Biologie Kurs an der Universität Bielefeld - von Kommilitonen auf StudySmarter erstellt!

Q:

Diskelektrophorese

A:

Eine wesentliche Verbesserung der Trenneigenschaften der SDS-PAGE wird durch die Verwendung eines diskontinuierlichen Puffersystems in Kombination mit Sammel- und Trenngel erreicht 


Q:

Aufgrung welcher Eigenschaft werden die Proteine bei der SDS-PAGE getrennt?

A:
  • Eigenschaft : elektrische Ladung
  • bei der SDS-PAGE wird das Proteingemisch vor der Trennung mit dem anionischen Detergenz SDS inkubiert
  • dabei bindet es an dem aliphatischen Rest also alle hydrophoben Bereiche des Proteins
  • damit wird das Protein mit einer großen Anzahl an negativ geladenen SDS-Molekülen bezogen
  • Abstoßung der negativ geladenen Teile = Proteine entfalten sich vollständig
  • Protein hat eine starke negative Gesamtladung und wandert zur Anode (+) ---> KLEINE MOLEKÜLE WANDERN SCHNELLER!
Q:

natürliches Vorkommen der Hefe

A:

zuckerhaltige Substrate, Blutungssaft von Holzpflanzen, Nektar, auf Beeren (Wein)

Q:

was ist Polyacrylamid?

A:
  •  entsteht durch radikalische Polymerisation von Acrylamid-Monomeren
  • Die hierbei zuerst gebildeten linearen Polyacrylamid-Fäden werden durch Zugabe des bifunktionalen N,N'-Methylenbisacrylamid („Bis“) zu einem dreidimensionalen Maschenwerk (Gel) quervernetzt
  • für den Start der Polymerisation nutzt man ein (PER/TEMED-System)
Q:

Das Sammelgel

A:

 Das Sammelgel hat die Aufgabe, die Proteine an der Front zum Trenngel zu konzentrieren. 


Als Laufpuffer für die Elektrophorese dient ein kombiniertes Tris-Glycin System. 

Im Sammelgel liegt ein pH-Wert von 6,8 vor 


- Bei diesem pH liegen die meisten Glycin Moleküle als Zwitterion vor, sind also netto-ungeladen und daher nicht oder nur schlecht in der Lage, den Strom weiterzuleiten (FolgeIonen), während die Chlorid-Ionen vorauslaufen (Leit-Ionen). Dies verursacht einen Mangel an Ladungsträgern.


- Dadurch entsteht zwischen den Leit-Ionen und den Folge-Ionen eine Zone hoher elektrischer Feldstärke. Die SDS umhüllten Proteine ordnen sich zwischen Leit- und Folge-Ionen an, und wandern angetrieben von der erhöhten Feldstärke in Richtung Trenngelfront.

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Q:

Mercaptoethanol

A:
  • ist ein SH-Reagenz = reduzierende Thiolverbindungen
  • es reduziert die Disulfidbrücken (=Schwefelbrücken) und lösen die dadurch auf
Q:

Wie kann das Hämoglobin im Inneren des Erythozyten sichtbar gemacht werden?

A:

Indem man sich die Oxidation des Cofaktors (Häm) zu Nutze macht. Dazu verwendet man ein starkes Oxidationsmittel = Hexacyanoferrat; so wird Hämoglobin zu Methämoglobin umgewandelt.


Q:

Normaler Methämoglobingehalt im Blut:

A:

1%

Q:

Warum dringen bei Verwendung des hypotonen Puffers keine Salze nach draußen, sondern nur Wasser in die Zelle?

A:

Die Salze sind zu groß und können deswegen nicht durch die semi-permeable Membran durch diffundieren. Wasser hingegen schon und so versucht die Zelle die Konzentartion auszugleichen und es kommt zu einer Lyse

Q:

Welche Oxidationsstufe besitzt das Eisenatom in Hämoglobin und Methämoglobin?

A:

Methhämoglobin (+3)

Hämoglobin (+2)

Q:

wie ist Stärke aufgebaut?

A:

Sie besteht aus Amylose + Amylopektin

Q:

Welche Zellaufschlussmethode nutzt man für Erythrozyten ?

A:

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