Basis Theorie I an der Universität Bielefeld | Karteikarten & Zusammenfassungen

Lernmaterialien für Basis Theorie I an der Universität Bielefeld

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TESTE DEIN WISSEN

Gegenüberstellung:
exergonischen und endergonischen Reaktionen

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TESTE DEIN WISSEN

40 KG

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endergonische Reaktion

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Eine endergonische Reaktion absorbiert Energie aus der
Umgebung. Endergonische Reaktionen laufen nicht spontan ab.
Endergonische Reaktionen können nur dann ablaufen,
wenn sie Teil einer Gesamtreaktion sind, die exergonisch ist!

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„Reduktionsäquivalent“

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Ein NADH-Molekül steht immer für zwei reduzierende Elektronen, daher wird NADH als „Reduktionsäquivalent“ bezeichnet.

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exergonischen Reaktion

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Bei einer exergonischen Reaktion wird Energie freigesetzt.
Exergonische Reaktionen können spontan ablaufen (wenn z.B. der Aktivierungsenergieberg bereits durch die Zimmertemperatur
überwunden werden kann).

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Welche Arten der Enzymhemmung kennen Sie? Erklären sie die unterschiedlichen Arten der Enzymhemmung.

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Antwort:

  • Irreversible Hemmung. Das Enzym wird durch den Hemmstoff irreversibel zerstört. Beispiel für irreversiblen Inhibitor: Diisopropylflourophosphat und andere so genannte Alkylphosphate (z. B. auch in Kampfgasen und Insektiziden vorhanden) binden sich kovalent an die Acetylcholinesterase. Dieses Enzym sorgt für die Weiterleitung von Nervenimpulsen. Die Organismen sterben an Lähmung der Organfunktion.
  • Kompetetive Hemmung. Der Inhibitor bindet mit hoher Affinität an Stelle des Substrats im aktiven Zentrum. Diese Bindung ist reversibel und kann durch eine erhöhte Substratkonzentration überspielt werden.
  • Nicht-kompetetive Hemmung. Bei der nicht-kompetitiven Hemmung wird durch die Bindung des Inhibitors an das Enzym die Substratbindung nicht beeinflusst. Der Inhibitor ist somit in der Lage sowohl an das freie Enzym  als auch an den Enzym-Substrat-Komplex zu binden.
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Hydrolose von ATP

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Freisetzng der Energie

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Was ist unter Substratkettenphosphorylierung zu verstehen?

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Bei der Substratkettenphosphorylierung überträgt ein phosphorlyiertes Zwischenprodukt seine Phosporylgruppe (anorganisches Phosphat) direkt auf Adenosindiphosphat (ADP) oder Guanosindiphosphat (GDP).

In der Glykolyse gibt es zwei Reaktionen, die eine Substratkettenphosphorylierung darstellen:
a) 1,3-Bisphosphoglycerat zu 3-Phosphoglycerat (Phosphoglycerokinase).
b) Phosphoenolpyruvat zu Pyruvat (Pyruvatkinase).

Ohne Substratkettenphosphorylierung würde ein Teil der freiwerdende Energie bei der Umsetzung bzw. Oxidation energiereicher Verbindungen einfach als Wärme „verpuffen“ und damit verloren gehen.

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Unterschiedliche Enzyme können auf unterschiedliche Arten reguliert werden.
Welche Möglichkeiten zur Regulation der Enzymaktivität kennen Sie? (5 Möglichkeiten)

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Antwort:

  • Regulation der Enzymmenge (Induktion bzw. Repression der entsprechenden Gene).
  • Kovalente Modifikationen durch z.B. Phosphorylierungen, Methylierungen, Adenylierungen, Uridylierung, ADP-Ribosylierung, Acetylierung.
  • Aktivierung inaktiver Vorstufen (Zymogene).
  • Allosterische Effekte bei Bindung von Modulatoren. Diese wirken entweder fördernd oder hemmend. Die Modulatoren werden im sogenannten allosterischen Zentrum gebunden und die Bindung bewirkt eine Konformationsänderung des Enzyms.
  • Kooperative Substratbindung. Nach Bindung des ersten Substrates werden weitere Substrate mit höherer oder niedrigerer Affinität gebunden: positive bzw. negative Kooperativität.
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Energiespeicher

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TESTE DEIN WISSEN

Teil der Energie wird in Form chemischer Energie in
aktivierten Energie-Carriern konserviert, die dann für
endergone Reaktionen genutzt werden

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Definition Dehydratisierung:

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Eliminierungsreaktion, bei der
Wasser aus einer Verbindung durch
Erhitzen oder unter der katalytischen
Wirkung von Enzymen abgespalten
wird.


Wird Energie benötigt: Endogen

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Definition Hydrolyse:

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Spaltung kovalenter Verbindungen
durch Wasser.

EXOGEN / KATABOLISMUS

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Welche Aufgaben besitzen Kohlenhydrate?

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Energiespeicher (z.B. Stärke, Glykogen)
• Brennstoffe (z.B. Glucose)
• Strukturelemente (z.B. Bindegewebe, Zellwand, Exoskelett)
• informelle Aufgaben (z.B. antigene Determinanten,
Blutgruppenspezifität)
• Bestandteile von ATP, NADH, Coenzym A, etc.
• Bestandteile des Grundgerüsts von DNA und RNA
• Aufgaben zusammen mit Lipiden und Proteinen
(z.B. Glycolipide, Glycoproteine)

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Q:

Gegenüberstellung:
exergonischen und endergonischen Reaktionen

A:

40 KG

Q:

endergonische Reaktion

A:

Eine endergonische Reaktion absorbiert Energie aus der
Umgebung. Endergonische Reaktionen laufen nicht spontan ab.
Endergonische Reaktionen können nur dann ablaufen,
wenn sie Teil einer Gesamtreaktion sind, die exergonisch ist!

Q:

„Reduktionsäquivalent“

A:

Ein NADH-Molekül steht immer für zwei reduzierende Elektronen, daher wird NADH als „Reduktionsäquivalent“ bezeichnet.

Q:

exergonischen Reaktion

A:

Bei einer exergonischen Reaktion wird Energie freigesetzt.
Exergonische Reaktionen können spontan ablaufen (wenn z.B. der Aktivierungsenergieberg bereits durch die Zimmertemperatur
überwunden werden kann).

Q:

Welche Arten der Enzymhemmung kennen Sie? Erklären sie die unterschiedlichen Arten der Enzymhemmung.

A:

Antwort:

  • Irreversible Hemmung. Das Enzym wird durch den Hemmstoff irreversibel zerstört. Beispiel für irreversiblen Inhibitor: Diisopropylflourophosphat und andere so genannte Alkylphosphate (z. B. auch in Kampfgasen und Insektiziden vorhanden) binden sich kovalent an die Acetylcholinesterase. Dieses Enzym sorgt für die Weiterleitung von Nervenimpulsen. Die Organismen sterben an Lähmung der Organfunktion.
  • Kompetetive Hemmung. Der Inhibitor bindet mit hoher Affinität an Stelle des Substrats im aktiven Zentrum. Diese Bindung ist reversibel und kann durch eine erhöhte Substratkonzentration überspielt werden.
  • Nicht-kompetetive Hemmung. Bei der nicht-kompetitiven Hemmung wird durch die Bindung des Inhibitors an das Enzym die Substratbindung nicht beeinflusst. Der Inhibitor ist somit in der Lage sowohl an das freie Enzym  als auch an den Enzym-Substrat-Komplex zu binden.
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Q:

Hydrolose von ATP

A:

Freisetzng der Energie

Q:

Was ist unter Substratkettenphosphorylierung zu verstehen?

A:

Bei der Substratkettenphosphorylierung überträgt ein phosphorlyiertes Zwischenprodukt seine Phosporylgruppe (anorganisches Phosphat) direkt auf Adenosindiphosphat (ADP) oder Guanosindiphosphat (GDP).

In der Glykolyse gibt es zwei Reaktionen, die eine Substratkettenphosphorylierung darstellen:
a) 1,3-Bisphosphoglycerat zu 3-Phosphoglycerat (Phosphoglycerokinase).
b) Phosphoenolpyruvat zu Pyruvat (Pyruvatkinase).

Ohne Substratkettenphosphorylierung würde ein Teil der freiwerdende Energie bei der Umsetzung bzw. Oxidation energiereicher Verbindungen einfach als Wärme „verpuffen“ und damit verloren gehen.

Q:

Unterschiedliche Enzyme können auf unterschiedliche Arten reguliert werden.
Welche Möglichkeiten zur Regulation der Enzymaktivität kennen Sie? (5 Möglichkeiten)

A:

Antwort:

  • Regulation der Enzymmenge (Induktion bzw. Repression der entsprechenden Gene).
  • Kovalente Modifikationen durch z.B. Phosphorylierungen, Methylierungen, Adenylierungen, Uridylierung, ADP-Ribosylierung, Acetylierung.
  • Aktivierung inaktiver Vorstufen (Zymogene).
  • Allosterische Effekte bei Bindung von Modulatoren. Diese wirken entweder fördernd oder hemmend. Die Modulatoren werden im sogenannten allosterischen Zentrum gebunden und die Bindung bewirkt eine Konformationsänderung des Enzyms.
  • Kooperative Substratbindung. Nach Bindung des ersten Substrates werden weitere Substrate mit höherer oder niedrigerer Affinität gebunden: positive bzw. negative Kooperativität.
Q:

Energiespeicher

A:

Teil der Energie wird in Form chemischer Energie in
aktivierten Energie-Carriern konserviert, die dann für
endergone Reaktionen genutzt werden

Q:

Definition Dehydratisierung:

A:

Eliminierungsreaktion, bei der
Wasser aus einer Verbindung durch
Erhitzen oder unter der katalytischen
Wirkung von Enzymen abgespalten
wird.


Wird Energie benötigt: Endogen

Q:

Definition Hydrolyse:

A:

Spaltung kovalenter Verbindungen
durch Wasser.

EXOGEN / KATABOLISMUS

Q:

Welche Aufgaben besitzen Kohlenhydrate?

A:

Energiespeicher (z.B. Stärke, Glykogen)
• Brennstoffe (z.B. Glucose)
• Strukturelemente (z.B. Bindegewebe, Zellwand, Exoskelett)
• informelle Aufgaben (z.B. antigene Determinanten,
Blutgruppenspezifität)
• Bestandteile von ATP, NADH, Coenzym A, etc.
• Bestandteile des Grundgerüsts von DNA und RNA
• Aufgaben zusammen mit Lipiden und Proteinen
(z.B. Glycolipide, Glycoproteine)

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