Proteomics an der TU München

Karteikarten und Zusammenfassungen für Proteomics an der TU München

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Beispielhafte Karteikarten für Proteomics an der TU München auf StudySmarter:

Beschreiben sie das der isoelektrischen Fokussierung zugrunde liegende Prinzip

Beispielhafte Karteikarten für Proteomics an der TU München auf StudySmarter:

Wieso beobachtet man den Effekt des "peak broadening"?

Beispielhafte Karteikarten für Proteomics an der TU München auf StudySmarter:

Was ist der Unterschied zwischen on-line und off-line Chromatographie?

Beispielhafte Karteikarten für Proteomics an der TU München auf StudySmarter:

Welches Chromatographieverfahren wird typischerweise in Kombination mit Proteomics durchgeführt und wie?

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Was versteht man unter "Ion mobility separation" und welchen analytischen Mehrwert bietet diese?

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Welche verschiedenen Methoden der IMS werden derzeit häufig in Proteomics verwendet?

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Erläutern Sie das allgemeine Funktionsprinzip der Chromatographie.

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Nennen Sie vier verschiedene Methoden des Mass Analyzer einer MS.

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Beispielhafte Karteikarten für Proteomics an der TU München auf StudySmarter:

Proteomics

Beschreiben sie das der isoelektrischen Fokussierung zugrunde liegende Prinzip

Als Isoelektrische Fokussierung oder kurz IEF wird eine elektrophoretische Auftrennung von Proteinen in einem Gel (IEF-PAGE), in einer Kapillare oder in einem flüssigen Film[1] aufgrund ihres relativen Gehalts an sauren und basischen Aminosäureresten bezeichnet. Je nach pH-Wert des umgebenden Mediums tragen die Aminosäuren eines Proteins unterschiedliche, positive oder negative Ladungen (siehe Artikel Ampholyte). Die Summe aller Ladungen eines Proteins ist bei einem bestimmten pH-Wert – seinem isoelektrischen Punkt (pI) – null. Gelangt ein Proteinmolekül im elektrischen Feld an eine Stelle des Mediums mit diesem pH-Wert, verschwindet dort seine elektrophoretische Beweglichkeit, so dass es dort liegen bleibt. Da sich alle Moleküle einer Proteinsorte an derselben Stelle des Mediums sammeln, spricht man von Fokussierung.

Proteomics

Wieso beobachtet man den Effekt des "peak broadening"?

  • Eddy dispersion
  • Longitudinal diffusion
  • Restricted mass transfer

Proteomics

Was ist der Unterschied zwischen on-line und off-line Chromatographie?

Kopplung an MS oder separates Experiment.

Proteomics

Welches Chromatographieverfahren wird typischerweise in Kombination mit Proteomics durchgeführt und wie?

Ion pair reverse phase chromatography: Hydrophobic and electrostatic interactions.

Proteomics

Was versteht man unter "Ion mobility separation" und welchen analytischen Mehrwert bietet diese?

Peptid-Separation mittels collision cross section (CCS). Liefert eine weitere Dimension und mehr analytische Tiefe zu den Peptiden.

Proteomics

Welche verschiedenen Methoden der IMS werden derzeit häufig in Proteomics verwendet?

  • Travelling wave IMS
  • Trapped IMS
  • Field asymmetric IMS

Proteomics

Erläutern Sie das allgemeine Funktionsprinzip der Chromatographie.

Mobile vs stationäre Phase, gradielle Elution: Efficiency/Selectivity/Resolution/Peak Capacity

Proteomics

Nennen Sie vier verschiedene Methoden des Mass Analyzer einer MS.

  • TOF
  • Quadrupole
  • Ion Trap
  • Orbitrap

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