Makro/Mikro Mündliche an der TU München

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Was  ist der Unterschied zwischen ketogen und glucogen?

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Welche AS sind nicht proteinogen?

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Welche  Rolle spielt die alpha-Amylase?

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Interkonvertierung

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Welche Rolle spielt der exokrine Teil des Pankreas?

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Welche Zellen sezernieren was?

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Kohlenhydratverauung erklären

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Wofür benötigen wir die Gluconeogenese?

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Michaelis Menten Kinetik erklären (mit Glucokinase und Hexokinase)

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Wo kommen die Proteine im Blut her?

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Wo kommt NO vor?

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Welche AS führen wir mit der Nahrung zu?

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Makro/Mikro Mündliche

Was  ist der Unterschied zwischen ketogen und glucogen?

  • glucogene AS: werden zum Aufbau von Glucose verwendet
  • ketogene AS: C-Skelett liefert nur Acetyl-CoA (Acetacetat --> Ketonkörper)



  • ketogene AS: Leucin und Lysin
  • Tryptophan + Lysin --> Alanin + Acetoacetat + Acetyl-CoA
  • Leucin --> Acetoacetat + Acetyl-CoA
  • glucogen und ketogen: Phenylalanin, Tyrosin, Tryptophan, Isoleucin
  • Rest glucogen




  • Je nach Abbauweg, in den die Abbauprodukte des Kohlenstoffskeletts einmünden, unterteilt man die Aminosäuren in zwei Gruppen:

    glucogene (glucoplastische) Aminosäuren: die Produkte werden im Kohlenhydratstoffwechsel in Pyruvat und Zwischenprodukte des Citratzyklus umgewandelt; sie dienen der direkten Energiegewinnung oder können in der Gluconeogenese in Glucose umgewandelt werden

  • ketogene (ketoplastische) Aminosäuren: die Produkte werden im Fettsäurestoffwechsel in Acetyl-CoA umgewandelt; sie dienen ebenfalls der direkten Energiegewinnung oder der Synthese von Ketonkörpern, Fettsäuren, Cholesterin oder anderen Lipiden (sie können nicht in die Gluconeogenese einfließen)Es gibt auch Aminosäuren, die glucogen und ketogen sind, da ihre Abbauprodukte in den Kohlenhydrat- und in den Fettsäurestoffwechsel münden.





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Welche AS sind nicht proteinogen?

Nichtproteinogene Aminosäuren sind Aminosäuren, die nicht in Proteinen während der Translation eingebaut werden. Sie wirken im Aminosäuren-Stoffwechsel und der Proteinbiosynthese daher oftmals als Aminosäureantagonisten.

 

Es sind bisher über 400 nichtproteinogene Aminosäuren bekannt, die in Organismen vorkommen. Diese natürlich gebildeten nichtproteinogenen Aminosäuren erfüllen verschiedene Funktionen. Manche entstehen als posttranslationale Modifikation in Proteinen (z. B. Phosphotyrosin, Hydroxyprolin, Formylmethionin, Cystin, Lanthionin,  Djenkolsäure, 2,6-Diaminopimelinsäure). Andere sind Metaboliten im Stoffwechsel (z. B. Ornithin, Citrullin, Argininosuccinat, Sarcosin, Homoserin, Homocystein, L-DOPA, 5-Hydroxytryptophan). Weitere dienen als Hormone (L-Thyroxin) und Neurotransmitter (z. B. GABA, D-Serin) oder auch als Toxine (β-Methylamino-Alanin, Ibotensäure, L-Azetidin-2-carbonsäure)

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Welche  Rolle spielt die alpha-Amylase?

Die Alpha-Amylase (AMY) ist ein Verdauungsenzym, das in den Speicheldrüsen und der Bauchspeicheldrüse (Pankreas) gebildet wird. Es wird vom Körper für die Verdauung von Kohlenhydraten ( z.B. Mehl, Zucker) benötigt. 


sind Enzyme, die bei den meisten Lebewesen vorkommen und dort Polysaccharide abbauen. Heutzutage wird α-Amylase auch gentechnisch hergestellt. Ihre Wirkung besteht darin, dass sie Polysaccharide (z. B. Stärke) an den Glykosidbindungen spalten und abbauen.

Amylase ist als Hydrolase (ein Enzym, das hydrolytisch spaltet) oder auch als Glykosidase eingestuft (ein Enzym, das Polysaccharide spaltet). 



Wirkung im Pflanzenreich

Amylasen werden während des Reifungsprozesses in Getreidekörnern und Früchten gebildet. Sie wandeln dort die Stärke zu Zucker um – wodurch Getreidekörner keimen können und Früchte süßer werden. Sie sind nötig, um das wasserunlösliche „Speicher-Kohlenhydrat“ Stärke wieder in wasserlösliche Einfach- und Zweifachzucker (Mono- und Disaccharide) zu verwandeln. Erst in dieser Form kann sie der Keimling aufnehmen und neue Zellen aufbauen.

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Interkonvertierung

Unter Interkonvertierung versteht man die Änderung des Aktivitätszustandes eines Enzyms/Verbindung, also Aktivierung bzw. auch Inaktivierung, bspw. durch Anhängen oder Abspalten eines Phosphates an eine freie OH-Gruppe des Enzyms mittels Proteinkinasen oder Phosphatasen.

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Welche Rolle spielt der exokrine Teil des Pankreas?

Die Bauchspeicheldrüse erfüllt zwei Hauptaufgaben: Sie ist wichtig für die Verdauung (exokrine Funktion). Sie steuert die Blutzuckerregulation (endokrine Funktion).

Die Bauchspeicheldrüse produziert wichtige Enzyme. Es werden täglich
 1,5 - 3 l enzymhaltiges Sekret gebildet. Die Bauchspeicheldrüse produziert mehr als 20 verschiedene Verdauungsenzyme, die die Nahrung in kleinste Bausteine zerlegen. Nur so können sie aus dem Darm ins Blut aufgenommen werden. 

Die drei wichtigsten Enzyme der Bauchspeicheldrüse heißen:

  • Amylase (Kohlenhydratverdauung)
  • Trypsing (Eiweißverdauung)
  • Lipase (Fettverdauung)

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Welche Zellen sezernieren was?

  • Hauptzellen, die Pepsinogen produzieren
  • Nebenzellen, sezernieren Schleim, der den Magen vor der Magensäure schützt
  • Belegzellen, produzieren Magensäure und den Intrinsic Factor für die Resorption von Vitamin B12
  • enterochromaffinartige Zellen, die Histamin enthalten (fördert die Magensaftsekretion).


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Kohlenhydratverauung erklären

Es können nur Monosaccharide resorbiert werden, deshalb müssen die mit der Nahrung zugeführten polymeren KHe gespalten werden.

Beginn: Mund von Speichelamylase und dann im Dünndarm von der Pankreasamylase. Endprodukte: Glucose (mono) aber auch noch Disaccharide (Maltose,Isomaltose,Laktose,Saccharose). Diese werden durch spezifische  membranbeständige Disaccharidasen (an der Mukosazelle) (kleiner Teil der Hydrolasen auch im Darmlumen).

Dann Resorption in die Mukosazelle: unterschiedliche Wege: Glucose+ Galactose werden an der Lumenseite der Mukosa aktiv gegen einen Konzentrationsgradienten über SGLT1? Transportiert.

SGLT1 sitzt in der Bürstensaummembran der Dünndarmepithelzelle; =Na-Glucose-Cotransporter(1 GLU 2 Na in Epithelzelle) (= sekundär aktives Transportsystem) arbeitet akkumulierend (=ansammeln/anhäufen/horten) Bindungsstellen für Na und Glu nach außen (zum Darmlumen hin) gerichtet

->ohne Na: Affinität der Bindungsstellen für Glu sehr niedrig

->2 Na Bindungsstellen angelagert: Konformationsänderung des Proteins + damit auch Affinität der GLU-Bindungsstelle zum Substrat (drastisch) 


  • Anwesenheit von Na = unabdingbar!


Bei Bindung von 1 Glucose-Molekül (nach 2 Na) an entspr. Bdgsstelle : nochmal Konformationsänderung von SGLT1: Ausrichtung aller Bindungsstellen  zum Zellinneren

Wegen Na/K-ATPase  (bei Epithelzellen an der baso-lateralen Membran lokalisiert) = intrazell. Na-Konz. Sehr niedrig (3 Na raus 2 K rein) -> Folge: beide Na-Ionen diffundieren von ihren Bindungsstellen ab -> Veränderung der Affinität der Glu-Bindungsstelle zum Substrat -> Zucker wird ebenfalls in die Epithelzelle abgegeben (auch wenn schon rel. Viel Glucose in der Zelle)

Treibende Kraft des Konzentrationseffektes einzig und allein die niedrige intrazell. Na-Konz.! àHemmung Na/K-ATPase: auch SGLT1 kommt zum Erliegen

SGLT1 akzeptiert auch Galaktose als Substrat ist also nicht absolut spezifisch (wichtig für Bindung: pyranoider 6erRing + Hydroxylgruppen an C1 und C2)


  • Analog dazu SGLT2 im Bürstensaum der Epithelzellen der Nierentubuli


à Beide Hemmung durch Polyphenolglucosid Phlorrhizin


  • Fructose über GLU5 Transporter (durch erleichterte Diffussion) in den Enterocyten


Intrazellulär akkumulierte GLU verlässt Zelle auf Blutseite über GLUT2 (in baso-lateraler Membran integriert) à Transporter ist nicht Na abhängig auch erleichterte Diffusion (entlang des Glucose Gradienten. Dh so lange intrazell. Konz. > als extrazell. ; darüber kann auch GLU aus dem Blut in Zelle aufgenommen, wenn intrazell. Konz. < als im Blut.GLU+Gal am schnellsten; dann Fruc; dann alle anderen Monos. Inkl. Der Zuckeraustauschstoffe (Xylit,Sorbit)

Resorption der Monosaccharide mit unterschiedl. Geschwindigkeit

Insbes. GLUT4 ist im peripheren Geweben für die unter Insulinwirkung stark erhöhte GLU-aufnahme in die Zellen verantwortlich (Muskel,Fettgewebe)


  • Insulinwirkung….


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Wofür benötigen wir die Gluconeogenese?

ist ein Stoffwechselweg zur Neusynthese von Glukose

die Bildung von Glucose aus Nichtkohlenhydratvorstufen. Die G. ist ein universeller anaboler Stoffwechselweg bei allen Tieren, Pflanzen, Pilzen und Mikroorganismen. Bei Tieren sind die wichtigsten Vorstufen Lactat (Milchsäure), Pyruvat (Brenztraubensäure), Glycerin und der größte Teil der Aminosäuren.

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Michaelis Menten Kinetik erklären (mit Glucokinase und Hexokinase)

Im Allgemeinen sind Enzyme in der Lage, schwankende Substrat-Konzentrationen auszugleichen, d. h. ein Fließgleichgewicht („steady state“) dadurch einzustellen, dass sie ihre Tätigkeit dem Angebot anpassen. 


Ausnahmen hiervon bestätigen die Regel, und dann aus naheliegenden Gründen. So gibt es zwei Glucose-umwandelnde Enzyme, die Glucokinase der Leber und der Bauchspeicheldrüse und die Hexokinase, die in nahezu jeder Zelle vorkommt. Erstere trägt dazu bei, schädliche Schwankungen des Blutzuckerspiegels auszugleichen, indem 1. die Leber die Glukose aus dem Blut aufnimmt und in Form von Glykogen speichert und 2. je nach Glukosekonzentration im Blut eine angemessene Menge Insulin aus der Bauchspeicheldrüse sezerniert wird. Die Hexokinase hingegen arbeitet stets an ihrer Leistungsgrenze, das heißt auch bei niedrigem Blutzucker. Dadurch werden, besonders unter Mangelbedingungen, vorrangig das Hirn und die roten Blutzellen, die auf Glukose als Energiequelle angewiesen sind, mit Energie versorgt. Anders gesagt: die Hexokinase findet auch in Notsituationen stets noch Glucose, arbeitet also mit maximaler Effizienz.

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Wo kommen die Proteine im Blut her?

Proteine sind Eiweißstoffe, die im Körper gebildet werden und verschiedene Funktionen haben. Das wichtigste Blutprotein ist das Albumin, das in der Leber gebildet und ins Blut abgegeben wird. Es transportiert verschiedene Substanzen im Blut an ihre Bestimmungsorte und bindet Flüssigkeit.

Neben dem Albumin kommen noch weitere Eiweißstoffe im Blut vor:

  • Immunglobuline sind für die Erkennung und Abwehr von Krankheitserregern zuständig
  • Enzyme und Peptidhormone erfüllen wichtige Stoffwechselfunktionen
  • Gerinnungsfaktoren steuern die Blutgerinnung

Alle diese Stoffe bilden das Gesamteiweiß des Blutes.


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Wo kommt NO vor?

  • Produziert wird NO von der innersten Wandschicht der Blutgefäße, dem Endothel. Diese Auskleidung des Adernetzes ist zwar nur eine Zellschicht dick, würde aber – flach ausgebreitet – sechs Tennisplätze bedecken. Sie dünstet laufend einen leichten NO-Nebel aus, der Gefäßdurchmesser, Blutdruck und Blutgerinnung reguliert.
  • Woher kommt das im Körper nützliche NO? Der Körper bildet das NO in den Endothelzellen, die die Blutgefäße des Körpers als innerste Schicht auskleiden. Hierzu benötigt er ein Enzym namens NO-Synthase, das die stickstoffhaltige Aminosäure Arginin mit Sauerstoff verbindet.
  • NO hat neben der entspannenden, sogenannten vasodilatatorischen Wirkung auf die Gefäße noch weitere wichtige Aufgaben im Körper. Es hemmt zum Beispiel die Thrombozytenaggregation, hindert also die Blutplättchen daran, zu verklumpen und Gerinnsel zu bilden.

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Welche AS führen wir mit der Nahrung zu?

Essentiell --> muss über die Nahrung zugeführt werden

Leider fehlen wichtige Moleküle im Körper vieler Tiere

  • Leucin
  • Phenylalanin
  • Tryptophan
  • Methionin
  • Isoleucin
  • Lysin
  • Valin
  • Threonin

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