Lernmaterialien für Enzyme und ihre Reaktionen an der TU München

• Haushaltsgegenstände
• Diagnostik
• Pharmazie
• Essen und Getränke
• Tierfutter
• Biokatalyse
• Biotreibstoff

--> technische, chemische und pharmazeutische Anwendungen

1. Oxidoreduktasen --> Reduktion/Oxidation
2. Transferasen --> Übertragung funktioneller Gruppen
3. Hydrolasen --> Hydrolytische Spaltungen
4. Lyasen --> Nichthydrolytische Spaltungen
5. Isomerasen --> Isomerisierungen
6. Ligasen --> Verbinden unter ATP-Verbrauch
7. Translokasen --> Katalysieren den Transport von Stoffen an oder durch Zellmembranen

In der lebende Zelle vorkommender aus Polypeptiden oder -nukleotiden aufgebauter Katalysator, der die biochemische Umsetzung organischer und anorganischer Moleküle beschleunigt oder erst ermöglicht

Holoenzym = Apoenzym (Polypeptid) + fest gebundener Cofaktor

Aufgebaut aus den 20 proteinogenen Aminosäuren

Besonders an der Katalyse beteiligte Gruppen: Hydroxyl-, Thiol-, Amino- und Carboxyl-Gruppen

1. Tertiärstruktur mit Sekundärstrukturelementen 
2. Überlagerung der Struktur nicht identischer aber ähnlicher Enzyme
3. Enzymoberfläche mit gebundenem Substrat

Carboanhydrase

--> Katalysiert die Hydratisierung von Kohlenstoffdioxid

--> 10^6/s

Kann sowohl auf das Substrat als auch auf das Produkt bezogen sein

• Chemoselektivität (gleicher Mechanismus, zwei unterschiedliche funktionelle Gruppen)
• Regioselektivität (Unterscheidung der Position einer funktionellen Gruppe)
• Stereoselektivität (Chiralität; Anzahl an funktionellen Gruppen)

Promiskuität = breite Spezifität, geringe Selektivität

Katalyse von chemischen Reaktionen bei milden Bedingungen mit hoher Selektivität

--> katalysiert chemische Stoffumwandlungen

• Beispiele: Chymotrypsin, Trypsin und Elastase
• Haben weitgehend übereinstimmende Struktur, aber Substratspezifität weicht etwas ab
• Zwei Domäne mit gleicher Struktur: sechs antiparallele b-Stränge, welche eine stabile Fassstruktur bilden
• Spalte zwischen den beiden Domänen: aktives Zentrum
• Aktives Zentrum enthält katalytische Triade
  • Domäne 1: His und Asp
  • Domäne 2: Ser
• AS befinden sich auf beweglichen Schleifen, was zur optimalen Orientierung während des Katalysevorgangs führt

• Ausgehend von der Schnitt-/Spaltstelle (cleavage)
• N-Terminus: S1/ P1
• C-Terminus: S1' /P1'
• S: Enzym und P: Substrat
• Je weiter man von der Schnittstelle entfernt liegt, umso geringer wird die Selektivität
• Generell: N-Terminus selektiver als C-Terminus

• Spalten hydrolytisch Peptidbindungen
• Exopeptidasen: Aminopeptidasen und Carboxypeptidasen
• Endopeptidasen: Proteasen; spalten in der Mitte

• Hydrolytische Spaltung von Bindungen (häufig Abbauprozesse)
• Große Vielfalt: Lipasen, Peptidasen, Phosphatase, Amylasen, Esterasen und Nukleasen
• Katalysieren einfache Reaktionen --> einfacher Aufbau und meist exergon und irreversibel