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Lernmaterialien für Enzyme und ihre Reaktionen an der TU München

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TESTE DEIN WISSEN

Anwendungen von Enzymen

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  • Haushaltsgegenstände
  • Diagnostik
  • Pharmazie
  • Essen und Getränke
  • Tierfutter
  • Biokatalyse
  • Biotreibstoff

--> technische, chemische und pharmazeutische Anwendungen

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Enzymklassen

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  1. Oxidoreduktasen --> Reduktion/Oxidation
  2. Transferasen --> Übertragung funktioneller Gruppen
  3. Hydrolasen --> Hydrolytische Spaltungen
  4. Lyasen --> Nichthydrolytische Spaltungen
  5. Isomerasen --> Isomerisierungen
  6. Ligasen --> Verbinden unter ATP-Verbrauch
  7. Translokasen --> Katalysieren den Transport von Stoffen an oder durch Zellmembranen
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Definition: Enzym

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In der lebende Zelle vorkommender aus Polypeptiden oder -nukleotiden aufgebauter Katalysator, der die biochemische Umsetzung organischer und anorganischer Moleküle beschleunigt oder erst ermöglicht

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Aufbau eines Enzyms

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Holoenzym = Apoenzym (Polypeptid) + fest gebundener Cofaktor


Aufgebaut aus den 20 proteinogenen Aminosäuren

Besonders an der Katalyse beteiligte Gruppen: Hydroxyl-, Thiol-, Amino- und Carboxyl-Gruppen

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Darstellungsarten

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  1. Tertiärstruktur mit Sekundärstrukturelementen 
  2. Überlagerung der Struktur nicht identischer aber ähnlicher Enzyme
  3. Enzymoberfläche mit gebundenem Substrat
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Eins der schnellsten Enzyme

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Carboanhydrase


--> Katalysiert die Hydratisierung von Kohlenstoffdioxid

--> 10^6/s

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Selektivität und ihre Arten

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Kann sowohl auf das Substrat als auch auf das Produkt bezogen sein


  • Chemoselektivität (gleicher Mechanismus, zwei unterschiedliche funktionelle Gruppen)
  • Regioselektivität (Unterscheidung der Position einer funktionellen Gruppe)
  • Stereoselektivität (Chiralität; Anzahl an funktionellen Gruppen)


Promiskuität = breite Spezifität, geringe Selektivität

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Aufgabe eines Enzyms (sehr allgemein)

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Katalyse von chemischen Reaktionen bei milden Bedingungen mit hoher Selektivität

--> katalysiert chemische Stoffumwandlungen

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Serin-Proteasen

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  • Beispiele: Chymotrypsin, Trypsin und Elastase
  • Haben weitgehend übereinstimmende Struktur, aber Substratspezifität weicht etwas ab
  • Zwei Domäne mit gleicher Struktur: sechs antiparallele b-Stränge, welche eine stabile Fassstruktur bilden
  • Spalte zwischen den beiden Domänen: aktives Zentrum
  • Aktives Zentrum enthält katalytische Triade
    • Domäne 1: His und Asp
    • Domäne 2: Ser
  • AS befinden sich auf beweglichen Schleifen, was zur optimalen Orientierung während des Katalysevorgangs führt
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Proteasen: Nomenklatur der Schnittstelle

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  • Ausgehend von der Schnitt-/Spaltstelle (cleavage)
  • N-Terminus: S1/ P1
  • C-Terminus: S1' /P1'
  • S: Enzym und P: Substrat
  • Je weiter man von der Schnittstelle entfernt liegt, umso geringer wird die Selektivität
  • Generell: N-Terminus selektiver als C-Terminus
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Proteasen/ Peptidasen/ Proteolytische Enzyme

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TESTE DEIN WISSEN
  • Spalten hydrolytisch Peptidbindungen
  • Exopeptidasen: Aminopeptidasen und Carboxypeptidasen
  • Endopeptidasen: Proteasen; spalten in der Mitte
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Hydrolasen

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  • Hydrolytische Spaltung von Bindungen (häufig Abbauprozesse)
  • Große Vielfalt: Lipasen, Peptidasen, Phosphatase, Amylasen, Esterasen und Nukleasen
  • Katalysieren einfache Reaktionen --> einfacher Aufbau und meist exergon und irreversibel
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Q:

Anwendungen von Enzymen

A:
  • Haushaltsgegenstände
  • Diagnostik
  • Pharmazie
  • Essen und Getränke
  • Tierfutter
  • Biokatalyse
  • Biotreibstoff

--> technische, chemische und pharmazeutische Anwendungen

Q:

Enzymklassen

A:
  1. Oxidoreduktasen --> Reduktion/Oxidation
  2. Transferasen --> Übertragung funktioneller Gruppen
  3. Hydrolasen --> Hydrolytische Spaltungen
  4. Lyasen --> Nichthydrolytische Spaltungen
  5. Isomerasen --> Isomerisierungen
  6. Ligasen --> Verbinden unter ATP-Verbrauch
  7. Translokasen --> Katalysieren den Transport von Stoffen an oder durch Zellmembranen
Q:

Definition: Enzym

A:

In der lebende Zelle vorkommender aus Polypeptiden oder -nukleotiden aufgebauter Katalysator, der die biochemische Umsetzung organischer und anorganischer Moleküle beschleunigt oder erst ermöglicht

Q:

Aufbau eines Enzyms

A:

Holoenzym = Apoenzym (Polypeptid) + fest gebundener Cofaktor


Aufgebaut aus den 20 proteinogenen Aminosäuren

Besonders an der Katalyse beteiligte Gruppen: Hydroxyl-, Thiol-, Amino- und Carboxyl-Gruppen

Q:

Darstellungsarten

A:
  1. Tertiärstruktur mit Sekundärstrukturelementen 
  2. Überlagerung der Struktur nicht identischer aber ähnlicher Enzyme
  3. Enzymoberfläche mit gebundenem Substrat
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Q:

Eins der schnellsten Enzyme

A:

Carboanhydrase


--> Katalysiert die Hydratisierung von Kohlenstoffdioxid

--> 10^6/s

Q:

Selektivität und ihre Arten

A:

Kann sowohl auf das Substrat als auch auf das Produkt bezogen sein


  • Chemoselektivität (gleicher Mechanismus, zwei unterschiedliche funktionelle Gruppen)
  • Regioselektivität (Unterscheidung der Position einer funktionellen Gruppe)
  • Stereoselektivität (Chiralität; Anzahl an funktionellen Gruppen)


Promiskuität = breite Spezifität, geringe Selektivität

Q:

Aufgabe eines Enzyms (sehr allgemein)

A:

Katalyse von chemischen Reaktionen bei milden Bedingungen mit hoher Selektivität

--> katalysiert chemische Stoffumwandlungen

Q:

Serin-Proteasen

A:
  • Beispiele: Chymotrypsin, Trypsin und Elastase
  • Haben weitgehend übereinstimmende Struktur, aber Substratspezifität weicht etwas ab
  • Zwei Domäne mit gleicher Struktur: sechs antiparallele b-Stränge, welche eine stabile Fassstruktur bilden
  • Spalte zwischen den beiden Domänen: aktives Zentrum
  • Aktives Zentrum enthält katalytische Triade
    • Domäne 1: His und Asp
    • Domäne 2: Ser
  • AS befinden sich auf beweglichen Schleifen, was zur optimalen Orientierung während des Katalysevorgangs führt
Q:

Proteasen: Nomenklatur der Schnittstelle

A:
  • Ausgehend von der Schnitt-/Spaltstelle (cleavage)
  • N-Terminus: S1/ P1
  • C-Terminus: S1' /P1'
  • S: Enzym und P: Substrat
  • Je weiter man von der Schnittstelle entfernt liegt, umso geringer wird die Selektivität
  • Generell: N-Terminus selektiver als C-Terminus
Q:

Proteasen/ Peptidasen/ Proteolytische Enzyme

A:
  • Spalten hydrolytisch Peptidbindungen
  • Exopeptidasen: Aminopeptidasen und Carboxypeptidasen
  • Endopeptidasen: Proteasen; spalten in der Mitte
Q:

Hydrolasen

A:
  • Hydrolytische Spaltung von Bindungen (häufig Abbauprozesse)
  • Große Vielfalt: Lipasen, Peptidasen, Phosphatase, Amylasen, Esterasen und Nukleasen
  • Katalysieren einfache Reaktionen --> einfacher Aufbau und meist exergon und irreversibel
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