Bioinformatik 1 an der TU München

Karteikarten und Zusammenfassungen für Bioinformatik 1 an der TU München

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Beispielhafte Karteikarten für Bioinformatik 1 an der TU München auf StudySmarter:

Haben zwei Sequenzen, die gar keinen Bezug zueinander

haben, eine prozentuale Identität von 0 ?

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Wieso ist es schwieriger, Strukturen zu vergleichen, als

Sequenzen?

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Sequenzanalyse Schritte

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Was erschwert den Sequenzvergleich?

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Können Winkel des Proteinrückgrats beliebig sein?

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Welche Kräfte stabilisieren die Sekundärstruktur?

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Gründe für den Vergleich von Proteinstrukturen

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Welche bekannten Strukturmotive gibt es?

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Arten von Proteinen

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Was sind Signalpeptide und warum wollen wir sie

vorhersagen? Nennen Sie mind. 2 Werkzeuge zur SPVorhersage.

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Was sind Signalpeptide und warum wollen wir sie

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Zwei Modelle für Unterschiede/ Gemeinsamkeiten in der

Sequenz/ Alignements können Homologien zwischen

Sequenzen zeigen

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Beispielhafte Karteikarten für Bioinformatik 1 an der TU München auf StudySmarter:

Bioinformatik 1

Haben zwei Sequenzen, die gar keinen Bezug zueinander

haben, eine prozentuale Identität von 0 ?

Nur 4 versch. Nukleotide in DNA-Sequenz, 20

versch. AS in Proteinsequenzen

Es gibt für alle alignierten Sequenzen immer eine

kleine, aber finite Wahrscheinlichkeit, dass identische

Residuen an irgendeiner Position matchen

Durchschnittliche Proteinlänge: 300 AS

Man erwartet, dass Sequenzen ohne Bezug

zueinander, an mehreren Positionen matchen

Die Länge der Sequenz ist von Bedeutung

Es wurden statistische Methoden entwickelt, um die

Signifikanz eines Alignments zu ermitteln

Bioinformatik 1

Wieso ist es schwieriger, Strukturen zu vergleichen, als

Sequenzen?

Die Auswahl an Proteinstrukturen ist viel mehr

abhängig von chemischen und physikalischen

Kräften, als die Auswahl an Sequenzen

Es gibt keine Definition eines optimalen

dreidimensionalen Alignments

Es ist schwierig eine „zufällige“ Proteinstruktur zu

bestimmen und sehr unterschiedliche

Proteinstrukturen zu vergleichen (z.B. alle gegen alle)

Bioinformatik 1

Sequenzanalyse Schritte

Alignment (paarweise, multipel)

Datenbankanalyse

Musteranalyse

Bioinformatik 1

Was erschwert den Sequenzvergleich?

Mutationen über Millionen von Jahren

(Punkttmutation, Deletionen, Insertionen),

Genduplikation

Bioinformatik 1

Können Winkel des Proteinrückgrats beliebig sein?

Nein, Winkel sind begrenzt in der Art der

Sekundärstruktur. Die möglichen Winkel je nach

Struktur werden im sog. Ramachandran-Plot

festgehalten.

Bioinformatik 1

Welche Kräfte stabilisieren die Sekundärstruktur?

HBB zwischen Peptid- und Seitenkettengruppen

hydrophobe Seitenketten (van-der-Waals)

Disulfidbrücken

ionische Bindung

Bioinformatik 1

Gründe für den Vergleich von Proteinstrukturen

- Finden von entfernt evolutionären Verbindungen

- Analyse von Strukturvariationen in Proteinfamilien

- Finden von häufigen Strukturmotifen

Bioinformatik 1

Welche bekannten Strukturmotive gibt es?

Beta-alpha-beta

Helix-turn-helix

Hairpin (Haarnadelschleife)

Bioinformatik 1

Arten von Proteinen

Enzyme (Katalyse von Reaktionen)

Transportproteine

Strukturproteine

Abwehrproteine

Regulatorproteine

Bioinformatik 1

Was sind Signalpeptide und warum wollen wir sie

vorhersagen? Nennen Sie mind. 2 Werkzeuge zur SPVorhersage.

SP sind Teile der Proteine, die intrinsische Signale

haben, die für ihren Transport und ihre Lokalisierung

in den Zellen verantwortlich sind. Z.B.: die

sekretorischen Signalpeptide,

Chloroplastentransitpeptide und

Kernlokalisierungssignale. Wir müssen die

Signalpeptide vorhersagen, da sie uns Informationen

über die subzelluläre Lokalisierung des Proteins in

den Zellen geben und uns einen Einblick in die

Funktion des Proteins ermöglichen.

Werkzeuge: SignalP, Phobius

Bioinformatik 1

Was sind Signalpeptide und warum wollen wir sie

vorhersagen? Nennen Sie mind. 2 Werkzeuge zur SPVorhersage.

SP sind Teile der Proteine, die intrinsische Signale

haben, die für ihren Transport und ihre Lokalisierung

in den Zellen verantwortlich sind. Z.B.: die

sekretorischen Signalpeptide,

Chloroplastentransitpeptide und

Kernlokalisierungssignale. Wir müssen die

Signalpeptide vorhersagen, da sie uns Informationen

über die subzelluläre Lokalisierung des Proteins in

den Zellen geben und uns einen Einblick in die

Funktion des Proteins ermöglichen.

Werkzeuge: SignalP, Phobius

Bioinformatik 1

Zwei Modelle für Unterschiede/ Gemeinsamkeiten in der

Sequenz/ Alignements können Homologien zwischen

Sequenzen zeigen

1. Ähnlichkeit aufgrund von Zufall

2. Ähnlichkeit aufgrund von gemeinsamen Ursprung

= Homologie

Sequenzen sind abhängig voneinander (Evolution)

und laufen aufgrund ihrer evolutionären Geschichte

auseinander. Dies kann muss aber nicht gemeinsame

Funktion und Struktur zur Folge haben.

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